베타 나선
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1. 개요
베타 나선은 단백질의 2차 구조 중 하나로, 주로 반복적인 β-시트와 루프로 구성된다. 가장 단순한 형태는 글리신이 풍부한 루프로 연결된 두 개의 β-시트로 이루어져 있으며, 칼슘 이온 결합을 위한 아스파르트산 잔기를 포함한다. 삼중 나선 구조는 왜곡된 삼각기둥 형태를 가지며, 세 개의 β-시트 중 하나는 다른 두 개에 대해 구부러져 보인다. 베타 나선 구조는 펙틴산 리아제와 같은 단백질에서 발견되며, 7개의 잔기로 1회 회전하고, 1회 회전당 34Å 진행하는 특징을 보인다.
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| 베타 나선 | |
|---|---|
| 서론 | |
| 종류 | 단일 가닥 β-나선 |
| 모양 | 나선형 |
| 안정화 | 수소 결합 |
| 설명 | β-나선은 반복적인 β-가닥과 회전으로 이루어진 나선형, 반복적 단백질 모티프이다. β-나선은 단백질 골격의 수소 결합에 의해 안정화되며, 2가닥, 3가닥, 때로는 사각형(또는 그 이상)의 단면을 가질 수 있다. 나선은 오른쪽 또는 왼쪽으로 감길 수 있다. |
| 구조적 특징 | |
| 설명 | β-나선은 β-가닥들이 서로 수소 결합을 통해 연결되어 형성되며, 이 구조는 나선형으로 배열된다. |
| 안정화 요인 | β-가닥 사이의 수소 결합 |
| 반복 단위 | 반복적인 β-가닥과 회전 |
| 종류 | |
| 오른쪽 β-나선 | 박테리아 효소인 탄산 무수화 효소에서 발견됨. |
| 왼쪽 β-나선 | 곤충의 어는점 방지 단백질에서 발견됨. |
| 기능적 역할 | |
| 효소 활성 | 탄산 무수화 효소 |
| 어는점 방지 | 어는점 방지 단백질 (곤충) |
| 분포 | |
| 발견 위치 | 박테리아 곤충 |
| 추가 정보 | |
| 데이터베이스 정보 | CATH 데이터베이스 - 베타 2-솔레노이드 구조 내의 폴드 및 상동성 슈퍼패밀리 CATH 데이터베이스 - 베타 3-솔레노이드 구조 내의 폴드 및 상동성 슈퍼패밀리 |
| 관련 항목 | 단백질 구조 단백질 모티프 |
2. 이중 나선 구조
가장 단순한 구조의 β 나선은 2층의 β 시트를 글리신이 풍부한 6개의 잔기로 된 루프로 연결한 것이다. 루프에는 칼슘 이온을 결합하기 위한 아스파르트산 잔기가 반드시 포함된다.
삼중 나선 구조는 왜곡된 삼각기둥을 형성하며, 각 면은 나선 내 수소 결합에 평행하다. 세 개의 시트 중 반복되는 모티프를 포함하는 하나는 이중 나선을 만드는 다른 두 개에 대해 구부러져 보인다. 루프로 연결된 다른 두 개의 시트는 임의의 길이를 가질 수 있으며 다른 도메인을 가질 수도 있다. 우회전 및 좌회전 모두 특징적인 6 잔기 반복 서열을 가지고 있다. 삼중 나선 구조는 이중 나선 구조보다 훨씬 더 긴 것으로 알려져 있다.[1]
β-나선 구조는 다양한 단백질에서 발견된다. 펙틴산 리아제와 P22 파지에서 발견되는 β-나선은 우회전 형태이며, UDP-N-아세틸글루코사민 아실 트랜스퍼라제나 고세균의 탄산 탈수 효소 등에서 발견되는 β-나선은 좌회전 형태이다. 밀웜이나 가문비나무잎말이의 부동액 단백질도 β-나선 구조를 가지며, 이 단백질의 트레오닌은 얼음 표면에 결합하여 결정 성장을 방해한다.
3. 삼중 나선 구조
4. β-나선 구조를 가진 단백질
4. 1. 펙틴산 리아제
β 나선은 펙틴산 리아제를 구성하는 것으로 처음 발견되었다. 이것은 7개의 잔기로 1회 회전하며, 1회 회전당 34Å 진행한다.
4. 2. P22 파지
P22 파지는 13개의 잔기로 1회 회전하며, 1회 회전당 200Å 진행하는 β 나선 구조를 갖는다. 이 구조 내부에는 핵이 없고 빽빽하게 채워져 있으며, 소수성 잔기와 하전 잔기가 염다리에 의해 중화된다.[1]
4. 3. 기타 단백질
β 나선은 펙틴산 리아제에서 처음 발견되었다. 펙틴산 리아제는 7 잔기로 1회 회전하며, 1회 회전당 34Å 진행한다. P22 파지는 13 잔기로 1회 회전하며, 1회 회전당 200Å 진행하는 β 나선 구조를 가진다. P22 파지 β 나선 내부는 핵이 없고 빽빽하게 채워져 있으며, 소수성 잔기와 하전 잔기가 염다리에 의해 중화된다.
펙틴산 리아제와 P22 파지 단백질은 모두 우회전 β 나선 구조를 갖는다. 반면 좌회전 β 나선은 UDP-N-아세틸글루코사민 아실 트랜스퍼라제나 고세균의 탄산 탈수 효소 등의 효소에서 발견된다. 밀웜이나 가문비나무잎말이의 부동액 단백질도 β 나선 구조를 가지는데, 이 단백질에서는 β 나선 내의 트레오닌이 얼음 표면에 결합하여 결정 성장을 방해한다.
참조
[1]
웹사이트
CATH database - folds and homologous superfamilies within the beta 2-solenoid architecture.
http://www.cathdb.in[...]
[2]
웹사이트
CATH database - folds and homologous superfamilies within the beta 3-solenoid architecture.
http://www.cathdb.in[...]
[3]
논문
Role of the jelly-roll fold in substrate binding by 2-oxoglutarate oxygenases
2012-12
[4]
웹사이트
Double-stranded beta-helix
http://scop.berkeley[...]
2021-11-29
[5]
논문
A left-hand beta-helix revealed by the crystal structure of a carbonic anhydrase from the archaeon Methanosarcina thermophila
1996-05
[6]
논문
Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein
2000-07
[7]
논문
Crystal structure of beta-helical antifreeze protein points to a general ice binding model
2002-05
[8]
논문
Pentapeptide repeat proteins
2006-01
[9]
웹인용
CATH database - folds and homologous superfamilies within the beta 2-solenoid architecture.
http://www.cathdb.in[...]
[10]
웹인용
CATH database - folds and homologous superfamilies within the beta 3-solenoid architecture.
http://www.cathdb.in[...]
[11]
저널
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