알코올 탈수소효소
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1. 개요
알코올 탈수소효소(ADH)는 알코올을 알데히드 또는 케톤으로 산화시키는 효소 그룹으로, 1937년 효모에서 처음 발견되었다. ADH는 아미노산 서열과 3차원 구조가 밝혀진 최초의 올리고머 효소 중 하나이다. ADH는 진화 과정에서 에탄올 생산 능력을 가진 효모와 같은 종에서 에탄올 대사에 중요한 역할을 하며, 인간의 ADH1B 유전자는 알코올 대사 효율과 관련된 다양한 변이체를 가진다.
ADH는 일반적인 반응 메커니즘을 통해 알코올을 산화시키며, 활성 부위의 아연 원자가 촉매 작용에 관여한다. 인간에게는 여러 종류의 ADH가 존재하며, 주로 간에서 에탄올을 아세트알데히드로 산화시키는 I종이 사용된다. ADH는 알코올 발효, 카이랄 알코올 합성, 연료 전지 등 다양한 분야에 응용되며, 알코올 의존증, 특정 암, 약물 대사 등 질병과 관련이 있다.
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피브리노겐은 간에서 생성되어 혈액 응고 과정에서 트롬빈에 의해 피브린으로 전환되어 혈병 형성에 기여하는 혈장 단백질이다.
| 알코올 탈수소효소 | |
|---|---|
| 알코올 탈수소효소 | |
 | |
| 효소 정보 | |
| EC 번호 | 1.1.1.1 |
| CAS 번호 | 9031-72-5 |
| GO 코드 | 0004022 |
| 추가 정보 | |
| 참고 문헌 | 10.2957/kanzo.15.571 |
2. 역사
알코올 탈수소효소(ADH)는 1937년 빵효모(''Saccharomyces cerevisiae'')에서 처음 정제되었고,[14] 1960년대 초 초파리속(''Drosophila melanogaster'')에서 ADH 유전자가 발견되었다.[19] 후고 테오렐과 그의 동료들은 말 간 알코올 탈수소효소의 촉매작용 메커니즘을 연구했으며,[15] ADH는 아미노산 서열과 3차원 구조가 밝혀진 최초의 올리고머 효소 중 하나였다.[16][17][18]
여러 생물종의 유전적 증거에 따르면 글루타티온 의존성 포름알데히드 탈수소효소는 III형 알코올 탈수소효소(class III alcohol dehydrogenase)와 동일하며, 전체 알코올 탈수소효소(ADH) 계열의 조상 효소로 추정된다.[2][3][4] 진화 초기에는 내인성 및 외인성 포름알데히드를 제거하는 것이 중요했으며, 이는 조상 ADH-3을 보존하는 역할을 했다. 이후 ADH-3의 유전자 중복과 돌연변이로 다른 ADH들이 진화했다.[3][4]
효모는 설탕으로부터 에탄올을 생산하는 능력을 진화시켰다. 썩은 과일에는 4% 이상의 에탄올이 함유될 수 있어, 과일을 먹는 동물은 에탄올 대사 시스템이 필요했다. 이는 효모 외 종에서 에탄올 활성 ADH 보존을 설명하는 것으로 생각되었지만, ADH-3은 산화질소 신호 전달에도 중요한 역할을 한다.[5][6]
인간의 ADH1B 유전자는 알코올 탈수소효소 폴리펩타이드 생성을 담당하며, 여러 기능적 변이체를 보인다. 과도한 알코올 섭취와 알코올 의존성(알코올 중독)에 대한 보호 효과를 제공하는 변이체도 보고되었다.[8][9][10][11] 이 돌연변이의 하플로타입은 동중국 근처에 집중되어 있으며, 이 지역은 알코올 내성과 의존성이 낮다.
대립유전자 분포와 알코올 중독 간 상관관계를 찾기 위한 연구 결과, 대립유전자 분포는 1만 2천 년에서 6천 년 전 쌀 경작과 함께 나타났다.[12] 쌀 재배 지역에서는 쌀이 에탄올로 발효되기도 했다.[12]
식물에서 ADH는 NAD+의 지속적인 공급을 보장하기 위해 효모, 박테리아와 같은 반응을 촉매한다. 옥수수는 ADH1과 ADH2 두 가지 버전, ''애기장대''는 ADH 유전자 하나를 가진다. ''애기장대'' ADH 구조는 말 간 ADH에 비해 47% 보존되었다. 탈수, 저온, 아브시스산에 반응하여 발현이 증가하며, 과일 숙성, 묘목 발달, 꽃가루 발달에 중요하다.[43] 서로 다른 종의 ''ADH'' 서열 차이점은 식물 종 간 근연 관계를 보여주는 계통 발생을 만드는 데 사용된다.[44]
철을 함유하는 세 번째 알코올 탈수소효소 군은 박테리아와 균류에서 발견된다.
2. 1. 발견
1937년, 빵효모(''Saccharomyces cerevisiae'')에서 최초의 알코올 탈수소효소(ADH)가 정제되었다.[14] 1960년대 초, 초파리속(''Drosophila melanogaster'')에서 ADH 유전자가 발견되었다.[19] 이후, 후고 테오렐과 그의 동료들에 의해 말 간 알코올 탈수소효소의 촉매작용 메커니즘에 대한 연구가 진행되었다.[15] ADH는 아미노산 서열과 3차원 구조가 밝혀진 최초의 올리고머 효소 중 하나였다.[16][17][18]2. 2. 진화
여러 생물종을 비교한 유전적 증거에 따르면 글루타티온 의존성 포름알데히드 탈수소효소는 III형 알코올 탈수소효소(class III alcohol dehydrogenase)와 동일하며, 전체 알코올 탈수소효소(ADH) 계열의 조상 효소로 추정된다.[2][3][4] 진화 초기에는 내인성 및 외인성 포름알데히드를 제거하는 효과적인 방법이 중요했으며, 이러한 능력은 시간이 지남에 따라 조상 ADH-3을 보존해 왔다. ADH-3의 유전자 중복과 일련의 돌연변이가 뒤따라 다른 ADH의 진화를 이끌었다.[3][4]설탕으로부터 에탄올을 생산하는 능력(알코올 음료 제조의 기초)은 처음에는 효모에서 진화한 것으로 여겨진다. 이 기능은 에너지 측면에서 적응적이지 않지만, 효모 세포는 매우 높은 농도의 알코올을 생성하여 다른 유기체에게 독성을 띠게 함으로써 효과적으로 경쟁을 제거할 수 있었다. 썩은 과일에는 4% 이상의 에탄올이 함유될 수 있으므로, 과일을 섭취하는 동물은 외인성 에탄올을 대사할 시스템이 필요했다. 이는 효모 이외의 종에서 에탄올 활성 ADH의 보존을 설명하는 것으로 생각되었지만, ADH-3은 이제 산화질소 신호 전달에서도 중요한 역할을 하는 것으로 알려져 있다.[5][6]
인간의 경우, 알코올 탈수소효소 폴리펩타이드 생성을 담당하는 ADH1B 유전자의 시퀀싱은 여러 기능적 변이체를 보여준다. 한 변이체에서는 성숙한 폴리펩타이드의 47번 위치에 히스티딘(Histidine) 또는 아르기닌(Arginine) 잔기가 생성되는 SNP(단일염기다형성)가 있다. 히스티딘 변이체에서 효소는 앞서 언급한 전환에서 훨씬 더 효과적이다.[7] 그러나 아세트알데히드를 아세트산으로 전환하는 효소는 영향을 받지 않아 기질 촉매의 속도가 달라지고 독성 아세트알데히드가 축적되어 세포 손상을 일으킨다.[12] 이는 과도한 알코올 섭취와 알코올 의존성(알코올 중독)에 대한 어느 정도의 보호 효과를 제공한다.[8][9][10][11] 이 돌연변이에서 발생하는 다양한 하플로타입은 동중국 근처 지역에 더 집중되어 있으며, 이 지역은 알코올 내성과 의존성이 낮기로도 알려져 있다.
대립유전자 분포와 알코올 중독 간의 상관관계를 찾기 위해 연구가 수행되었으며, 그 결과는 대립유전자 분포가 1만 2천 년에서 6천 년 전 사이에 이 지역에서 쌀 경작과 함께 나타났다는 것을 시사한다.[12] 쌀이 재배된 지역에서는 쌀이 에탄올로 발효되기도 했다.[12] 이는 알코올의 가용성 증가가 알코올 중독과 남용으로 이어져 생식 적합성이 저하되었다는 추측으로 이어졌다.[12] 변이 대립유전자를 가진 사람들은 알코올 내성이 거의 없으므로 의존성과 남용의 가능성이 낮아진다.[12] 이 가설은 히스티딘 변이 효소를 가진 개인이 알코올의 영향에 충분히 민감하여 생식적 성공에 차이가 발생하고 해당 대립유전자가 여러 세대에 걸쳐 전달되었다는 것을 가정한다. 고전적인 다윈 진화론은 생식 성공률이 낮은 개인(대립유전자를 가진 개인) 때문에 효소의 해로운 형태(Arg 변이체)를 선택적으로 배제한다. 그 결과, 가장 오랫동안 선택적 압력을 받은 지역에서 His 변이 효소를 담당하는 대립유전자의 빈도가 더 높아진다. His 변이체의 분포와 빈도는 아시아 내륙 지역으로의 쌀 재배 확산을 따르며, 가장 오랫동안 쌀을 재배한 지역에서 His 변이체의 빈도가 더 높다.[7] 따라서 대립유전자의 지리적 분포는 생식 성공률이 낮은 개인, 즉 Arg 변이 대립유전자를 가지고 알코올 중독에 더 취약한 개인에 대한 자연 선택의 결과인 것으로 보입니다.[13]
식물에서 ADH는 효모와 박테리아에서와 같은 반응을 촉매하여 NAD+의 지속적인 공급을 보장한다. 옥수수는 ADH의 두 가지 버전인 ADH1과 ADH2를 가지고 있으며, ''애기장대''는 ADH 유전자를 하나만 가지고 있다. ''애기장대'' ADH의 구조는 말 간 ADH에 비해 47% 보존되어 있다. 그러나 촉매 및 비촉매 아연 원자에 리간드를 제공하는 7개의 잔기와 같은 구조적 및 기능적으로 중요한 잔기는 보존되어 있어 효소가 유사한 구조를 가지고 있음을 시사한다.[41] ADH는 한천에서 자란 어린 식물의 뿌리에서 낮은 수준으로 구성적으로 발현된다. 뿌리에 산소가 부족하면 ''ADH''의 발현이 크게 증가한다.[42] 또한 탈수, 저온 및 아브시스산에 대한 반응으로 발현이 증가하며, 과일 숙성, 묘목 발달 및 꽃가루 발달에 중요한 역할을 한다.[43] 서로 다른 종의 ''ADH'' 서열의 차이점은 서로 다른 식물 종의 근연 관계를 보여주는 계통 발생을 만드는 데 사용되었다.[44]
위의 두 가지와는 관련이 없는 세 번째 알코올 탈수소효소 군은 철을 함유하는 효소들이다. 이들은 박테리아와 균류에서 발견된다.
3. 작용 기전
알코올 탈수소효소는 1차 및 2차 알코올을 각각 알데하이드와 케톤으로 산화시키는 촉매 작용을 하는 여러 가지 동종효소들을 포함하는 그룹이며, 역반응도 촉매할 수 있다.[19] 포유류에서 이것은 보조효소인 니코틴아마이드 아데닌 디뉴클레오티드(NAD+)를 포함하는 산화환원(환원/산화) 반응이다.
3. 1. 일반적인 반응 메커니즘
알코올 탈수소효소는 1차 및 2차 알코올을 각각 알데하이드와 케톤으로 산화시키는 촉매 작용을 하는 여러 가지 동종효소들을 포함하는 그룹이며, 역반응도 촉매할 수 있다.[19] 포유류에서 이것은 보조 인자인 니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드(NAD+)를 포함하는 산화·환원 반응이다.3. 2. 인간 알코올 탈수소효소의 작용 단계 (포유류 기준)
인간(포유류) 알코올 탈수소효소의 작용 단계는 다음과 같다.[27]1. 보조효소 NAD+ 결합
2. 아연(II) 이온에 대한 배위를 통한 알코올 기질 결합
3. His-51의 탈양성자화
4. 니코틴아마이드 리보스의 탈양성자화
5. Thr-48의 탈양성자화
6. 알코올의 탈양성자화
7. 알콕사이드 이온에서 NAD+로의 수소화물 전달, NADH와 아연에 결합된 알데하이드 또는 케톤 생성
8. 알데하이드 방출
기질은 아연에 배위되며, 이 효소는 서브유닛 당 두 개의 아연 원자를 가지고 있다. 하나는 촉매 작용에 관여하는 활성 부위이며, 활성 부위에서 리간드는 Cys-46, Cys-174, His-67 및 물 분자 하나이다. 다른 서브유닛은 구조에 관여한다. 이 메커니즘에서 알코올의 하이드라이드는 NAD+로 이동한다. 결정 구조는 His-51이 니코틴아마이드 리보스의 양성자를 제거하고, 이것이 Ser-48의 양성자를 제거함을 나타낸다. 마지막으로 Ser-48이 알코올의 양성자를 제거하여 알데히드로 만든다.[27]
효소가 NAD+의 re 면에 하이드라이드를 첨가하면 생성되는 수소는 pro-R 위치에 포함된다. re 면에 하이드라이드를 첨가하는 효소는 A 클래스 탈수소효소로 간주된다.
3. 3. 활성 부위
인간 ADH1(PDB:1HSO)의 활성 부위는 아연 원자, His-67, Cys-174, Cys-46, Thr-48, His-51, Ile-269, Val-292, Ala-317 및 Phe-319로 구성된다. 일반적으로 연구되는 말 간장 아이소폼에서는 Thr-48이 Ser이고, Leu-319는 Phe이다. 아연은 기질(알코올)을 배위하며 Cys-46, Cys-174 및 His-67에 의해 배위된다. Leu-319, Ala-317, His-51, Ile-269 및 Val-292는 수소 결합을 형성하여 NAD+를 안정화시킨다. His-51과 Ile-269는 니코틴아마이드 리보스의 알코올과 수소 결합을 형성한다. Phe-319, Ala-317 및 Val-292는 NAD+의 아마이드와 수소 결합을 형성한다.[27]4. 종류
알코올 탈수소효소는 1차 및 2차 알코올을 각각 알데하이드와 케톤으로 산화시키는 촉매 작용을 하는 여러 동종효소들을 포함하는 그룹이며, 역반응도 촉매할 수 있다.[19] 포유류에서 이 반응은 보조효소인 니코틴아마이드 아데닌 디뉴클레오티드(NAD+)를 포함하는 산화환원(환원/산화) 반응이다.
4. 1. 인간
인간의 알코올 탈수소효소는 최소 7개의 유전자에 의해 암호화되는 다양한 이합체 형태로 존재한다. 5가지 종류(I~V) 중 주로 간세포에 존재하는 것은 I종이다. I종은 ADH1A, ADH1B, ADH1C 유전자에 의해 암호화되는 α, β, γ 소단위체로 구성된다. 간과 위 내벽에 고농도로 존재하며, 에탄올을 아세트알데히드로 산화시킨다. 메탄올, 에틸렌글리콜 등 다른 종류의 알코올 독성에도 관여한다. II, III, IV, V종은 각각 ADH4, ADH5, ADH7, ADH6 유전자에 의해 암호화된다.[2][3][4] 알코올 탈수소효소 활성은 성별, 연령, 인구 집단에 따라 다르다.인간의 경우, 알코올 탈수소효소 폴리펩타이드 생성을 담당하는 ADH1B 유전자는 여러 기능적 변이체를 보인다. 한 변이체에서는 성숙한 폴리펩타이드의 47번 위치에 히스티딘(Histidine) 또는 아르기닌(Arginine) 잔기가 생성되는 단일염기다형성(SNP)가 나타난다. 히스티딘 변이체에서 효소는 에탄올을 아세트알데히드로 전환하는 과정에서 훨씬 더 효과적이다.[7] 그러나 아세트알데히드를 아세트산으로 전환하는 효소는 영향을 받지 않아 기질 촉매 속도가 달라지고, 독성 아세트알데히드가 축적되어 세포 손상을 일으킨다.[12] 이는 과도한 알코올 섭취와 알코올 의존성(알코올 중독)에 대한 어느 정도의 보호 효과를 제공한다.[8][9][10][11] 이러한 돌연변이에서 발생하는 다양한 하플로타입은 동중국 근처 지역에 더 집중되어 있으며, 이 지역은 알코올 내성과 의존성이 낮은 것으로도 알려져 있다.
대립유전자 분포와 알코올 중독 간의 상관관계를 찾기 위한 연구 결과, 대립유전자 분포는 1만 2천 년에서 6천 년 전 사이에 이 지역에서 쌀 경작과 함께 나타났다.[12] 쌀이 재배된 지역에서는 쌀이 에탄올로 발효되기도 했다.[12] 이는 알코올의 가용성 증가가 알코올 중독과 남용으로 이어져 생식 적합성을 저하시켰다는 추측으로 이어졌다.[12] 변이 대립유전자를 가진 사람들은 알코올 내성이 거의 없어 의존성과 남용 가능성이 낮아진다.[12] 이 가설은 히스티딘 변이 효소를 가진 개인이 알코올의 영향에 충분히 민감하여 생식적 성공에 차이가 발생하고 해당 대립유전자가 여러 세대에 걸쳐 전달되었다는 것을 가정한다. 고전적인 다윈 진화론에 따르면, 생식 성공률이 낮은 개인(대립유전자를 가진 개인) 때문에 효소의 해로운 형태(Arg 변이체)가 선택적으로 배제된다. 그 결과, 가장 오랫동안 선택적 압력을 받은 지역에서 His 변이 효소를 담당하는 대립유전자의 빈도가 더 높아진다. His 변이체의 분포와 빈도는 아시아 내륙 지역으로의 쌀 재배 확산을 따르며, 가장 오랫동안 쌀을 재배한 지역에서 His 변이체의 빈도가 더 높다.[7] 따라서 대립유전자의 지리적 분포는 생식 성공률이 낮은 개인, 즉 Arg 변이 대립유전자를 가지고 알코올 중독에 더 취약한 개인에 대한 자연 선택의 결과로 보인다.[13]
인간 ADH1의 활성 부위는 아연 원자, His-67, Cys-174, Cys-46, Thr-48, His-51, Ile-269, Val-292, Ala-317 및 Phe-319로 구성된다. 아연은 Cys-46, Cys-174 및 His-67에 의해 배위된다. Leu-319, Ala-317, His-51, Ile-269 및 Val-292는 수소 결합을 형성하여 NAD+를 안정화시킨다. His-51과 Ile-269는 니코틴아마이드 리보스의 알코올과 수소 결합을 형성한다. Phe-319, Ala-317 및 Val-292는 NAD+의 아마이드와 수소 결합을 형성한다.[27]
4. 2. 효모와 세균
효모와 많은 세균은 알코올 발효 과정에서 알코올 탈수소효소를 사용한다. 이 효소는 피루브산을 아세트알데히드로 전환하고, 이를 다시 ADH1에 의해 에탄올로 환원시킨다. 이 과정에서 NAD+를 재생성하는 역할을 한다. 맥주 효모는 ADH2를 가지고 있어, 에탄올을 아세트알데히드로 다시 전환시킬 수 있다. 효모의 주요 알코올 탈수소효소는 4개의 소단위체로 구성되며, 촉매 부위에 아연을 포함한다.알코올 탈수소효소의 또 다른 종류는 퀴논효소에 속하며, 효소에 결합된 전자 수용체로 퀴노이드 보조 인자(예: 피롤로퀴놀린 퀴논)를 필요로 한다. 이러한 효소의 전형적인 예로는 메틸영양세균의 메탄올 탈수소효소가 있다.
4. 3. 철 함유 알코올 탈수소효소
주어진 소스에는 철 함유 알코올 탈수소효소에 대한 내용이 없으므로, 해당 섹션에는 작성할 내용이 없습니다.5. EC 번호에 따른 분류
EC number영어 1.1.1.1
:
:
:아연을 포함하는 효소. 1차 또는 2차 알코올 또는 헤미아세탈과 반응한다.
EC number영어 1.1.1.2
:
:아연을 포함하는 효소. 이에 속하는 효소의 일부는 1차 알코올과만 반응하고, 다른 것은 2차 알코올과 반응한다.
EC number영어 1.1.1.71
:
:오히려 역반응이 더 잘 알려져 있다. 비타민 A인 레티날을 레티놀로 환원하는 반응. 탄소 사슬 길이 2~12(특히 4, 6, 8)의 지방족 알데히드를 환원한다.
6. 응용
알코올 탈수소효소는 카이랄 알코올의 거울상이성질체 순수한 입체 이성질체 합성에 사용된다. ''락토바실러스 브레비스''(''LbADH'')에서 유래한 알코올 탈수소효소는 다용도 생체촉매로 활용된다. 이 효소는 신남알데히드와 같이 이중 결합과 알데히드 작용기를 모두 가진 기질에 대해 선택적으로 작용할 수 있다. 또한, 알코올 탈수소효소는 연료 전지에서 에탄올 분해를 촉매하는 데 사용될 수 있다.
7. 질병과의 관련성
알코올 탈수소효소(ADH)는 다양한 질병과 관련이 있다.
ADH1B 유전자의 유전적 다형성은 알코올 의존증 위험에 영향을 미친다.[8][9][10][11][57] 특히, 일본인을 포함한 동아시아인에게 많은 저활성형 대립유전자는 알코올 의존증 위험을 증가시킨다고 알려져 있다.[64][65] 반면, ADH1B 변이가 알코올을 아세트알데히드로 전환하는 속도를 높여 알코올 중독 위험을 감소시킨다는 연구 결과도 있다.[8][9][10][11]
일본인에게 많은 저활성형 ADH1B 대립유전자를 가진 사람은 알코올 의존증뿐만 아니라 인두암, 식도암에 걸리기 쉽다는 연구 결과가 있다.[64][65]
약물 의존성과 관련된 ADH 유전자에 대한 연구도 진행 중인데, 특정 연구에 따르면 약물 의존성과 관련된 ADH 유전자는 7개이지만, 더 많은 연구가 필요하다.[59] 알코올 의존성은 다른 약물 의존성과 종종 동반 질환으로 나타나기 때문에 ADH와 다른 약물 의존성 간의 연관성이 인과 관계를 의미하지는 않을 수 있다.
메탄올[60]이나 에틸렌글리콜[61] 중독 시에는 알코올 탈수소효소를 경쟁적으로 저해하는 약물인 포메피졸(Fomepizole)을 사용하여 독성 대사산물 생성을 막을 수 있다. 에탄올(ethanol)로도 같은 효과를 얻을 수 있다.
약물 히드록시진은 알코올 탈수소효소에 의해 활성 대사체인 세티리진으로 분해된다.[62]
7. 1. 알코올 중독 (알코올 의존증)
ADH1B 유전자의 유전적 다형성은 알코올 의존증 위험에 영향을 미친다.[8][9][10][11][57] 특히, 일본인을 포함한 동아시아인에게 많은 저활성형 대립유전자는 알코올 의존증 위험을 증가시킨다.[64][65]ADH1B 변이는 알코올을 아세트알데히드로 전환하는 속도를 높여 알코올 중독 위험을 감소시킨다는 연구 결과도 있다.[8][9][10][11]
7. 2. 암
ADH1B(구칭: ADH2)에는 유전자 다형성이 있지만, 일본인에게 많은 저활성형 대립유전자를 가진 사람은 알코올 의존증, 인두암, 식도암에 걸리기 쉽다.[64][65]7. 3. 기타
약물 의존성과 관련된 알코올 탈수소효소(ADH) 유전자에 대한 연구가 진행 중이다. 특정 연구에 따르면 약물 의존성과 관련된 ADH 유전자는 7개이지만, 더 많은 연구가 필요하다.[59] 알코올 의존성과 다른 약물 의존성은 일부 위험 요인을 공유할 수 있지만, 알코올 의존성은 다른 약물 의존성과 종종 동반 질환으로 나타나기 때문에 ADH와 다른 약물 의존성 간의 연관성이 인과 관계를 의미하지는 않을 수 있다.메탄올[60]이나 에틸렌글리콜[61] 중독 시에는 알코올 탈수소효소를 경쟁적으로 저해하는 약물인 포메피졸(Fomepizole)을 사용할 수 있다. 이는 메탄올이나 에틸렌글리콜이 독성 대사산물(포름산(formic acid), 포름알데히드(formaldehyde), 또는 글리콜레이트(glycolate) 등)로 전환되는 것을 막는다. 경쟁적 저해를 통해 알코올 탈수소효소(ADH)를 억제함으로써 에탄올(ethanol)로도 같은 효과를 얻을 수 있다.
약물 히드록시진은 알코올 탈수소효소에 의해 활성 대사체인 세티리진으로 분해된다. 입체 장애가 알코올이 활성 부위에 도달하는 것을 방해하지 않는 한, 알코올기를 가진 다른 약물도 유사한 방식으로 대사될 수 있다.[62]
참조
[1]
논문
Human glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase. Structures of apo, binary, and inhibitory ternary complexes
2002-09-01
[2]
논문
Purification, characterization, and partial sequence of the glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase from Escherichia coli: a class III alcohol dehydrogenase
1992-01-01
[3]
논문
"Enzymogenesis": classical liver alcohol dehydrogenase origin from the glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase line
1992-10-01
[4]
논문
Medium- and short-chain dehydrogenase/reductase gene and protein families : the MDR superfamily
2008-12-01
[5]
논문
Medium- and short-chain dehydrogenase/reductase gene and protein families : Dual functions of alcohol dehydrogenase 3: implications with focus on formaldehyde dehydrogenase and S-nitrosoglutathione reductase activities
2008-12-01
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