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단백질의 2차 구조

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목차

1. 개요

단백질의 2차 구조는 단백질의 1차 구조인 아미노산 서열이 특정 방식으로 접혀서 형성되는 규칙적인 국소 구조를 의미한다. 주요 2차 구조는 알파 나선과 베타 병풍 구조이며, 310 나선, 파이 나선, 턴, 루프, 무작위 코일 등도 존재한다. 아미노산 종류에 따라 특정 2차 구조를 형성하는 경향이 다르며, 수소 결합 패턴에 따라 2차 구조를 정의하는 방법이 있다. 2차 구조는 분광학적 방법으로 추정하거나, 아미노산 서열을 기반으로 예측할 수 있으며, 단백질 구조 예측 및 단백질 공학 분야에 활용된다.

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단백질의 2차 구조

2. 종류

단백질의 2차 구조는 크게 알파 나선(α-helix), 베타 병풍 구조(β-sheet) 그리고 기타 구조로 분류할 수 있다.

가장 일반적인 2차 구조는 알파 나선과 베타 병풍 구조이다. 310 나선 및 π 나선과 같은 다른 나선은 에너지적으로 유리한 수소 결합 패턴을 가지는 것으로 계산되지만, 나선 중심의 바람직하지 않은 골격 때문에 알파 나선의 끝을 제외하고 자연 단백질에서는 거의 관찰되지 않는다.

아미노산은 다양한 2차 구조 요소를 형성하는 능력이 서로 다르다. 프롤린과 글라이신은 알파 나선 골격 구조의 규칙성을 방해하기 때문에 "나선 파괴자"라고 불리기도 하지만, 둘 다 특이한 구조적 능력을 가지고 있으며 턴에서 흔히 발견된다.

주요 세 가지 단백질 나선 구조의 구조적 특징[4][5]
기하학적 속성α-나선310 나선π-나선
회전당 잔기 수3.63.04.4
잔기당 이동 거리1.5Å2Å1.1Å
나선의 반지름2.3Å1.9Å2.8Å
피치(pitch)5.4Å6Å4.8Å



기타 구조에는 폴리프롤린 나선, 알파 병풍 구조, 턴, 루프, 불규칙 코일 등이 포함된다. 무작위 코일은 진정한 2차 구조는 아니지만, 규칙적인 2차 구조가 없음을 나타내는 형태이다.

2. 1. 알파 나선 (α-helix)

'''α-나선'''(Alpha Helix)은 가장 일반적인 단백질의 2차 구조 중 하나로, 나선형으로 꼬인 형태이다. 아미노산 잔기 3.6개가 한 바퀴를 이루며, 각 잔기는 1.5Å씩 이동한다. 나선의 반지름은 2.3Å이고, 피치는 5.4Å이다.[34] i번째 잔기의 N-H 기와 i+4번째 잔기의 C=O 기 사이에 수소 결합이 형성되어 안정화된다.

메티오닌, 알라닌, 류신, 글루탐산, 라이신(MALEK) 등은 알파 나선 형성을 선호하는 아미노산이다.[34] 반면, 프롤린과 글라이신은 α 나선 구조의 규칙성을 방해하기 때문에 "나선 파괴자"라고 불리기도 한다.[34]

주요 단백질 나선 구조의 기하학적 특성[34]
기하학적 특성α-나선310 나선π 나선
회전당 잔기 수3.63.04.4
잔기당 이동 거리1.5Å2Å1.1Å
나선의 반지름2.3Å1.9Å2.8Å
피치5.4Å6Å4.8Å


2. 2. 베타 병풍 구조 (β-sheet)

베타 병풍 구조(β-sheet)는 알파 나선 구조와 함께 가장 일반적인 단백질의 2차 구조 형태이다. 아미노산 서열에서 서로 멀리 떨어진 아미노산 잔기들이 규칙적으로 수소 결합을 형성하여 안정화된다.

  • 구조적 특징:
  • 여러 개의 베타 가닥이 서로 수소 결합을 형성하여 병풍처럼 연결된 구조이다.
  • 각 베타 가닥은 거의 완전히 확장된 폴리펩타이드 사슬 형태를 취한다.
  • 인접한 베타 가닥 사이의 수소 결합은 펩타이드 결합의 C=O기와 N-H기 사이에서 형성된다.
  • 베타 가닥은 평행(parallel) 또는 역평행(antiparallel) 배열을 할 수 있다.
  • 저주파 집단 진동은 단백질 내 국소 강성에 민감한데, 베타 구조는 알파 또는 무질서 단백질보다 일반적으로 더 강직하다고 알려져 있다.[35][36]


베타 시트는 φ와 ψ가 같은 각도로 반복되고, 수소 결합이 두 개의 폴리펩타이드 사슬 사이에 있는 구조이다. 베타 시트에는 평행 베타 시트와 역평행 베타 시트가 있다. 수소 결합이 적절히 형성되려면 완벽한 평면 구조(φ=180°=ψ)가 아니라 주름(플리트) 모양을 취한다. 주름의 주기는 7Å이다.[43]

2. 3. 310 나선 (310-helix)

310 나선은 알파 나선 및 베타 병풍 구조와 함께 단백질의 주요 2차 구조 중 하나이다. 310 나선은 에너지적으로 유리한 수소 결합 패턴을 가지는 것으로 계산되지만, 나선 중심의 불리한 골격 충진 때문에 알파 나선의 끝부분을 제외하고 자연 단백질에서는 거의 관찰되지 않는다.[61][4][5]

310 나선의 주요 구조적 특징은 다음과 같다:[61][4][5]

310 나선의 구조적 특징
기하학적 속성값
회전 당 잔기 수3.0
잔기 당 이동 거리2Å
나선의 반지름1.9Å
피치 (pitch)6Å



310 나선은 한 바퀴에 3개의 아미노산 잔기를 포함하며, i번째 잔기의 N-H 기와 i+3번째 잔기의 C=O 기 사이에 수소 결합이 형성된다.

아미노산은 다양한 2차 구조 요소를 형성하는 능력이 다르다. 프롤린과 글라이신은 알파 나선의 규칙성을 방해하는 "나선 파괴자"로 알려져 있지만, 310 나선에서는 특별한 역할을 하지 않는다.

2. 4. π 나선 (π-helix)

π 나선(4.4₁₆ 나선)은 에너지적으로 유리한 수소 결합 패턴을 가지는 것으로 계산되지만, 나선 중심의 바람직하지 않은 골격 구조로 인해 알파 나선의 끝 부분을 제외하고는 자연 단백질에서 거의 관찰되지 않는다.[61][4][5][34]

π 나선의 구조적 특징은 다음과 같다.[61][4][5][34]

π 나선의 구조적 특징
기하학적 속성값
1회전 당 잔기 수4.4
잔기 당 이동 거리1.1Å
나선의 반지름2.8Å
피치(pitch)4.8Å


2. 5. 기타 2차 구조

가장 일반적인 2차 구조는 알파 나선과 베타 병풍 구조이다. 310 나선 및 π 나선과 같은 다른 나선은 에너지적으로 유리한 수소 결합 패턴을 갖는 것으로 계산되지만, 나선 중심의 바람직하지 않은 골격 때문에 알파 나선의 끝을 제외하고 자연 단백질에서는 거의 관찰되지 않는다.[61] 폴리프롤린 나선 및 알파 병풍 구조와 같은 다른 확장된 구조는 천연 상태 단백질에서는 드물지만, 종종 중요한 단백질 접힘의 중간체로 가정된다.

단단한 턴과 느슨하고 유연한 루프는 보다 규칙적인 2차 구조 요소를 연결한다. 무작위 코일은 진정한 2차 구조는 아니지만, 규칙적인 2차 구조가 없음을 나타내는 형태의 클래스이다.

아미노산은 다양한 2차 구조 요소를 형성하는 능력이 다양하다. 프롤린과 글라이신은 알파 나선 골격 구조의 규칙성을 방해하기 때문에 때때로 "나선 파괴자"로 알려져 있지만, 둘 다 특이한 구조적 능력을 가지고 있으며 턴에서 흔히 발견된다. 단백질에서 나선 구조를 선호하는 아미노산에는 메티오닌, 알라닌, 류신, 글루탐산 및 라이신("MALEK"는 아미노산 1글자 코드)이 포함된다. 반대로, 큰 방향족 잔기(트립토판, 티로신 및 페닐알라닌)와 Cβ-분지 아미노산(이소류신, 발린, 및 트레오닌)은 β-가닥 구조를 선호한다. 그러나 이러한 선호도는 서열 단독으로부터 2차 구조를 예측하는 신뢰성 있는 방법을 생성하기에는 강하지 않다.

저주파 집단 진동은 단백질 내 국소 강성에 민감한 것으로 생각되며, 베타 구조가 알파 또는 무질서 단백질보다 일반적으로 더 강성임을 보여준다.[35][36] 중성자 산란 측정은 ~1 THz에서 스펙트럼 특징을 β-통 단백질 GFP의 이차 구조의 집단 운동과 직접적으로 연결했다.[37]

이차 구조의 수소 결합 패턴은 상당히 왜곡될 수 있으며, 이로 인해 이차 구조의 자동 결정이 어려워진다. 단백질 이차 구조를 공식적으로 정의하는 몇 가지 방법이 있다(예: DSSP,[38] DEFINE,[39] STRIDE,[40] ScrewFit,[41] [http://lcb.infotech.monash.edu.au/sst SST][42][43]).

구형 단백질에서 α-헬릭스나 β-시트 구조는 전체의 절반 정도이며, 나머지 부분은 루프라고 불리는 끈 모양의 상태를 취한다. 구형 단백질에서는 이차 구조 사이에서 펩타이드 사슬이 갑자기 회전하는 부분이 있으며, 이 부분은 β-턴(역전)이라고 불린다. β-턴에는 I형과 II형이 존재하며, 모두 아미노산 4잔기로 구성되어 있다. β-턴은 3잔기 떨어진 아미노산과 수소 결합하여 안정화되지만, 구조가 어긋나 수소 결합을 할 수 없는 경우도 있다. 또한, II형 β-턴에서는 두 번째 아미노산 잔기의 산소 원자가 세 번째 아미노산 잔기의 Cβ와 충돌하기 때문에, 대부분의 세 번째 아미노산은 글라이신이다.

3. DSSP 분류

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단백질 이차 구조 사전(Dictionary of Protein Secondary Structure, DSSP)은 단백질 이차 구조를 단일 문자 코드로 기술하는 데 널리 사용되는 방법이다. DSSP는 1951년 폴링 등이 제안한 수소 결합 패턴을 기반으로 이차 구조를 할당한다.[4] DSSP는 다음 8가지 유형의 이차 구조를 정의한다.

  • G = 3회전 헬릭스 (310 헬릭스). 최소 길이 3 잔기.
  • H = 4회전 헬릭스 (α 헬릭스). 최소 길이 4 잔기.
  • I = 5회전 헬릭스 (π 헬릭스). 최소 길이 5 잔기.
  • T = 수소 결합 턴 (3, 4 또는 5회전)
  • E = 평행 및/또는 역평행 β-시트 구조의 확장된 가닥. 최소 길이 2 잔기.
  • B = 분리된 β-브리지 (단일 쌍 β-시트 수소 결합 형성)의 잔기
  • S = 굽힘 (수소 결합을 기반으로 하지 않는 유일한 할당).
  • C = 코일 (위의 어떤 구조에도 속하지 않는 잔기).


'코일'은 종종 ' ' (공백), C (코일) 또는 '-' (대시)로 표시된다. 헬릭스 (G, H, I) 및 시트 구조는 모두 적절한 길이를 가져야 한다. 즉, 1차 구조에서 2개의 인접한 잔기가 동일한 수소 결합 패턴을 형성해야 한다. 헬릭스 또는 시트 수소 결합 패턴이 너무 짧으면 각각 T 또는 B로 지정된다. 다른 단백질 이차 구조 할당 범주 (급격한 턴, 오메가 루프 등)가 있지만, 덜 자주 사용된다.

수소 결합은 단백질의 2차 구조를 정의하는 중요한 요소이므로, 수소 결합의 정확한 정의가 필요하다. DSSP는 순수한 정전기적 모델을 사용하여 수소 결합을 정의한다. 카르보닐 탄소와 산소에 각각 ±''q''1 ≈ 0.42''e''의 전하를, 아미드 수소와 질소에 각각 ±''q''2 ≈ 0.20''e''의 전하를 할당한다. 이때 정전기 에너지는 다음과 같이 계산된다.

:

E = q_{1} q_{2}

\left( \frac{1}{r_\mathrm{ON}} + \frac{1}{r_\mathrm{CH}} - \frac{1}{r_\mathrm{OH}} - \frac{1}{r_\mathrm{CN}} \right) \cdot 332 \text{ kcal/mol}.



DSSP에 따르면, ''E''가 -0.5kcal/mol보다 작을 때만 수소 결합이 존재한다고 판단한다. DSSP 공식은 실제 수소 결합 에너지를 정확하게 반영하지는 않지만, 단백질 이차 구조를 정의하는 도구로 널리 사용된다.[9]

4. 실험적 결정

생체고분자의 대략적인 2차 구조 함량(예를 들어, 어떤 단백질은 40% 알파 나선 구조 및 20% 베타 병풍 구조)은 분광학적으로 추정할 수 있다.[64] 단백질의 경우, 일반적인 방법은 원자외선(far-UV, 170-250nm) 원편광이색성이다. 208~222nm에서는 알파 나선 구조를 나타내고, 204~214nm에서는 베타 병풍 구조 또는 무작위 코일을 나타낸다. 또 다른 방법은 적외선 분광법으로, 수소 결합으로 인한 아미노기의 결합 진동의 차이를 감지한다. 마지막으로 2차 구조 함량은 초기에 할당되지 않은 핵자기 공명 스펙트럼의 화학적 이동을 사용하여 정확하게 추정 할 수 있다.[65][16][45]

5. 예측

아미노산 서열만을 이용하여 단백질의 3차 구조를 예측하는 것은 매우 어려운 문제이지만, 상대적으로 단순한 단백질의 2차 구조 정의를 사용하면 예측이 더 용이하다.

초기 2차 구조 예측 방법은 알파 나선 구조, 베타 병풍 구조, 무작위 코일의 세 가지 주요 상태를 예측하는 데 제한되었다. 이러한 방법은 개별 아미노산이 알파 나선 또는 베타 병풍 구조를 형성하는 경향에 기반을 두었으며, 때로는 2차 구조 요소 형성의 자유에너지를 추정하는 규칙과 결합되기도 했다. 널리 사용된 초기 기술로는 추-파스만 방법[17][18][19]과 GOR 방법[20]이 있었으며, 이들은 약 60%의 정확도를 달성했다고 주장했지만, 이후 블라인드 컴퓨팅 평가에서 실제 정확도는 훨씬 낮은 것으로 나타났다.[21]

다중서열정렬을 이용하면서 정확도가 약 80%까지 크게 향상되었다. 진화 과정에서 특정 위치에 나타나는 아미노산의 전체 분포를 알면 해당 위치 근처의 구조적 경향을 훨씬 더 잘 파악할 수 있다.[22][23] 예를 들어, 특정 위치에 글리신이 있으면 그 자체로는 무작위 코일을 시사할 수 있지만, 다중서열정렬을 통해 상동성 단백질의 95%에서 알파 나선 구조의 아미노산이 나타난다는 것을 확인할 수 있다. 또한, 해당 위치 및 근처 위치에서의 평균 소수성을 조사하면 알파 나선 구조와 일치하는 잔류 용매 접근성 패턴을 파악할 수 있다. 이러한 요인들을 종합하면 원래 단백질의 글라이신이 무작위 코일이 아닌 알파 나선 구조를 채택한다는 것을 시사한다.

신경망, 은닉 마르코프 모형, 서포트 벡터 머신 등 다양한 방법이 사용 가능한 모든 데이터를 결합하여 3가지 상태 예측을 형성하는 데 사용된다. 최신 예측 방법은 모든 위치에서 예측에 대한 신뢰도 점수를 제공한다.

지속적인 벤치마킹을 통해 평가된 가장 정확한 2차 구조 예측 방법으로는 Psipred, SAM,[24] PORTER,[25] PROF,[26] 및 SABLE[27]이 있다. 주요 개선 영역은 베타 가닥 예측이며, 일부 베타 가닥 세그먼트를 간과하는 경향(위음성)이 있다. DSSP의 특이성으로 인해 전반적으로 약 90%의 예측 정확도 상한이 있을 가능성이 높다.[28]

정확한 2차 구조 예측은 상동성 모델링을 제외한 모든 경우에 삼차 구조 예측의 핵심 요소이다. 예를 들어, 확실하게 예측된 6개의 2차 구조 요소 βαββαβ 패턴은 페레독신 폴드의 특징이다.[29]

6. 응용

단백질 및 핵산의 2차 구조는 다중 서열 정렬의 정확도를 높이는 데 활용될 수 있다. 간단한 서열 정보 외에 2차 구조 정보를 포함하면 정렬이 더 정확해진다. 염기쌍이 서열보다 훨씬 더 많이 보존되기 때문에 RNA에서는 이 방법이 덜 유용하다. 1차 구조가 너무 달라서 정렬할 수 없는 단백질 사이의 관계는 2차 구조 비교를 통해 발견될 수 있다.[73][22][49]

알파 나선 구조는 천연 단백질에서 베타 가닥보다 안정적이고, 돌연변이에 강하며, 설계하기 쉽다는 것이 밝혀졌다.[74][30][57] 따라서 알파 나선만으로 구성된 기능성 단백질을 설계하는 것이 알파 나선과 베타 가닥 모두를 가진 단백질을 설계하는 것보다 쉬울 것으로 예상되며, 이는 최근 실험적으로 확인되었다.[75][31][58]

참조

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