리보플라빈 키네이스

"오늘의AI위키"는 AI 기술로 일관성 있고 체계적인 최신 지식을 제공하는 혁신 플랫폼입니다.
"오늘의AI위키"의 AI를 통해 더욱 풍부하고 폭넓은 지식 경험을 누리세요.

1. 개요
2. 구조
- 2.1. 3차 구조
- 2.2. 테르모플라스마 아시도필룸 유래 효소
참조

1. 개요

리보플라빈 키네이스는 X선 결정학 및 핵자기 공명(NMR)으로 관찰할 수 있는 효소이다. 테르모플라스마 아시도필룸에서 분리한 리보플라빈 키네이스는 220개의 아미노산을 포함하며, 2.20 Å 해상도로 X선 결정학을 통해 구조가 밝혀졌다. 이차 구조는 알파 나선 형태의 69개 잔기(30%)와 베타 시트 형태의 60개 잔기(26%)를 포함하며, 아미노산 131번과 133번에 마그네슘 결합 부위, 아미노산 188번과 195번에 플라빈 모노뉴클레오타이드 결합 부위를 갖는다. 2007년 말 기준으로 14개의 3차 구조가 밝혀졌으며, 단백질 데이터 뱅크(PDB) 접근 코드는 1N05, 1N06, 1N07, 1N08, 1NB0, 1NB9, 1P4M, 1Q9S, 2P3M, 2VBS, 2VBT, 3CTA, 2VBU, 2VBV이다.

더 읽어볼만한 페이지

EC 2.7.1 - 키네이스
키네이스는 ATP의 인산기를 기질에 전달하는 효소로, 세포 신호 전달과 질병에 관여하며 키나아제 억제제 연구의 대상이다.
EC 2.7.1 - 글루코키네이스
글루코키네이스는 헥소키나아제 IV 또는 D라고도 불리는 효소로, 특정 포유류 조직에서 포도당 인산화에 관여하여 혈당을 조절하며, 특히 간에서 글리코겐 합성 및 해당 과정을, 췌장에서는 인슐린과 글루카곤 분비를 조절하고, 유전자 돌연변이는 당뇨병과 관련되어 제약 회사에서 당뇨병 치료를 위한 활성화 분자 연구를 진행 중이다.

리보플라빈 키네이스
효소 정보
이름	리보플라빈 키네이스
EC 번호	2.7.1.26
CAS 번호	9032-82-0
GO 코드	0008531
Thermoplasma acidophilum 유래 리보플라빈 키네이스의 결정 구조
단백질 패밀리 정보
심볼	플라보키네이스
이름	리보플라빈 키네이스
Thermotoga maritima 유래 FAD 합성 효소에 플라빈 결합 결정 구조
Pfam	PF01687
InterPro	IPR015865
SMART	해당 없음
PROSITE	해당 없음
MEROPS	해당 없음
SCOP	1mrz
TCDB	해당 없음
OPM 패밀리	해당 없음
OPM 단백질	해당 없음
CAZy	해당 없음
CDD	해당 없음

2. 구조

리보플라빈 키네이스 효소의 전체 배열은 X선 결정학과 핵자기 공명(NMR)을 통해 관찰할 수 있다. 테르모플라스마 아시도필룸에서 분리한 리보플라빈 키네이스 효소는 220개의 아미노산으로 구성되어 있으며, X선 결정학을 통해 2.20 Å 해상도로 구조가 밝혀졌다. 이 효소의 이차 구조는 알파 나선 형태의 잔기 69개(30%)와 베타 시트 형태의 잔기 60개(26%)를 포함한다. 마그네슘 결합 부위는 아미노산 131번과 133번에, 플라빈 모노뉴클레오타이드 결합 부위는 아미노산 188번과 195번에 있다.

2. 1. 3차 구조

전체 효소 배열은 X선 결정학과 핵자기 공명(NMR)으로 관찰할 수 있다.

''테르모플라스마 아시도필룸''에서 분리한 리보플라빈 키네이스 효소는 아미노산 220개로 구성되어 있다. 이 효소의 구조는 X선 결정학을 통해 2.20 Å 해상도로 밝혀졌다. 이차 구조는 알파 나선 형태의 잔기 69개(30%)와 베타 시트 형태의 잔기 60개(26%)를 포함한다. 효소는 아미노산 131번과 133번에 마그네슘 결합 부위, 아미노산 188번과 195번에 플라빈 모노뉴클레오타이드 결합 부위를 가지고 있다.

2007년 말 기준으로, 리보플라빈 키네이스 효소의 3차 구조는 14개가 밝혀졌다. PDB 접근 코드는 1N05, 1N06, 1N07, 1N08, 1NB0, 1NB9, 1P4M, 1Q9S, 2P3M, 2VBS, 2VBT, 3CTA, 2VBU, 2VBV이다.

2. 2. 테르모플라스마 아시도필룸 유래 효소

''테르모플라스마 아시도필룸''에서 분리한 리보플라빈 키네이스 효소는 아미노산 220개로 구성된다. 이 효소의 구조는 X선 결정학을 통해 2.20 Å 해상도로 밝혀졌다. 이차 구조는 알파 나선 형태의 잔기 69개(30%)와 베타 시트 형태의 잔기 60개(26%)를 포함한다. 마그네슘 결합 부위는 아미노산 131번과 133번에 있으며, 플라빈 모노뉴클레오타이드 결합 부위는 아미노산 188번과 195번에 있다.

참조

_[1] 논문 Crystal structure of riboflavin kinase from Thermoplasma acidophilum
_[2] 논문 Ligand binding-induced conformational changes in riboflavin kinase: structural basis for the ordered mechanism
_[3] 논문 Over-expression in Escherichia coli, purification and characterization of isoform 2 of human FAD synthetase
_[4] 논문 A conserved domain in prokaryotic bifunctional FAD synthetases can potentially catalyze nucleotide transfer
_[5] 논문 A CTP-Dependent Archaeal Riboflavin Kinase Forms a Bridge in the Evolution of Cradle-Loop Barrels https://www.uniprot.[...]

본 사이트는 AI가 위키백과와 뉴스 기사,정부 간행물,학술 논문등을 바탕으로 정보를 가공하여 제공하는 백과사전형 서비스입니다.
모든 문서는 AI에 의해 자동 생성되며, CC BY-SA 4.0 라이선스에 따라 이용할 수 있습니다.
하지만, 위키백과나 뉴스 기사 자체에 오류, 부정확한 정보, 또는 가짜 뉴스가 포함될 수 있으며, AI는 이러한 내용을 완벽하게 걸러내지 못할 수 있습니다.
따라서 제공되는 정보에 일부 오류나 편향이 있을 수 있으므로, 중요한 정보는 반드시 다른 출처를 통해 교차 검증하시기 바랍니다.

문의하기 : help@durumis.com