데스민
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1. 개요
데스민은 470개의 아미노산으로 구성된 53.5kD 단백질로, 심장 근육, 골격근 및 평활근 조직에서 발견되는 중간 섬유의 서브유닛이다. 척추동물에서만 발현되며, 근육 세포의 구조적 무결성을 유지하고, 힘 전달 및 종방향 부하를 지탱하는 데 중요한 역할을 한다. 데스민은 유전자 돌연변이로 인해 발생하는 데스민 관련 근원섬유근병증과 관련이 있으며, 병리 검사에서 종양 진단 및 요로 상피 세포 암종의 침윤 깊이를 평가하는 데 활용된다.
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| 데스민 | |
|---|---|
| 기본 정보 | |
 | |
| 단백질 이름 | 데스민 |
| 유전자 기호 | DES |
| 염색체 위치 | 8q26.3 |
| OMIM | 125660 |
| 이명 | 데민 데스민 |
| 분자 생물학 | |
| 분자량 | 53423 Da |
| 아미노산 개수 | 470 |
| 기능 | |
| 기능 | 근육 세포의 Z-디스크에 부착되어 근섬유 수축 동안 세포 구조적 무결성을 유지하는 데 필수적인 단백질 |
| 관련 질병 | |
| 관련 질병 | 근병증 심근병증 |
| 외부 식별자 | |
| 유전자좌 | Entrez Gene: 1674 HGNC: 2876 OMIM: 125660 RefSeq: NM_001927 |
| 단백질좌 | UniProtKB: P17661 |
| 상호작용 | BioGrid |
2. 구조
데스민은 염색체 2번 장완에 위치한 인간 ''DES'' 유전자에 의해 암호화되는 53.5kD 단백질로, 470개의 아미노산으로 구성되어 있다.[6][7] 데스민 단백질은 보존된 알파 나선 로드, 가변적인 비 알파 나선 헤드, 그리고 카르복시-말단 꼬리의 세 가지 주요 도메인을 가진다.[8] 모든 중간 섬유와 마찬가지로, 데스민은 조립 시 극성을 나타내지 않는다.[8]
데스민은 1976년에 처음 기술되었고,[12] 1977년에 처음 정제되었으며,[13] 1989년에 유전자가 복제되었다.[2] 데스민의 기능은 녹아웃 마우스 연구를 통해 추론되었다. 데스민은 체절에서 감지되므로 배아 발생 과정에서 근육 조직의 가장 초기의 단백질 표지자 중 하나이다.[8] 근육 세포 발달 초기에는 낮은 수준으로만 발현되며 세포가 최종 분화에 가까워짐에 따라 증가한다.
데스민 관련 근원섬유근병증(DRM 또는 데스민병증)은 근원섬유근병증 질환의 하위 그룹이며[23], 데스민을 코딩하는 유전자의 돌연변이로 인해 발생한다. 이는 단백질 구조를 변화시켜[24] 데스민이 단백질 필라멘트를 형성하지 못하게 하고, 대신 세포 전체에 데스민 및 기타 단백질의 응집체를 형성하게 한다.[3][8] 데스민(''DES'') 돌연변이는 제한성,[25] 확장성,[26][27] 특발성,[28][29] 부정맥 유발성 [30][31][32][33] 및 비충실 심근증과 관련이 있다.[34][35] 1A 데스민 서브도메인의 N-말단 부분은 필라멘트 조립에 영향을 미치는 돌연변이의 유전자 핫스팟 영역이다.[36] 이러한 ''DES'' 돌연변이 중 일부는 세포질 내 데스민의 응집을 유발한다.[36][37][38] p.A120D 돌연변이는 여러 구성원이 급성 심장사를 겪은 한 가족에서 발견되었다.[39] 또한, ''DES'' 돌연변이는 종종 심장 전도 질환을 유발한다.[40]
데스민은 평활근 세포나 횡문근 세포 (골격근, 심근)에 특이적으로 분포한다. 1989년경부터 시판되는 단클론 항체를 사용한 면역조직화학 염색이 병리 검사에 도입되어, 특히 소원형 세포 종양에 포함된 횡문근육종의 병리조직학적 진단에 위력을 발휘하게 되었다.[1]
[1]
논문
A dysfunctional desmin mutation in a patient with severe generalized myopathy
1998-09
로드 도메인은 308개의 아미노산으로 구성되어 있으며, 평행 알파 나선 코일 코일 이량체와 이를 분해하는 세 개의 링커가 있다.[8] 로드 도메인은 84개의 아미노산으로 구성된 헤드 도메인에 연결된다. 헤드 도메인은 아르기닌, 세린 및 방향족 잔기가 많으며, 섬유 조립 및 이량체-이량체 상호 작용에 중요하다.[8] 꼬리 도메인은 섬유의 통합과 단백질 및 세포 소기관과의 상호 작용을 담당한다.
데스민은 척추동물에서만 발현되지만, 상동 단백질은 많은 유기체에서 발견된다.[8] 데스민은 심장 근육, 골격근 및 평활근 조직에서 중간 섬유의 서브유닛이다.[9] 심장 근육에서 데스민은 Z-디스크와 개재판에 존재한다. 데스민은 상호 작용을 통해 데스모플라킨[10] 및 αB-결정질과 상호 작용하는 것으로 나타났다.[11]
진핵생물의 세포 골격에는 마이크로필라멘트, 미세 소관, 중간 섬유의 3가지 형태가 있다. 데스민은 이들 중 중간 섬유의 일종이다.
데스민은 평활근 세포나 횡문근 세포 (골격근과 심근)에 특이적으로 분포한다. 닭의 모래 주머니의 평활근으로부터 미오신이나 액틴을 추출하는 과정에서 불용성 분획에 포함된 단백질로, 요소 변성에 의해 가용화되어 추출되었다. 직경 100Å의 섬유성 단백질로 데스민(영어: '''desmin''')이라고 명명되었다(Lazarides E, 1976).
데스민을 특이적으로 인식하는 단클론 항체가 제작되어 횡문근 세포의 Z대, 평활근의 암반에 일치하여 단백질의 분포가 확인되었다. 1989년경부터 시판되는 단클론 항체를 사용한 면역 조직 화학 염색이 병리 검사에 도입되어, 특히 소원형 세포 종양에 포함된 횡문근육종의 병리 조직학적 진단에 유용하게 사용되고 있다.
3. 기능
성체 데스민 결손 마우스에서 10주 된 동물의 심장은 근육 구조의 급격한 변화를 보였다. 심장 조직은 또한 진행성 괴사와 심근의 석회화를 나타냈다.[16] 데스민이 결핍된 쥐의 심장에서는 비대성 심근증과 수축 기능 장애가 동반된 심실 확장이 발생했다.[17] 성체 근육에서 데스민은 사르코미어의 Z 디스크 주위에 골격을 형성하고 Z 디스크를 세포막하 세포 골격에 연결한다.[18] 또한 Z 디스크를 연결하여 근섬유를 가로로 연결한다.[8] 데스민은 사르코미어에 연결되어 수축 장치를 세포 핵, 미토콘드리아, 그리고 운동 종판의 시냅스 후 부위에 연결한다.[8] 이러한 연결은 수축 동안 세포의 구조적 및 기계적 무결성을 유지하는 동시에 힘 전달 및 종방향 부하를 지탱하는 데 도움을 준다.[18][19]
데스민은 데스모솜을 통해 사르코미어를 세포 외 기질(ECM)에 연결할 수 있는데, 이는 ECM과 사르코미어 간의 신호 전달에 중요할 수 있으며, 이는 근육 수축과 움직임을 조절할 수 있다.[19] 또한 데스민은 미토콘드리아 기능에 중요할 수 있다. 데스민이 제대로 기능하지 않으면 미토콘드리아 분포, 수, 형태 및 기능이 부적절하게 된다.[21][22] 데스민은 미토콘드리아를 사르코미어에 연결하므로, 수축과 에너지 요구에 대한 정보를 전달하고 이를 통해 근육 세포의 호기성 호흡률을 조절할 수 있다.
진핵생물의 세포 골격에는 크게 3가지 형태가 알려져 있다. 그것은 더 가는 세포 골격인 마이크로필라멘트 (직경 수 nm)와 더 굵은 세포 골격인 미세 소관 (직경 약 25 nm)과 이들 중간 굵기를 가진 중간 섬유이다. 데스민은 이들 중 중간 섬유의 일종으로 분류된다.
데스민은 평활근 세포나 횡문근 세포 (골격근과 심근)에 특이적으로 분포한다. 데스민을 특이적으로 인식하는 단클론 항체가 제작되어 횡문근 세포의 Z대, 평활근의 암반에 일치하여 단백질의 분포가 확인되었다.
4. 임상적 의의
데스민은 TURBT 표본에서 요로 상피 세포 암종의 침윤 깊이를 평가하는 데 역할을 하는 것으로 평가되었다.[41] 평활근 세포나 횡문근 세포 (골격근과 심근)에 특이적으로 분포한다. 데스민을 특이적으로 인식하는 단클론 항체가 제작되어 횡문근 세포의 Z대, 평활근의 암반에 일치하여 단백질의 분포가 확인되었다. 1989년경부터 시판되는 단클론 항체를 사용한 면역 조직 화학 염색이 병리 검사에 도입되어, 특히 소원형 세포 종양에 포함된 횡문근육종의 병리 조직학적 진단에 위력을 발휘하게 되었다.
5. 병리 검사에서의 활용 (한국)
참조
[2]
논문
Human desmin-coding gene: complete nucleotide sequence, characterization and regulation of expression during myogenesis and development
1989-05
[3]
웹사이트
Desmin
http://www.proteinat[...]
[4]
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Molecular insights into cardiomyopathies associated with desmin (DES) mutations
2018-08
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2015-03-19
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2013-10
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The biology of desmin filaments: how do mutations affect their structure, assembly, and organisation?
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Desmin is essential for the tensile strength and integrity of myofibrils but not for myogenic commitment, differentiation, and fusion of skeletal muscle
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Two-hybrid analysis reveals fundamental differences in direct interactions between desmoplakin and cell type-specific intermediate filaments
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2013-07-29
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