단백질 복합체
"오늘의AI위키"의 AI를 통해 더욱 풍부하고 폭넓은 지식 경험을 누리세요.
1. 개요
단백질 복합체는 여러 단백질 분자가 결합하여 형성되며, 세포 내에서 다양한 기능을 수행하는 구조체이다. X선 결정 구조 해석, 단일 입자 분석법, 핵자기 공명 등의 실험적 방법과 단백질-단백질 도킹과 같은 이론적 방법을 통해 구조를 연구하며, 면역 침강법이 복합체 식별에 널리 사용된다. 단백질 복합체는 효소 활성 조절, 신호 전달, 유전자 발현 조절, 구조 형성 등 다양한 기능을 수행하며, 결합 방식, 지속 시간, 구성 단백질 종류에 따라 분류된다. 단백질 복합체의 조립 과정은 세포 기능에 중요하며, 조립 오류는 심각한 결과를 초래할 수 있다.
단백질 복합체에 관한 연구는 단백질 구조와 기능 연구의 발전과 함께 진행되었다.
단백질 복합체는 세포 내에서 다양한 생화학적 기능을 수행한다. 단백질 복합체의 형성은 하나 이상의 복합체 구성원을 활성화 또는 억제하여 인산화와 유사한 작용을 할 수 있다. 개별 단백질은 여러 단백질 복합체에 참여할 수 있으며, 서로 다른 복합체는 서로 다른 기능을 수행한다. 같은 복합체라도 다음과 같은 다양한 요인에 따라 완전히 다른 기능을 수행할 수 있다.
2. 역사
2. 1. 현대의 단백질 복합체 연구
모델 생물체 ''Saccharomyces cerevisiae''(효모)에서 많은 단백질 복합체가 잘 알려져 있다. 이 비교적 단순한 생물체의 경우, 단백질 복합체 연구는 이제 유전체 전체로 확대되었으며, 대부분의 단백질 복합체 해명이 진행 중이다. 2021년, 연구자들은 딥 러닝 소프트웨어 RoseTTAFold와 AlphaFold를 사용하여 712개의 진핵생물 복합체의 구조를 해결했다. 그들은 6000개의 효모 단백질을 2026개의 다른 진균류와 4325개의 다른 진핵생물 단백질과 비교했다.[4]
3. 단백질 복합체의 기능
많은 단백질 복합체는 특히 모델 생물인 출아 효모(''사카로미세스 세레비시아'')에서 잘 알려져 있다.
3. 1. 효소 활성 조절
효소 복합체 형성은 복합체 구성원 중 하나 이상을 활성화하거나 억제할 수 있으며, 이러한 방식으로 단백질 복합체 형성은 인산화와 유사할 수 있다. 개별 단백질은 다양한 단백질 복합체에 참여할 수 있다. 서로 다른 복합체는 서로 다른 기능을 수행하며, 동일한 복합체도 다양한 요인에 따라 여러 기능을 수행할 수 있는데, 이러한 요인에는 다음이 포함된다.
많은 단백질 복합체가 특히 모델 생물체 ''Saccharomyces cerevisiae''(효모)에서 잘 알려져 있다.
3. 2. 신호 전달
세포 내/외부 신호를 감지하고 전달하는 수용체 복합체는 세포 반응을 유도한다. 신호 전달 경로에서 다양한 단백질들이 복합체를 형성하여 신호를 증폭하거나 조절한다.
어떤 유전자에 의해 암호화된 폴리펩타이드의 여러 복사본이 복합체를 형성하는 경우, 이 단백질 구조는 다량체(multimer|멀티머영어)라고 불린다. 다량체가 특정 유전자의 두 가지 다른 변이 유발 유전자(mutant alleles|뮤턴트 얼릴영어)에 의해 생성된 폴리펩타이드로 형성되는 경우, 혼합 멀티머는 각 변이체가 단독으로 형성한 비혼합 멀티머보다 더 높은 기능 활성을 나타낼 수 있다. 이러한 경우, 이 현상은 유전자 내 상보성(intragenic complementation|인트라제닉 컴플멘테이션영어), 또는 대립 유전자 간 상보성(inter-allelic complementation|인터알렐릭 컴플멘테이션영어)이라고도 불린다. 유전자 내 상보성은 곰팡이 ''Neurospora crassa'' (붉은빵곰팡이), ''Saccharomyces cerevisiae'' (출아 효모), ''Schizosaccharomyces pombe'' (분열 효모), 세균의 ''Salmonella typhimurium'' (살모넬라), 박테리오파지 T4[53], RNA 바이러스[54], 사람 등[55], 다양한 생물의 다양한 유전자에서 실증되었다.
그러한 연구에서는, 동일한 유전자에 결함이 있는 다수의 돌연변이가 종종 분리되었고, 유전자의 유전자 지도를 형성하기 위해 재조합 빈도를 기반으로 선형 순서로 매핑되었다. 별도로, 상보성을 측정하기 위해 이러한 돌연변이체를 쌍으로 조합하여 시험했다. 그러한 연구로부터의 분석 결과는 일반적으로, 유전자 내 상보성이, 다량체를 형성하기 위한 서로 다른 결함을 가진 폴리펩타이드 단량체의 상호 작용으로부터 발생한다는 결론을 이끌었다[56]。다량체 형성 폴리펩타이드를 암호화하는 유전자는 일반적인 것으로 생각된다. 이 데이터의 한 가지 해석은, 폴리펩타이드 단량체는 다량체 내에서 정렬되는 경우가 많고, 유전자 지도상에서 가까운 부위에서 결손된 변이체 폴리펩타이드는 기능이 불충분한 혼합 멀티머를 형성하는 경향이 있는 반면, 멀리 떨어진 부위에서 결손된 변이체 폴리펩타이드는 더 효과적으로 기능하는 혼합 멀티머를 형성하는 경향이 있다는 것이다. 자기 인식과 다량체 형성에 관여하는 분자 간 힘에 대해서는, Jehle에 의해 논의되었다[57]。
3. 3. 기타 기능
단백질 복합체 형성은 복합체 구성원 중 하나 이상을 활성화하거나 억제할 수 있으며, 이러한 방식으로 단백질 복합체 형성은 인산화와 유사할 수 있다. 개별 단백질은 다양한 단백질 복합체에 참여할 수 있다. 서로 다른 복합체는 서로 다른 기능을 수행하며, 동일한 복합체도 다양한 요인에 따라 여러 기능을 수행할 수 있다. 요인에는 다음이 포함된다.
많은 단백질 복합체가 특히 모델 생물 ''사카로미세스 세레비시아(효모)에서 잘 알려져 있다.
4. 단백질 복합체의 종류
단백질 복합체는 구성 단백질의 종류, 결합 방식, 지속 시간 등에 따라 다양하게 분류할 수 있다.
- 결합 방식에 따른 분류:
- 필수 단백질 복합체 (obligate protein complex영어): 구성 단백질들이 서로에게 의존적이며, 복합체 형태로만 안정적으로 존재한다.
- 비필수 단백질 복합체 (non-obligate protein complex영어): 구성 단백질들이 독립적으로도 안정적으로 존재할 수 있으며, 필요에 따라 복합체를 형성한다.[35]
- 지속 시간에 따른 분류:
- 영구적/안정적 단백질 복합체 (Permanent/Stable protein complex영어): 구성 단백질 간 결합이 강하고 안정적이며, 긴 시간 동안 유지된다.[1]
- 일시적 단백질 복합체 (Transient protein complex영어): 구성 단백질 간 결합이 일시적이며, 짧은 시간 동안 형성되었다가 분리된다. (예: 신호 전달 과정)[1]
- 구성 단백질에 따른 분류:
- 동종 다량체 (Homomultimeric protein영어): 동일한 종류의 소단위체로 구성된다.[20] (예: 커넥손)[52]
- 이종 다량체 (Heteromultimeric protein영어): 서로 다른 종류의 소단위체로 구성된다.[20] (예: 전압 개폐 칼륨 채널)[52]
4. 1. 결합 방식에 따른 분류
필수 단백질 복합체(obligate protein complex영어)는 구성 단백질들이 서로에게 의존적이며, 복합체 형태로만 안정적으로 존재한다. 반면, 비필수 단백질 복합체(non-obligate protein complex영어)는 구성 단백질들이 독립적으로도 안정적으로 존재할 수 있으며, 필요에 따라 복합체를 형성한다.[35] 단백질이 관련된 다른 단백질 없이 자체적으로 안정적이고 잘 접힌 구조를 *생체 내*에서 형성할 수 있다면, 이러한 단백질에 의해 형성된 복합체는 "비필수 단백질 복합체"이다. 그러나 일부 단백질은 단독으로는 안정적이고 잘 접힌 구조를 생성하는 것으로 발견되지 않지만, 구성 단백질을 안정화하는 단백질 복합체의 일부로 발견될 수 있다. 이러한 단백질 복합체를 "필수 단백질 복합체"라고 한다.[35]4. 2. 지속 시간에 따른 분류
단백질 복합체는 지속 시간에 따라 다음과 같이 분류할 수 있다.- 영구적/안정적 단백질 복합체 (Permanent/Stable protein complex): 구성 단백질 간 결합이 강하고 안정적이며, 긴 시간 동안 유지된다. 필수적인 상호작용(필수 복합체 내 단백질-단백질 상호 작용)은 영구적인 경우가 많다.[1] 안정적 상호 작용은 보존성이 높고, 상호작용하는 단백질들은 함께 발현될 가능성이 높으며, 같은 곳에 위치하는 경향이 있다.[7]
- 일시적 단백질 복합체 (Transient protein complex): 구성 단백질 간 결합이 일시적이며, 짧은 시간 동안 형성되었다가 분리된다. (예: 신호 전달 과정) 비필수적인 상호 작용은 영구적이거나 일시적인 것으로 밝혀졌다.[1] 일시적 상호 작용은 보존성이 낮고, 상호작용하는 단백질들이 함께 발현될 확률이 낮으며, 같은 곳에 위치하는 경향이 적다.[7] 이러한 일시적 상호작용은 유전자 조절 및 신호 전달에 중요한 역할을 하며, 특히 네이티브 상태에서 동적인 상호 변환 구조를 보이는 단백질 영역(IDR)을 가진 단백질에서 많이 나타난다.[1]
하지만, 필수적인 상호 작용과 비필수적인 상호 작용, 영구적 상호 작용과 일시적 상호 작용 사이에는 명확한 구분이 없으며, pH, 단백질 농도 등 다양한 조건에 따라 연속적인 관계가 존재한다.[6]
4. 3. 구성 단백질에 따른 분류
단백질의 소단위체가 동일한 종류로 구성되면 동종 다량체(Homomultimeric protein)라고 하며, 서로 다른 종류의 소단위체로 구성되면 이종 다량체(Heteromultimeric protein)라고 한다.[20]신경 세포의 세포막에 있는 전압 개폐 칼륨 채널은 40개의 알려진 알파 소단위체 중 4개로 구성된 이종 다량체 단백질이다. 다량체 단백질 채널을 형성하려면 소단위체가 동일한 서브 패밀리에 속해야 한다. 채널의 3차 구조는 이온이 소수성 세포막을 통과하도록 한다. 커넥손은 6개의 동일한 커넥신으로 구성된 동종 다량체 단백질의 예이다. 커넥손의 클러스터는 전기적 시냅스를 통해 신호를 전달하는 두 개의 신경 세포에 갭 연결을 형성한다.[52]
4. 4. 퍼지 복합체 (Fuzzy complex)
퍼지 단백질 복합체는 결합 상태에서 둘 이상의 구조적 형태나 동적인 구조적 무질서를 갖는다.[8] 이는 단백질이 일시적이거나 영구적인 복합체에서 완전히 접히지 않을 수 있음을 의미한다. 결과적으로, 특정 복합체는 환경 신호에 따라 달라지는 모호한 상호작용을 가질 수 있다. 따라서 서로 다른 구조 앙상블은 서로 다른 (심지어 정반대의) 생물학적 기능을 초래한다.[9] 번역 후 변형, 단백질 상호작용, 선택적 스플라이싱은 퍼지 복합체의 입체 구조 앙상블을 조절하여 상호작용의 친화도나 특이성을 미세 조정한다. 이러한 메커니즘은 진핵 세포 전사 기계 내에서 조절에 자주 사용된다.[10]5. 단백질 복합체의 중요성
단백질 복합체는 생명체의 복잡한 기능을 수행하는 데 핵심적인 역할을 한다.
5. 1. 생명 현상 유지
일부 초기 연구는[11] 필수성과 단백질 상호 작용 정도 사이의 강한 상관관계("중심성-치사성" 규칙)를 제시했지만, 이후 분석에서는 이 상관관계가 이진 또는 일시적 상호 작용(예: 효모 투-하이브리드)에서는 약한 것으로 나타났다.[12][13] 그러나 안정적인 공동 복합체 상호 작용 네트워크에서는 이 상관관계가 강하게 나타난다. 실제로, 과도하게 많은 수의 필수 유전자가 단백질 복합체에 속한다.[14] 이는 필수성이 개별 구성 요소가 아닌 분자 기계(즉, 복합체)의 속성이라는 결론으로 이어졌다.[14] Wang et al. (2009)은 더 큰 단백질 복합체가 필수적일 가능성이 더 높으며, 이것이 필수 유전자가 높은 공동 복합체 상호 작용 정도를 가질 가능성이 더 높은 이유를 설명한다고 언급했다.[15] Ryan et al. (2013)은 전체 복합체가 필수적인 것으로 보이는 현상을 "'''모듈형 필수성'''"이라고 칭했다.[16] 이들은 또한 복합체가 무작위 분포를 보이는 대신 필수 단백질 또는 비필수 단백질로 구성되는 경향이 있다는 것을 보여주었다. 그러나 이것은 전부 또는 전무 현상은 아니다. 효모 복합체의 약 26%(105/401)만이 필수 또는 비필수 서브유닛으로만 구성된다.[16]
인간의 경우, 단백질 생성물이 동일한 복합체에 속하는 유전자는 동일한 질병 표현형을 유발할 가능성이 더 높다.[17][18][19]
6. 단백질 복합체 연구 방법
단백질 복합체 연구는 크게 실험적 방법과 이론적 방법으로 나뉜다.
6. 1. 실험적 방법
X선 결정학, 단일 입자 분석법, 핵자기 공명과 같은 실험적 기법을 통해 단백질 복합체의 분자 구조를 규명할 수 있다.[26][58] 단백질-단백질 도킹이라는 이론적 방법 또한 점점 더 널리 사용되고 있다.[26] 면역 침강법은 복합체를 식별하는 데 일반적으로 사용되는 방법 중 하나이다.[26][58]최근, Raicu와 연구진들은 살아있는 세포 내 단백질 복합체의 4차 구조를 규명하는 방법을 개발했다. 이 방법은 분광학적으로 분석된 2광자 현미경과 함께 픽셀 수준의 Förster 공명 에너지 전달 (FRET) 효율을 결정하는 것을 기반으로 한다. FRET 효율의 분포는 복합체의 기하학적 구조와 화학 양론을 얻기 위해 다양한 모델에 따라 시뮬레이션된다.[26]
6. 2. 이론적 방법
단백질-단백질 도킹은 컴퓨터 시뮬레이션을 통해 단백질 간 상호작용과 결합 방식을 예측하는 이론적 방법이다.[4] 딥 러닝을 이용한 RoseTTAFold와 AlphaFold같은 인공지능(AI) 모델을 사용하여 단백질 복합체의 구조를 예측하기도 한다.[4]7. 단백질 복합체의 조립 (Assembly)
다단백질 복합체의 올바른 조립은 잘못된 조립이 파괴적인 결과를 초래할 수 있기 때문에 중요하다.[59] 연구자들은 조립 경로를 연구하기 위해 중간 단계를 조사한다. 전기분무질량 분석법은 서로 다른 중간 상태를 동시에 식별하여 대부분의 복합체가 질서 있는 조립 경로를 따른다는 것을 밝혀냈다.[60] 변성 조립이 가능한 경우, 비변성 상태에서 변성 상태로의 변화는 응집을 일으켜 복합체의 기능 부전을 초래한다.[61]
단백질의 구조는 다단백질 복합체가 어떻게 조립되는지에 영향을 미치며, 단백질 간의 인터페이스를 이용하여 조립 경로를 예측할 수 있다.[62] 단백질의 고유한 유연성 또한 중요한 역할을 하며, 유연성이 높은 단백질일수록 상호 작용에 사용할 수 있는 표면적이 커진다.[63]
조립과 분해는 서로 다른 과정이지만, 동형체 복합체와 이형체 복합체에서 각각 가역적이다. 따라서 전체 과정은 역 어셈블리(disassembly)라고 부를 수 있다.
7. 1. 조립 과정
단백질 복합체의 적절한 조립은 중요하며, 조립 오류는 재앙적인 결과를 초래할 수 있다.[27] 조립 경로를 연구하기 위해 연구자들은 경로의 중간 단계를 살펴본다. 이를 수행할 수 있는 한 가지 기술은 전기분무 질량 분석법으로, 서로 다른 중간 상태를 동시에 식별할 수 있다. 이를 통해 대부분의 복합체가 정돈된 조립 경로를 따른다는 사실이 밝혀졌다.[28] 무질서한 조립이 가능한 경우, 정돈된 상태에서 무질서한 상태로의 변화는 복합체의 기능에서 기능 장애로의 전환을 초래한다. 왜냐하면 무질서한 조립은 응집을 유발하기 때문이다.[29]단백질의 구조는 다중 단백질 복합체가 조립되는 방식에 영향을 미친다. 단백질 간의 인터페이스는 조립 경로를 예측하는 데 사용될 수 있다.[1] 단백질의 고유한 유연성 또한 중요한 역할을 한다. 즉, 더 유연한 단백질은 상호 작용에 사용할 수 있는 표면적을 더 넓게 제공한다.[30]
조립은 분해와는 다른 과정이지만, 두 과정은 동형체 복합체와 이형체 복합체 모두에서 가역적이다. 따라서 전체 과정을 (분)조립이라고 할 수 있다.
7. 2. 조립 경로 연구
단백질 복합체의 조립이 제대로 이루어지는 것은 매우 중요하며, 조립 과정에서 오류가 발생하면 심각한 문제가 생길 수 있다.[27] 과학자들은 단백질 복합체가 어떻게 조립되는지 알아보기 위해 조립 과정의 중간 단계들을 연구한다. 전기분무 질량 분석법은 이러한 중간 단계들을 동시에 확인할 수 있는 기술이다. 이 기술을 통해 대부분의 복합체가 정해진 순서대로 조립된다는 것이 밝혀졌다.[28] 만약 무질서하게 조립될 수 있는 경우, 정돈된 상태에서 무질서한 상태로 바뀌면 복합체의 기능에 이상이 생기는데, 이는 무질서한 조립이 응집을 일으키기 때문이다.[29]7. 3. 구조와 조립의 관계
단백질 복합체의 적절한 조립은 중요하며, 조립 오류는 재앙적인 결과를 초래할 수 있다.[27] 경로 조립을 연구하기 위해 연구자들은 경로의 중간 단계를 살펴본다. 이를 수행할 수 있는 한 가지 기술은 전기분무 질량 분석법으로, 서로 다른 중간 상태를 동시에 식별할 수 있다. 이를 통해 대부분의 복합체가 정돈된 조립 경로를 따른다는 사실이 밝혀졌다.[28] 무질서한 조립이 가능한 경우, 정돈된 상태에서 무질서한 상태로의 변화는 복합체의 기능에서 기능 장애로의 전환을 초래한다. 왜냐하면 무질서한 조립은 응집을 유발하기 때문이다.[29]단백질의 구조는 다중 단백질 복합체가 조립되는 방식에 영향을 미친다. 단백질 간의 인터페이스는 조립 경로를 예측하는 데 사용될 수 있다.[1] 단백질의 고유한 유연성 또한 중요한 역할을 한다. 즉, 더 유연한 단백질은 상호 작용에 사용할 수 있는 표면적을 더 넓게 제공한다.[30]
조립은 분해와는 다른 과정이지만, 두 과정은 동형체 복합체와 이형체 복합체 모두에서 가역적이다. 따라서 전체 과정을 (분)조립이라고 할 수 있다.
7. 4. 조립과 분해
단백질 복합체의 조립은 중요하며, 조립 오류는 심각한 결과를 초래할 수 있다.[27] 조립 경로를 연구하기 위해 연구자들은 경로의 중간 단계를 살펴본다. 전기분무 질량 분석법을 사용하면 서로 다른 중간 상태를 동시에 식별할 수 있다. 이를 통해 대부분의 복합체가 정돈된 조립 경로를 따른다는 사실이 밝혀졌다.[28] 무질서한 조립은 응집을 유발하여 복합체의 기능 장애를 초래할 수 있다.[29]단백질의 구조는 다중 단백질 복합체의 조립 방식에 영향을 미친다. 단백질 간의 인터페이스는 조립 경로를 예측하는 데 사용될 수 있다.[1] 단백질의 고유한 유연성 또한 중요한 역할을 하는데, 더 유연한 단백질은 상호 작용에 사용할 수 있는 표면적이 더 넓다.[30]
조립은 분해와는 다른 과정이지만, 두 과정은 동형 복합체와 이형 복합체 모두에서 가역적이다.
8. 단백질 복합체 연구의 한국적 의의
(원문 소스가 제공되지 않아 해당 섹션의 내용을 작성할 수 없습니다.)
참조
[1]
서적
Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins
Oxford University Press
1999
[2]
논문
From molecular to modular cell biology
1999-12
[3]
논문
The origins and evolution of functional modules: lessons from protein complexes
2006-03
[4]
웹사이트
AI cracks the code of protein complexes—providing a road map for new drug targets
https://www.science.[...]
2021-11-14
[5]
서적
Evolutionary Genomics
[6]
논문
Diversity of protein interactions
2003-07
[7]
논문
Unequal evolutionary conservation of human protein interactions in interologous networks
[8]
논문
Fuzzy complexes: polymorphism and structural disorder in protein–protein interactions
2008-01
[9]
논문
Fuzziness: linking regulation to protein dynamics
2012-01
[10]
논문
Dynamic protein–DNA recognition: beyond what can be seen
2011-08
[11]
논문
Lethality and centrality in protein networks
[12]
논문
High-quality binary protein interaction map of the yeast interactome network
[13]
논문
Why do hubs in the yeast protein interaction network tend to be essential: Reexamining the connection between the network topology and essentiality
[14]
논문
A high-accuracy consensus map of yeast protein complexes reveals modular nature of gene essentiality
[15]
논문
A complex-based reconstruction of the Saccharomyces cerevisiae interactome
[16]
논문
All or nothing: Protein complexes flip essentiality between distantly related eukaryotes
[17]
논문
Using protein complexes to predict phenotypic effects of gene mutation
[18]
논문
A human phenome-interactome network of protein complexes implicated in genetic disorders
https://lirias.kuleu[...]
[19]
논문
The modular nature of genetic diseases
[20]
논문
Caught in self-interaction: evolutionary and functional mechanisms of protein homooligomerization
2011-06
[21]
논문
Intragenic Complementation among Temperature Sensitive Mutants of Bacteriophage T4D
1965-06
[22]
논문
Intragenic complementation and oligomerization of the L subunit of the sendai virus RNA polymerase
[23]
논문
Towards a model to explain the intragenic complementation in the heteromultimeric protein propionyl-CoA carboxylase
[24]
논문
The theory of inter-allelic complementation
1964-01
[25]
논문
Intermolecular forces and biological specificity
[26]
논문
Determination of supramolecular structure and spatial distribution of protein complexes in living cells.
[27]
논문
Protein folding and misfolding
2003-12
[28]
논문
Protein complexes are under evolutionary selection to assemble via ordered pathways
2013-04
[29]
논문
An overview of recent advances in structural bioinformatics of protein–protein interactions and a guide to their principles
[30]
논문
Protein flexibility facilitates quaternary structure assembly and evolution
2014-05
[31]
논문
Assembly reflects evolution of protein complexes
2008-07
[32]
서적
Fundamentals of enzymology: The cell and molecular biology of catalytic protein
Oxford University Press
[33]
논문
From molecular to modular cell biology
1999-12
[34]
논문
The origins and evolution of functional modules: lessons from protein complexes
2006-03
[35]
서적
Evolutionary Genomics
[36]
서적
Evolutionary Genomics
[37]
학술지
Diversity of protein interactions
2003-07
[38]
학술지
Unequal evolutionary conservation of human protein interactions in interologous networks
[39]
학술지
Fuzzy complexes: polymorphism and structural disorder in protein-protein interactions
2008-01
[40]
학술지
Fuzziness: linking regulation to protein dynamics
2012-01
[41]
학술지
Dynamic protein-DNA recognition: beyond what can be seen
2011-08
[42]
학술지
All or nothing: Protein complexes flip essentiality between distantly related eukaryotes
[43]
학술지
Lethality and centrality in protein networks
[44]
학술지
High-quality binary protein interaction map of the yeast interactome network
[45]
학술지
Why do hubs in the yeast protein interaction network tend to be essential: Reexamining the connection between the network topology and essentiality
[46]
학술지
A high-accuracy consensus map of yeast protein complexes reveals modular nature of gene essentiality
[47]
학술지
A complex-based reconstruction of the Saccharomyces cerevisiae interactome
[48]
학술지
All or nothing: Protein complexes flip essentiality between distantly related eukaryotes
[49]
학술지
Using protein complexes to predict phenotypic effects of gene mutation
[50]
학술지
A human phenome-interactome network of protein complexes implicated in genetic disorders
[51]
학술지
The modular nature of genetic diseases
[52]
학술지
Caught in self-interaction: evolutionary and functional mechanisms of protein homooligomerization
2011-06
[53]
문서
Bernstein H, Edgar RS, Denhardt GH. Intragenic complementation among temperature sensitive mutants of bacteriophage T4D. Genetics. 1965;51(6):987-1002.
[54]
학술지
Smallwood S, Cevik B, Moyer SA. Intragenic complementation and oligomerization of the L subunit of the sendai virus RNA polymerase. Virology. 2002;304(2):235-245.
[55]
학술지
Rodríguez-Pombo P, Pérez-Cerdá C, Pérez B, Desviat LR, Sánchez-Pulido L, Ugarte M. Towards a model to explain the intragenic complementation in the heteromultimeric protein propionyl-CoA carboxylase. Biochim Biophys Acta. 2005;1740(3):489-498.
[56]
학술지
The theory of inter-allelic complementation
1964-01
[57]
학술지
Intermolecular forces and biological specificity
[58]
학술지
Determination of supramolecular structure and spatial distribution of protein complexes in living cells.
[59]
학술지
Protein folding and misfolding
2003-12
[60]
학술지
Protein complexes are under evolutionary selection to assemble via ordered pathways
2013-04
[61]
학술지
An overview of recent advances in structural bioinformatics of protein-protein interactions and a guide to their principles
[62]
학술지
Protein complexes are under evolutionary selection to assemble via ordered pathways
2013-04
[63]
학술지
Protein flexibility facilitates quaternary structure assembly and evolution
2014-05
[64]
학술지
Assembly reflects evolution of protein complexes
2008-07
[65]
학술지
Protein complexes are under evolutionary selection to assemble via ordered pathways
2013-04
[66]
서적
Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins
https://archive.org/[...]
Oxford University Press
1999
본 사이트는 AI가 위키백과와 뉴스 기사,정부 간행물,학술 논문등을 바탕으로 정보를 가공하여 제공하는 백과사전형 서비스입니다.
모든 문서는 AI에 의해 자동 생성되며, CC BY-SA 4.0 라이선스에 따라 이용할 수 있습니다.
하지만, 위키백과나 뉴스 기사 자체에 오류, 부정확한 정보, 또는 가짜 뉴스가 포함될 수 있으며, AI는 이러한 내용을 완벽하게 걸러내지 못할 수 있습니다.
따라서 제공되는 정보에 일부 오류나 편향이 있을 수 있으므로, 중요한 정보는 반드시 다른 출처를 통해 교차 검증하시기 바랍니다.
문의하기 : help@durumis.com