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비헴 철 단백질

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1. 개요

비헴 철 단백질은 활성 부위에 철 원자를 포함하는 단백질의 한 유형으로, 하나 또는 두 개의 철 원자를 가질 수 있다. 일철 단백질은 주로 α-케토글루타르산 의존성 하이드록실화효소이며, 지질산소화효소, 아이소페니실린 N 생성효소 등이 있다. 이철 효소에는 헤메리트린, 리보뉴클레오타이드 환원효소, 메테인 일산소화효소, 자색산 인산가수분해효소 및 페리틴이 포함된다.

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비헴 철 단백질
개요
종류금속 단백질
보조 인자철 이온
기능산소 운반, 전자 전달, 촉매 작용
관련 질병철 결핍성 빈혈
구조 및 특징
정의헴 그룹이 없는 이온을 포함하는 단백질
철 이온 배위히스티딘
아스파르트산
글루탐산
시스테인
물 분자
철 이온 산화 상태Fe2+ (환원형), Fe3+ (산화형)
산소 결합직접 결합 또는 활성 자리에서 활성화 후 결합
유형모노뉴클레아 비-헴 철 단백질
다이뉴클레아 비-헴 철 단백질
철-황 클러스터 단백질
기능 및 역할
산소 운반헤메리트린 (일부 해양 무척추동물)
전자 전달페레독신, 루브레독신
촉매 작용다이옥시제네이스: 산소 분자 삽입
리보뉴클레오타이드 환원 효소: 디옥시리보뉴클레오타이드 생성
메탄 모노옥시제네이스: 메탄을 메탄올로 산화
관련 질병 및 의학적 중요성
철 결핍철 결핍성 빈혈, 효소 활성 저하
철 과잉헤모크로마토시스, 독성 유발
약물 개발비-헴 철 효소 억제제 개발 연구
연구 동향
모델 화합물비-헴 철 활성 부위 모방
반응 메커니즘산소 활성화 및 기질 산화 메커니즘 연구
구조-기능 관계단백질 구조와 기능 간의 관계 규명

2. 비헴 철 단백질의 유형

비헴 철 단백질은 활성 부위에 포함된 (Fe) 원자의 수에 따라 크게 두 가지 유형으로 나눌 수 있다. 활성 부위에 철 원자 하나를 가지는 '''일철 단백질'''과 활성 부위에 한 쌍의 철 원자를 가지는 '''이철 단백질'''이 있다.

2. 1. 일철 단백질

일철 단백질은 활성 부위에 하나의 (Fe) 원자를 포함하는 비헴 철 단백질이다. 주요 예시로는 α-케토글루타르산 의존성 하이드록실화효소와 비오프테린-의존성 방향족 아미노산 하이드록실화효소 등이 있다.[6][7]

2. 1. 1. α-케토글루타르산 의존성 하이드록실화효소

활성 부위에 하나의 철(Fe) 원자를 포함하는 비헴 철 단백질의 한 종류로 α-케토글루타르산 의존성 하이드록실화효소가 있다.

디아세톡시세팔로스포린-C 생성효소와 같은 비헴 철 단백질에 의해 촉매되는 반응 예시


대표적인 예는 다음과 같다.

  • 지질산소화효소
  • 아이소페니실린 N 생성효소
  • 프로토카테츄산 3,4-이산소화효소
  • 디아세톡시세팔로스포린-C 생성효소[6]
  • 비오프테린-의존성 방향족 아미노산 하이드록실화효소[7]

2. 1. 2. 비오프테린-의존성 방향족 아미노산 하이드록실화효소

비오프테린을 조효소로 사용하여 방향족 아미노산하이드록실화 반응을 촉매하는 효소군이다. 이 효소군은 활성 부위에 하나의 (Fe) 원자를 포함하는 비헴 철 단백질의 한 종류이다.[7]

2. 2. 이철 단백질

활성 부위에 두 개의 철(Fe) 원자를 갖는 비헴 철 단백질이다. 주요 이철 효소에는 헤메리트린, 일부 리보뉴클레오타이드 환원효소,[8] 일부 메테인 일산소화효소, 자색산 인산가수분해효소 및 페리틴이 포함된다.[9][10]

비헴 이철 단백질인 헤메리트린의 산소화

3. 한국에서의 연구 및 응용

(내용 없음)

참조

[1] 논문 Dioxygen Activation by Enzymes with Mononuclear Non-Heme Iron Active Sites
[2] 논문 Reaction Mechanisms of Mononuclear Non-Heme Iron Oxygenases
[3] 논문 Radical Initiation in the Class I Ribonucleotide Reductase: Long-Range Proton-Coupled Electron Transfer?
[4] 논문 Synthetic Models for Non-Heme Carboxylate-Bridged Diiron Metalloproteins: Strategies and Tactics
[5] 논문 Dioxygen Activation by Enzymes Containing Binuclear Non-Heme Iron Clusters
[6] 논문 Dioxygen Activation by Enzymes with Mononuclear Non-Heme Iron Active Sites
[7] 논문 Reaction Mechanisms of Mononuclear Non-Heme Iron Oxygenases
[8] 논문 Radical Initiation in the Class I Ribonucleotide Reductase: Long-Range Proton-Coupled Electron Transfer?
[9] 논문 Synthetic Models for Non-Heme Carboxylate-Bridged Diiron Metalloproteins: Strategies and Tactics
[10] 논문 Dioxygen Activation by Enzymes Containing Binuclear Non-Heme Iron Clusters



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