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내열성

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목차

1. 개요

내열성은 고온 환경에서도 성질을 유지하는 능력을 의미하며, 단백질, 수지, 접착제, 독소 등 다양한 분야에서 중요한 특성으로 다루어진다. 내열성 단백질은 고온에서도 효소 활성을 유지하며, 고온성 미생물에서 유래하며 수소 결합, 염 다리, 이황화물 다리, 구조의 조밀함 등의 특징을 갖는다. 내열성 수지는 고온에서 강도와 화학적 성질을 유지하며, 분자 구조, 쌍극자-쌍극자 상호작용, 수소 결합 등이 내열성에 영향을 미치며, 외관 변화 관찰 및 하중 휨 온도, 비커트 연화 온도 등을 통해 평가한다. 내열성 접착제는 접착 상태를 유지하는 능력을 의미하며, 연화 온도를 측정하여 판정한다. 일부 독성 곰팡이는 내열성 독소를 함유하여 식품 안전에 문제를 일으키기도 한다. 한국은 전자, 자동차, 항공우주 등 다양한 산업 분야에서 내열성 소재에 대한 수요가 높으며, 정부와 기업의 연구 개발 투자를 통해 기술 경쟁력을 강화하고 있다.

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내열성

2. 내열성 단백질

열이 가해지면 단백질의 3차 구조에서 발견되는 분자 내 결합이 파괴되어 단백질이 펼쳐지고 비활성화된다.


지구상의 대부분의 생명체는 50°C 미만, 일반적으로 15~50°C의 온도에서 서식한다. 이러한 유기체 내에는 효소 활성에 필수적인 3차원 구조를 형성하는 단백질, 핵산과 같은 거대 분자가 있다.[2] 유기체의 고유 온도 이상에서는 열 에너지가 펼쳐짐 및 변성을 일으킬 수 있는데, 이는 열이 3차 및 4차 구조의 분자 내 결합을 파괴할 수 있기 때문이다. 이러한 펼쳐짐은 효소 활성 손실로 이어져 생명 유지에 해로운 영향을 미친다. 맑고 거의 무색의 액체에서 불투명한 흰색의 불용성 겔로 변하는 알부민의 단백질 변성이 그 예시이다.

고온성 미생물은 이러한 고온을 견딜 수 있는 단백질을 가지는데, 이는 그렇지 못한 단백질과 비교하여 일반적이다. 이러한 유기체는 50°C 이상, 보통 85°C 이상의 환경에서 서식하기 때문에, 이러한 온도에서 단백질 기능을 보존하기 위한 적응을 한다.[3] 더 높은 온도를 견딜 수 있는 특정 호열성 생물도 존재하며, 이들은 단백질 기능 보존을 위해 세포의 전체적인 특성을 변경하거나, 개별 단백질에 특정 변경을 가한다.[4][5] 상동 단백질을 비교하면, 고온성 미생물의 단백질에는 추가 수소 결합이 존재하여 단백질 구조가 펼쳐짐에 더 강하다는 점이 두드러진다. 또한, 열 안정성 단백질은 구조를 안정화하는 염 다리 또는 추가 이황화물 다리가 풍부하다.[6][7] 이외에도 단백질 구조의 조밀함,[8] 올리고머화,[9] 및 서브 유닛 간의 강한 상호 작용도 단백질 열 안정성에 영향을 준다.

2. 1. 내열성 단백질의 특징



지구상의 대부분의 생명체는 50°C 미만, 일반적으로 15~50°C의 온도에서 서식한다. 이러한 생명체 내에는 효소 활성에 필수적인 3차원 구조를 형성하는 단백질 및 핵산과 같은 거대 분자가 존재한다.[2] 그러나 생명체가 서식하는 고유 온도 이상으로 열 에너지가 가해지면 3차 및 4차 구조의 분자 내 결합이 파괴되어 펼침 및 변성이 일어날 수 있다. 이러한 현상은 효소 활성 손실로 이어져 생명 유지에 해로운 영향을 미친다. 대표적인 예시로 알부민 단백질 변성이 있는데, 맑고 거의 무색의 액체에서 불투명한 흰색의 불용성 겔로 변하는 현상이다.

이러한 고온을 견딜 수 있는 내열성 단백질은 그렇지 못한 단백질과 비교하여 일반적으로 호열성 미생물에서 유래한다. 호열성 미생물은 50°C 이상, 보통 85°C 이상의 환경에서 서식하기 때문에 이러한 온도에서 단백질 기능을 보존하기 위한 적응을 한다.[3][4] 이러한 적응에는 모든 단백질을 안정화하기 위한 세포의 변경된 전체 특성[5]과 개별 단백질에 대한 특정 변경이 포함될 수 있다. 호열성 미생물과 다른 유기체에 존재하는 상동 단백질을 비교하면 몇 가지 구조적 차이점이 나타난다.

  • 수소 결합: 호열성 미생물의 단백질에는 추가 수소 결합이 존재하여 단백질 구조가 펼쳐짐에 더 강하다.
  • 염 다리 및 이황화 결합: 열 안정성 단백질은 구조를 안정화하는 염 다리 또는/및 추가 이황화물 다리가 풍부하다.[6][7]
  • 기타 요인: 단백질 구조의 조밀함,[8] 올리고머화,[9] 및 서브 유닛 간의 강한 상호 작용도 단백질 열 안정성에 기여한다.


단백질 공학은 단백질의 내열성을 향상시키는 데 사용될 수 있다. 표적 단백질의 내열성을 높이기 위해 여러 부위 지향적 및 무작위 돌연변이 유발 기술[14][15] 외에도 지향적 진화가 사용되었다.[16] 중온성 단백질의 안정성을 열성 상동체와의 비교를 기반으로 향상시키는 비교 방법이 사용되었다.[17][18][19][20] 또한 분자 역학에 의한 단백질의 펼침 분석을 사용하여 펼침 과정을 이해하고 안정화 돌연변이를 설계할 수 있다.[21] 단백질 내열성 증가를 위한 합리적인 단백질 공학은 루프를 절단하고, 염 다리[22] 또는 수소 결합을 증가시키고, 이황화 결합을 도입하는 돌연변이를 포함한다.

특정 단백질의 내열성을 가능하게 하는 다양한 힘에는 소수성 상호작용, 정전기적 상호작용 및 이황화 결합이 있다. 특히, 단백질에 존재하는 전체 소수성의 양은 내열성에 영향을 미친다. 또한, 염 다리와 수소 결합을 포함하는 분자 간의 정전기적 상호작용도 단백질의 내열성에 중요한 역할을 한다. 염 다리는 고온의 영향을 받지 않으므로 단백질과 효소의 안정성에 필수적이다. 단백질과 효소의 내열성을 높이는 데 사용되는 또 다른 힘은 폴리펩타이드 사슬 사이에 공유 가교를 나타내는 이황화 결합이다. 이러한 결합은 공유 결합이기 때문에 가장 강하며, 분자간 힘보다 더 강력하다.[25]

당화는 단백질의 내열성을 향상시키는 또 다른 방법이다. 탄수화물과 단백질 간의 안정화 상호작용에서 입체 전자 효과는 당화된 단백질의 내열성 안정화로 이어질 수 있다.[26]

N-말단을 C-말단에 공유 결합하여 효소를 고리화하는 것은 많은 효소의 내열성을 높이는 데 적용되었다. 인테인 고리화 및 SpyTag/SpyCatcher 고리화가 자주 사용되었다.[27][28]

2. 2. 내열성 단백질의 응용

내열성 DNA 중합 효소는 Taq 중합 효소와 Pfu DNA 중합 효소와 같이 중합 효소 연쇄 반응(PCR)에 사용되며, 여기서 94°C 이상 온도는 PCR의 변성 단계에서 DNA 가닥을 녹이는 데 사용된다.[10] 이러한 고온에 대한 저항성은 DNA 중합 효소가 dNTP가 존재하는 상태에서 원하는 염기 서열을 가진 DNA를 신장시킬 수 있게 해준다.

효소는 농장 동물, 특히 닭과 돼지의 건강과 성장을 개선하기 위해 사료에 자주 첨가된다. 사료는 일반적으로 살모넬라와 같은 박테리아를 죽이기 위해 고압 증기로 처리된다. 따라서 첨가된 효소(예: 피테이즈 및 자일라나아제)는 비가역적으로 비활성화되지 않고 이러한 열적 환경을 견딜 수 있어야 한다.[11]

단백질의 고온 저항성에 대한 지식은 특히 단백질 정제에 유용하다. 열 변성 절차에서 단백질 혼합물을 고온에 노출시킬 수 있는데, 이는 열 안정성이 없는 단백질의 변성을 초래하고 열역학적으로 안정적인 단백질을 분리하는 결과를 낳는다. 주목할 만한 예는 고온성 미생물인 ''Pyrococcus abyssi''로부터 알칼리성 인산 분해 효소를 정제하는 과정에서 발견된다. 이 효소는 95°C 이상의 온도에서도 열 안정성을 유지하는 것으로 알려져 있으며, 따라서 ''대장균''(E. coli)에서 이종 발현될 때 가열을 통해 부분적으로 정제할 수 있다.[12] 온도가 상승하면 ''대장균'' 단백질은 침전되는 반면, ''Pyrococcus abyssi'' 알칼리성 인산 분해 효소는 용액 내에서 안정하게 유지된다.

또 다른 중요한 내열성 효소 그룹은 글리코사이드 가수분해효소이다. 이 효소는 바이오매스의 주요 부분, 즉 녹말과 리그노셀룰로스에 존재하는 다당류의 분해를 담당한다. 따라서 글리코사이드 가수분해효소는 미래 바이오 경제에서 바이오 정제 응용 분야에서 큰 관심을 받고 있다.[13] 몇 가지 예로는 식품 응용 분야에서 단당류 생산, 연료(에탄올) 및 화학 중간체로의 미생물 전환을 위한 탄소원 사용, 프리바이오틱 응용 분야에서 올리고당 생산, 계면활성제 알킬 글리코사이드 유형의 생산 등이 있다. 이 모든 과정은 다당류 가수분해를 용이하게 하기 위해 종종 열 처리를 포함하므로 글리코사이드 가수분해효소의 내열성 변이가 이러한 맥락에서 중요한 역할을 한다.

2. 3. 내열성 단백질 연구 동향

단백질 공학은 단백질의 내열성을 향상시키는 데 사용될 수 있다. 표적 단백질의 내열성을 높이기 위해 여러 부위 지향적 및 무작위 돌연변이 유발 기술[14][15] 외에도 지향적 진화가 사용되었다.[16] 중온성 단백질의 안정성을 열성 상동체와의 비교를 기반으로 하여 향상시키는 비교 방법이 사용되었다.[17][18][19][20] 또한 분자 역학에 의한 단백질의 펼침 분석을 사용하여 펼침 과정을 이해하고 안정화 돌연변이를 설계할 수 있다.[21]

단백질 내열성 증가를 위한 합리적인 단백질 공학은 루프를 절단하고, 염 다리[22] 또는 수소 결합을 증가시키고, 이황화 결합을 도입하는 돌연변이를 포함한다. 또한, 특히 정제된 경우 리간드 결합은 단백질의 안정성을 증가시킬 수 있다.[24]

특정 단백질의 내열성을 가능하게 하는 다양한 힘에는 소수성 상호작용, 정전기적 상호작용 및 이황화 결합이 있다. 특정 단백질에 존재하는 전체 소수성의 양은 그 내열성을 담당한다. 단백질의 내열성을 담당하는 또 다른 유형의 힘은 분자 간의 정전기적 상호작용이다. 이러한 상호작용에는 염 다리와 수소 결합이 포함된다. 염 다리는 고온의 영향을 받지 않으므로 단백질과 효소의 안정성에 필수적이다. 단백질과 효소의 내열성을 높이는 데 사용되는 세 번째 힘은 이황화 결합의 존재이다. 이들은 폴리펩타이드 사슬 사이에 공유 가교를 나타낸다. 이러한 결합은 공유 결합이기 때문에 가장 강하며, 분자간 힘보다 더 강력하다.[25]

당화는 단백질의 내열성을 향상시키는 또 다른 방법이다. 탄수화물과 단백질 간의 안정화 상호작용에서 입체 전자 효과는 당화된 단백질의 내열성 안정화로 이어질 수 있다.[26] N-말단을 C-말단에 공유 결합하여 효소를 고리화하는 것은 많은 효소의 내열성을 높이는 데 적용되었다. 인테인 고리화 및 SpyTag/SpyCatcher 고리화가 자주 사용되었다.[27][28]

3. 내열성 수지

고분자 내의 내부 회전 장벽, 쌍극자-쌍극자 상호작용, 수소 결합 등은 내열성의 지표인 유리 전이 온도를 결정하는 요인이다.[1] 에폭시 수지 등에서는 분자당 에폭시기의 수가 많을수록 높은 가교 밀도를 가지며, 보다 내열성이 우수한 경화물을 제공한다.[1]

3. 1. 내열성 수지의 구조

유리 전이 온도를 높이는 요인으로, 고분자 내의 내부 회전 장벽, 쌍극자-쌍극자 상호작용, 수소 결합 등이 중요하다.[1] 즉, 내부 회전에 높은 장벽을 갖는 방향족 고리를 주쇄에 결합시키고, 쌍극자-쌍극자 상호작용이나 수소 결합이 일어나는 치환기를 가진 고내열성 수지를 합성하면 유리 전이 온도와 융점이 높은 고분자가 된다.[1]

에폭시 수지의 경우, 분자당 에폭시기의 수가 많을수록 높은 가교 밀도를 가지며, 보다 내열성이 우수한 경화물을 제공한다.[1]

3. 2. 내열성 수지의 판정

합성 수지의 내열성을 판단할 때, 외관 변화를 관찰하는 방법이 있다. 부풀어 오름, 갈라짐(크랙), 변형(휨, 굽음, 비틀림), 변색(황변이나 갈변 등), 투명성 상실 등이 있는지 확인한다.

내열성을 수치로 나타내는 방법으로는, 고열에서 외부 힘을 가했을 때 모양이나 치수를 유지하는 저항력을 측정한다.

; 하중 휨 온도 (열변형 온도, ''Heat Deflection Temperature, HDT'')

: 가열 욕조 안에 정해진 크기의 시험편 양 끝을 지지하고, 가운데에 하중을 가한 상태에서 욕조 온도를 높인다. 시험편에 일정한 휨이 생겼을 때의 온도를 하중 휨 온도(단위: °C)로 하여 내열성 지표로 사용한다. 시험 결과는 시험편 크기나 하중량에 따라 달라지므로, 이 수치들을 함께 기록한다. ''HDT''는 일반적으로 비정성 수지의 경우 유리 전이 온도와, 결정성 수지의 경우 융점과 거의 비슷하다.

; 비커트 연화 온도 (비커트 연화점, ''Vicat Softening Temperature, VST'')

: 가열 욕조 안에 정해진 크기의 시험편을 설치하고, 가운데에 1mm2 단면을 눌러 댄 상태에서 욕조 온도를 높인다. 시험편에 단면이 일정 깊이까지 파고 들어갔을 때의 온도를 비커트 연화 온도(단위: °C)로 하여 내열성 지표로 사용한다.

; 볼 압력 시험 방법 (''Ball pressure test method'')

: 국제 전기 표준 회의(''IEC'') 규격 및 전기 용품 규제법 시행 세칙에 채택된 시험 방법이다. 전기 용품 하우징 또는 충전 기구를 유지하는 절연물로 사용되는 열가소성 수지에 대해 규정되어 있으며, 실제 사용 온도보다 20°C 높은 온도에서 지름 5mm 강구를 2kg 하중으로 1시간 동안 눌러 움푹 들어간 부분 지름이 2mm 이하면 내열성이 있다고 판단한다.

4. 내열성 접착제

접착제의 내열성은 고온 환경에서도 접착력을 유지하는 것을 의미하며, 실제로 접착 접합이 풀리는 '''연화 온도'''를 측정하여 판정한다.

4. 1. 내열성 접착제의 판정

접착제의 내열성은 고온 환경에서 물체를 접착시킨 상태를 유지할 수 있는 것을 의미하며, 실제로 접착 접합이 풀리는 '''연화 온도'''를 측정한다.

JIS K6833에 규정된 연화 온도 측정에서는, 단부에 귀를 가진 접착 면적 25cm × 25cm를 접착시킨 시험편을 준비하고, 500g의 추를 귀 부분에 매달아 가열 욕조 안에서 온도를 상승시킨다. 접착제가 연화되어 추의 무게가 낙하했을 때의 온도를 연화 온도로 한다.

5. 내열성 독소

일부 독성 곰팡이는 내열성 독소를 함유하고 있으며, 그 예로는 독우산버섯과 알광대버섯 버섯에서 발견되는 아마톡신과 곰팡이에서 생성되는 파툴린 등이 있다. 따라서 이들에 열을 가해도 독성이 제거되지 않으며, 이는 특히 식품 안전에 대한 우려를 낳는다.[29]

참조

[1] 논문 Crystal structure of β-glucosidase 1A from Thermotoga neapolitana and comparison of active site mutants for hydrolysis of flavonoid glucosides 2017-05
[2] 논문 Complex network analysis of thermostable mutants of ''Bacillus subtilis'' Lipase A 2017-06-26
[3] 논문 Enzyme thermostability and thermoactivity 1996-08
[4] 논문 Thermoadaptation trait revealed by the genome sequence of thermophilic Geobacillus kaustophilus
[5] 논문 Compatible solutes of the hyperthermophile Palaeococcus ferrophilus: osmoadaptation and thermoadaptation in the order thermococcales 2005-12
[6] 논문 The stability of thermophilic proteins: a study based on comprehensive genome comparison 2000-05
[7] 논문 Stabilization of phage T4 lysozyme by engineered disulfide bonds 1989-09
[8] 논문 Transproteomic evidence of a loop-deletion mechanism for enhancing protein thermostability https://zenodo.org/r[...] 1999-07
[9] 논문 How oligomerization contributes to the thermostability of an archaeon protein. Protein L-isoaspartyl-O-methyltransferase from Sulfolobus tokodaii 2004-07
[10] 논문 Primer-directed enzymatic amplification of DNA with a thermostable DNA polymerase 1988-01
[11] 논문 Fungal phytases: from genes to applications 2020-09
[12] 논문 Characterization of a highly thermostable alkaline phosphatase from the euryarchaeon Pyrococcus abyssi 2001-10
[13] 논문 Thermostable glycoside hydrolases in biorefinery technologies http://lup.lub.lu.se[...]
[14] 논문 Directed evolution of a G protein-coupled receptor for expression, stability, and binding selectivity 2008-09
[15] 논문 Engineering protein thermostability using a generic activity-independent biophysical screen inside the cell
[16] 논문 Directed evolution of thermostable kanamycin-resistance gene: a convenient selection marker for Thermus thermophilus 1999-11
[17] 논문 A novel mercuric reductase from the unique deep brine environment of Atlantis II in the Red Sea 2014-01
[18] 논문 Two exposed amino acid residues confer thermostability on a cold shock protein 2000-05
[19] 논문 The consensus concept for thermostability engineering of proteins 2000-12
[20] 논문 Rapid Bioinformatic Identification of Thermostabilizing Mutations 2015-10
[21] 논문 Protein engineering to improve the thermostability of glucoamylase from Aspergillus awamori based on molecular dynamics simulations 2003-01
[22] 논문 Protein thermal stability enhancement by designing salt bridges: a combined computational and experimental study
[23] 논문 Extreme stabilization of a thermolysin-like protease by an engineered disulfide bond 1997-04
[24] 논문 Simple screening method for improving membrane protein thermostability 2011-12
[25] 논문 Thermostability of Proteins 2005
[26] 논문 Stereoelectronic effects in stabilizing protein-N-glycan interactions revealed by experiment and machine learning 2021-05
[27] 논문 Circular beta-lactamase: stability enhancement by cyclizing the backbone 1999-10
[28] 논문 Power to the protein: enhancing and combining activities using the Spy toolbox 2020-07
[29] 웹사이트 FDA: Moldy applesauce repackaged by school lunch supplier https://www.nbcnews.[...] 2015-04-15


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