이차 아미노산
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1. 개요
이차 아미노산은 단백질의 2차 구조에 영향을 미치며, 프롤린과 피페콜산이 대표적이다. D-α-아미노산–L-α-아미노산 서열은 β 헤어핀 구조를 유도할 수 있으며, 비고리형 2차 아미노산은 고리형 아미노산보다 유연성을 가질 수 있다. 프롤린과 하이드록시프롤린은 닌하이드린 반응에서 노란색을 나타내며, N-메틸-L-아미노산 산화효소는 2차 아미노산의 한 유형의 산화효소이다.
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| 이차 아미노산 | |
|---|---|
| 화학 정보 | |
| 화학식 | NH₂R (일차 아민), >NHR'R" (이차 아민) |
| 관련 화합물 | 아민 |
| 설명 | 아미노산의 질소 원자에 탄소 원자가 하나 이상 결합된 형태를 이차 아미노산이라고 한다. 이차 아민은 질소 원자에 탄소 원자가 두 개 결합된 아민 화합물을 의미한다. |
2. 프롤린의 특성
프롤린과 그것의 더 큰 동족체인 피페콜산은 단백질의 2차 구조에 영향을 미친다. D-α-아미노산–L-α-아미노산 서열은 β 헤어핀 구조를 유도할 수 있다.[3][1] 이것은 비고리형 2차 아미노산이 에프라펩틴 C에서 ''N''-메틸-L-알라닌에 의해 피페콜산을 대체함으로써 단백질의 고리형 2차 아미노산보다 더 유연하다는 것을 시사했다.[3][1]
프롤린과 하이드록시프롤린의 닌하이드린 반응은 노란색 결과를 나타낸다.
효소학에서, ''N''-메틸-L-아미노산 산화효소는 2차 아미노산의 한 하위 유형의 산화효소이다.
2. 1. 구조적 특징
프롤린과 그것의 더 큰 동족체인 피페콜산은 단백질의 2차 구조에 영향을 미친다.[3] D-α-아미노산–L-α-아미노산 서열은 β 헤어핀 구조를 유도할 수 있다.[3] 비고리형 2차 아미노산이 에프라펩틴 C에서 ''N''-메틸-L-알라닌에 의해 피페콜산을 대체함으로써 단백질의 고리형 2차 아미노산보다 더 유연하다는 것이 밝혀졌다.[3]프롤린과 하이드록시프롤린의 닌하이드린 테스트는 노란색 결과를 나타낸다.[3]
''N''-메틸-L-아미노산 산화효소는 2차 아미노산의 하위 유형의 산화효소이다.[3]
2. 2. 화학적 특성
프롤린과 그것의 더 큰 동족체인 피페콜산은 단백질의 2차 구조에 영향을 미친다.[3] D-α-아미노산–L-α-아미노산 서열은 β 헤어핀 구조를 유도할 수 있다.[3] 비고리형 2차 아미노산이 에프라펩틴 C에서 ''N''-메틸-L-알라닌에 의해 피페콜산을 대체함으로써 단백질의 고리형 2차 아미노산보다 더 유연하다는 것이 밝혀졌다.[3][1]프롤린과 하이드록시프롤린의 닌하이드린 테스트는 노란색 결과를 나타낸다.
''N''-메틸-L-아미노산 산화효소는 2차 아미노산의 하위 유형의 산화효소이다.
2. 3. 효소 반응
프롤린과 그 상위 동족체인 피페콜산은 단백질의 2차 구조에 영향을 미친다. D-α-아미노산–L-α-아미노산 서열은 β 헤어핀 구조를 유도할 수 있다.[3][1] 비고리형 2차 아미노산이 에프라펩틴 C에서 ''N''-메틸-L-알라닌에 의해 피페콜산을 대체함으로써 단백질의 고리형 2차 아미노산보다 더 유연하다는 것이 시사되었다.[3][1]프롤린과 하이드록시프롤린의 닌하이드린 테스트는 노란색 결과를 나타낸다.
''N''-메틸-L-아미노산 산화효소는 2차 아미노산의 하위 유형의 산화효소이다.
참조
[1]
논문
Conformational Properties of Secondary Amino Acids: Replacement of Pipecolic Acid by N-Methyl-L-alanine in Efrapeptin C
[2]
논문
Special features of the synthesis of peptides containing secondary amino acids
[3]
논문
Conformational Properties of Secondary Amino Acids: Replacement of Pipecolic Acid by N-Methyl-L-alanine in Efrapeptin C
[4]
논문
Special features of the synthesis of peptides containing secondary amino acids
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