인산화
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1. 개요
인산화는 분자에 인산기가 첨가되는 화학 반응으로, 당 대사 및 단백질 기능 조절 등 다양한 생명 현상에 관여한다. 포도당 인산화는 당의 이화작용 첫 단계로, 세포 내 포도당 축적을 돕고 해당과정, 글리코젠 합성 등 대사 경로에 필수적이다. 단백질 인산화는 진핵생물에서 가장 흔한 번역 후 변형으로, 키나아제에 의해 단백질의 세린, 트레오닌, 티로신 잔기에 인산기가 부착되어 단백질의 활성 조절에 기여한다. ATP는 산화적 인산화, 기질수준 인산화, 광인산화를 통해 생성되며, 포도당 인산화는 세포 내 포도당을 가두어 대사 경로로 진입시키는 역할을 한다.
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| 인산화 | |
|---|---|
| 기본 정보 | |
 | |
| 유형 | 생화학적 과정 |
| 상세 정보 | |
| 설명 | 분자에 인산기를 첨가하는 것 |
| 관련 주제 | |
| 관련 | 탈인산화 |
2. 포도당 인산화
당의 이화작용에서 첫 번째 단계는 보통 당의 인산화이다. 인산화는 인산기가 분자가 운반체를 통해 다시 확산되는 것을 방지하여 세포에 당이 축적되도록 한다. 포도당의 인산화는 많은 당들이 더 대사되기 전에 먼저 포도당으로 전환되기 때문에 당 대사의 핵심적인 반응이다.
D-포도당이 D-포도당 6-인산으로 전환되는 화학 반응식은 다음과 같다.
: D-포도당 + ATP → D-포도당 6-인산 + ADP
: ΔG° = −16.7 kJ/mol (° 는 표준 조건에서 측정했음을 나타낸다.)
버밍엄 대학교의 D. G. 워커는 기니피그 성체에서 포도당을 포도당 6-인산으로 인산화하는 반응을 촉매하는 두 가지 특정 효소의 존재를 확인했다. 이 두 가지 효소는 특이적 글루코키네이스(ADP-D-포도당 6-인산기전이효소) 및 비특이적 헥소키네이스(ATP-D-헥소스 6-인산기전이효소)로 확인되었다.
포도당은 간세포를 자유롭게 투과할 수 있으며, 포도당 인산화의 초기 속도는 간(ATP-D-포도당 6-인산기전이효소) 및 비특이적 헥소키네이스(ATP-D-헥소스 6-인산기전이효소)에 의한 포도당 대사의 속도 제한 단계이다.[39]
혈당 농도를 조절하는 간의 중요한 역할은 음의 ΔG 값이 특징이며, 이는 이것이 조절 지점임을 나타낸다. 헥소키네이스는 Km값이 낮아 포도당에 대한 친화도가 높기 때문에 혈액 내 포도당 수준이 나노 수준인 경우에도 이러한 초기 인산화가 진행될 수 있다.
포도당의 인산화는 과당 6-인산의 결합에 의해 강화될 수도 있고, 과당 1-인산의 결합에 의해 감소될 수도 있다. 음식물로 섭취한 과당은 간에서 과당 1-인산으로 전환된다. 이것은 궁극적으로 정방향으로의 반응을 선호하는 글루코키네이스에 대한 과당 6-인산의 작용을 무효화한다.[41] 과당을 인산화하는 간세포의 능력은 과당 1-인산을 대사하는 능력을 초과한다. 과당을 과도하게 섭취하면 궁극적으로 간 대사의 불균형을 초래하여 간세포의 ATP 공급을 간접적으로 고갈시킨다.[42]
포도당이 세포로 유입되면 즉시 인산화를 거쳐 포도당 6-인산이 생성되는데, 이는 인산화로 인해 포도당이 세포 밖으로 확산되는 것을 막기 위함이다. 인산화로 인해 전하를 띠게 된 포도당 6-인산은 세포막 통과가 어려워진다.
2. 1. 해당과정
해당과정은 포도당이 다양한 효소의 도움을 받아 여러 단계를 거쳐 두 분자의 피루브산으로 분해되는 필수 과정이다. 해당과정은 10단계로 구성되어 있으며, 이 중 인산화되는 단계는 최종 생성물을 얻기 위해 꼭 필요한 단계이다. 인산화는 에너지 투자기(해당과정의 전반부)의 1단계와 3단계에서 일어나고,[44] 에너지 회수기(해당과정의 후반부)의 7단계와 10단계에서 일어난다.[45]포도당은 본질적으로 세포 안팎으로 확산될 수 있는 작은 분자이다. 포도당을 인산화하면(음전하를 띠게 하기 위해 인산기를 첨가)[46] 포도당은 포도당 6-인산으로 전환되고 음전하를 띠면서 세포 내에 갇히게 된다. 이 반응은 많은 6원자 고리 구조를 인산화시키는 효소인 헥소키네이스에 의해 촉매된다. 포도당 6-인산은 세포막을 통과할 수 없기 때문에 세포 내에 머물도록 강제된다. 과당 6-인산이 과당 1,6-이중인산으로 전환되는 인산화 반응은 해당과정의 3단계에서 일어난다. 이 반응은 포스포프럭토키네이스-1에 의해 촉매된다.
에너지 투자기에서 인산화는 ATP가 관여하는 반면, 에너지 회수기에서 인산화는 무기 인산이 관여한다. 글리세르알데하이드 3-인산은 인산화되어 1,3-비스포스포글리세르산을 형성한다. 이 반응은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소에 의해 촉매된다. 인산화의 연쇄 효과는 결국 불안정성을 유발하고 효소가 포도당의 탄소 결합을 분해할 수 있도록 한다.
인산화는 해당과정의 매우 중요한 구성 요소로 작용하는데, 이는 수송, 조절 및 효율성에 도움을 주기 때문이다.[47]
2. 2. 글리코젠 합성
글리코젠은 포도당의 저장 형태로, 주로 간과 골격근에 저장된다. 혈당이 높을 때, 포도당 6-인산은 글리코젠 생성효소에 의해 글리코젠으로 전환된다.[39] 포도당 6-인산은 글리코젠 생성효소를 알로스테릭하게 활성화시키고, cAMP 자극 단백질 키네이스에 의한 글리코젠 생성효소의 인산화를 억제하는 효과인자로 작용한다.[40]간에서 글리코젠 합성은 혈당 농도와 직접적인 상관 관계가 있다.[39] 높은 혈당은 인슐린을 방출하여 특정 포도당 운반체의 세포막으로의 위치 이동을 자극한다.[39][40]
2. 3. 기타 반응
포도당 인산화는 신체 내 여러 과정에서 필수적이다. 예를 들어, 포도당 인산화는 심장에서 인슐린 의존적인 mTOR 경로 활성화에 필요하다. 이는 중간 대사와 심장 성장 사이의 연관성을 시사한다.[43]3. 단백질 인산화
단백질 인산화는 진핵생물에서 가장 많이 일어나는 번역 후 변형 중 하나이다. 인산화는 포스포다이에스터 결합을 통해 세린, 트레오닌, 티로신 잔기에서 일어날 수 있다. 또한 포스포아미데이트 결합을 통해 히스티딘, 리신, 아르지닌에서도, 혼합 무수물 연결을 통해 아스파르트산 및 글루탐산에서도 일어날 수 있다. 최근 연구에 따르면 이미다졸 고리의 1번 질소와 3번 질소 모두에서 광범위한 히스티딘 인산화가 확인되었으며, 헬라 세포 추출물에서 인산화된 히스티딘, 아스파르트산, 글루탐산, 시스테인, 아르지닌, 리신을 포함하는 모티프를 가진 여러 비표준 아미노산에서 광범위한 사람 단백질 인산화가 나타났다.[50] 그러나 이러한 인산화된 잔기들은 화학적으로 불안정하여 분석이 어렵고, 보존을 위해 특별한 절차와 분리 기술이 필요하다.[53]
단백질 인산화의 중요성은 이 주제에 대해 발표된 방대한 연구를 통해 알 수 있다. 2015년 3월 기준으로 MEDLINE 데이터베이스에는 단백질 인산화에 관한 24만 건 이상의 문서가 있다.
포도당이 세포로 유입되면 즉시 인산화를 거쳐 포도당 6-인산이 생성되는데, 이는 인산화로 인해 포도당이 세포 밖으로 확산되는 것을 막기 위함이다. 인산화로 인해 전하를 띠게 된 포도당 6-인산은 세포막 통과가 어려워진다. 인산화된 포도당은 해당과정 등의 대사 경로에 진입한다.
3. 1. 역사
1906년 피버스 A.T. 레빈은 록펠러 의학 연구 센터(미국)에서 단백질 난황 인산(포스비틴, 인 단백질)에서 인산염을 확인했다.[20] 1933년 프리츠 알베르트 리프만과 함께 카세인에서 포스포세린을 발견했다.[21] 그러나 유진 P. 케네디가 최초로 "효소에 의한 단백질의 인산화"를 발표한 것은 그로부터 20년 후였다.[22]3. 2. 반응 메커니즘
단백질 키네이스는 ATP의 인산기를 단백질의 특정 아미노산 잔기로 전달하며, 포스파테이스는 인산기를 제거하는 탈인산화 반응을 촉매한다.[23][24][25][26] 많은 효소와 수용체는 인산화와 탈인산화로 스위치를 켜고 끄는 방식으로 작동한다. 가역적 인산화는 효소와 수용체의 단백질 구조를 변화시켜 활성화 또는 비활성화시킨다. 인산화는 주로 진핵생물 단백질의 세린, 트레오닌, 티로신 잔기에서 일어나지만, 원핵생물 단백질에서는 염기성 아미노산 잔기인 히스티딘, 아르기닌, 리신에서도 일어난다.[27][28] 인산기가 극성을 가진 아미노산 잔기에 부착되면 단백질 내의 소수성 부분이 극단적인 친수성으로 바뀔 수 있다. 이러한 변화는 다른 단백질의 소수성 및 친수성 잔기와의 상호작용을 통해 단백질 구조를 변화시킨다.인산화 조절의 예로 p53 종양 억제 단백질이 있다. p53 단백질은 18개 이상의 인산화 부위를 포함하여 매우 복잡하게 조절된다.[29] 활성화된 p53은 세포 주기의 진행을 억제하거나 세포 자멸사를 유도할 수 있다.[30] 이러한 작용은 세포가 손상되었거나 생리 기능이 정상적이지 않을 때 일어난다. 비활성화 신호가 오면, 단백질은 탈인산화되어 작용을 멈춘다. 이는 빛이 망막의 감광 세포에 의해 처리되는 과정과 같은 다양한 신호 전달 기작에서 나타난다.
3. 3. 조절 기작
단백질 인산화는 세균, 고세균, 진핵생물 모두에서 발견되는 중요한 조절 기작이다.[23][24][25][26] 이 과정은 키나아제(인산화)와 포스파타아제(탈인산화)라는 효소들이 담당한다. 많은 효소와 수용체는 인산화와 탈인산화를 통해 활성화되거나 비활성화된다. 인산화는 주로 진핵생물 단백질의 세린, 트레오닌, 티로신 잔기에서 일어나지만, 원핵생물 단백질에서는 히스티딘, 아르기닌, 리신과 같은 염기성 아미노산 잔기에서도 일어날 수 있다.[27][28] 인산기는 극성을 띠기 때문에, 단백질 내 소수성 부분을 친수성으로 바꾸어 단백질 구조를 변화시킬 수 있다.인산화 조절의 예시로는 p53 종양 억제 단백질이 있다. p53 단백질은 18개 이상의 인산화 부위를 가지며 복잡하게 조절된다.[29] 활성화된 p53은 세포 주기 진행을 억제하거나 세포 자멸사를 유도하여[30] 손상된 세포나 비정상적인 생리 기능을 가진 세포를 제거한다. 비활성화 신호가 오면, 단백질은 탈인산화되어 작용을 멈춘다. 이러한 방식은 빛이 망막의 감광성 세포에서 처리되는 과정과 같은 다양한 신호 전달 기작에서 사용된다.
인산화를 포함하는 조절 작용은 다음과 같다.
- 생물학적 열역학 반응: Na+/K+-ATP아제의 아스파르트산 잔기 인산화는 신체 수분 함량 항상성 유지를 위한 삼투압 조절에서 나트륨 이온과 칼륨 이온의 세포막 통과 수송에 관여한다.
- 효소 억제제 조절:
- 인슐린 신호 전달 경로에서 AKT(단백질 키나아제 B)에 의한 GSK-3 효소 인산화[31]
- C말단 Src 키나아제(Csk)에 의한 src 티로신 키나아제 (sarc) 인산화는 키나아제 도메인을 닫힌 상태로 만들어 효소 활성을 억제한다.[32]
- 단백질 간 상호작용 조절: 세포막에 고정된 NADPH 산화 효소의 세포질 구성 요소 인산화는 식세포 작용에서 중요한 역할을 한다.[33]
- 단백질 분해 조절: ATP 의존적인 유비퀴틴/프로테아좀 경로에서 일부 단백질은 인산화된 후에만 E3 유비퀴틴 합성 효소의 기질이 된다.
3. 4. 단백질 분해
특정 단백질은 인산화된 후에 ATP 의존적인 유비퀴틴/프로테아좀 경로를 통해 분해된다.[33] 이러한 표적 단백질은 인산화될 때만 E3 유비퀴틴 합성 효소의 기질이 된다.4. 기타 인산화
당의 이화작용에서 첫 단계는 보통 당의 인산화이다. 인산화는 인산기가 분자가 운반체를 통해 확산되어 나가는 것을 막아 세포에 당이 축적되도록 한다. 포도당 인산화는 많은 당들이 더 대사되기 전에 먼저 포도당으로 전환되기 때문에 당 대사의 핵심 반응이다.
해당과정의 첫 단계에서 D-포도당이 D-포도당 6-인산으로 전환되는 화학 반응식은 다음과 같다.
: D-포도당 + ATP → D-포도당 6-인산 + ADP
: ΔG° = −16.7 kJ/mol (° 는 표준 조건에서 측정했음을 나타낸다.)
버밍엄 대학교의 연구원 D. G. 워커는 기니피그 성체에서 포도당을 포도당 6-인산으로 인산화하는 반응을 촉매하는 두 가지 특정 효소의 존재를 확인했다. 이 두 가지 효소는 특이적 글루코키네이스(ADP-D-포도당 6-인산기전이효소) 및 비특이적 헥소키네이스(ATP-D-헥소스 6-인산기전이효소)로 확인되었다.[39]
포도당은 간세포를 자유롭게 투과할 수 있으며, 포도당 인산화의 초기 속도는 간(ATP-D-포도당 6-인산기전이효소) 및 비특이적 헥소키네이스(ATP-D-헥소스 6-인산기전이효소)에 의한 포도당 대사의 속도 제한 단계이다.[39]
글리코젠 생성효소에서 포도당 6-인산의 역할은 다음과 같다. 혈당이 높으면 간, 골격근, 지방 조직에서 포도당 6-인산의 세포 내 농도가 증가한다. 간에서 글리코젠 합성은 혈당 농도와 직접적인 상관 관계가 있으며, 골격근과 지방 세포에서 포도당은 글리코젠 생성효소에 미미한 영향을 미친다. 고혈당은 인슐린을 방출하여 세포막으로 특정 포도당 운반체의 트랜스 위치를 자극한다.[39][40]
혈당 농도를 조절하는 간의 중요한 역할은 음의 ΔG 값이 특징이며, 이는 이것이 조절 지점임을 나타낸다. 헥소키네이스는 Km이 낮아 포도당에 대한 친화도가 높기 때문에 혈액 내 포도당 수준이 나노 수준인 경우에도 이러한 초기 인산화가 진행될 수 있다.
포도당의 인산화는 과당 6-인산의 결합에 의해 강화될 수도 있고, 과당 1-인산의 결합에 의해 감소될 수도 있다. 음식물로 섭취한 과당은 간에서 과당 1-인산으로 전환된다. 이것은 궁극적으로 정방향으로의 반응을 선호하는 글루코키네이스에 대한 과당 6-인산의 작용을 무효화한다.[41] 과당을 인산화하는 간세포의 능력은 과당 1-인산을 대사하는 능력을 초과한다. 과당을 과도하게 섭취하면 궁극적으로 간대사의 불균형을 초래하여 간세포의 ATP 공급을 간접적으로 고갈시킨다.[42]
효과인자로 작용하는 포도당 6-인산에 의한 알로스테릭 활성화는 글리코젠 생성효소를 자극하고, 포도당 6-인산은 cAMP-자극 단백질 키네이스에 의한 글리코젠 생성효소의 인산화를 억제할 수 있다.[40]
포도당의 인산화는 신체 내 과정에서 필수적이다. 예를 들어 인산화된 포도당은 심장 내 인슐린 의존적 mTOR 경로 활성화에 필요하다. 이것은 또한 중간 대사와 심장 생장 사이의 연관성을 시사한다.[43]
해당과정은 포도당이 다양한 효소의 도움을 받아 다양한 단계를 거쳐 두 분자의 피루브산으로 분해되는 필수 과정이다. 해당과정은 10단계로 구성되어 있으며, 이 중 인산화되는 단계는 최종 생성물을 얻기 위해 꼭 필요한 단계이다. 인산화는 에너지 투자기(해당과정의 전반부)의 단계 1과 단계 3에서 일어나고,[44] 에너지 회수기(해당과정의 후반부)의 단계 7과 단계 10에서 일어난다.[45]
포도당은 본질적으로 세포 안팎으로 확산될 수 있는 능력이 있는 작은 분자이다. 포도당을 인산화함으로써(음전하를 띠게 하기 위해 인산기를 첨가)[46] 포도당은 포도당 6-인산으로 전환되고 음전하를 띠면서 세포 내에 갇히게 된다. 이 반응은 많은 6원자 고리 구조를 인산화시키는 효소인 헥소키네이스에 의해 촉매된다. 포도당 6-인산은 세포막을 통과할 수 없기 때문에 세포 내에 머물도록 강제된다. 과당 6-인산이 과당 1,6-이중인산으로 전환되는 인산화 반응은 해당과정의 단계 3에서 일어난다. 이 반응은 포스포프럭토키네이스-1에 의해 촉매된다.
에너지 투자기에서 인산화는 ATP가 관여하는 반면, 에너지 회수기에서 인산화는 무기 인산이 관여한다. 글리세르알데하이드 3-인산은 인산화되어 1,3-비스포스포글리세르산을 형성한다. 이 반응은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소에 의해 촉매된다. 인산화의 연쇄 효과는 결국 불안정성을 유발하고 효소가 포도당의 탄소 결합을 분해할 수 있도록 한다.
인산화는 해당과정의 매우 중요한 구성 요소로 작용하는 데, 이는 수송, 조절 및 효율성에 도움을 주기 때문이다.[47]
세포의 "고에너지" 교환 매체인 ATP는 산화적 인산화를 통해 ADP에 세 번째 인산기를 첨가하여 미토콘드리아에서 합성된다. ATP는 또한 해당과정에서 기질수준 인산화에 의해서도 합성된다. ATP는 식물세포의 엽록체에서 태양 에너지를 이용한 광인산화에 의해서도 합성된다.
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