비헴 철 단백질
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1. 개요
비헴 철 단백질은 활성 부위에 철 원자를 포함하는 단백질의 한 유형으로, 하나 또는 두 개의 철 원자를 가질 수 있다. 일철 단백질은 주로 α-케토글루타르산 의존성 하이드록실화효소이며, 지질산소화효소, 아이소페니실린 N 생성효소 등이 있다. 이철 효소에는 헤메리트린, 리보뉴클레오타이드 환원효소, 메테인 일산소화효소, 자색산 인산가수분해효소 및 페리틴이 포함된다.
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| 비헴 철 단백질 | |
|---|---|
| 개요 | |
| 종류 | 금속 단백질 |
| 보조 인자 | 철 이온 |
| 기능 | 산소 운반, 전자 전달, 촉매 작용 |
| 관련 질병 | 철 결핍성 빈혈 |
| 구조 및 특징 | |
| 정의 | 헴 그룹이 없는 철 이온을 포함하는 단백질 |
| 철 이온 배위 | 히스티딘 아스파르트산 글루탐산 시스테인 물 분자 |
| 철 이온 산화 상태 | Fe2+ (환원형), Fe3+ (산화형) |
| 산소 결합 | 직접 결합 또는 활성 자리에서 활성화 후 결합 |
| 유형 | 모노뉴클레아 비-헴 철 단백질 다이뉴클레아 비-헴 철 단백질 철-황 클러스터 단백질 |
| 기능 및 역할 | |
| 산소 운반 | 헤메리트린 (일부 해양 무척추동물) |
| 전자 전달 | 페레독신, 루브레독신 |
| 촉매 작용 | 다이옥시제네이스: 산소 분자 삽입 리보뉴클레오타이드 환원 효소: 디옥시리보뉴클레오타이드 생성 메탄 모노옥시제네이스: 메탄을 메탄올로 산화 |
| 관련 질병 및 의학적 중요성 | |
| 철 결핍 | 철 결핍성 빈혈, 효소 활성 저하 |
| 철 과잉 | 헤모크로마토시스, 독성 유발 |
| 약물 개발 | 비-헴 철 효소 억제제 개발 연구 |
| 연구 동향 | |
| 모델 화합물 | 비-헴 철 활성 부위 모방 |
| 반응 메커니즘 | 산소 활성화 및 기질 산화 메커니즘 연구 |
| 구조-기능 관계 | 단백질 구조와 기능 간의 관계 규명 |
2. 비헴 철 단백질의 유형
비헴 철 단백질은 활성 부위에 포함된 철(Fe) 원자의 수에 따라 크게 두 가지 유형으로 나눌 수 있다. 활성 부위에 철 원자 하나를 가지는 '''일철 단백질'''과 활성 부위에 한 쌍의 철 원자를 가지는 '''이철 단백질'''이 있다.
2. 1. 일철 단백질
일철 단백질은 활성 부위에 하나의 철(Fe) 원자를 포함하는 비헴 철 단백질이다. 주요 예시로는 α-케토글루타르산 의존성 하이드록실화효소와 비오프테린-의존성 방향족 아미노산 하이드록실화효소 등이 있다.[6][7]2. 1. 1. α-케토글루타르산 의존성 하이드록실화효소
활성 부위에 하나의 철(Fe) 원자를 포함하는 비헴 철 단백질의 한 종류로 α-케토글루타르산 의존성 하이드록실화효소가 있다.대표적인 예는 다음과 같다.
- 지질산소화효소
- 아이소페니실린 N 생성효소
- 프로토카테츄산 3,4-이산소화효소
- 디아세톡시세팔로스포린-C 생성효소[6]
- 비오프테린-의존성 방향족 아미노산 하이드록실화효소[7]
2. 1. 2. 비오프테린-의존성 방향족 아미노산 하이드록실화효소
비오프테린을 조효소로 사용하여 방향족 아미노산의 하이드록실화 반응을 촉매하는 효소군이다. 이 효소군은 활성 부위에 하나의 철(Fe) 원자를 포함하는 비헴 철 단백질의 한 종류이다.[7]2. 2. 이철 단백질
활성 부위에 두 개의 철(Fe) 원자를 갖는 비헴 철 단백질이다. 주요 이철 효소에는 헤메리트린, 일부 리보뉴클레오타이드 환원효소,[8] 일부 메테인 일산소화효소, 자색산 인산가수분해효소 및 페리틴이 포함된다.[9][10]3. 한국에서의 연구 및 응용
(내용 없음)
참조
[1]
논문
Dioxygen Activation by Enzymes with Mononuclear Non-Heme Iron Active Sites
[2]
논문
Reaction Mechanisms of Mononuclear Non-Heme Iron Oxygenases
[3]
논문
Radical Initiation in the Class I Ribonucleotide Reductase: Long-Range Proton-Coupled Electron Transfer?
[4]
논문
Synthetic Models for Non-Heme Carboxylate-Bridged Diiron Metalloproteins: Strategies and Tactics
[5]
논문
Dioxygen Activation by Enzymes Containing Binuclear Non-Heme Iron Clusters
[6]
논문
Dioxygen Activation by Enzymes with Mononuclear Non-Heme Iron Active Sites
[7]
논문
Reaction Mechanisms of Mononuclear Non-Heme Iron Oxygenases
[8]
논문
Radical Initiation in the Class I Ribonucleotide Reductase: Long-Range Proton-Coupled Electron Transfer?
[9]
논문
Synthetic Models for Non-Heme Carboxylate-Bridged Diiron Metalloproteins: Strategies and Tactics
[10]
논문
Dioxygen Activation by Enzymes Containing Binuclear Non-Heme Iron Clusters
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