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아세틸기전이효소

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목차

1. 개요

아세틸기전이효소는 아세틸기를 다른 분자에 전달하는 효소의 총칭이다. 사람에게는 히스톤 아세틸전이효소, 콜린 아세틸전이효소, 세로토닌 N-아세틸전이효소, NatA 아세틸전이효소, NatB 아세틸전이효소 등이 존재하며, 기질과 유전자, 염색체 위치 등이 각기 다르다. 이 외에도 클로람페니콜 아세틸전이효소와 같은 자연에서 발견되는 아세틸기전이효소도 있다. 아세틸기전이효소의 구조는 효소 활성에 중요한 역할을 한다.

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아세틸기전이효소
기본 정보
EC 번호2.3.1
다른 이름아세틸기전달효소
트랜스아세틸레이스
설명
유형전이효소
기능다른 분자(기질)에 아세틸기를 전달
기질아세틸-CoA
수용체 분자
생성물CoA
아세틸화된 수용체 분자
상세 정보
보조 인자조효소 A
반응아세틸-CoA + 수용체 ⇌ CoA + 아세틸-수용체
관련 질병암
식별
MeSHD014727

2. 아세틸기전이효소의 종류

사람에게서 발견되는 아세틸기전이효소는 히스톤 아세틸기전이효소(HAT), 콜린 아세틸기전이효소(ChAT), 세로토닌 N-아세틸기전이효소(AANAT), N-말단 아세틸기전이효소(NAT) 등이 있다.

사람에서 발견되는 아세틸기전이효소의 종류
아세틸기전이효소기질유전자사람의 염색체 위치유전자 그룹약어
히스톤 아세틸기전이효소히스톤의 라이신 잔기[1]HAT1[2]2q31.1[2]라이신 아세틸기전이효소[2]HAT
콜린 아세틸기전이효소콜린[3]CHAT[4]10q11.23[4]NAChAT[3]
세로토닌 N-아세틸기전이효소세로토닌AANAT[5]17q25.1[5]GCN5 관련 N-아세틸기전이효소[5]AANAT[5]
NatA 아세틸기전이효소리보솜에서 생성되는 다양한 단백질의 N-말단NAA15[6]4q31.1[6]Armadillo-like 나선형 도메인을 포함하는 N-알파-아세틸전이효소 서브유닛[6]NatA[6]
NatB 아세틸기전이효소Met-Asp/Glu/Asn/Gln으로 시작하는 펩타이드[7]NAA25[8]12q24.13[8]마이크로RNA 단백질 코딩 숙주 유전자의 N-알파-아세틸전이효소 서브유닛[8]NatB[8]



N-말단 아세틸기전이효소(NAT)는 단백질의 N-말단에 아세틸기를 전달하는 효소로, 사람에게서는 NatA, NatB 아세틸기전이효소 등이 알려져 있다.

자연에서 발견되는 아세틸기전이효소의 추가적인 예로는 클로람페니콜 아세틸전이효소가 있다.

2. 1. 히스톤 아세틸기전이효소 (HAT)

히스톤의 라이신 잔기에 작용하는 아세틸기전이효소이다.[1] 사람에게서 발견되는 종류는 다음과 같다.

사람에서 발견되는 히스톤 아세틸기전이효소
유전자사람의 염색체 위치유전자 그룹약어
HAT1[2]2q31.1[2]라이신 아세틸기전이효소[2]HAT


2. 2. 콜린 아세틸기전이효소 (ChAT)

콜린을 기질로 사용하며, CHAT 유전자에 의해 발현된다.[3][4] 사람의 염색체 위치는 10q11.23이다.[4]

콜린 아세틸기전이효소 정보
기질유전자사람의 염색체 위치약어
콜린[3]CHAT[4]10q11.23[4]ChAT[3]


2. 3. 세로토닌 N-아세틸기전이효소 (AANAT)

세로토닌을 기질로 사용하며, GCN5 관련 N-아세틸기전이효소(GNAT) 계열에 속한다.[5] 사람의 염색체 17q25.1에 위치한 AANAT 유전자에 의해 암호화된다.[5]

아세틸기전이효소의 종류: 세로토닌 N-아세틸기전이효소 (AANAT)
아세틸기전이효소기질유전자사람의 염색체 위치유전자 그룹약어
세로토닌 N-아세틸전이효소세로토닌AANAT[5]17q25.1[5]GCN5 관련 N-아세틸전이효소[5]AANAT[5]


2. 4. N-말단 아세틸기전이효소 (NAT)

N-말단 아세틸기전이효소(NAT)는 단백질의 N-말단에 아세틸기를 전달하는 효소이다. 사람에게서는 NatA, NatB 아세틸기전이효소 등이 알려져 있다.[6][8]

NatA 아세틸기전이효소는 리보솜에서 생성되는 다양한 단백질의 N-말단에 작용하며,[6] NatB 아세틸기전이효소는 Met-Asp/Glu/Asn/Gln으로 시작하는 펩타이드에 작용한다.[7]

2. 4. 1. NatA 아세틸기전이효소

표 1: 사람에서 발견되는 아세틸기전이효소의 종류
아세틸기전이효소기질유전자사람의 염색체 위치유전자 그룹약어
NatA 아세틸기전이효소리보솜에서 생성되는 다양한 단백질의 N-말단NAA15[6]4q31.1[6]Armadillo-like 나선형 도메인을 포함하는 N-알파-아세틸전이효소 서브유닛[6]NatA[6]


2. 4. 2. NatB 아세틸기전이효소

Met-Asp/Glu/Asn/Gln으로 시작하는 펩타이드[7]에 작용하는 효소이다. 사람에서는 NAA25 유전자에 의해 발현되며, 이 유전자는 12q24.13 염색체에 위치한다.[8] NAA25는 마이크로RNA 단백질 코딩 숙주 유전자의 N-알파-아세틸전이효소 서브유닛이다.[8]

NatB 아세틸기전이효소 정보
기질유전자사람의 염색체 위치유전자 그룹약어
Met-Asp/Glu/Asn/Gln으로 시작하는 펩타이드[7]NAA25[8]12q24.13[8]마이크로RNA 단백질 코딩 숙주 유전자의 N-알파-아세틸전이효소 서브유닛[8]NatB[8]


2. 5. 기타 아세틸기전이효소

표 1: 사람에서 발견되는 아세틸기전이효소의 종류
아세틸기전이효소기질유전자사람의 염색체 위치유전자 그룹약어
히스톤 아세틸전이효소히스톤의 라이신 잔기[1]HAT1[2]2q31.1[2]라이신 아세틸전이효소[2]HAT
콜린 아세틸전이효소콜린[3]CHAT[4]10q11.23[4]NAChAT[3]
세로토닌 N-아세틸전이효소세로토닌AANAT[5]17q25.1[5]GCN5 관련 N-아세틸전이효소[5]AANAT[5]
NatA 아세틸전이효소리보솜에서 생성되는 다양한 단백질의 N-말단NAA15[6]4q31.1[6]Armadillo-like 나선형 도메인을 포함하는 N-알파-아세틸전이효소 서브유닛[6]NatA[6]
NatB 아세틸전이효소Met-Asp/Glu/Asn/Gln으로 시작하는 펩타이드[7]NAA25[8]12q24.13[8]마이크로RNA 단백질 코딩 숙주 유전자의 N-알파-아세틸전이효소 서브유닛[8]NatB[8]



자연에서 발견되는 아세틸기전이효소의 추가적인 예는 다음과 같다.


  • 클로람페니콜 아세틸전이효소

3. 아세틸기전이효소의 구조

히스톤, 콜린, 세로토닌 아세틸기전이효소의 예측된 3차원 구조는 다음과 같다. 모든 효소와 마찬가지로 아세틸기전이효소의 구조는 효소와 기질 간의 상호 작용에 필수적이다. 이러한 효소의 구조 변경은 종종 효소 활성의 손실을 초래한다.

히스톤 아세틸기전이효소의 3차원 구조


콜린 아세틸기전이효소의 3차원 구조


세로토닌 N-아세틸기전이효소의 3차원 구조

참조

[1] 논문 Writers and readers of histone acetylation: structure, mechanism, and inhibition 2014-07
[2] 논문 Nucleosomal DNA regulates the core-histone-binding subunit of the human Hat1 acetyltransferase 1998-01
[3] 논문 Substrate binding and catalytic mechanism of human choline acetyltransferase 2006-12
[4] 논문 Human choline acetyltransferase gene maps to region 10q11-q22.2 by in situ hybridization 1991-02
[5] 논문 The human serotonin N-acetyltransferase (EC 2.3.1.87) gene (AANAT): structure, chromosomal localization, and tissue expression 1996-05
[6] 논문 Proteomics analyses reveal the evolutionary conservation and divergence of N-terminal acetyltransferases from yeast and humans 2009-05
[7] 논문 Molecular Basis of Substrate Specific Acetylation by N-Terminal Acetyltransferase NatB 2017-04
[8] 논문 N-terminal acetylome analyses and functional insights of the N-terminal acetyltransferase NatB 2012-07


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