비스포스포글리세르산 변위효소
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1. 개요
비스포스포글리세르산 변위효소는 주로 적혈구와 태반 세포에서 발견되며, 1,3-비스포스포글리세르산(1,3-BPG)을 2,3-비스포스포글리세르산(2,3-BPG)으로 전환하는 반응을 촉매하는 효소이다. 2,3-BPG는 헤모글로빈과 결합하여 산소 방출을 촉진하며, 태아와 산모 간 산소 전달에 중요한 역할을 한다. 이 효소는 두 개의 동일한 소단위체로 구성된 이합체이며, 각 소단위체는 활성 부위를 가지고 있다. His11은 촉매 반응에 중요한 친핵체로 작용하며, His188, Arg90, Cys23 등의 잔기들이 효소의 기능에 기여한다. 1,3-BPG는 활성 부위에 결합하여 입체구조적 변화를 유도하고, His11을 통해 SN2 메커니즘으로 2,3-BPG를 생성한다.
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| 비스포스포글리세르산 변위효소 | |
|---|---|
| 효소 정보 | |
| 이름 | 비스포스포글리세르산 변위효소 |
| EC 번호 | 5.4.2.4 |
| CAS 등록번호 | 37211-69-1 |
| GO 코드 | 0004082 |
 | |
| 단백질 정보 | |
| 이름 | 2,3-비스포스포글리세르산 변위효소 |
| |
| HGNC ID | 1093 |
| 심볼 | BPGM |
| 대체 심볼 | 해당 없음 |
| 엔트레즈 유전자 | 669 |
| OMIM | 222800 |
| RefSeq | NM_001724 |
| UniProt | P07738 |
| PDB | 해당 없음 |
| EC 번호 | 5.4.2.4 |
| 염색체 | 7 |
| 팔 | q |
| 띠 | 31 |
| 유전자좌 추가 정보 | -q34 |
2. 조직 분포
비스포스포글리세르산 뮤테이스는 주로 적혈구와 태반 세포에서 발견된다.[7][2] 이는 해당과정에서 1,3-비스포스포글리세르산(1,3-BPG)를 2,3-비스포스포글리세르산(2,3-BPG)로 전환하는 추가적인 단계가 헤모글로빈의 산소 친화도 조절에 필수적이기 때문이다. 2,3-BPG의 주요 역할은 헤모글로빈의 평형을 탈산소 상태로 전환하는 것이며, 이러한 이유로 2,3-BPG의 생산은 헤모글로빈을 함유하고 있는 세포에서만 유용하다.
1,3-비스포스포글리세르산(1,3-BPG)은 해당과정의 대사 중간생성물로 생성된다.[7] 비스포스포글리세르산 변위효소는 1,3-비스포스포글리세르산(1,3-BPG)을 2,3-비스포스포글리세르산(2,3-BPG)로 전환시키는 반응을 촉매한다.[7] 2,3-비스포스포글리세르산(2,3-BPG)은 헤모글로빈과 높은 친화력으로 결합하여 입체구조적 변화를 일으켜 산소(O2)를 방출하게 하고, 조직 세포가 유리된 산소를 흡수할 수 있도록 돕는다.[7]
3. 기능
이러한 과정은 태아와 산모의 혈액이 매우 가까이 위치하는 태반에서도 중요하게 작용한다.[7] 태반에서 2,3-비스포스포글리세르산이 생성되면 근처의 모체 헤모글로빈으로부터 많은 양의 산소가 방출되고, 이는 2,3-비스포스포글리세르산에 대한 친화도가 훨씬 낮은 태아 헤모글로빈과 결합하여 산소 전달이 효율적으로 이루어지도록 한다.[7]
4. 구조
4. 1. 전체 구조
비스포스포글리세르산 뮤테이스(BPGM)는 두 개의 동일한 단백질 소단위체로 구성된 이합체이며, 각 소단위체에는 고유한 활성 부위가 존재한다.[6][1] 각 소단위체는 6개의 β-가닥(β A-F)과 10개의 α-나선(α 1-10)으로 구성되어 있다.[6][1] 이합체화는 두 단량체의 β C 및 α 3 면을 따라 일어난다.[6][1] BPGM은 포스포글리세르산 뮤테이스(PGM)와 대략 50% 정도 동일하며, 주요 활성 부위 잔기들은 거의 모든 PGM과 BPGM에서 보존된다.[6][1]
4. 2. 중요 잔기
His11은 1,3-비스포스포글리세르산(1,3-BPG)에서 2,3-비스포스포글리세르산(2,3-BPG)으로의 전환 반응에서 친핵체 역할을 한다.[10] His188의 도움으로 회전하여 1' 인산기를 공격하기 위한 위치로 이동한다.[10][5]
His188은 단백질의 안정화,[8][3] 기질과의 수소 결합, His11의 촉매 위치 유도에 관여한다. Arg90은 단백질의 전체적인 안정성에 필수적이며,[8][3] 리신으로 대체될 수 있다.[8] Cys23은 효소의 반응성에 큰 영향을 미친다.[9][4]
5. 촉매 메커니즘
1,3-비스포스포글리세르산(1,3-BPG)은 활성 부위에 결합하여 입체구조적 변화를 일으킨다. 이로 인해 활성 부위 주변의 틈이 기질에서 닫혀 제자리에 단단히 고정된다.[10] 1,3-비스포스포글리세르산은 주변의 잔기들과 다수의 수소 결합을 형성하며, 그 중 다수는 양전하를 띠고 있어서 이동성을 심각하게 제한한다. 이러한 경직성은 엔탈피적으로 구동되는 관련성을 암시한다.[10]
입체구조적 변화로 인해 His11이 회전하게 되며, 부분적으로는 His188에 대한 수소 결합에 의해 도움을 받는다. His11은 인산기와 작용하고 His11이 인산기를 공격하는 친핵체인 SN2 메커니즘을 거친다.[10] 그런 다음 2' 하이드록실기가 인산을 공격하고 His11로부터 제거되어 2,3-비스포스포글리세르산(2,3-BPG)을 생성한다.[10]
참조
[1]
논문
Crystal structure of human bisphosphoglycerate mutase
2004-09
[2]
논문
Novel placental expression of 2,3-bisphosphoglycerate mutase
2006-08
[3]
논문
Amino acid residues involved in the catalytic site of human erythrocyte bisphosphoglycerate mutase. Functional consequences of substitutions of His10, His187 and Arg89
1993-04
[4]
논문
Critical role of human bisphosphoglycerate mutase Cys22 in the phosphatase activator-binding site
1997-05
[5]
논문
Seeing the process of histidine phosphorylation in human bisphosphoglycerate mutase
2006-12
[6]
논문
Crystal structure of human bisphosphoglycerate mutase
https://archive.org/[...]
2004-09
[7]
논문
Novel placental expression of 2,3-bisphosphoglycerate mutase
2006-08
[8]
논문
Amino acid residues involved in the catalytic site of human erythrocyte bisphosphoglycerate mutase. Functional consequences of substitutions of His10, His187 and Arg89
1993-04
[9]
논문
Critical role of human bisphosphoglycerate mutase Cys22 in the phosphatase activator-binding site
1997-05
[10]
논문
Seeing the process of histidine phosphorylation in human bisphosphoglycerate mutase
2006-12
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