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자일로글루칸

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1. 개요

자일로글루칸은 β1→4 결합된 포도당 잔기로 이루어진 주쇄에 자일로스, 갈락토스, 푸코스 잔기가 결합된 식물 세포벽의 주요 다당류이다. 골지체에서 합성되어 세포막으로 수송된 후 셀룰로오스 미세 섬유에 흡착된다. 인간은 자일로글루칸을 분해하는 유전자를 가지고 있지 않지만, 장내 박테로이데스가 이를 분해하여 에너지원으로 사용하며, BoGH5A 효소가 자일로글루칸 분해에 중요한 역할을 한다. 자일로글루칸의 대사는 장내 미생물 컨소시엄의 핵심 구성원인 특정 박테리아 종의 작용에 의해 매개되며, 장 건강에 영향을 미친다.

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자일로글루칸
개요
구조1차 세포벽의 구조적 다당류
세부 정보
발견 장소육상 식물

2. 화학적 구조

자일로글루칸은 β1→4 결합된 포도당 잔기로 이루어진 주쇄를 가지며, 대부분은 1-6 결합된 자일로스 측쇄로 치환된다. 자일로스 잔기는 종종 갈락토스 잔기로 캡핑되며, 때로는 푸코스 잔기가 뒤따르기도 한다. 자일로글루칸의 구체적인 구조는 식물 과(科)에 따라 다르다.

3. 생합성

자일로글루칸은 골지체의 트랜스 시스테르나(trans cisternae)와 트랜스 골지 네트워크(TGN)에서 합성되며, 세포막으로 소포에 의해 수송되어 배출된 후 생성 중인 셀룰로오스 미세 섬유에 흡착된다.[4]

4. 인간 장내 대사

인간 게놈은 자일로글루칸 분해를 암호화하는 유전자를 포함하지 않지만, 자일로글루칸은 대부분의 인간 식단에서 중요한 구성 요소이다. 최근 연구에 따르면 특정 유전자 좌위가 선택된 인간 장내 박테로이데스에서 자일로글루칸 대사를 부여한다. 이러한 발견은 식이 섬유의 매우 풍부한 성분조차도 틈새 종에 의해 매개될 수 있음을 보여준다.[5]

자일로글루칸 대사는 여러 효소와 막 수송체의 협동 작용으로 이루어진다. 다양한 식물에서 유래하는 자일로글루칸은 조성이 매우 다양하다. BoGH5A라고 불리는 엔도-자일로글루카나제는 핵심 효소로, 광범위한 자일로글루칸을 절단하여 섭취 가능한 짧은 자일로글루칸을 생성한다. BoGH5A에는 BACON 도메인이라는 주요 기능을 하는 도메인이 존재한다. 이 도메인은 촉매 모듈을 세포 표면에서 떨어뜨리고 촉매 도메인에 다당류를 공격할 수 있는 추가적인 이동성을 부여한다. 광범위한 활성 부위 틈새는 결합 가소성을 유발하여 BoGH5A가 광범위한 천연 XyG를 수용할 수 있게 해주는 핵심 기능이다.[5]

인간 식단에서 XyG가 흔하게 발견된다는 것은 박테리아가 이러한 복합 다당류를 분해하는 메커니즘이 인간 에너지 획득에 매우 중요하다는 것을 의미한다. XyG 대사의 희소성은 ''Bacteroides ovatus'' 및 기타 숙련된 XyG 분해 Bacteroidota가 인간 장내 미생물 컨소시엄의 핵심 구성원임을 강조한다.[5]

4. 1. 장내 미생물에 의한 분해

인간 게놈은 자일로글루칸 분해를 암호화하는 유전자를 포함하지 않지만, 자일로글루칸은 대부분의 인간 식단에서 중요한 구성 요소이다. 최근 연구에 따르면 특정 유전자 좌위가 선택된 인간 장내 박테로이데스에서 자일로글루칸 대사를 부여한다. 이러한 발견은 식이 섬유의 매우 풍부한 성분조차도 틈새 종에 의해 매개될 수 있음을 보여준다.

자일로글루칸의 대사는 여러 효소와 막 수송체의 협동 작용의 결과이다. 그러나 다양한 식물원에서 유래하는 자일로글루칸의 높은 조성 다양성을 감안할 때, BoGH5A라고 불리는 엔도-자일로글루카나제라는 핵심 효소가 있어 광범위한 자일로글루칸을 절단하여 섭취할 준비가 된 짧은 자일로글루칸을 생성할 수 있다. 효소의 구조와 기능에 대한 자세한 분석은 BoGH5A에서 주요 기능이 촉매 모듈을 세포 표면에서 떨어뜨리고 촉매 도메인에 다당류를 공격할 수 있는 추가적인 이동성을 부여하는 BACON 도메인이라는 도메인의 존재를 밝혔다. 광범위한 활성 부위 틈새는 결합 가소성을 유발하여 BoGH5A가 광범위한 천연 XyG를 수용할 수 있게 해주는 핵심 기능이다.

인간 식단에서 XyG의 유병률은 박테리아가 이러한 복합 다당류를 분해하는 메커니즘이 인간 에너지 획득에 매우 중요하다는 것을 시사한다. 또한, XyG 대사의 희소성은 ''Bacteroides ovatus'' 및 기타 숙련된 XyG 분해 Bacteroidota가 인간 장내 미생물 컨소시엄의 핵심 구성원임을 강조한다.[5]

4. 2. 분해 효소 및 기작

인간 게놈은 자일로글루칸 분해를 암호화하는 유전자를 포함하지 않지만, 자일로글루칸은 대부분의 인간 식단에서 중요한 구성 요소이다. 최근 연구에 따르면 특정 유전자 좌위가 선택된 인간 장내 박테로이데스에서 자일로글루칸 대사를 부여한다. 이러한 발견은 식이 섬유의 매우 풍부한 성분조차도 틈새 종에 의해 매개될 수 있음을 보여준다.

자일로글루칸의 대사는 여러 효소와 막 수송체의 협동 작용의 결과이다. 그러나 다양한 식물원에서 유래하는 자일로글루칸의 높은 조성 다양성을 감안할 때, BoGH5A라고 불리는 엔도-자일로글루카나제라는 핵심 효소가 있어 광범위한 자일로글루칸을 절단하여 섭취할 준비가 된 짧은 자일로글루칸을 생성할 수 있다. 효소의 구조와 기능에 대한 자세한 분석은 BoGH5A에서 주요 기능이 촉매 모듈을 세포 표면에서 떨어뜨리고 촉매 도메인에 다당류를 공격할 수 있는 추가적인 이동성을 부여하는 BACON 도메인이라는 도메인의 존재를 밝혔다. 광범위한 활성 부위 틈새는 결합 가소성을 유발하여 BoGH5A가 광범위한 천연 XyG를 수용할 수 있게 해주는 핵심 기능이다.

인간 식단에서 XyG의 유병률은 박테리아가 이러한 복합 다당류를 분해하는 메커니즘이 인간 에너지 획득에 매우 중요하다는 것을 시사한다. 또한, XyG 대사의 희소성은 ''Bacteroides ovatus'' 및 기타 숙련된 XyG 분해 Bacteroidota가 인간 장내 미생물 컨소시엄의 핵심 구성원임을 강조한다.[5]

4. 3. 장 건강에 미치는 영향

인간 게놈은 자일로글루칸 분해를 암호화하는 유전자를 포함하지 않지만, 자일로글루칸은 대부분의 인간 식단에서 중요한 구성 요소이다. 최근 연구에 따르면 특정 유전자 좌위가 선택된 인간 장내 박테로이데스에서 자일로글루칸 대사를 부여한다. 이러한 발견은 식이 섬유의 매우 풍부한 성분조차도 틈새 종에 의해 매개될 수 있음을 보여준다.

자일로글루칸의 대사는 여러 효소와 막 수송체의 협동 작용의 결과이다. 그러나 다양한 식물원에서 유래하는 자일로글루칸의 높은 조성 다양성을 감안할 때, BoGH5A라고 불리는 엔도-자일로글루카나제라는 핵심 효소가 있어 광범위한 자일로글루칸을 절단하여 섭취할 준비가 된 짧은 자일로글루칸을 생성할 수 있다. 효소의 구조와 기능에 대한 자세한 분석은 BoGH5A에서 주요 기능이 촉매 모듈을 세포 표면에서 떨어뜨리고 촉매 도메인에 다당류를 공격할 수 있는 추가적인 이동성을 부여하는 BACON 도메인이라는 도메인의 존재를 밝혔다. 광범위한 활성 부위 틈새는 결합 가소성을 유발하여 BoGH5A가 광범위한 천연 XyG를 수용할 수 있게 해주는 핵심 기능이다.

인간 식단에서 XyG의 유병률은 박테리아가 이러한 복합 다당류를 분해하는 메커니즘이 인간 에너지 획득에 매우 중요하다는 것을 시사한다. 또한, XyG 대사의 희소성은 ''Bacteroides ovatus'' 및 기타 숙련된 XyG 분해 Bacteroidota가 인간 장내 미생물 컨소시엄의 핵심 구성원임을 강조한다.[5]

참조

[1] 논문 Evolution of xyloglucan-related genes
[2] 학술지 Xyloglucan evolution and the terrestrialization of green plants
[3] 학술지 The Structure and Functions of Xyloglucan
[4] 학술지 Immunogold localisation of the cell wall matrix polysaccharides rhamnogalacturonan-I and xyloglucan during cell expansion and cytokinesis in ''Trifolium pratense'' L. - Implications for sectretory pathways
[5] 학술지 A discrete genetic locus confers xyloglucan metabolism in select human gut Bacteroidetes



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