아미노산

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1. 개요
2. 역사
3. 일반 구조
4. 물리화학적 특성
- 4.1. 표준 아미노산의 약어 및 특성에 관한 표
5. 분류
6. 생화학에서의 생성 및 기능
7. 산업에서의 용도
8. 합성
- 8.1. 화학 합성
- 8.2. 생합성
9. 반응
10. 화학적 분석
참조

1. 개요

아미노산은 카복실기와 아미노기를 모두 가지고 있는 유기 화합물로, 단백질의 기본 구성 요소이다. 19세기 초에 아스파라거스에서 아스파라긴이 처음으로 분리된 이후, 다양한 아미노산들이 발견되었고, 20가지 표준 아미노산 외에도 여러 비표준 아미노산이 존재한다. 아미노산은 곁사슬의 특징에 따라 지방족, 극성, 방향족 등으로 분류되며, 생체 내에서 단백질 합성, 신경전달물질 생성 등 다양한 기능을 수행한다. 아미노산은 필수 아미노산과 비필수 아미노산으로 나뉘며, 산업적으로는 동물 사료, 식품, 의약품, 생분해성 플라스틱 등의 생산에 사용된다. 아미노산은 펩타이드 결합을 통해 단백질을 형성하며, 이화작용, 착물 형성 등의 화학 반응을 보인다.

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아미노산

2. 역사

1806년에 프랑스의 화학자 루이니콜라 보클랭과 피에르 장 로비케는 아스파라거스에서 화합물을 분리하였는데, 이는 최초로 발견된 아미노산인 아스파라긴으로 명명되었다.^[160]^[161] 1810년에는 시스틴이 발견되었지만,^[162] 시스틴의 단량체인 시스테인은 1884년에 이르러서야 발견되었다.^[163]^[161] 1820년에는 글리신과 류신이 발견되었다.^[164] 1935년에는 윌리엄 커밍 로즈가 20가지 표준 아미노산들 중 마지막으로 트레오닌을 발견하였다. 로즈는 또한 필수 아미노산을 규명하고 최적의 생장을 위한 모든 아미노산들의 최소 일일 요구량을 설정했다.^[165]^[166]

1865년에 샤를 아돌프 뷔르츠는 아미노산들의 화학적 범주의 단일성을 인식했지만, 특별한 명칭을 부여하지 않았다.^[167] 영어에서 "아미노산(amino acid^영어)"이라는 용어가 처음으로 사용된 것은 1898년부터이며,^[168] 독일어에서 "아미노산(Aminosäuren^de)"이라는 용어는 이보다 더 일찍 사용되었다.^[169] 1902년에 에밀 피셔와 프란츠 호프마이스터는 각각 독립적으로 단백질이 효소적으로 소화되거나 산성 가수분해되면 많은 아미노산들로부터 형성되며, 이 과정에서 한 아미노산의 아미노기와 다른 아미노산의 카복실기 사이에 결합이 형성되어 선형 구조를 생성한다고 제안했다.^[170] 피셔는 이 선형 구조를 "펩타이드"라고 명명했다.

3. 일반 구조

'''α-아미노산'''은 카복시기(-COOH)와 아미노기(-NH₂)가 같은 탄소(α 탄소)에 결합된 아미노산으로, RCH(NH₂)COOH 형태를 띤다. 여기서 R은 각 아미노산에 특징적인 곁사슬이다.^[22] α-탄소에 아미노기가 직접 결합된 아미노산을 α-아미노산이라고 한다.^[171]

글리신을 제외한 대부분의 α-아미노산은 α 탄소에 네 개의 서로 다른 원자단이 결합되어 있어, 광학 이성질체인 두 가지 형태(D형, L형)를 가진다. 생체 단백질은 주로 L형 α-아미노산으로 구성된다.

진핵생물에서 발견되는 21가지 단백질 생성 α-아미노산으로, 곁사슬의 p''K''_a 값과 생리적 pH(7.4)에서 갖는 전하에 따라 분류됨.

α-아미노산의 종류는 곁사슬(R)의 차이에 따라 20가지로 나뉜다. 각 아미노산은 곁사슬에 따라 친수성, 소수성, 염기성, 산성 등 다양한 특징을 보인다.

일반적인 천연 아미노산은 –NH₃⁺ (프롤린의 경우 –NH₂⁺–) 및 –CO₂^- 작용기가 같은 탄소 원자에 결합된 쯔비터이온 형태이며, α-아미노산이자 리보솜에서 번역될 때 단백질에서 발견되는 유일한 아미노산이다.

3. 1. 이성질체

글리신을 제외한 모든 아미노산은 α-탄소에 카이랄 중심을 가지므로, L-형과 D-형의 두 가지 거울상 이성질체가 존재한다.^[173] 자연계에는 주로 L-아미노산이 존재하며, 리보솜에서 번역되는 동안 단백질에서 발견되는 형태는 L-아미노산이다. D-아미노산은 세균 외피, 신경조절물질(D-세린) 및 일부 항생제 등에서 발견된다.^[27]^[28] 드물게, D-아미노산 잔기가 단백질에서 발견되며, 번역 후 변형으로 L-아미노산으로부터 전환된다.^[29]

아미노산의 입체배치에 대한 L 및 D 규칙은 아미노산 자체의 광학 활성을 따르는 것이 아니라, 이론상 그 아미노산이 합성될 수 있는 글리세르알데하이드의 이성질체의 광학 활성을 따른 것이다.^[29] D-글리세르알데하이드는 우선성, L-글리세르알데하이드는 좌선성이다.

(''S'') 및 (''R'') 지정자를 사용하여 절대배치를 지정하는 방법도 있다.^[175] 단백질의 거의 모든 아미노산은 α-탄소에 (''S'')가 있고, 시스테인은 (''R'')이며, 글리신은 카이랄성이 아니다.^[174] 시스테인은 다른 아미노산들과 동일한 기하학적 위치에 곁사슬을 가지고 있지만, ''R''/''S'' 용어는 칸-인골드-프렐로그 순위 규칙에 의해 곁사슬에 더 높은 우선 순위를 부여하는 카복실 산소에 비해 황의 원자 번호가 더 높기 때문에 반대이다. 대부분의 다른 곁사슬에 있는 원자들은 카복실기에 비해 우선 순위가 낮다.^[175]

3. 2. 곁사슬

아미노산은 곁사슬의 극성, 전하, 크기, 화학적 특성 등에 따라 다양하게 분류될 수 있다. 곁사슬은 단백질의 구조와 기능에 중요한 역할을 한다. 예를 들어, 전하를 띤 곁사슬은 단백질 표면에 나타나 물에 대한 용해도를 높이거나, 염다리를 형성하여 단백질 구조를 안정화시킨다.^[32] 또한, 아스파르트산, 글루탐산, 히스티딘과 같은 아미노산의 곁사슬은 금속 이온과 결합하여 단백질의 특정 구조를 유지하는 데 기여한다.^[33]

곁사슬에 따른 분류는 다음과 같다.

분지쇄 아미노산
방향족 아미노산
황 함유 아미노산

중성 pH에서 음전하를 띠는 곁사슬을 가진 아미노산에는 아스파르트산(Asp, D)과 글루탐산(Glu, E)이 있다. 이들의 음이온 카복실산염기는 대부분 브뢴스테드 염기로 작용한다.^[32]

중성 pH에서 양이온인 곁사슬을 가진 아미노산에는 아르기닌(Arg, R), 라이신(Lys, K), 히스티딘(His, H)이 있다. 아르기닌은 하전된 구아니디노기를, 라이신은 하전된 알킬 아미노기를 가지며, pH 7에서 완전히 양성자화된다. 히스티딘의 이미다졸기는 pK_a가 6.0이며, 중성 pH에서는 약 10%만 양성자화된다. 히스티딘은 염기성 및 공액산 형태로 쉽게 발견되기 때문에 효소 반응에서 촉매적 양성자 이동에 종종 참여한다.^[32]

3. 2. 1. 지방족 곁사슬

글리신 (Gly, G)
알라닌 (Ala, A)
발린 (Val, V)
류신 (Leu, L)
아이소류신 (Ile, I)
프롤린 (Pro, P): 아민이 고리화됨

이들은 곁사슬에 H와 C만 가지고 있으며 이온화되지 않는다.

3. 2. 2. 극성 중성 곁사슬

곁사슬에 하이드록실기를 포함하고 있는 아미노산은 세린과 트레오닌이다. 이들은 정상적인 조건에서 이온화되지 않지만, 세린은 세린 프로테에이스에 의한 촉매 작용 동안 탈양성자화된다. 이것은 심하게 교란되는 예이며 일반적인 세린 잔기의 특징은 아니다.^[32]

트레오닌은 2개의 카이랄 중심을 가지고 있는데, 이는 카이랄성이 아닌 글리신을 제외한 모든 아미노산들이 공유하고 있는 α-탄소의 L(2''S'') 카이랄 중심 뿐만 아니라 β-탄소의 (3''R'') 카이랄 중심도 가지고 있다. 전체 입체화학적 사양은 L-트레오닌(2''S'',3''R'')이다.

3. 2. 3. 아마이드 곁사슬

아스파라긴 (Asn, N)
글루타민 (Gln, Q)

이러한 곁사슬은 정상 범위의 pH에서 이온화되지 않는다.

3. 2. 4. 황 함유 곁사슬

시스테인 (Cys, C, $\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 8.3$ )
메티오닌 (Met, M, $\mathrm{p}K_\mathrm{a}$ 값 없음)

3. 2. 5. 방향족 곁사슬

곁사슬에 방향족 고리를 가지고 있는 아미노산은 다음 세 가지이다. 이 중 티로신은 정상 범위에서 이온화되며, 다른 두 가지는 이온화되지 않는다.

페닐알라닌 (Phe, F, $\mathrm{p}K_\mathrm{a}$ 값 없음): 그림에서 왼쪽에 표시되어 있다.
티로신 (Tyr, Y, $\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 9.6$ ): 그림에서 가운데에 표시되어 있다.
트립토판 (Trp, W, $\mathrm{p}K_\mathrm{a}$ 값 없음): 그림에서 오른쪽에 표시되어 있다.

3. 2. 6. 음이온 곁사슬

두 가지 아미노산은 보통의 pH에서 음이온인 곁사슬을 가지고 있다. 이러한 아미노산은 보통 카복실산으로 같이 지칭되지만 가장 적절한 pH 값에서 탈양성자화되기 때문에 보다 정확하게는 카복실산염(carboxylate^영어)이라고 한다. 음이온성 카복실산염 작용기는 포유류의 위에서와 같이 pH가 매우 낮은 환경에서 작용하는 펩신과 같은 효소를 제외하고 모든 환경에서 브뢴스테드 염기로 작용한다.^[32]

아스파르트산 (Asp, D, $\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 4.1$ )
글루탐산 (Glu, E, $\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 4.5$ )

3. 2. 7. 양이온 곁사슬

중성 pH에서 양이온인 곁사슬을 가진 아미노산은 아르기닌(Arg, R), 라이신(Lys, K), 히스티딘(His, H) 세 가지이다. 아르기닌은 하전된 구아니디노기를, 라이신은 하전된 알킬 아미노기를 가지고 있으며, pH 7에서 완전히 양성자화된다. 히스티딘의 이미다졸기는 pK_a가 6.0이며, 중성 pH에서는 약 10%만 양성자화된다. 히스티딘은 염기성 및 공액산 형태로 쉽게 발견되기 때문에 효소 반응에서 촉매적 양성자 이동에 종종 참여한다.^[32]

3. 2. 8. β-아미노산 및 γ-아미노산

구조의 아미노산(예: β-알라닌, 카르노신 및 몇 가지 다른 펩타이드들의 구성 성분)은 β-아미노산이다. 구조를 갖는 것은 γ-아미노산이며, 여기서 X와 Y는 2개의 치환기(일반적으로 하나는 H)이다.^[152]

3. 3. 양쪽성 이온

일반적인 천연 아미노산은 같은 탄소 원자에 –NH₃⁺ (프롤린의 경우 –NH₂⁺–) 및 –CO₂^- 작용기가 결합된 쯔비터이온 구조를 가지며, α-아미노산이자 리보솜에서 번역 과정 중 단백질에서 발견되는 유일한 아미노산이다.

중성에 가까운 pH의 수용액에서 아미노산은 쯔비터이온으로 존재한다. 즉, –NH₃⁺와 –CO₂^- 모두 하전된 상태의 쌍극성 이온으로, 전체 구조는 NH₃⁺CHRCO₂^-이다. 생리적 pH에서 소위 "중성 형태" NH₂CHRCO₂H는 측정 가능한 정도로 존재하지 않는다.^[36] 쯔비터이온 구조의 두 전하가 0이 되지만, 순 전하가 0인 종을 "비하전"이라고 부르는 것은 오해의 소지가 있다.

강산성 조건(pH 3 미만)에서는 카르복실레이트기가 양성자화되어 암모늄 카르복실산 NH₃⁺CHRCO₂H가 된다. 이것은 포유류 위와 리소좀과 같은 산성 환경에서 활성인 펩신과 같은 효소와 관련이 있지만, 세포 내 효소에는 거의 적용되지 않는다. 고염기성 조건(pH 10 초과, 생리적 조건에서는 일반적으로 관찰되지 않음)에서는 암모늄기가 탈양성자화되어 NH₂CHRCO₂^-가 된다.

화학에서 산과 염기의 다양한 정의가 사용되지만, 수용액에서 화학에 유용한 것은 브뢴스테드의 정의뿐이다.^[37]^[39] 산은 다른 종에 양성자를 기증할 수 있는 종이고, 염기는 양성자를 받아들일 수 있는 종이다. 아스파르트산과 글루탐산 잔기의 카르복실레이트 측쇄는 단백질의 주요 브뢴스테드 염기이다. 마찬가지로 라이신, 티로신, 시스테인은 일반적으로 브뢴스테드 산으로 작용한다. 이러한 조건에서 히스티딘은 브뢴스테드 산과 염기 모두로 작용할 수 있다.

측쇄가 하전되지 않은 아미노산의 경우, 양쪽성 이온이 두 p''K''_a 값 사이의 pH 값에서 우세하지만, 소량의 순 음이온과 순 양이온과 평형 상태로 공존한다. 두 p''K''_a 값의 중간점에서 미량의 순 음이온과 미량의 순 양이온이 균형을 이루어 모든 형태의 평균 순 전하가 0이 된다.^[38] 이 pH를 등전점 p''I''라고 하며, p''I'' = (p''K''_a1 + p''K''_a2)이다.

측쇄가 하전된 아미노산의 경우, 측쇄의 p''K''_a가 관련된다. 따라서 측쇄가 음전하를 띠는 아스파르트산 또는 글루탐산의 경우, 말단 아미노기는 본질적으로 완전히 하전된 형태인 –NH₃⁺이지만, 이 양전하는 단 하나의 C-말단 카르복실산기만 음전하를 띠는 상태에 의해 균형을 이루어야 한다. 이는 두 카르복실산기 p''K''_a 값의 중간점에서 발생한다. p''I'' = (p''K''_a1 + p''K''_a(R)), 여기서 p''K''_a(R)은 측쇄 p''K''_a이다.^[39]

이와 유사한 고려 사항은 이온화 가능한 측쇄를 가진 다른 아미노산에도 적용되는데, 아스파르트산과 유사한 글루탐산뿐만 아니라, 시스테인, 히스티딘, 라이신, 티로신 및 양전하 측쇄를 가진 아르기닌도 포함된다.

아미노산은 전기영동에서 등전점에서 이동성이 0이지만, 이러한 거동은 단일 아미노산보다 펩타이드와 단백질에 더 일반적으로 이용된다. 양쪽성 이온은 등전점에서 용해도가 최소이며, 일부 아미노산(특히 무극성 측쇄를 가진 아미노산)은 pH를 필요한 등전점으로 조절하여 물에서 침전시켜 분리할 수 있다.

3. 4. 등전점

전하를 띠지 않는 곁사슬이 있는 아미노산의 경우 두 p''K''_a 값 사이의 pH 값에서 양쪽성 이온이 우세하지만 소량의 순 음이온 및 순 양이온과 평형 상태로 공존한다. 두 p''K''_a 값 사이의 중간 지점에서 미량의 순 음이온과 미량의 순 양이온은 균형을 이루기 때문에 존재하는 모든 형태의 평균 순 전하는 0이 된다.^[179] 이 pH는 등전점(p''I'')로 알려져 있으며, p''I'' = (p''K''_a1 + p''K''_a2)로 계산할 수 있다.

하전된 곁사슬이 있는 아미노산의 경우 곁사슬의 p''K''_a가 관련된다. 따라서 음전하로 하전된 곁사슬을 갖는 아스파르트산 또는 글루탐산의 경우 말단 아미노기는 본질적으로 완전히 하전된 형태인 이지만, 이 양전하는 C 말단의 카복실기가 음으로 하전된 상태에 의해 균형을 이룰 필요가 있다. 이것은 두 카복실기의 p''K''_a 값의 중간에서 일어나며, p''I'' = (p''K''_a1 + p''K''_a(R)), 여기서 p''K''_a(R)은 곁사슬의 p''K''_a이다.^[180]

글루탐산(아스파르트산과 유사) 뿐만 아니라 양전하로 하전된 곁사슬을 가지고 있는 시스테인, 히스티딘, 리신, 티로신, 아르기닌을 포함한 이온화가 가능한 곁사슬을 가지고 있는 다른 아미노산에도 유사한 고려 사항이 적용된다.

아미노산은 전기영동시 등전점에서 이동성이 0이지만, 이러한 움직임은 단일 아미노산에서 보다 펩타이드와 단백질에서 더 일반적으로 이용된다. 양쪽성 이온은 등전점에서 최소 용해도를 가지며 일부 아미노산들(특히 비극성 곁사슬을 가지고 있는 아미노산 포함)은 pH를 필요한 등전점으로 조정하여 물에 침전시켜 분리할 수 있다.

4. 물리화학적 특성

20가지 표준 아미노산은 전하, 친수성/소수성, 크기 및 작용기와 같은 특성에 따라 분류될 수 있다.^[173] 이러한 특성은 단백질의 구조와 단백질-단백질 상호작용에 영향을 미친다.

수용성 단백질은 소수성 잔기(류신, 아이소류신, 발린, 페닐알라닌, 트립토판)가 단백질의 중간에 묻혀 있는 경향이 있는 반면, 친수성 곁사슬은 수용성 용매에 노출되어 있다. 내재성 막 단백질은 지질 이중층에 자신을 고정시키는 노출된 소수성 아미노산의 외부 고리를 갖는 경향이 있다. 일부 외재성 막 단백질은 표면의 막에 자신을 고정시키는 소수성 아미노산 부분이 있다.

아미노산의 N-말단 아미노기, C-말단 카복실기, 곁사슬의 이온화 및 브뢴스테드 특성

양전하를 띤 분자에 결합하는 단백질은 글루탐산 및 아스파르트산과 같은 음전하를 띤 아미노산이 풍부한 표면을 가지고 있는 반면, 음전하를 띤 분자에 결합하는 단백질은 리신 및 아르기닌과 같은 양전하를 띤 아미노산이 풍부한 표면을 가지고 있다. 아미노산 잔기에 대한 다양한 소수성 척도가 존재한다.^[182]

일부 아미노산은 다른 시스테인 잔기와 이황화 결합을 형성할 수 있는 시스테인, 폴리펩타이드 골격에 고리형 구조를 형성하는 프롤린, 다른 아미노산들보다 유연한 글리신과 같은 특별한 특성을 가지고 있다.

많은 단백질들은 번역 후 변형을 거치면서 아미노산의 곁사슬에 추가적인 작용기들이 부착된다. 일부 번역 후 변형에서는 소수성 지질단백질,^[185] 또는 친수성 당단백질^[186]이 생성될 수 있다. 이러한 유형의 변형을 통해 단백질을 막에 가역적으로 표적화할 수 있다.

4. 1. 표준 아미노산의 약어 및 특성에 관한 표

아미노산	3글자 및 1글자 기호		곁사슬			소수성 지수^[50]	몰 흡광 계수^[51]		분자량	단백질 내 존재 비율 (%)^[52]	표준 유전자 코드, IUPAC 표기법
아미노산	3글자	1글자	종류	화학적 극성^[53]	pH 7.4에서의 순 전하^[53]	소수성 지수^[50]	파장, λ_max (nm)	계수 ε (mM⁻¹·cm⁻¹)	분자량	단백질 내 존재 비율 (%)^[52]	표준 유전자 코드, IUPAC 표기법
알라닌	Ala	A	지방족	무극성	중성	1.8			89.094	8.76	GCN
아르기닌	Arg	R	고정 양이온	염기성 극성	양전하	-4.5			174.203	5.78	MGR, CGY^[54]
아스파라긴	Asn	N	아미드	극성	중성	-3.5			132.119	3.93	AAY
아스파르트산	Asp	D	음이온	브뢴스테드 염기	음전하	-3.5			133.104	5.49	GAY
시스테인	Cys	C	티올	브뢴스테드 산	중성	2.5	250	0.3	121.154	1.38	UGY
글루타민	Gln	Q	아미드	극성	중성	-3.5			146.146	3.9	CAR
글루탐산	Glu	E	음이온	브뢴스테드 염기	음전하	-3.5			147.131	6.32	GAR
글리신	Gly	G	지방족	무극성	중성	-0.4			75.067	7.03	GGN
히스티딘	His	H	양이온성	브뢴스테드 산 및 염기	양전하(10%), 중성(90%)	-3.2	211	5.9	155.156	2.26	CAY
이소류신	Ile	I	지방족	무극성	중성	4.5			131.175	5.49	AUH
류신	Leu	L	지방족	무극성	중성	3.8			131.175	9.68	YUR, CUY^[55]
라이신	Lys	K	양이온	브뢴스테드 산	양전하	-3.9			146.189	5.19	AAR
메티오닌	Met	M	티오에테르	무극성	중성	1.9			149.208	2.32	AUG
페닐알라닌	Phe	F	방향족	무극성	중성	2.8	257, 206, 188	0.2, 9.3, 60.0	165.192	3.87	UUY
프롤린	Pro	P	고리형	무극성	중성	-1.6			115.132	5.02	CCN
세린	Ser	S	히드록실기	극성	중성	-0.8			105.093	7.14	UCN, AGY
트레오닌	Thr	T	히드록실기	극성	중성	-0.7			119.119	5.53	ACN
트립토판	Trp	W	방향족	무극성	중성	-0.9	280, 219	5.6, 47.0	204.228	1.25	UGG
티로신	Tyr	Y	방향족	브뢴스테드 산	중성	-1.3	274, 222, 193	1.4, 8.0, 48.0	181.191	2.91	UAY
발린	Val	V	지방족	무극성	중성	4.2			117.148	6.73	GUN

일부 종에서는 일반적으로 종결 코돈으로 해석되는 코돈에 의해 두 가지 추가적인 아미노산이 코딩된다.

21번째 및 22번째 아미노산	3글자	1글자	분자량
셀레노시스테인	Sec	U	168.064
피롤라이신	Pyl	O	255.313

특정 아미노산 코드 외에도, 펩타이드 또는 단백질의 화학적 또는 결정학적 분석이 잔기의 동일성을 확실하게 결정할 수 없는 경우에는 자리 표시자가 사용된다. 또한 보존된 단백질 서열 모티프를 요약하는 데에도 사용된다. 유사한 잔기의 집합을 나타내는 데 한 글자를 사용하는 것은 퇴화 염기의 약어 코드를 사용하는 것과 유사하다.^[56]^[57]

모호한 아미노산	3글자	1글자	포함된 아미노산	포함된 코돈
임의 / 알 수 없음	Xaa	X	모두	NNN
아스파라긴 또는 아스파르트산	Asx	B	D, N	RAY
글루타민 또는 글루탐산	Glx	Z	E, Q	SAR
류신 또는 이소류신	Xle	J	I, L	YTR, ATH, CTY^[58]
소수성 아미노산		Φ	V, I, L, F, W, Y, M	NTN, TAY, TGG
방향족 아미노산		Ω	F, W, Y, H	YWY, TTY, TGG^[59]
지방족 (비방향족) 아미노산		Ψ	V, I, L, M	VTN, TTR^[60]
소형 아미노산		π	P, G, A, S	BCN, RGY, GGR
친수성 아미노산		ζ	S, T, H, N, Q, E, D, K, R	VAN, WCN, CGN, AGY^[61]
양전하를 띤 아미노산		+	K, R, H	ARR, CRY, CGR
음전하를 띤 아미노산		−	D, E	GAN

5. 분류

아미노산은 곁사슬의 특징, 대사 경로, 아미노기 위치, 광학 이성질체, 영양학적 중요성 등 다양한 기준으로 분류할 수 있다.

일반적인 천연 아미노산은 α-탄소에 아미노기(-NH₃⁺, 프롤린의 경우 -NH₂⁺-)와 카복실기(-CO₂^-)가 결합된 α-아미노산이다. 글리신을 제외한 천연 아미노산은 L-입체배치를 가지며, 리보솜에서 번역되어 단백질을 구성하는 것도 L-아미노산이다.^[173] 아미노산의 L/D 배열은 아미노산 자체의 광학 활성이 아닌, 해당 아미노산이 합성될 수 있는 글리세르알데하이드 이성질체의 광학 활성에 따라 결정된다. D-글리세르알데하이드는 우선성, L-글리세르알데하이드는 좌선성이다. 칸-인골드-프렐로그 순위 규칙에 따른 (''S'') 및 (''R'') 지정자를 사용하여 절대배치를 나타낼 수도 있다.^[175] 단백질에서 대부분의 아미노산은 α-탄소에 (''S'') 배치를 갖지만, 시스테인은 (''R'') 배치를, 글리신은 카이랄성이 없다.^[174]

드물게 D-아미노산 잔기가 단백질에서 발견되기도 하는데, 이는 번역 후 변형 과정에서 L-아미노산이 전환된 것이다.^[176]

5. 1. 곁사슬에 의한 분류

아미노산은 곁사슬의 극성에 따라 분류할 수 있다.

H와 C만으로 구성되어 이온화되지 않는 곁사슬을 가진 아미노산은 다음과 같다.

글리신 (Gly, G)
알라닌 (Ala, A)
발린 (Val, V)
류신 (Leu, L)
아이소류신 (Ile, I)
프롤린 (Pro, P) (아민이 고리화됨)

곁사슬에 하이드록시기를 포함하는 아미노산은 두 가지이다.

세린 (Ser, S)
트레오닌 (Thr, T)

트레오닌은 2개의 카이랄 중심을 가지는데, β-탄소의 (3''R'') 카이랄 중심을 포함한다. L-트레오닌의 전체 입체화학적 사양은 (2''S'',3''R'')이다.

아마이드 곁사슬을 가진 아미노산은 다음 두 가지이다.

아스파라긴 (Asn, N)
글루타민 (Gln, Q)

이 곁사슬들은 정상 범위의 pH에서 이온화되지 않는다.

황 원자를 포함하는 곁사슬을 가진 아미노산은 다음 두 가지이다.

시스테인 (Cys, C)
메티오닌 (Met, M)

방향족 고리를 가진 곁사슬을 포함하는 아미노산은 다음 세 가지이다.

페닐알라닌 (Phe, F) (그림의 왼쪽)
티로신 (Tyr, Y) (그림의 가운데)
트립토판 (Trp, W) (그림의 오른쪽)

보통의 pH에서 음이온인 곁사슬을 가진 아미노산은 두 가지이다.

아스파르트산 (Asp, D)
글루탐산 (Glu, E)

중성 pH에서 양이온인 곁사슬을 가진 아미노산은 세 가지이다.

히스티딘 (His, H) (그림의 왼쪽, 양성자화 및 탈양성자화 형태)
리신 (Lys, K) (그림의 가운데)
아르기닌 (Arg, R) (그림의 오른쪽)

20가지 표준 아미노산은 전하, 친수성, 소수성, 크기, 작용기 등에 따라 분류할 수 있다.^[173]

5. 2. 대사산물에 의한 분류

아미노산은 대사산물에 따라 다음과 같이 분류할 수 있다.

당원성 아미노산
케토원성 아미노산

5. 3. 아미노기의 위치에 의한 분류

아미노산은 아미노기의 위치에 따라 다음과 같이 분류할 수 있다.

α-아미노산: 아미노기(-NH₂)가 카복실기(-COOH)가 결합된 탄소(α 탄소)에 붙어있는 아미노산이다. 알라닌이 대표적인 예시이다.
β-아미노산: 아미노기가 카복실기에서 한 칸 떨어진 β 탄소에 붙어있는 아미노산이다. β-알라닌이 한 예시이다.
γ-아미노산: 아미노기가 카복실기에서 두 칸 떨어진 γ 탄소에 붙어있는 아미노산이다. γ-아미노부티르산이 그 예시이다.
δ-아미노산: 아미노기의 한 종류로 δ-아미노발레르산이 그 예시이다.^[152]

5. 4. 광학 이성질체에 의한 분류

일반적으로 자연에서 발견되는 아미노산은 비카이랄성인 글리신을 제외하고 L-입체배치를 가지며, 리보솜에서 번역될 때 단백질에서 발견되는 형태는 L-아미노산이다.^[173] 아미노산의 L 및 D 입체배치는 아미노산 자체의 광학 활성이 아니라, 이론적으로 그 아미노산이 합성될 수 있는 글리세르알데하이드 이성질체의 광학 활성에 따른다. D-글리세르알데하이드는 우선성, L-글리세르알데하이드는 좌선성이다.

절대배치를 지정하기 위해 (''S'') 및 (''R'') 지정자를 사용할 수도 있다.^[175] 거의 모든 단백질의 아미노산은 α-탄소에 (''S'') 배치를 가지며, 시스테인은 (''R'') 배치를, 글리신은 카이랄성이 없다.^[174]

드물게 D-아미노산 잔기가 단백질에서 발견되는데, 이는 번역 후 변형을 통해 L-아미노산으로부터 전환된 것이다.^[176]

생체 단백질은 α-아미노산의 폴리머이지만, 기본적으로 L형 아미노산만 구성 성분이 된다. D형 아미노산은 자연에서 세균의 세포벽 구성 성분, 노화 조직, 특정 신경 세포 등에서 발견된다.

5. 5. 영양학적 분류

2005년 미국 의학 연구소 발행 도서에 따르면 아미노산은 다음과 같이 분류된다.^[144]

필수 아미노산: 히스티딘, 이소류신, 류신, 라이신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판, 발린
조건부 필수 아미노산: 체내 대사만으로는 필요량을 충분히 충당할 수 없는 아미노산. 아르기닌, 시스테인, 글루타민, 글리신, 프롤린, 티로신
비필수 아미노산: 알라닌, 아스파르트산, 아스파라긴, 글루탐산, 세린

6. 생화학에서의 생성 및 기능

1800년대 초에 몇몇 아미노산들이 최초로 발견되었다.^[158]^[159] 1806년에 프랑스의 화학자 루이니콜라 보클랭과 피에르 장 로비케는 아스파라거스에서 최초의 아미노산인 아스파라긴을 분리해냈다.^[160]^[161] 1810년에는 시스틴이,^[162] 1884년에는 시스틴의 단량체인 시스테인이 발견되었다.^[163]^[161] 1820년에는 글리신과 류신이 발견되었다.^[164] 1935년에는 윌리엄 커밍 로즈가 20가지 표준 아미노산 중 마지막으로 트레오닌을 발견하고, 필수 아미노산을 결정했으며, 최적의 생장을 위한 모든 아미노산의 최소 일일 요구량을 설정했다.^[165]^[166]

1865년에 샤를 아돌프 뷔르츠는 아미노산의 화학적 범주의 단일성을 인식했지만, 특별한 명칭을 부여하지는 않았다.^[167] 영어에서 "아미노산(amino acid^영어)"이라는 용어는 1898년부터 사용되었으며,^[168] 독일어에서는 "아미노산(Aminosäuren^de)"이라는 용어가 더 일찍 사용되었다.^[169] 1902년에 에밀 피셔와 프란츠 호프마이스터는 각각 독립적으로 단백질이 많은 아미노산들로부터 형성되며, 한 아미노산의 아미노기와 다른 아미노산의 카복실기 사이에 결합이 형성되어 펩타이드라고 불리는 선형 구조를 생성한다고 제안했다.^[170]

아미노산은 수용액의 적당한 pH에서 양쪽성 이온, 즉 하전된 상태에서 –와 –가 둘 다 있는 쌍극자 이온으로 존재한다. 생리학적 pH에서 "중성 형태"는 측정 가능한 정도로 존재하지 않는다.^[177]

카복실기 옆의 α-탄소 원자에 아미노기가 부착된 아미노산은 단백질 합성에 참여하기 때문에 생물체에서 중요하다.^[206] 이들은 α-아미노산으로 알려져 있으며, 22가지의 단백질생성성 아미노산이 여기에 포함된다.^[203]^[204]^[205] 이들은 펩타이드 사슬(폴리펩타이드)로 결합하여 단백질을 형성한다.^[206]

많은 단백질생성성 아미노산 및 단백질비생성성 아미노산은 생물학적 기능을 가지고 있다. 예를 들어 사람의 뇌에서 글루탐산과 γ-아미노뷰티르산(GABA)은 각각 주요 흥분성 신경전달물질 및 억제성 신경전달물질이다.^[208] 결합 조직인 콜라겐의 주성분인 하이드록시프롤린은 프롤린으로부터 합성된다. 글리신은 적혈구에서 사용되는 포르피린 생합성의 전구체이다. 카르니틴은 지질 수송에 사용된다.

사람에서 단백질비생성성 아미노산은 신경전달물질인 γ-아미노뷰티르산(GABA)의 생합성과 같은 대사 중간생성물로서 중요한 역할을 한다.

6. 1. 단백질생성성 아미노산

아미노산은 단백질의 전구체이다.^[26] 아미노산은 축합 반응을 통해 펩타이드라 불리는 짧은 중합체 사슬이나 폴리펩타이드 또는 단백질이라 불리는 더 긴 사슬을 형성한다. 이러한 사슬은 선형이며 가지가 없고, 사슬 내의 각 아미노산 잔기는 두 개의 이웃하는 아미노산에 부착되어 있다. 자연에서 RNA 유전 물질에 의해 암호화된 단백질을 만드는 과정은 ''번역''이라고 하며, 리보자임인 리보솜에 의해 성장하는 단백질 사슬에 아미노산을 단계적으로 첨가하는 과정을 포함한다.^[64] 아미노산이 첨가되는 순서는 유기체의 유전자 중 하나에서 유래한 mRNA 주형에서 유전 암호를 통해 읽는다.

22개의 아미노산이 자연적으로 폴리펩타이드에 포함되며, 단백질 합성 또는 천연 아미노산이라고 한다.^[28] 이 중 20개는 보편적인 유전 암호에 의해 암호화된다. 나머지 2개인 셀레노시스테인과 피롤리신은 고유한 합성 메커니즘에 의해 단백질에 포함된다. 셀레노시스테인은 번역되는 mRNA에 SECIS 요소가 포함되어 있을 때 포함되는데, 이 요소는 UGA 코돈이 종결 코돈 대신 셀레노시스테인을 암호화하도록 한다.^[65] 피롤리신은 일부 메탄 생성 고세균이 메탄을 생산하는 데 사용하는 효소에서 사용된다. 다른 유기체에서는 일반적으로 종결 코돈인 UAG 코돈으로 암호화된다.^[66]

몇몇 독립적인 진화 연구에 따르면 글리신(Gly), 알라닌(Ala), 아스파르트산(Asp), 발린(Val), 세린(Ser), 프롤린(Pro), 글루탐산(Glu), 류신(Leu), 트레오닌(Thr)은 초기 유전 암호를 구성하는 아미노산 그룹에 속하는 반면, 시스테인(Cys), 메티오닌(Met), 티로신(Tyr), 트립토판(Trp), 히스티딘(His), 페닐알라닌(Phe)은 유전 암호에 후에 추가된 아미노산 그룹에 속하는 것으로 제시되었다.^[67]^[68]^[69]

'''2-''', '''알파-''', 또는 '''α-아미노산'''^[21]은 대부분의 경우 일반적인 화학식 H₂NCHRCOOH 를 갖는다. 여기서 R은 "곁사슬"로 알려진 유기 치환기이다.^[22]

수백 가지의 아미노산 중 22가지는 단백질 생성 아미노산이다.^[23]^[24]^[25] 이 22가지 화합물이 결합하여 리보솜에 의해 조립되는 다양한 펩타이드와 단백질을 만든다.^[26] 비단백질 생성 또는 변형된 아미노산은 번역 후 변형 또는 비리보솜 펩타이드 합성 과정에서 생성될 수 있다.

일부 특수한 것을 제외하고, 인간의 단백질은 탄소, 수소, 산소, 질소, 황의 5가지 원소로 구성된 20종류의 아미노산이 결합하여 만들어진다. 이들 아미노산에는 각각 '''한글자 약호''' 또는 '''세글자 약호'''가 부여되어 있으며, 1차 구조의 기술에 사용된다.

각 아미노산은 구조에 따라 다른 산·염기성을 갖는다. 구조 내에 두 개의 카복실기를 가진 아미노산(아스파르트산 및 글루탐산)은 산성을, 두 개 이상의 아미노기를 가진 아미노산(라이신·아르기닌·히스티딘)은 염기성을, 그 외의 아미노산은 거의 중성을 나타낸다. 또한 각 아미노산은 등전점이 실험적으로 결정되어 있으며, 전기영동 등의 분리 시에 의미를 갖는다.

중성 아미노산은 카복실기 및 아미노기 이외에 갖는 특징적인 기에 따라 여러 가지로 분류된다. 주로 알킬 사슬을 가진 글리신·알라닌·발린·류신·이소류신, 히드록시기를 가진 세린·트레오닌, 황을 포함하는 시스테인·메티오닌, 아미드기를 가진 아스파라긴·글루타민, 이미노기를 가진 프롤린, 방향족기를 가진 페닐알라닌·티로신·트립토판으로 분류되며, 단백질이 갖는 소수성 및 입체 배좌는 이러한 분류를 고려하면서 고찰된다.

아미노산	세글자 약호	한글자 약호	구조식	코돈	분자량	등전점	반데르발스 반지름	단백질의 풍부도(%)^[145]
알라닌	Ala	A		GCN	89.09	6.00	67	8.76
아르기닌	Arg	R		MGN, CGY	174.20	10.76	148	5.78
아스파라긴	Asn	N		AAY	132.12	5.41	96	3.93
아스파르트산	Asp	D		GAY	133.10	2.77	91	5.49
시스테인	Cys	C		UGY	121.16	5.05	86	1.38
글루타민	Gln	Q		CAR	146.15	5.65	114	3.9
글루탐산	Glu	E	--	GAR	147.13	3.22	109	6.32
글리신	Gly	G		GGN	75.07	5.97	48	7.03
히스티딘	His	H		CAY	155.15	7.59	118	2.26
이소류신	Ile	I		AUH	131.17	6.05	124	5.49
류신	Leu	L		YUR, CUY	131.17	5.98	124	9.68
라이신	Lys	K		AAR	146.19	9.75	135	5.19
메티오닌	Met	M		AUG	149.21	5.74	124	2.32
페닐알라닌	Phe	F		UUY	165.19	5.48	135	3.87
프롤린	Pro	P		CCN	115.13	6.30	90	5.02
세린	Ser	S		UCN, AGY	105.09	5.68	73	7.14
트레오닌	Thr	T		ACN	119.12	6.16	93	5.53
트립토판	Trp	W		UGG	204.23	5.89	163	1.25
티로신	Tyr	Y		UAY	181.19	5.66	141	2.91
발린	Val	V	--	GUN	117.15	5.96	105	6.73

위에 언급한 20종류의 아미노산은 단백질 합성 시에 유전 정보에 따라 연결된다. 많은 단백질은 위의 20종류의 아미노산잔기로 구성되지만, 어떤 종류의 단백질에는 셀레노시스테인 잔기, N-포르밀메티오닌 잔기, 피롤리신 잔기, 피로그루탐산 잔기 등의 특수한 것도 포함된다.

위의 것 외에도 단백질 합성 후 변형을 받는 아미노산 잔기도 존재한다.^[146]^[147] 예를 들면 다음과 같다.

시스틴 — 시스테인 2분자가 산화되어 생성된다.
히드록시프롤린, 히드록실라이신 — 젤라틴, 콜라겐에 포함된다.
티록신 — 갑상선 단백질에 포함된다.
''O''-포스포세린 — 카제인 등, 많은 인 단백질에 포함된다.
데스모신 — 엘라스틴과 콜라겐에 포함된다.

6. 2. 표준 아미노산 및 비표준 아미노산

카복실기 옆의 α-탄소 원자에 아미노기가 부착된 아미노산은 단백질 합성에 참여하기 때문에 생물체에서 중요한 역할을 한다.^[206] 이들은 2-아미노산, 알파-아미노산 또는 α-아미노산으로 알려져 있다. 여기에는 22가지의 단백질생성성 아미노산이 포함되며,^[203]^[204]^[205] 이 아미노산들은 펩타이드 사슬(폴리펩타이드)로 결합하여 방대한 단백질 배열의 빌딩 블록을 형성한다.^[206]

보편적인 유전 부호의 코돈에 의해 직접적으로 암호화되는 20가지의 아미노산들을 표준 아미노산이라고 한다. 메티오닌의 변형된 형태인 ''N''-폼일메티오닌은 보통 세균, 미토콘드리아 및 엽록체에서 단백질의 맨 첫 번째 아미노산으로 메티오닌 대신에 사용된다. 이 외의 다른 아미노산들은 비표준 아미노산이라고 한다. 대부분의 비표준 아미노산은 단백질비생성성 아미노산(즉, 번역 중에 단백질에 통합될 수 없음)이지만, 그 중 2가지는 단백질생성성 아미노산이다. 이 두 가지 아미노산은 보편적인 유전 부호에 의해 암호화되지 않은 정보를 이용하여 번역 과정에서 단백질에 통합될 수 있다.

이 두 가지 비표준 단백질생성성 아미노산은 셀레노시스테인(대부분의 진핵생물 뿐만 아니라 많은 원핵생물에 존재하지만 DNA에 의해 직접적으로 암호화되어 있지는 않음)과 피롤리신(일부 고세균 및 적어도 하나의 세균에서만 발견됨)이다. 예를 들어 사람의 25가지 단백질은 1차 구조에 셀레노시스테인을 포함하며^[216] 구조적으로 특성화된 효소(셀레노효소)는 활성 부위의 촉매 부분에 셀레노시스테인을 사용한다.^[217] 피롤리신과 셀레노시스테인은 변이 코돈을 통해 암호화된다. 예를 들어 셀레노시스테인은 종결 코돈과 SECIS 요소에 의해 암호화된다.^[218]^[219]^[220]

''N''-폼일메티오닌(세균, 미토콘드리아, 엽록체에서 단백질의 맨 첫 번째 아미노산인 경우가 많음)은 일반적으로 별도의 단백질생성성 아미노산이 아닌 메티오닌의 한 형태로 간주된다.

6. 3. 단백질비생성성 아미노산

폴리펩타이드는 아미노산들이 가지가 없는 사슬이다. 아미노기가 α-탄소 원자에 부착된 아미노산은 단백질 합성에 참여하기 때문에 생물체에서 중요한 역할을 한다.^[206] 22가지 단백질생성성 아미노산은 폴리펩타이드로 결합하여 단백질을 구성한다.^[206]

많은 단백질생성성 아미노산 및 단백질비생성성 아미노산은 생물학적 기능을 갖는다. 예를 들어 사람의 뇌에서 글루탐산(표준 아미노산) 및 γ-아미노뷰티르산(GABA, 비표준 γ-아미노산)은 각각 주요 흥분성 신경전달물질 및 억제성 신경전달물질이다.^[208]

22가지 단백질생성성 아미노산 외에 많은 단백질비생성성 아미노산들이 알려져 있다. 단백질비생성성 아미노산은 단백질에서 발견되지 않거나(예: 카르니틴, GABA, 레보티록신) 세포의 번역 체계에 의해 직접적으로 분리되어 생성되지 않는다(예: 하이드록시프롤린, 셀레노메티오닌).

단백질에서 발견되는 단백질비생성성 아미노산은 번역 후 변형으로 형성된다. 이러한 변형은 단백질의 기능이나 조절에 필수적이다. 예를 들어 글루탐산의 카복실화는 칼슘 양이온과 더 잘 결합하게 하고,^[224] 콜라겐에는 프롤린의 하이드록실화로 생성된 하이드록시프롤린이 포함되어 있다.^[225]

일부 단백질비생성성 아미노산은 단백질에서 발견되지 않는다. 예로는 2-아미노아이소뷰티르산 및 신경전달물질인 γ-아미노뷰티르산이 있다. 단백질비생성성 아미노산은 표준 아미노산의 대사 경로에서 대사 중간생성물로 종종 생성된다. 예를 들어 오르니틴과 시트룰린은 아미노산 분해 대사의 일부인 요소 회로에서 생성된다.^[228] α-아미노산이 생물학에서 우세한 것과 달리 예외적으로 β-아미노산인 β-알라닌(3-아미노프로판산)은 식물과 미생물에서 조효소 A의 구성 요소인 판토텐산(비타민 B₅) 합성에 사용된다.^[229]

6. 4. 사람의 영양에서

20가지 표준 아미노산은 음식물로부터 인체로 흡수되면 단백질, 기타 생체분자들을 합성하는 데 사용되거나 에너지원으로 사용되기 위해 암모니아와 이산화 탄소로 산화된다.^[230] 산화 경로는 아미노기전이효소에 의한 아미노기의 제거로부터 시작된다. 그런 다음 아미노기는 요소 회로로 들어간다. 아미노기 전이반응의 다른 산물은 시트르산 회로로 들어가는 케토산이다.^[231] 포도당생성성 아미노산은 또한 포도당신생합성을 통해 포도당으로 전환될 수 있다.^[232]

20가지 표준 아미노산들 중 9가지(히스티딘, 아이소류신, 류신, 리신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판, 발린)는 인체가 정상적인 성장에 필요한 수준으로 다른 화합물로부터 합성할 수 없기 때문에 필수 아미노산이라고 불리며, 따라서 이들은 음식물로부터 섭취해야 한다.^[233]^[234]^[235]

또한 시스테인, 티로신, 아르기닌은 준필수 아미노산으로 간주되며, 타우린은 어린이에게 준필수 아미노설폰산으로 간주된다. 이러한 단량체를 합성하는 대사 경로는 완전히 밝혀지지 않았다.^[236]^[237] 필요한 양은 또한 개인의 나이와 건강에 따라 다르기 때문에 일부 아미노산에 대한 식이 요구량에 대해서 일반적인 설명을 하기는 어렵다. 비표준 아미노산인 β-메틸아미노-L-알라닌(BMAA)에 대한 식이 노출은 근위축성 측삭경화증을 포함한 사람의 신경퇴행성 질환과 관련이 있다.^[238]^[239]

; 미국

미국 의학 연구소의 서적(2005)^[144]에 따르면 다음과 같다.

미국에서의 섭취량
(평균, 1988-1994)^[151]
아미노산	그램/일	mM/일
알라닌	3.64	40.8
아르기닌	4.18	23.9
아스파르트산	6.54	49.5
시스테인	1.01	8.3
글루탐산	15.27	103.7
글리신	3.21	42.7
히스티딘	2.20	14.1
아이소류신	3.55	27.0
류신	6.10	46.5
리신	5.27	36.0
메티오닌	1.77	11.8
페닐알라닌	3.40	20.5
프롤린	5.21	45.2
세린	3.52	33.4
트레오닌	3.02	25.3
트립토판	0.91	4.4
티로신	2.79	15.3
발린	3.99	34.0

6. 5. 비단백질 기능

사람에서 단백질비생성성 아미노산은 신경전달물질인 γ-아미노뷰티르산(GABA)의 생합성과 같은 대사 중간생성물로서 중요한 역할을 한다. 많은 아미노산들이 다음의 예와 같은 다른 분자들을 합성하는 데 사용된다.^[208]

트립토판은 신경전달물질인 세로토닌의 전구체이다.^[243]
티로신(및 그 전구체인 페닐알라닌)은 카테콜아민 신경전달물질인 도파민, 에피네프린, 노르에피네프린 및 다양한 미량 아민의 전구체이다.
페닐알라닌은 사람에서 펜에틸아민과 티로신의 전구체이다. 페닐알라닌은 식물에서 식물 대사에 중요한 다양한 페닐프로파노이드의 전구체이다.
글리신은 헴과 같은 포르피린의 전구체이다.^[244]
아르기닌은 산화 질소의 전구체이다.^[245]
오르니틴과 ''S''-아데노실메티오닌은 폴리아민의 전구체이다.^[246]
아스파르트산, 글리신, 및 글루타민은 뉴클레오타이드의 전구체이다.^[247] 그러나 다른 비표준 아미노산들의 모든 기능들이 알려진 것은 아니다.

일부 비표준 아미노산은 식물의 초식동물에 대한 방어 수단으로 사용된다.^[248] 예를 들어, 카나바닌은 많은 콩류에서 발견되는 아르기닌의 유사체이며,^[249] 특히 카나발리아 글라디아타(''Canavalia gladiata'')에서 다량으로 발견된다.^[250] 이 아미노산은 곤충과 같은 포식자로부터 식물을 보호하고, 일부 유형의 콩류는 가공하지 않고 먹으면 사람에게 질병을 유발할 수 있다.^[251] 단백질비생성성 아미노산인 미모신은 다른 콩과 식물, 특히 은자귀나무(''Leucaena leucocephala'')에서 발견된다.^[252] 이 화합물은 티로신의 유사체이며, 이러한 식물을 뜯어먹는 동물을 독살시킬 수 있다.

7. 산업에서의 용도

아미노산은 동물 사료 첨가제, 식품 첨가물, 의약품, 화장품, 생분해성 플라스틱 등 다양한 산업 분야에서 활용된다.

아미노산의 킬레이트화 능력은 농업에서 철 황백증과 같은 무기 염류 결핍을 개선하기 위해 식물에 무기 염류 전달을 촉진하는 비료로 사용된다.^[258] 이 비료는 또한 결핍을 방지하고 식물의 전반적인 건강을 개선하는 데 사용된다.^[258] 그 외 아미노산들은 의약품 및 화장품의 합성에 사용된다.^[253]

일부 아미노산 유도체들은 제약 산업에서 사용된다. 예를 들어 5-하이드록시트립토판(5-HTP)은 우울증 치료에,^[259] L-다이하이드록시페닐알라닌(L-DOPA)은 파킨슨병 치료에,^[260] 에플로르니틴은 오르니틴 탈카복실화효소를 저해하여 수면병 치료에 사용된다.^[261]

7. 1. 동물 사료

아미노산은 동물 사료 첨가제로 주로 사용된다. 대두와 같은 사료의 주 성분에는 필수 아미노산 함량이 낮거나 일부 필수 아미노산이 부족하기 때문에, 리신, 메티오닌, 트레오닌, 트립토판과 같은 아미노산을 사료에 첨가한다.^[253] 이러한 아미노산은 동물의 건강이나 생산성을 향상시키기 위해 사료 보충제에서 무기 염류 흡수를 개선하고자 금속 양이온을 킬레이트화하는 데 사용되기도 한다.^[254]

7. 2. 식품

식품 산업은 아미노산의 주요 소비처이다. 특히 향미 증강제로 사용되는 글루탐산^[255]과 저칼로리 인공 감미료로 사용되는 아스파르탐(아스파르틸페닐알라닌 1-메틸 에스터)^[256]이 대표적이다. 동물의 영양에 사용되는 것과 유사한 기술이 사람을 대상으로 한 영양 산업에서 사용되는데, 무기 염류의 흡수를 개선하고 무기 염류 보충의 부작용을 줄임으로써 빈혈과 같은 무기 염류 결핍 증상을 완화시킨다.^[257]

7. 3. 화학적 빌딩 블록

아미노산은 카이랄 풀 합성에서 거울상 이성질체 순수 화합물을 합성하는 데 사용된다.^[253]

7. 4. 생분해성 플라스틱

아미노산은 생분해성 고분자의 구성 요소로 간주되어 왔으며, 친환경적인 포장재 및 의학 분야의 약물 전달과 인공 보형물 제작에 응용되고 있다.^[111] 이러한 재료의 흥미로운 예로는 폴리아스파르트산이 있는데, 이는 수용성 생분해성 고분자로 일회용 기저귀와 농업 분야에 응용될 수 있다.^[112] 폴리아스파르트산은 용해성과 금속 이온을 킬레이트화하는 능력 때문에 생분해성 항스케일링제와 부식 억제제로도 사용되고 있다.^[113]^[114]

8. 합성

2001년부터 40가지의 비천연 아미노산들이 단백질에 추가되어 고유한 코돈(리코딩)을 생성하고 이에 상응하는 tRNA와 아미노아실-tRNA 합성효소 쌍을 생성하여 단백질의 구조 및 기능을 탐색하거나 신규 또는 강화된 단백질을 생성하는 도구로 사용된다.^[221]^[222]

아미노산은 화학 합성과 생합성의 방법으로 합성할 수 있다.

8. 1. 화학 합성

아미노산 합성은 오래전부터 연구되어 왔으며, 다양한 방법이 개발되었다. 가장 유명한 방법 중 하나는 스트레커 반응(스트레커 합성)이다. 이 방법은 알데하이드, 암모니아, 시안화 수소를 반응시켜 α-아미노니트릴을 합성하고, 이를 가수분해하여 아미노산을 얻는 것이다.^[150]

이 외에도 α-할로카르복시산과 아민의 반응, 글리신의 α 위치 알킬화 등 다양한 방법을 통해 아미노산을 합성할 수 있다. 비대칭 합성에 대한 연구도 활발하게 진행되고 있다.

산업적으로는 미생물을 이용한 아미노산 발효를 통해 대량으로 아미노산을 합성한다. 인공적으로 돌연변이를 일으킨 미생물 균주를 당과 황산 암모늄을 포함하는 배지에서 배양하여, 저렴하게 원하는 아미노산을 합성할 수 있다.^[150]

8. 2. 생합성

식물에서 질소는 먼저 미토콘드리아에서 α-케토글루타르산과 암모니아로부터 형성된 글루탐산 형태의 유기 화합물로 동화된다. 다른 아미노산의 경우 식물은 아미노기를 글루탐산에서 다른 α-케토산으로 전이시키기 위해 아미노기전이효소를 사용한다. 예를 들어 아스파르트산 아미노기전이효소는 글루탐산과 옥살로아세트산을 α-케토글루타르산과 아스파르트산으로 전환시킨다.^[273] 다른 생물들도 아미노산 합성을 위해 아미노기전이효소를 사용한다.

미생물과 식물은 흔하지 않은 많은 아미노산들을 합성한다. 예를 들어 일부 미생물들은 2-아미노아이소뷰티르산 및 알라닌의 황화물 가교 유도체인 란티오닌을 생성한다. 이 두 가지 아미노산은 모두 알라메티신과 같은 펩타이드성 란티바이오틱스에서 발견된다.^[276] 식물에서 1-아미노사이클로프로페인-1-카복실산은 식물 호르몬인 에틸렌 생성에서의 대사 중간생성물인 작은 이치환된 고리형 아미노산이다.^[277]

9. 반응

아미노산은 구성 작용기에서 예상되는 반응을 겪는다.^[278]^[279]

9. 1. 펩타이드 결합의 형성

한 아미노산의 아미노기와 다른 아미노산의 카복실기가 반응하여 펩타이드 결합을 형성하며 결합될 수 있다. 이러한 아미노산들의 중합 반응을 통해 단백질이 생성된다. 두 개의 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결될 때 물 분자가 생성된다.^[280] 세포에서 이 반응은 직접적으로 일어나지 않는다. 대신에 아미노산은 먼저 에스터 결합을 통해 tRNA 분자에 부착되어 활성화된다. 이 아미노아실-tRNA는 아미노아실-tRNA 합성효소에 의해 수행되는 ATP 의존성 반응으로 생성된다.^[280] 이 아미노아실-tRNA는 리보솜의 기질이 되며, 리보솜은 에스터 결합에서 신장되는 단백질 사슬의 아미노기의 공격을 촉매한다.^[281] 이러한 메커니즘의 결과로 리보솜에 의해 만들어지는 모든 단백질들은 N-말단에서 시작하여 C-말단 쪽으로 합성된다.

Two amino acids are shown next to each other. One loses a hydrogen and oxygen from its carboxyl group (COOH) and the other loses a hydrogen from its amino group (NH2). This reaction produces a molecule of water (H2O) and two amino acids joined by a peptide bond (–CO–NH–). The two joined amino acids are called a dipeptide. — 두 개의 아미노산이 축합되어 다이펩타이드를 형성한다. 두 개의 아미노산 잔기들은 펩타이드 결합을 통해 연결된다.

그러나 모든 펩타이드 결합들이 이런 방식으로 형성되는 것은 아니다. 몇몇 경우에 펩타이드는 특정 효소에 의해 합성된다. 예를 들어 트라이펩타이드인 글루타티온은 산화 스트레스에 대한 세포 방어의 필수적인 부분이다. 이 펩타이드는 유리 아미노산으로부터 두 단계로 합성된다.^[282] 첫 번째 단계에서 γ-글루타밀시스테인 합성효소는 글루탐산의 곁사슬에 있는 카복실기(이 곁사슬의 γ 탄소)와 시스테인의 아미노기 사이에 펩타이드 결합을 형성하게 하여 글루탐산과 시스테인을 축합한다. 이 다이펩타이드는 글루타티온 합성효소에 의해 글리신과 축합되어 글루타티온을 형성한다.^[283]

화학에서 펩타이드는 다양한 반응에 의해 합성된다. 고체상 펩타이드 합성에서 가장 많이 사용되는 것 중 하나는 아미노산의 방향족 옥심 유도체를 활성화 단위로 사용하는 것이다. 이들은 고체 수지 지지체에 부착된 신장되는 펩타이드 사슬에 순서대로 첨가된다.^[284] 펩타이드 라이브러리는 고속대량 스크리닝을 통한 약물 발견에 사용된다.^[285]

9. 2. 이화작용

아미노산 분해는 보통 아미노기를 α-케토글루타르산으로 전이시켜 글루탐산을 생성하는 과정인 탈아미노화를 수반한다. 이 과정에는 보통 아미노산 합성 동안 아미노화에 사용되는 것과 동일한 아미노기전이효소가 사용된다. 많은 척추동물에서 아미노기는 요소 회로를 통해 제거되고 요소의 형태로 배설된다. 아미노산 분해에서 요소 대신에 요산이나 암모니아를 생성할 수도 있다. 예를 들어 세린 탈수효소는 세린을 피루브산과 암모니아로 전환한다.^[152] 하나 이상의 아미노기를 제거한 후 아미노산의 나머지 부분은 때때로 새로운 아미노산을 합성하는 데 사용되거나, 해당과정이나 시트르산 회로로 들어가 에너지로 사용될 수 있다.

9. 3. 착물 형성

아미노산은 전이 금속 아미노산 착물을 형성하는 두 자리 리간드이다.^[288]^[137]

10. 화학적 분석

유기물의 총 질소 함량은 주로 단백질의 아미노기에 의해 결정된다. 총 켈달 질소(Total Kjeldahl nitrogen, TKN)는 폐수, 토양, 식품, 사료 및 유기물의 분석에 널리 사용되는 질소 측정법이다. 이름에서 알 수 있듯이 켈달법이 적용된다.^[289]^[290] 더 민감한 방법을 사용할 수도 있다.

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