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과당 2,6-이중인산

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목차

1. 개요

과당 2,6-이중인산(Fru-2,6-P₂)은 해당과정 및 포도당신생합성을 조절하는 대사 중간체이다. 과당 2,6-이중인산은 해당과정에서 포스포프럭토키나아제 1(PFK-1)을 알로스테릭 조절을 통해 강력하게 활성화시켜 포도당 분해를 촉진한다. 반면 종양 억제 단백질 p53은 TIGAR 유전자를 활성화시켜 과당 2,6-이중인산을 제거함으로써 PFK-1 활성을 억제한다. 과당 2,6-이중인산의 농도는 PFK-2/FBPase-2 효소에 의해 조절되며, 인슐린은 PFK-2 활성을 증가시켜 과당 2,6-이중인산 생성을 촉진하는 반면, 글루카곤과 에피네프린은 이를 감소시킨다. 식물에서는 캘빈 회로의 트라이오스 인산 조절에 관여하며, 광합성 속도가 높을 때는 수크로스 생성을 촉진하고 어두울 때는 억제한다.

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2. 포도당 대사에 미치는 영향

과당 2,6-이중인산(Fru-2,6-''P''2)은 해당과정에서 포스포프룩토키나아제 1 (PFK-1)을 알로스테릭 방식으로 조절하여 활성화시킨다.[4] 이는 포도당 분해 과정에 중요한 영향을 미친다.

과당 2,6-이중인산은 PFK-1과 상호작용하여 효소를 활성화시키고, 해당과정을 촉진하여 포도당 분해를 증가시킨다.

2. 1. 포스포프럭토키나아제 1 (PFK-1) 활성화

과당 2,6-이중인산(Fru-2,6-''P''2)은 알로스테릭 조절(활성화)을 통해 해당과정에서 포스포프룩토키나아제 1(PFK-1)을 강력하게 활성화시킨다.[4] 간에서 과당 2,6-이중인산의 수치가 증가하면 알로스테릭 방식으로 포스포프룩토키나아제 1을 활성화시켜 효소의 과당 6-인산에 대한 친화력을 높이는 동시에, 억제 작용을 하는 ATP와 시트르산에 대한 친화력은 감소시킨다.[4] 생리적 농도에서 PFK-1은 거의 완전히 비활성화되지만, 과당 2,6-이중인산과의 상호 작용을 통해 효소를 활성화시켜 해당과정을 자극하고 포도당 분해를 촉진한다.[4]

2. 2. 종양 억제 단백질 p53과의 관계

종양 형성이나 DNA 손상과 같은 세포 스트레스 상황에서 종양 억제 단백질 p53은 특정 유전자를 활성화시킨다. 그중 하나가 TP53 유도 해당과정 및 세포자멸사 조절인자(TIGAR)인데, 이는 해당과정을 억제하고 세포 내 활성 산소 종의 수준을 조절하며, 세포자멸사로부터 세포를 보호하는 효소이다. TIGAR의 구조는 양기능성 효소의 FBPase-2와 거의 동일하다. TIGAR는 알로스테릭 효과기인 과당 2,6-이중인산을 제거하여, 효소(PFK1)가 기질(과당 6-인산)에 대한 친화력을 높이지 못하게 한다. 또한 TIGAR는 해당과정에서 PFK에 의해 촉매되는 세 번째 반응의 생성물인 과당 1,6-이중인산과, 네 번째 알돌라아제 반응의 기질도 제거한다.[5]

3. 생성 조절

세포 내 과당 2,6-이중인산(Fru-2,6-''P''2)의 농도는 PFK-2/FBPase-2라는 양기능성 효소에 의해 조절된다. 이 효소는 인슐린, 글루카곤, 에피네프린과 같은 호르몬에 의해 인산화/탈인산화 반응을 통해 영향을 받는다.[3][6]

3. 1. 호르몬 조절

세포 내 과당 2,6-이중인산(Fru-2,6-''P''2)의 농도는 인산화효소-2/FBPase-2 (PFK-2/FBPase-2)에 의한 합성과 분해 조절을 통해 제어된다. 주요 조절자는 호르몬인 인슐린, 글루카곤, 아드레날린이며, 이들은 인산화/탈인산화 반응을 통해 효소에 영향을 미친다.[3][6]

글루카곤은 사이클릭 아데노신 일인산(cAMP)의 생성을 유발하며, 이는 단백질 인산화효소 A(PKA)를 활성화시킨다. PKA는 PFK-2/FBPase-2 효소를 NH2-말단 세린 잔기에 인산화하여 FBPase-2 활성을 활성화시키고 PFK-2 활성을 억제하여, 세포 내 과당 2,6-이중인산(Fru-2,6-''P''2)의 수준을 감소시킨다. 과당 2,6-이중인산의 양이 감소함에 따라 해당과정이 억제되는 반면, 포도당신생합성이 활성화된다.

인슐린은 단백질 인산가수분해효소를 활성화시켜 PFK-2를 탈인산화시키고, FBPase-2 도메인을 억제한다. 과당 2,6-이중인산이 추가적으로 존재하면 PFK-1이 활성화되어 해당과정을 자극하는 동시에 포도당신생합성을 억제한다.

4. 수크로스 생성 조절 (식물)

과당 2,6-이중인산(Fru-2,6-''P''2)은 식물의 캘빈 회로에서 생성되는 트라이오스 인산의 대사를 조절하는 데 중요한 역할을 한다. 캘빈 회로에서 트라이오스 인산의 5/6는 리불로스 1,5-이중인산을 만들기 위해 재활용되며, 나머지 1/6은 수크로스로 전환되거나 전분으로 저장될 수 있다. 과당 2,6-이중인산은 수크로스 합성에 필요한 과당 6-인산의 생성을 억제한다.[7] 명반응에서 광합성 속도가 높을 때 트라이오스 인산이 지속적으로 생성되어 과당 2,6-이중인산의 생산이 억제되면서 수크로스가 생성된다. 반대로 식물이 어둠 속에 있을 때는 과당 2,6-이중인산의 생산이 활성화된다.[7]

4. 1. 광합성과의 관계

과당 2,6-이중인산(Fru-2,6-''P''2)은 캘빈 회로의 최종 산물인 트라이오스 인산의 조절에 중요한 역할을 한다. 캘빈 회로에서 트라이오스 인산의 5/6은 리불로스 1,5-이중인산을 만들기 위해 재활용된다. 나머지 1/6의 트라이오스 인산은 수크로스(설탕)로 전환되거나 녹말(전분)으로 저장될 수 있다. 과당 2,6-이중인산(Fru-2,6-''P''2)은 수크로스 합성에 필요한 요소인 과당 6-인산의 생성을 억제한다.[7] 명반응에서 광합성 속도가 높을 때, 트라이오스 인산이 지속적으로 생성되고 과당 2,6-이중인산(Fru-2,6-''P''2)의 생산이 억제되어 수크로스가 생성된다. 과당 2,6-이중인산(Fru-2,6-''P''2)의 생산은 식물이 어둠 속에 있고 광합성과 트라이오스 인산이 생성되지 않을 때 활성화된다.[7]

참조

[1] 논문 Glycolysis, tumor metabolism, cancer growth and dissemination. A new pH-based etiopathogenic perspective and therapeutic approach to an old cancer question 2014-12-18
[2] 논문 Roles for fructose-2,6-bisphosphate in the control of fuel metabolism: beyond its allosteric effects on glycolytic and gluconeogenic enzymes
[3] 논문 Covalent control of 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase: insights into autoregulation of a bifunctional enzyme 1995-06
[4] 웹사이트 fructose-2,6-bisphosphate http://www.cbs.umn.e[...] University of Minnesota
[5] 서적 Biochemistry Brooks/Cole Cengage Learning
[6] 논문 Molecular coordination of hepatic glucose metabolism by the 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6- bisphosphatase:glucokinase complex 2007-06
[7] 논문 Fructose-2,6-bisphosphate: a traffic signal in plant metabolism 2004-11
[8] 웹사이트 fructose-2,6-bisphosphate http://www.cbs.umn.e[...] University of Minnesota 2013-06-20
[9] 논문 Roles for fructose-2,6-bisphosphate in the control of fuel metabolism: beyond its allosteric effects on glycolytic and gluconeogenic enzymes
[10] 논문 Covalent control of 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase: insights into autoregulation of a bifunctional enzyme
[11] 논문 Molecular coordination of hepatic glucose metabolism by the 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6- bisphosphatase:glucokinase complex
[12] 논문 Fructose-2,6-bisphosphate: a traffic signal in plant metabolism
[13] 논문 Glycolysis, tumor metabolism, cancer growth and dissemination. A new pH-based etiopathogenic perspective and therapeutic approach to an old cancer question 2014-12-18
[14] 논문 Roles for fructose-2,6-bisphosphate in the control of fuel metabolism: beyond its allosteric effects on glycolytic and gluconeogenic enzymes
[15] 논문 Covalent control of 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase: insights into autoregulation of a bifunctional enzyme 1995-06


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