단백질
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1. 개요
단백질은 18세기부터 생물학적 분자로 인식되어 온 고분자 화합물로, 아미노산의 폴리펩타이드 사슬로 구성되며, 생명체의 구조 유지, 효소 작용, 수송, 조절 등 다양한 기능을 수행한다. 단백질은 1차, 2차, 3차, 4차 구조를 가지며, 아미노산 서열에 의해 결정되는 3차원 구조로 접힌다. 단백질은 유전자의 DNA 서열에 의해 암호화되며, mRNA를 통해 리보솜에서 합성된다. 단백질은 3대 영양소 중 하나로, 섭취를 통해 인지 기능 보호에 기여하며, 과다 섭취는 신장 질환을 악화시킬 수 있다. 단백질의 연구는 뷰렛 반응, X선 회절, 극저온 전자 현미경법 등을 통해 이루어지며, 생체 내, 시험관 내, 실리코 연구가 진행된다.
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| 단백질 | |
|---|---|
| 기본 정보 | |
| 설명 | 아미노산 잔기의 사슬로 구성된 생체 분자이다. |
| 다른 뜻 | 프로틴, 웹 드라마 프로, 틴 |
| 특징 | |
| 역할 | 생명체 내에서 다양한 생물학적 기능을 수행한다. |
| 구성 | 아미노산 사슬 |
| 영양소 | 필수 영양소 |
| 관련 정보 | 아미노산, 펩타이드, 폴리펩타이드 |
| 명칭 | |
| 어원 | 그리스어 'proteios'(으뜸가는 것)에서 유래. |
| 발음 (영어) | /ˈproʊtiːn/ |
| 발음 (독일어) | /proteˈiːn/ 또는 /protain/ |
2. 역사
단백질은 18세기 앙투안 푸르크루아 등에 의해 독립적인 생물학적 분자로 인식되기 시작했다.[103] 초기에는 열이나 산을 이용한 처리를 통해 응고되거나 응집되는 성질로 구분되었다. 1789년 앙투안 푸르크루아는 동물성 단백질을 알부민, 피브린, 젤라틴의 세 가지로 구별했다.[2]
단백질은 고유한 3차원 구조로 접히는(Folding) 폴리펩타이드 사슬이다. 단백질의 자연적인 접힘 구조는 아미노산 서열에 의해 결정된다. 생화학자들은 단백질 구조를 4단계로 나누어 설명한다.
네덜란드의 화학자 헤라르뒤스 요하네스 멀더는 1838년에 단백질을 처음으로 기술했고, 스웨덴의 화학자 옌스 야코브 베르셀리우스가 "단백질(protein)"이라는 이름을 제안했다.[104][105] 단백질(protein)은 그리스 단어 πρώτειος|proteios|el에서 유래했는데, "주요한",[5] "선두에 있는", "앞장서서 있는"이라는 뜻을 가지고 있다. 멀더는 단백질의 원소 분석을 통해 거의 모든 단백질이 비슷한 실험식을 가진다는 것을 알아냈지만, 이들이 단일 유형의 매우 큰 분자로 구성되어 있다는 잘못된 결론을 내렸다. 그는 아미노산 류신과 같은 단백질 분해 산물을 확인하고, 그 분자량이 131 Da임을 알아냈다.
독일의 칼 폰 포이트와 같은 초기 영양학자들은 단백질이 신체 구조를 유지하는 데 가장 중요한 영양소라고 믿었다. 1862년경, 칼 하인리히 릿타우젠은 아미노산 글루탐산을 분리했다.[6] 토마스 버 옷본은 코네티컷 농업 실험소에서 식물성 단백질에 대한 연구를 진행했고, 래파예트 멘델과 함께 실험용 쥐를 이용한 실험에서 여러 필수 아미노산을 발견했다.[7] 윌리엄 커밍 로즈는 마지막으로 발견된 필수 아미노산인 트레오닌을 확인했다.[9]
초기에는 단백질을 정제하기 어려워 연구에 어려움이 있었다. 1950년대에 아머 앤 컴퍼니는 1kg의 소 췌장 리보뉴클레아제 A를 정제하여 과학자들에게 무료로 제공했고, 이는 이후 생화학 연구의 주요 대상이 되었다.
"단백질"의 "단"은 달걀을 가리키며, 달걀흰자가 단백질을 주성분으로 하는 것에서 유래한다.[64]
3. 구조
아미노산 서열이 복잡한 3차 구조를 이루는 과정을 단백질 접힘(Protein Folding)이라고 한다. 단백질의 고유한 3차 구조는 대개 아미노산 서열이 가질 수 있는 가장 낮은 자유 에너지 상태이며, 이는 생물학적 기능을 수행하는 활성 상태이다.
아미노산 서열의 양 끝단은 N 말단과 C 말단이라 불리는데, 이는 단백질 한쪽 끝의 아미노기(-NH₂), 다른 쪽 끝의 카복실기(-COOH) 때문이다.
단백질 구조는 다음과 같이 나뉜다.
아미노산만으로 구성된 단백질은 단순 단백질, 그 외 성분이 포함되면 복합 단백질이라고 한다.[61]
3. 1. 1차 구조
단백질은 아미노산의 폴리머이다. 그 기본적인 구조는 두 아미노산 중 하나의 카복시기(-COOH)와 다른 하나의 아미노기(-NH2)가 물 분자 하나를 방출하는 탈수 축합(펩타이드 결합)을 일으켜 산 아미드 결합(-CO-NH-)을 형성함으로써 만들어지는 사슬 모양이다.[62] 시스테인 잔기는 종종 이황화 결합(S-S)의 가교 구조를 만들기도 한다. 이 폴리머의 말단에 결합되지 않은 부분 중 아미노기 쪽을 N말단, 카복시기 쪽을 C말단이라고 한다.[66] 이때, 한 줄의 아미노산 옆에는 측쇄가 나란히 늘어서게 되고, 이 배열의 수와 순서를 가리켜 단백질의 '''1차 구조'''라고 한다.[62]
아미노산의 배열은 유전자의 본체인 DNA의 염기 서열에 의해 결정된다.[66] 3개의 뉴클레오티드에 의해 하나의 아미노산이 지정된다. 펩타이드 결합하여 단백질의 구성 성분이 된 단위 아미노산 부분(-NH-CH(-R)-CO-)을 아미노산 잔기라고 부른다. 각 잔기는 측쇄 치환기 R의 차이에 따라 서로 다른 성질을 갖는다.
단백질의 입체 구조는 그 아미노산 배열(1차 구조)에 의해 결정된다고 생각되고 있다(Anfinsen의 도그마). 또한, 2차 이상의 고차 구조는 모두 1차 구조에서 결정되는 아미노산 배열을 반영하고 있다. 예를 들어 Glu, Ala, Leu이 연속되면 α-나선 구조를 취하기 쉽다. Ile, Val, Met은 β-시트 구조를 취하기 쉽다. 또한 각 구조의 이음매인 예각의 턴 부분에는 Gly, Pro, Asn이 위치한다. 더 나아가, 소수성 아미노산 잔기끼리는 서로 끌어당기고(소수성 결합), Cys끼리는 이황화 결합을 형성하여 고차 구조를 안정화시킨다.
3. 2. 2차 구조
단백질의 2차 구조는 폴리펩타이드 뼈대(Backbone Chain)에 속하는 원자들 사이의 수소 결합으로 형성된다. 뼈대의 모든 아미노산이 갖는 카보닐기의 산소 원자와 아민기의 수소 원자 사이에 수소 결합이 형성되어 열역학적으로 안정한 상태(낮은 자유 에너지를 갖는 상태)를 만든다. 주로 α-나선(α-helix)이나 β-병풍구조(β-sheet) 모양을 취하는데, 이는 폴리펩타이드에서 바로 옆에 있는 두 아미노산 사이에서 곁사슬과 뼈대 원자들끼리 서로 밀어내는 힘을 최소화하는 안정된 모양이기 때문이다. 라마찬드란 조사구(Ramachandran plot)는 이러한 경향을 더 명확하게 보여준다. 라이너스 폴링은 1933년 윌리엄 애스트버리가 처음 제시한 수소 결합 기반의 규칙적인 단백질 2차 구조를 성공적으로 예측했다.
3. 3. 3차 구조
단백질의 3차 구조는 단백질을 이루는 곁사슬들의 소수성 결합에 의해 결정된다. 디설피드 결합이나 수소 결합 등이 3차 구조를 더 안정시켜 주지만, 3차 구조를 결정하는 가장 중요한 힘은 소수성 결합이다.[70] 3차 구조는 곁사슬 간 상호작용에 의해 안정화된다. 여기에는 시스테인 잔기 사이의 이황화 결합, 정전기적 인력 등이 기여하지만, 특히 소수성 결합이 큰 영향을 미친다. 유기 용매나 계면활성제 등에 의해 소수성 결합이 끊어지면 3차 구조가 파괴되어 단백질 변성이 쉽게 일어난다.[70]
단백질은 α-나선이나 β-시트와 같은 2차 구조의 특정한 조합이 국부적으로 모여 α-헤어핀이나 β-헤어핀과 같은 초2차 구조를 형성하고, 핵에 둘러싸인 도메인을 취하여 단백질 전체로서 '''3차 구조'''를 이룬다.[70] 이는 입체적으로 뭉쳐진 영역이다.
단백질의 기능은 3차 구조 및 4차 구조(입체 구조)에 의해 결정된다. 같은 아미노산 배열로 이루어진 단백질이라도 입체 구조(접힘 방식)에 따라 기능이 달라진다. 예를 들어 BSE의 원인이 되는 프리온은 정상적인 프리온과 입체 구조만 다르다. 많은 단백질의 경우, 열이나 압력을 가하거나 용액의 pH 값을 바꾸고, 변성제를 첨가하는 등의 조작에 의해 2차 이상의 고차 구조가 변화하여 그 기능(활성)을 잃는다. 이를 단백질의 변성이라고 한다. 변성된 단백질에서는 소수성 결합, 수소 결합, 이온 결합의 대부분이 파괴되어 무작위적인 구조가 증가한 펩타이드 사슬의 느슨한 상태가 되는 것으로 알려져 있다. 단백질의 변성은 과거에는 비가역적인 과정으로 여겨졌지만, 현재는 많은 단백질에서 변성이 가역적인 과정임이 확인되고 있다. 변성된 단백질을 원래의 고차 구조로 되돌리는 조작을 단백질의 재생이라고 한다.
3. 4. 4차 구조
단백질 중에는 여러 개의 폴리펩티드 사슬이 비공유 결합으로 모여 복합체(회합체)를 형성하는 경우가 있는데, 이를 '''4차 구조'''라고 한다.[71] 각각의 폴리펩타이드 사슬은 모노머 또는 소단위체라고 하며, 복합체는 올리고머라고 부른다.[71] 각 소단위체는 소수성 결합, 수소 결합, 이온 결합 등이 넓은 영역에 걸쳐 많이 존재하며 상보적으로 작용하여 방향성을 가진다. 따라서 소단위체는 전체적으로 특정한 공간 배치(컨포메이션)를 이룬다.[71] 예를 들어, 사람의 적혈구에 들어 있으며 산소를 운반하는 헤모글로빈은 α와 β 두 종류의 글로빈 소단위체가 각각 2개씩 결합하여 만들어지는 4차 구조 단백질이다.[67]
3. 5. 단백질 접힘 (Protein Folding)
아미노산 서열이 복잡한 3차 구조를 이루는 과정을 단백질 접힘(Protein Folding)이라고 한다. 보통 각 단백질의 고유한 3차 구조는 그 아미노산 서열이 가질 수 있는 가장 자유 에너지가 낮은 상태이다. 또한 자유 에너지가 낮은 상태가 생물학적 기능을 수행하는 활성 상태이다.[10] 하지만 단백질은 이 보다 높은 에너지 상태에도 존재할 수 있다. 단지 그 에너지가 높기에, 자연 상태에서 높은 에너지 상태에 존재하는 단백질의 양은 극히 소수에 불과하다.[11] 가장 안정한 상태에서 단백질의 구조가 완전히 풀리는 상태(2, 3, 4차 구조가 모두 사라진 상태)에 도달하는 데 필요한 에너지가 단백질의 열역학적인 안정성을 결정한다.
크리스티안 안핀센은 리보뉴클레아제 A의 산화적 접힘 과정에 대한 연구로 1972년 노벨상을 수상하였으며, 이 연구는 단백질의 접힌 형태가 그 단백질의 자유 에너지 최소값을 나타낸다는 열역학적 가설을 확고히 했다.[12][13]
단백질의 입체 구조는 그 아미노산 배열(1차 구조)에 의해 결정된다고 생각되고 있다(Anfinsen의 도그마). 또한, 2차 이상의 고차 구조는 모두 1차 구조에서 결정되는 아미노산 배열을 반영하고 있다. 예를 들어 Glu, Ala, Leu이 연속되면 α-나선 구조를 취하기 쉽다. Ile, Val, Met은 β-시트 구조를 취하기 쉽다. 또한 각 구조의 이음매인 예각의 턴 부분에는 Gly, Pro, Asn이 위치하는 등의 예가 있다. 더 나아가, 소수성 아미노산 잔기끼리는 서로 끌어당기고(소수성 결합), Cys끼리는 이황화 결합을 형성하여 고차 구조를 안정화시킨다.
특정 아미노산 배열에 대해 존재할 수 있는 안정적인 고차 구조가 여러 개 존재함에도 불구하고, 생체 내에서는 특정 유전자에서 특정 기능을 가진 고차 구조를 가진 단백질이 합성될 수 있는지는 반드시 명확하지 않다. 크리스티안 안핀센의 실험 등에서 밝혀진 많은 단백질들이 변성된 후에도 그 고차 구조를 재생할 수 있다는 점에서, 1차 구조 자체가 고차 구조의 상당 부분을 결정하고 있다는 것은 의심의 여지가 없으며, 이는 "안핀센의 도그마"라고 불린다.[69] 그러나 앞서 언급된 단백질의 재생은 수 시간이 걸리는 과정(실제로는 2차 구조의 접힘은 상당히 빠르게 일어나고 3차 구조의 확정에 시간이 걸리는 것으로 보인다)인 반면, 생체 내 단백질 합성은 수십 초에서 1분 만에 완료된다. 또한, 발견된 "안핀센의 도그마"에 반하는 사례들로부터, 단백질 분자를 고속으로 접히게 하고 올바른 고차 구조로 이끄는 인자의 존재가 고려되고 있다.[69] 이러한 인자의 예로는 단백질 디설파이드 이소머라제, 프로린 시스-트랜스 이소머라제, 분자 샤페론 등이 있다.
4. 생합성
단백질은 유전자에 암호화된 정보를 사용하여 아미노산으로부터 조립된다. 각 단백질은 이 단백질을 암호화하는 유전자의 뉴클레오타이드 서열에 의해 지정되는 고유한 아미노산 서열을 가지고 있다. 유전 암호는 코돈이라고 하는 세 개의 뉴클레오타이드 집합이며, 각 조합은 아미노산을 지정한다. 예를 들어 AUG(아데닌–우라실–구아닌)는 메티오닌의 암호이다. DNA는 네 개의 뉴클레오타이드를 포함하고 있기 때문에 가능한 코돈은 총 64개이다. 따라서 유전 암호에는 약간의 중복이 있으며, 일부 아미노산은 하나 이상의 코돈에 의해 지정된다.[2]
DNA에 암호화된 유전자는 RNA 중합효소와 같은 단백질에 의해 먼저 전사되어 전메신저 RNA(mRNA)가 된다. 대부분의 유기체는 성숙한 mRNA를 형성하기 위해 다양한 형태의 전사 후 변형을 사용하여 전mRNA(일차 전사체)를 처리하며, 이것은 리보솜에 의해 단백질 합성의 주형으로 사용된다. 원핵생물에서는 mRNA가 생성되는 즉시 사용되거나 핵양체에서 멀리 이동한 후 리보솜에 결합될 수 있다. 반대로, 진핵생물은 세포핵에서 mRNA를 만들고 나서 이동시켜 핵막을 가로질러 세포질로 이동시키며, 그곳에서 단백질 합성이 일어난다. 단백질 합성 속도는 원핵생물이 진핵생물보다 더 빠르며 초당 최대 20개의 아미노산에 도달할 수 있다.
mRNA 주형으로부터 단백질을 합성하는 과정을 번역이라고 한다. mRNA는 리보솜에 로딩되고 각 코돈을 인식하는 전달 RNA 분자에 위치한 염기쌍 앤티코돈과 일치시켜 세 개의 뉴클레오타이드씩 읽는다. 효소 아미노아실 tRNA 합성효소는 올바른 아미노산으로 tRNA 분자를 "충전"한다. 성장하는 폴리펩타이드는 종종 ''새로 생성된 사슬''이라고 한다. 단백질은 항상 N-말단에서 C-말단으로 생합성된다.[2]
합성된 단백질의 크기는 포함된 아미노산의 수와 총 분자량으로 측정할 수 있으며, 일반적으로 달톤(Dalton)(원자 질량 단위와 동의어) 또는 킬로달톤(kDa) 단위로 보고된다. 단백질의 평균 크기는 고등 유기체에서 단백질을 구성하는 단백질 도메인의 수가 많아짐에 따라 고세균에서 세균, 진핵생물로 증가한다(각각 283, 311, 438 잔기 및 31, 34, 49 kDa).[27] 예를 들어, 효모 단백질은 평균 466개의 아미노산 길이이며 질량은 53 kDa이다. 가장 큰 단백질로 알려진 것은 티틴으로, 근육 근절의 구성 요소이며, 분자량은 거의 3,000 kDa이고 총 길이는 거의 27,000개의 아미노산이다.
짧은 단백질은 펩타이드 합성으로 알려진 여러 방법들을 통해 화학적으로 합성될 수 있다. 이는 높은 수율로 펩타이드를 생산하기 위해 화학적 연결과 같은 유기 합성 기술에 의존한다. 화학적 합성을 통해 아미노산 측쇄에 형광 프로브를 부착하는 것과 같이 비천연 아미노산을 폴리펩타이드 사슬에 도입할 수 있다. 이러한 방법은 실험실 생화학 및 세포생물학에서 유용하지만 일반적으로 상업적 응용에는 사용되지 않는다. 화학적 합성은 약 300개 이상의 아미노산으로 이루어진 폴리펩타이드에는 비효율적이며, 합성된 단백질은 원래의 3차 구조를 쉽게 취하지 못할 수 있다. 대부분의 화학적 합성 방법은 생물학적 반응과 반대로 C-말단에서 N-말단으로 진행된다.
5. 세포 내 기능
단백질은 세포 내에서 다양한 기능을 수행하는 주요 작용체이다. 단백질의 기능은 삼차구조 및 사차구조(입체구조)에 의해 결정된다. 이는 같은 아미노산 배열로 이루어진 단백질이라도 입체구조(접힘 방식)에 따라 기능이 달라진다는 것을 의미한다. 예를 들어 BSE의 원인이 되는 프리온은 정상적인 프리온과 입체구조만 다를 뿐이다.
단백질의 ''생체 내'' 연구는 주로 세포 내에서의 단백질 합성과 위치를 확인하는 데 중점을 둔다. 많은 세포 내 단백질은 세포질에서 합성되고, 막 결합 또는 분비 단백질은 소포체에서 합성되지만, 단백질이 특정 세포 소기관 또는 세포 구조로 표적화되는 구체적인 과정은 종종 불분명하다. 세포 내 위치를 파악하는 데 유용한 기술은 유전자 공학을 사용하여 세포에서 관심 있는 천연 단백질에 녹색 형광 단백질(GFP)과 같은 "리포터"가 연결된 융합 단백질 또는 키메라를 발현시키는 것이다.
세포 내 위치를 밝히는 다른 방법으로는 소포체, 골지체, 리소좀 또는 액포, 미토콘드리아, 엽록체, 세포막 등과 같은 영역에 대한 알려진 구획 마커를 사용하는 것이 있다. 이러한 마커의 형광 표지 버전이나 알려진 마커에 대한 항체를 사용하면 관심 있는 단백질의 위치를 식별하는 것이 훨씬 간단해진다. 예를 들어, 간접 면역형광법을 사용하면 형광 공동 국재화와 위치를 보여줄 수 있다.
부위 특이적 돌연변이 유발로 알려진 또 다른 유전자 공학 응용을 통해 연구자는 단백질 서열과 그 구조, 세포 내 위치 및 조절에 대한 감수성을 변경할 수 있다. 이 기술을 사용하면 변형된 tRNA를 사용하여 단백질에 비천연 아미노산을 삽입할 수도 있다.
단백질은 생물에 고유한 물질이다. 단백질 합성은 살아있는 세포 내에서 이루어지며, 합성된 단백질은 생물의 구조 자체가 되거나, 효소 등으로서 생명 현상의 발현에 이용된다. 유사한 단백질이라도 생물의 종이 다르면 1차 구조가 다른 것이 일반적이다. 단백질은 많은 아미노산이 결합한 고분자 화합물이지만, 인공적인 고분자처럼 단순한 반복이 아니라, 순서가 정확하게 결정되어 있다. 이것은 아미노산의 종류와 순서가 DNA에 암호로 기록되어 있기 때문이다. 유전 암호는 종종 그 형질과 관련된 단백질의 설계도로 간주된다(일유전자일효소설).
단백질의 생체 내 기능은 다양하며, 예를 들어 다음과 같다.[74]
- 효소 단백질: 대사 등의 화학 반응을 일으키는 촉매[75]이다. 세포 내에서 정보를 전달하는 역할도 수행한다.[76]
- 구조 단백질: 생체 구조를 형성한다.
- 수송 단백질: 물질을 운반하는 기능을 한다.[76]
- 저장 단백질: 영양 저장에 관여한다.[76]
- 수축 단백질: 운동에 관여한다.[74]
- 방어 단백질: 면역 기능에 관여하며, 항체라고도 한다.[76]
- 조절 단백질: DNA의 엔핸서와 결합하여 유전자 발현을 조절하거나, 세포 내에서 칼슘을 사용하여 다른 단백질의 기능을 조절하는 칼모듈린 등이 있다.[76]
그 외, 하시무라 오사무가 발견한 형광에 관여하는 등롱 모양의 단백질인 GFP[69]나 RFP 등이 잘 알려져 있다.
이러한 단백질이 기능을 발휘하는 데 가장 중요한 과정은 특이적인 회합(결합)이다.
5. 1. 효소
세포 내 단백질의 가장 잘 알려진 역할은 효소로서 화학 반응을 촉매하는 것이다. 효소는 일반적으로 매우 특이적이며 하나 또는 소수의 화학 반응만을 가속화한다. 효소는 대사 작용에 관여하는 대부분의 반응과 DNA 복제, DNA 복구, 전사와 같은 과정에서 DNA를 조작한다. 일부 효소는 다른 단백질에 작용하여 번역 후 변형이라고 알려진 과정에서 화학기를 첨가하거나 제거한다. 약 4,000가지의 반응이 효소에 의해 촉매되는 것으로 알려져 있다. 효소 촉매가 부여하는 속도 증가는 종종 엄청나다. 오로테이트 탈카르복실라아제의 경우, 촉매되지 않은 반응에 비해 속도가 최대 1017배 증가한다 (효소 없이는 7800만 년, 효소가 있으면 18밀리초).효소에 의해 결합되고 작용하는 분자를 기질이라고 한다. 효소는 수백 개의 아미노산으로 구성될 수 있지만, 기질과 접촉하는 잔기는 일반적으로 전체의 작은 부분일 뿐이며, 촉매에 직접 관여하는 잔기는 그보다 더 작은 부분(평균 3~4개의 잔기)이다. 기질을 결합하고 촉매 잔기를 포함하는 효소의 영역을 활성 부위라고 한다.
지휘 단백질은 다른 효소에 의해 합성된 화합물의 입체화학을 결정하는 단백질의 한 종류이다.
5. 2. 구조 단백질
구조 단백질은 유동적인 생물학적 구성 요소에 강성과 경직성을 부여한다. 대부분의 구조 단백질은 섬유상 단백질이며, 콜라겐과 엘라스틴은 연골과 같은 연결 조직의 중요한 구성 요소이고, 케라틴은 머리카락, 손톱, 깃털, 발굽, 그리고 일부 외골격과 같은 단단하거나 섬유 모양의 구조에서 발견된다.[2] 일부 구상 단백질도 구조적 기능을 할 수 있는데, 예를 들어 액틴과 튜불린은 단량체로서 구상이고 가용성이지만, 긴 뻣뻣한 섬유를 형성하는 중합체화되어 세포가 모양과 크기를 유지할 수 있도록 하는 세포골격을 구성한다.
5. 3. 수송 단백질
헤모글로빈은 모든 척추동물의 폐에서 다른 기관과 조직으로 산소를 수송하는 대표적인 리간드 결합 단백질이며, 모든 생물학적 계에 가까운 상동체를 가지고 있다.[2] 많은 리간드 수송 단백질은 특정 작은 생체 분자에 결합하여 다세포 생물의 신체 다른 부위로 수송한다. 이러한 단백질은 리간드가 고농도로 존재할 때 높은 결합 친화력을 가져야 하지만, 표적 조직에서 농도가 낮을 때는 리간드를 방출해야 한다.5. 4. 방어 단백질
항체는 적응 면역 체계의 단백질 구성 요소로, 주요 기능은 항원 또는 체내 이물질에 결합하여 파괴 대상으로 삼는 것이다. 항체는 세포 밖 환경으로 분비되거나, 플라스마 세포로 알려진 특수한 B 세포의 막에 고정될 수 있다. 효소는 반응을 수행해야 하므로 기질에 대한 결합 친화력이 제한되는 반면, 항체는 그러한 제약이 없다. 항체의 표적에 대한 결합 친화력은 매우 높다.[2]6. 연구 방법
뷰렛 반응이나 크산토프로테인 반응을 이용하여 용액 내 단백질을 검출할 수 있다.[61] 단백질의 구조를 직접 연구하기 위해 X선 회절법을 사용한다. 단백질 결정에 X선을 쬐어 휘는 모양을 관찰하여 구조를 연구한다. 고해상도 원자간력 현미경(AFM)을 이용하여 단백질 구조를 직접 관찰하기도 한다.
에드만 분해나 질량 분석법을 사용하여 단백질 서열을 알 수 있다. 최근에는 시간이 오래 걸리는 에드만 분해보다 질량 분석법을 주로 사용한다. 단백질 서열 분석에 질량 분석법을 사용하는 연구에 2002년 노벨 화학상이 수여되었다.
전기영동, 분석 등 여러 가지 방법을 통해 단백질을 연구한다. 면역조직화학, 부위 지정 돌연변이 유발, X선 결정학, 핵자기 공명, 질량 분석법은 단백질의 구조와 기능을 연구하는 데 일반적으로 사용되는 방법이다.
''시험관 내''(in vitro), ''생체 내''(in vivo), ''실리코''(in silico) 연구를 통해 단백질의 활동과 구조를 조사할 수 있다. '''시험관 내''' 연구는 제어된 환경에서 정제된 단백질을 연구하여 단백질 기능을 이해하는 데 유용하다. 예를 들어 효소 동력학 연구는 효소의 촉매 활성의 화학적 메커니즘과 다양한 기질 분자에 대한 상대적 친화력을 탐구한다. '''생체 내''' 실험은 세포 또는 생물체 내에서 단백질의 생리적 역할에 대한 정보를 제공한다. '''실리코''' 연구는 계산 방법을 사용하여 단백질을 연구한다.
''시험관 내'' 분석을 수행하려면 다른 세포 성분으로부터 단백질을 정제해야 한다. 이 과정은 세포 용해로 시작하여 세포막을 파괴하고 내부 내용물을 조추출액에 방출한다. 초원심분리를 사용하여 다양한 세포 성분을 분획화한다. 침전은 염석 방법으로 단백질을 농축한다. 크로마토그래피를 사용하여 분자량, 순 전하, 결합 친화도 등에 따라 단백질을 분리한다.[2] 겔 전기영동으로 단백질의 분자량과 등전점을 확인하고, 분광법으로 단백질의 분광 특징을 확인하며, 효소 분석으로 효소 활성을 확인한다. 등전점 전기영동으로 단백질을 전하에 따라 분리할 수 있다.
유전자 공학을 통해 단백질 구조나 활성에 영향을 주지 않고 정제를 쉽게 하는 화학적 특징을 추가할 수 있다. 히스티딘 잔기("His-tag")를 단백질 한쪽 끝에 부착하면, 니켈을 포함하는 크로마토그래피 컬럼을 통과시킬 때 히스티딘 잔기가 니켈에 결합하여 태그가 없는 성분은 통과한다. 복잡한 혼합물에서 특정 단백질을 정제하는 데 도움이 되는 여러 태그가 개발되었다.
단백질의 ''생체 내'' 연구는 세포 내 단백질 합성과 국재화에 중점을 둔다. 많은 세포 내 단백질은 세포질에서 합성되고, 막 결합 또는 분비 단백질은 소포체에서 합성되지만, 특정 세포 소기관 또는 구조로 표적화되는 과정은 불분명하다. 융합 단백질 또는 키메라를 발현시켜 현미경으로 융합 단백질의 세포 내 위치를 확인한다.
소포체, 골지체, 리소좀, 액포, 미토콘드리아, 엽록체, 세포막 등에 대한 알려진 구획 마커를 사용한다. 형광 표지 버전이나 항체를 사용하면 단백질 국재화를 쉽게 식별할 수 있다. 간접 면역형광법을 사용하면 형광 공동 국재화와 위치를 확인할 수 있다. 형광 염료를 사용하여 세포 구획에 표지를 할 수 있다.
면역조직화학은 발광 또는 발색 신호를 생성하는 효소에 접합된 항체를 사용한다. 등밀도 원심분리를 사용한 자당 기울기에서의 공분획은 단백질의 공동 국재화 가능성을 높인다.
면역전자현미경은 항체와 전자 현미경 기술을 모두 사용한다. 샘플을 전자 현미경 검사로 준비하고, 전자 밀도가 높은 물질에 접합된 항체로 처리하여 초미세 구조와 단백질 위치를 확인한다.
부위 특이적 돌연변이 유발로 단백질 서열, 구조, 세포 내 국재화, 조절 감수성을 변경할 수 있다. 변형된 tRNA를 사용하여 비천연 아미노산을 삽입할 수 있고, 새로운 특성을 가진 단백질을 설계할 수 있다.
세포 또는 세포 유형에서 특정 시점에 존재하는 단백질 전체 집합을 프로테옴이라 하고, 프로테오믹스 분야에서 연구한다. 프로테오믹스의 주요 기술에는 2D 전기영동, 질량 분석법, 단백질 마이크로어레이, 투 하이브리드 선별법 등이 있다. 생물학적 상호작용 집합을 인터랙톰이라 한다. 모든 가능한 접힘을 나타내는 단백질 구조를 결정하려는 시도를 구조 유전체학이라 한다.
생물정보학은 단백질 구조, 기능, 진화를 분석하는 계산 방법을 개발한다. 인간 게놈을 포함한 다양한 유기체의 게놈 및 프로테옴 데이터가 도구 개발을 이끌었다. 소수 단백질만 실험적으로 연구되므로, 계산 도구를 사용하여 유사 단백질로 외삽한다. 상동 단백질은 서열 정렬로 식별한다. 게놈 및 유전자 서열은 제한 효소 부위, 개방 읽기 프레임, 이차 구조 예측 등에 사용된다. 계통 발생 나무는 유전자 진화 가설 개발에 사용된다. 생물정보학은 유전자와 단백질 분석에 필수적이다.
프로테옴은 생물의 유전자(게놈)에서 만들어지는 단백질 전체 집합이다. 인간 게놈 해독 이후 프로테옴 분석(프로테오믹스)이 활발하다. 단백질 고차 구조는 X선 결정 구조 분석, NMR, 전자 현미경 등으로 측정된다. 단백질 구조 예측에 의한 이론적 추정도 이루어진다. 단백질 입체 구조와 기능은 밀접한 관계를 가지므로, 입체 구조를 밝히는 것은 기능을 밝히는 데 중요하다. 구조가 밝혀진 단백질은 단백질 데이터뱅크[72]에서 관리하며, 누구나 이용 가능하다.
영양학에서는 단백질 양 측정이 중요하며, 생화학에서 단백질 분리 정제 시에도 양을 알아야 한다. 정확한 방법은 연소 후 질소량을 측정하는 뒤마법, 황산 분해 후 암모니아량을 측정하는 켈달법 등이다. 간편한 방법은 자외가시근적외분광법, 아미드 결합을 이용한 비우렛법, 페놀성 수산기 등을 결합한 로리법, 색소 결합을 관찰하는 브래드포드법 등이 있다.
7. 영양
단백질은 탄수화물, 지방과 함께 3대 영양소 중 하나이며, 생명 유지에 필수적인 영양소이다.[31] 인체의 15~20%는 단백질로 구성되어 있다.[79] 섭취된 단백질은 소화를 통해 아미노산으로 분해되며, 일부는 단백질 생합성에 사용되고 나머지는 포도당신생합성을 통해 포도당으로 전환되거나 시트르산 회로로 들어간다.[36]
세계보건기구(WHO)와 국제연합식량농업기구(FAO)는 2003년 보고서에서 단백질 섭취 목표를 총 에너지의 10-15%로 제시했다.[81] 하버드 대학교 연구에 따르면, 단백질을 충분히 섭취하면 인지 기능 저하를 늦출 수 있다. 동물성 단백질 섭취는 치매 발생 위험을 11% 감소시켰고, 식물성 단백질 섭취는 26% 감소시켰다.[82]
2019년 일본 연구에서는 식물성 단백질 섭취량이 많은 사람일수록 사망률, 심혈관 질환 사망 위험이 낮아지는 경향을 보였다.[83][84] 2020년 하버드 대학교와 테헤란 대학교 연구에서는 동물성 단백질 대신 식물성 단백질을 섭취하면 수명 연장에 도움이 될 수 있다고 밝혔다. 특히 계란과 적색육 대신 식물성 단백질을 섭취했을 때 사망 위험이 남성은 24%, 여성은 21% 감소했다.[85][86]
단백질 섭취량을 늘리는 것은 하버드 대학교 의과대학에서도 권장하고 있다. 이를 통해 고령자는 근육량을 유지하고, 일상생활의 질을 향상시킬 수 있다.[90][91]
단백질 과다 섭취는 신장 질환[92] 및 당뇨병성 신증을 악화시킬 수 있다.[93] 월터 윌릿(Walter Willett) 교수는 단백질 과다 섭취가 골다공증 위험을 증가시킬 수 있다고 경고한다.[97] 성인의 경우 연령에 관계없이 단백질 섭취량을 체중 kg당 2.0g 미만으로 제한하는 것이 적절하다고 여겨진다.[80]
8. 추가 정보
생체 내에서 단백질은 필요에 따라 생성, 사용되다가 기능이 저하되면 분자 샤페론에 의해 복구되기도 하지만, 결국 수명을 다한다. 수명이 다한 단백질은 라이신 잔기에 유비퀴틴이 부착되어 프로테아좀에서 펩타이드까지 분해되거나, 오토파지를 통해 분해되어 아미노산으로 재활용된다.[101]
옐로스톤 국립공원의 고온 열수에서 서식하는 박테리아나, 저온에서 기능을 잃지 않는 항동결 단백질을 가진 어류처럼 특수한 환경에서 생존하는 생물들은 특별한 기능을 가진 단백질을 보유한다.[98]
아미노산 배열만으로 구성된 단순 단백질 외에, 당이나 인산과 같은 추가적인 장식을 가진 복합 단백질도 존재한다. 복합 단백질의 당사슬은 ABO식 혈액형을 결정짓는 요인이 되기도 하며, 렉틴과의 조합을 통해 정보 교환을 담당한다. 인산화는 단백질의 기능을 활성화하거나 억제하며, "인산화 캐스케이드"를 통해 다양한 정보 전달을 가능하게 한다.[99]
8. 1. 단백질의 분해
생체 내에서 단백질은 필요에 따라 생성되고 지속적으로 사용되다가 기능이 저하된다. 분자 샤페론 등에 의해 복구되기도 하지만, 결국 수명을 다하게 된다. 단백질의 수명은 종류에 따라 수개월에서 수십 초까지 다양하며, 생체 내에서 분해된다.[101]단백질의 수명이 다하면 라이신 잔기에 유비퀴틴이라는 작은 단백질이 부착된다. 유비퀴틴이 4개 이상 사슬 형태로 결합하면, 단백질은 프로테아좀이라는 원통형 구조체로 유도되어 펩타이드까지 분해된다. 이 과정을 '''유비퀴틴-프로테아좀 시스템'''이라고 한다.[101]
또 다른 단백질 분해 기전으로는 '''오토파지'''가 있다. 오토파지는 한꺼번에 많은 단백질을 분해하므로, 기아 상태에서 중요도가 낮은 단백질을 분해하여 아미노산을 보충하는 데 중요한 역할을 한다.
8. 2. 특수 단백질
옐로스톤 국립공원의 고온 열수에서 서식하는 박테리아가 발견되었다. 이러한 고온 환경에서 생존할 수 있는 생물의 단백질이 어떤 특징을 가지는지는 아직 완전히 밝혀지지 않았으며, 외관상으로도 다른 단백질과 차이가 드러나지 않는다. 분석 결과, 열에 약한 아미노산(아스파라긴, 시스테인, 메티오닌 등)의 함량이 비교적 적고, 반대로 프롤린이 많이 포함되어 있는 것으로 밝혀졌다.[98]반대로 저온에서 기능을 잃지 않는 단백질은 항동결 단백질이라고 불리며, 어류에서 발견되어 1969년에 분리에 성공했다. 이 단백질이 저온에서 활동할 수 있는 것은 빙정핵이 형성되기 어려운 구조를 가지기 때문으로 추정된다.[98]
8. 3. 복합 단백질
단백질에는 아미노산 배열의 뉴클레오타이드만으로 구성된 단순 단백질과, 그 외측에 아미노산 이외의 장식을 가진 복합 단백질이 있다. 복합 단백질이 갖는 장식에는 주로 당과 인산이 있다.[99]단백질이 갖는 당은 단당류로 이루어진 당사슬이며, 아미노산 아스파라긴 잔기에 N-아세틸글루코사민과 만노스가 연결된 코어 구조라는 기반 위에, 분지도 포함하여 다양한 구조를 만든다. 그러나 이와 같이 단백질에 연결되는 단당류의 종류는 9종[100]밖에 발견되지 않았다. 예를 들어 적혈구의 세포막을 만드는 단백질에 연결되는 당사슬의 종류가 ABO식 혈액형을 결정짓고 있다.[99] 이 당사슬은 그 종류에 따라 다른 렉틴이라는 다른 단백질이 있으며, 이 조합으로 정보 교환을 담당하고 있다.[99]
아미노산 트레오닌이나 티로신 등이 가진 수산기 잔기에 결합하는 인산은 아데노신삼인산(ATP)으로부터 공급되고, 인산을 방출한 ATP는 아데노신이인산이 된다. 인산화는 단백질의 기능을 활성화하거나, 반대로 억제하는 기능을 가진다. 하나의 단백질의 활성화는 다음 단백질의 인산화를 촉진하고, 이것이 연속됨으로써 다양한 정보 전달이 이루어진다. 이 모습은 “인산화 캐스케이드”라고 불린다.[99]
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