단백질 삼합체
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1. 개요
단백질 삼합체는 여러 복제본의 유전자에 의해 암호화된 폴리펩타이드가 형성하는 멀티머의 일종이다. 박테리오파지 T4 꼬리 섬유의 원위부는 유전자 37에 의해 암호화된 폴리펩타이드가 삼합체로 존재하며, 각 폴리펩타이드는 헤어핀 형태로 접혀 있다. 유전자 내 상호보완 현상을 통해 삼합체의 기능적 활성을 확인할 수 있다.
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| 단백질 삼합체 | |
|---|---|
| 정의 | |
| 유형 | 거대분자 복합체 |
| 구성 요소 | 단백질 (3개) |
| 설명 | 세 개의 단백질 단량체가 모여 형성된 거대분자 복합체이다. 삼량체는 동종삼량체 (동일한 단백질 단량체 세 개로 구성) 또는 이종삼량체 (서로 다른 단백질 단량체 세 개로 구성)일 수 있다. |
| 종류 | |
| 동종삼량체 | 동일한 단백질 단량체 세 개로 구성 |
| 이종삼량체 | 서로 다른 단백질 단량체 세 개로 구성 |
| 추가 정보 | |
| 예시 | 콜라겐, 적혈구의 막 단백질, 트랜스페린 수용체 |
2. 박테리오파지 T4 꼬리 섬유
박테리오파지 T4의 꼬리 섬유는 단백질 삼합체 구조의 예시이다. 특히 꼬리 섬유의 말단 부분(원위부)은 유전자 ''37''에서 만들어진 폴리펩타이드 세 개가 모여 이루어진다.[5] 이러한 구조는 해당 유전자의 돌연변이 연구에서 나타난 유전자 내 상호보완 현상을 통해 여러 폴리펩타이드가 모인 멀티머(multimer) 형태임이 처음 밝혀졌고,[4] 이후 상세한 구조 분석을 통해 각 폴리펩타이드가 헤어핀 형태로 접혀 삼합체를 이룬다는 것이 확인되었다.[5]
2. 1. 원위부 꼬리 섬유
박테리오파지 T4의 꼬리 섬유 중 원위부는 유전자 ''37''에 의해 암호화되는 폴리펩타이드로 구성된다. 이 유전자의 돌연변이체 연구에서 나타난 유전자 내 상호보완 현상은 원위부 꼬리 섬유가 단일 폴리펩타이드가 아닌 여러 개의 폴리펩타이드가 모인 멀티머임을 시사했다.[4] 이후의 고해상도 결정 구조 분석을 통해, 원위 꼬리 섬유는 유전자 ''37'' 폴리펩타이드 세 개가 모여 형성된 삼합체이며, 각 폴리펩타이드는 헤어핀(hairpin) 형태로 접혀 있는 구조임이 밝혀졌다.[5]2. 1. 1. 폴리펩타이드 멀티머
여러 복제본의 유전자에 의해 암호화된 폴리펩타이드는 종종 멀티머라고 하는 집합체를 형성할 수 있다.[3] 멀티머가 특정 유전자의 서로 다른 두 개의 돌연변이 대립 유전자에 의해 생성된 폴리펩타이드로 형성되면, 이 혼합 멀티머는 각 돌연변이체 단독으로 형성된 비혼합 멀티머보다 더 큰 기능적 활성을 나타낼 수 있다. 이러한 현상을 유전자 내 상호보완이라고 한다.박테리오파지 T4 꼬리 섬유의 원위부는 유전자 37에 의해 암호화되는데, 이 유전자에 결함이 있는 돌연변이체들은 유전자 내 상호보완 현상을 보인다.[4] 이 사실은 원위 꼬리 섬유가 유전자 37에 의해 암호화된 폴리펩타이드의 멀티머라는 것을 보여준다. 상호보완 데이터를 분석한 결과, 멀티머를 구성하는 폴리펩타이드가 헤어핀 형태로 스스로 접힌다는 사실이 밝혀졌다. 이후 원위 꼬리 섬유의 고해상도 결정 구조 분석을 통해 유전자 37 폴리펩타이드가 삼합체로 존재하며, 삼합체를 이루는 각 폴리펩타이드가 헤어핀 구성으로 접혀 있음이 확인되었다.[5]
2. 1. 2. 유전자 내 상호보완
여러 복제본의 유전자에 의해 암호화된 폴리펩타이드는 종종 멀티머(multimer)라고 하는 집합체를 형성할 수 있다.[3] 만약 멀티머가 특정 유전자의 서로 다른 두 개의 돌연변이 대립 유전자에 의해 생성된 폴리펩타이드로 형성되면, 이 혼합 멀티머는 각 돌연변이체 단독으로 형성된 비혼합 멀티머보다 더 큰 기능적 활성을 나타낼 수 있다. 혼합 멀티머가 비혼합 멀티머에 비해 기능이 향상되는 이러한 현상을 유전자 내 상호보완(intragenic complementation)이라고 한다.박테리오파지 T4의 꼬리 섬유 중 원위부(distal part)는 유전자 ''37''에 의해 암호화되는데, 이 유전자에 결함이 있는 돌연변이체들은 유전자 내 상호보완 현상을 겪는다.[4] 이 발견은 원위 꼬리 섬유가 유전자 ''37''에 의해 암호화된 폴리펩타이드의 멀티머임을 시사했다. 상호보완 데이터를 분석한 결과, 멀티머를 구성하는 폴리펩타이드가 헤어핀(hairpin) 형태로 자체적으로 접혀 있다는 것이 밝혀졌다. 이후 원위 꼬리 섬유의 추가적인 고해상도 결정 구조 분석을 통해 유전자 ''37'' 폴리펩타이드가 삼합체(trimer)로 존재하며, 삼합체의 각 폴리펩타이드가 헤어핀 구성으로 자체적으로 접혀 있음이 확인되었다.[5]
2. 1. 3. 헤어핀 구조
하나의 유전자에서 만들어진 여러 개의 폴리펩타이드는 종종 모여서 멀티머라는 집합체를 형성할 수 있다.[3] 만약 어떤 유전자에 두 개의 다른 돌연변이 대립 유전자가 있고, 이들 각각이 만든 폴리펩타이드가 섞여서 혼합 멀티머를 만들면, 이 혼합 멀티머는 각각의 돌연변이체만으로 이루어진 멀티머보다 더 나은 기능을 보일 때가 있다. 이러한 현상을 유전자 내 상호보완이라고 부른다.박테리오파지 T4의 꼬리 섬유 끝부분(원위부)은 유전자 ''37''에 의해 만들어지는데, 이 유전자에 결함이 있는 돌연변이체들 사이에서 유전자 내 상호보완 현상이 관찰되었다.[4] 이 발견은 박테리오파지 T4의 원위 꼬리 섬유가 유전자 ''37'' 폴리펩타이드 여러 개가 모인 멀티머라는 것을 시사했다.
상호보완 실험 데이터를 분석한 결과, 이 멀티머를 이루는 각각의 폴리펩타이드가 마치 머리핀처럼 스스로 접히는 '헤어핀' 구조를 가지고 있다는 사실이 밝혀졌다. 이후 더 정밀한 구조 분석(고해상도 결정 구조 분석)을 통해, 유전자 ''37'' 폴리펩타이드 세 개가 모여 삼합체를 이루고, 이 삼합체를 구성하는 각각의 폴리펩타이드가 헤어핀 형태로 접혀 있음이 확인되었다.[5]
참조
[1]
간행물
Proteins
https://doi.org/10.1[...]
Elsevier
2014
[2]
간행물
3 - Protein Structure and Function
https://www.scienced[...]
W.B. Saunders
2012-01-01
[3]
논문
The theory of inter-allelic complementation
1964-01
[4]
논문
Intragenic complementation among temperature sensitive mutants of bacteriophage T4D
1965
[5]
논문
Structure of the bacteriophage T4 long tail fiber receptor-binding tip
2010
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