헴 C
1. 개요
헴 C는 헴 B의 두 비닐기 곁사슬이 아포단백질에 대한 공유 싸이오에터 결합으로 대체된 헴의 일종이다. 20세기 중반에 구조가 밝혀졌으며, 주로 사이토크롬 c와 같은 전자 운반체 역할을 하는 다양한 C형 사이토크롬의 구조와 기능을 가능하게 한다. 헴 C는 싸이오에터 결합을 통해 홀로단백질에 쉽게 분리되지 않으며, 세포 자멸사 및 염증과 관련이 있다.
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테트라피롤 -
엽록소
엽록소는 식물이 광합성을 통해 빛 에너지를 흡수하는 데 중요한 색소로, 다양한 종류가 있으며, 엽록체 내에서 빛 에너지를 화학 에너지로 변환하고 식품 첨가물 등으로도 활용된다. -
테트라피롤 -
엽록소 a
엽록소 a는 대부분의 광합성 생물에서 화학 에너지를 방출하는 데 필수적인 클로린 고리 구조의 색소 분자이며, 특정 파장의 빛을 흡수하고 녹색 빛을 반사하며, 식물성 플랑크톤 생물량의 지표로도 활용된다. -
생체분자 -
효소
효소는 생체 내에서 화학 반응을 촉매하는 생체촉매로서, 기질 선택성과 반응 선택성을 가지며 활성이 조절되고, 활성화 에너지를 낮춰 반응 속도를 증가시키며, 산업 분야에서 활용될 뿐만 아니라 인공 효소 개발도 활발히 진행되고 있다. -
생체분자 -
핵산
핵산은 DNA와 RNA를 포함하는 생체 고분자로, 유전 정보 저장 및 단백질 합성에 필수적인 역할을 하며, 뉴클레오타이드의 중합체로 DNA는 이중 나선, RNA는 단일 나선 구조를 가진다.
2. 역사
헴 C의 정확한 구조는 20세기 중반 스웨덴의 생화학자 K. G. 파울(K. G. Paul)에 의해 발표되었다. 이 연구는 후고 테오렐이 처음으로 추론한 구조를 확인해 주었다. 헴의 환원된 형태인 Fe(II)의 핵자기 공명(NMR) 및 적외선(IR) 실험을 기반으로 한 헴 C의 구조는 1975년에 확인되었다. 싸이오에터 결합에 대한 절대적인 입체화학적 입체배치를 포함하는 헴 C의 구조는 척추동물의 단백질인 사이토크롬 c에 대해 처음으로 제시되었으며, 현재는 단백질을 함유하는 다른 많은 헴 C로 확장된다.
3. 특성
헴 C는 헴 B의 두 비닐기 곁사슬이 아포단백질에 대한 공유 싸이오에터 결합으로 대체된다는 점에서 헴 B와 다르다. 두 개의 싸이오에터 결합은 주로 단백질의 시스테인 잔기에 의해 만들어진다. 이러한 결합은 헴 C가 홀로단백질인 사이토크롬 c로부터 쉽게 분리되지 않도록 한다. 이는 다양한 C형 사이토크롬의 구조와 기능을 가능하게 하며, 주로 전자 운반체 역할을 수행한다. 사이토크롬 c의 산화환원전위는 단백질 구조 및 용매 상호작용의 변화에 따라 미세 조정될 수 있다.
홀로단백질에 결합된 헴 C 단위의 수는 다양하다. 척추동물의 세포의 경우 단백질당 하나의 헴 C가 있는 것이 일반적이지만 세균의 경우 이 숫자는 종종 홀로단백질당 2, 4, 5, 6 심지어 16이 되기도 한다. 헴 C기의 수와 배열은 홀로단백질의 기능과 관련이 있다. 예를 들어 여러 개의 헴 C기를 포함하는 단백질은 다중 전자 전달 반응과 관련되어 있으며, 특히 대기 중의 질소를 두 개의 유기 암모니아 분자로 환원시키는 데 필요한 6개의 전자 반응이 중요하다. 세균성 헴단백질의 경우 헴 C 대 아미노산의 비율이 높아, 일부 사이토크롬 c 단백질 내부는 많은 헴 C로 채워져 있다. 단세포 생물 유래 헴단백질에는 5개의 헴 C가 포함될 수 있다. 사이토크롬 bc1 복합체는 헴 C를 포함하는 중요한 효소이다.
싸이오에터 결합은 홀로단백질의 기능적 자유도를 높인다. 헴 C는 세포 자멸사에서 중요한 역할을 하며, 세포질 사이토크롬 c는 세포 사멸을 유도한다. 헴 C는 사람 혈청에서 측정 가능하며, 염증 지표로 사용될 수 있다. 헴 철은 일반적으로 두 아미노산 곁사슬에 축 방향으로 배위되어 6배위를 이룬다. 헴 C의 철은 리신의 아미노기 또는 물에 축 방향으로 배위되기도 한다.