단백질 동역학
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1. 개요
단백질 동역학은 단백질의 구조적 유연성과 움직임을 연구하는 분야이다. 단백질의 국소적인 원자 및 잔기 수준의 유연성은 NMR 분광법, X선 결정학, 라만 분광법 등을 통해 관찰할 수 있으며, 조화 운동과 비조화 운동으로 구분된다. 또한 단백질 내 여러 도메인의 움직임은 단백질 도메인 동역학을 발생시키며, ABC 수송체, 효소 촉매 작용, 알로스테릭 신호 전달 등 다양한 생명 현상에 중요하다. 단백질 동역학은 단백질의 기능적 무차별성과 분자 진화를 이해하는 데 기여하며, 본질적으로 비정형 단백질 연구에도 중요한 시사점을 제공한다.
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| 단백질 동역학 | |
|---|---|
| 개요 | |
| 정의 | 단백질의 움직임 및 형태 변화에 대한 연구 |
| 관련 학문 | 구조 생물학 생화학 생물리학 전산 생물학 |
| 상세 내용 | |
| 중요성 | 단백질 기능 이해에 필수적임 |
| 연구 방법 | 분자 동역학 시뮬레이션 핵자기 공명 (NMR) 분광법 X선 결정학 극저온 전자 현미경(cryo-EM) |
| 관련 개념 | 단백질 접힘 알로스테리 조절 분자 인식 리간드 결합 |
| 관련 연구 | proline isomerase의 숨겨진 대체 구조 (Nature 지 게재) 단백질 에너지 지형 및 운동 (Science 지 게재) |
2. 국소적 유연성: 원자와 잔기
단백질 구조의 일부분은 평형 상태에서 벗어나는 움직임을 보인다. 이러한 움직임에는 조화 운동과 비조화 운동이 있다.[3] 국소적 유연성은 NMR 분광법, X선 결정학, 라만 분광법, 광학 커 효과 분광법, 이방성 테라헤르츠 마이크로분광법 등을 통해 확인할 수 있다.[4][5][6][7]
2. 1. 조화 운동
단백질 구조의 일부는 종종 평형 상태에서 벗어난다. 그러한 일탈 중 일부는 조화 운동으로, 화학 결합 및 결합 각도의 확률적 변동과 같다.[3]2. 2. 비조화 운동
단백질 구조의 일부는 종종 평형 상태에서 벗어난다. 그러한 일탈 중 일부는 화학 결합 및 결합 각도의 확률적 변동과 같은 조화 운동이다. 다른 일탈은 비조화 운동으로, 개별적인 이산 에너지 극솟값 또는 회전 이성질체 사이를 이동하는 측쇄와 같다.[3]2. 3. 증거 확보 방법
국소적 유연성에 대한 증거는 NMR 분광법을 통해 얻어진다. 단백질의 유연하고 잠재적으로 무질서한 영역은 무작위 코일 지수를 사용하여 감지할 수 있다. 접힌 단백질의 유연성은 단백질 내 개별 원자의 스핀 이완을 분석하여 식별할 수 있다. 유연성은 또한 X선 결정학에 의해 생성된 매우 높은 해상도의 전자 밀도 지도에서 관찰할 수 있다.[4] 특히 회절 데이터를 전통적인 극저온(일반적으로 100K 근처) 대신 실온에서 수집할 때 관찰할 수 있다.[5] 국소 단백질 유연성의 주파수 분포 및 역학에 대한 정보는 라만 및 광학 커 효과 분광법[6]뿐만 아니라 테라헤르츠 주파수 영역의 이방성 마이크로분광법[7]을 사용하여 얻을 수 있다.3. 영역 유연성: 도메인 내 다중 잔기 결합
좁은 공간에 위치한 단백질 잔기들은 수소 결합, 이온 결합, 반 데르 발스 상호작용 등 다양한 생물물리학적 현상에 기반하여 에너지적으로 결합되어 있다.
3. 1. 상관관계 전이
많은 잔기들이 단백질 구조에서 좁은 공간에 가까이 위치한다. 이것은 1차 서열에서 연속적인 대부분의 잔기에서 나타나지만, 서열에서는 멀리 떨어져 있지만 최종적으로 접힌 구조에서 접촉하게 되는 많은 잔기에서도 마찬가지이다. 이러한 근접성 때문에, 이러한 잔기의 에너지 환경은 수소 결합, 이온 결합, 반 데르 발스 상호작용과 같은 다양한 생물물리학적 현상에 기반하여 결합된다.[8]따라서 그러한 잔기 집합에 대한 상태 간의 전이는 상관 관계를 갖게 된다.[8]
이것은 표면에 노출된 루프에서 가장 분명하게 나타나는데, 루프는 종종 다른 결정 구조에서 다른 형태를 채택하기 위해 집합적으로 이동한다. 그러나 결합된 형태적 이질성은 때때로 이차 구조에서도 나타난다.[9] 예를 들어, 연속적인 잔기와 1차 서열에서 4만큼 떨어진 잔기들은 종종 α 나선에서 상호작용한다. 또한, 1차 서열에서 2만큼 떨어진 잔기들은 β 시트의 동일한 면을 향해 곁사슬을 가리키며, 동일한 β 시트의 인접한 가닥에 있는 잔기와 마찬가지로 입체적으로 상호작용할 만큼 가깝다. 이러한 형태 변화 중 일부는 인산화 및 메틸화와 같은 단백질 구조의 번역 후 변형에 의해 유도된다.[9][10]
이러한 결합된 잔기들이 단백질의 기능적으로 중요한 부분을 연결하는 경로를 형성할 때, 그들은 알로스테릭 신호 전달에 참여할 수 있다. 예를 들어, 산소 분자가 헤모글로빈 사합체의 한 서브유닛에 결합하면, 그 정보는 알로스테릭하게 다른 세 개의 서브유닛으로 전파되어 산소에 대한 친화성을 향상시킨다. 이 경우, 헤모글로빈의 결합된 유연성은 협동적인 산소 결합을 가능하게 하며, 이는 폐 조직에서 빠른 산소 로딩과 산소 부족 조직(예: 근육)에서 빠른 산소 언로딩을 가능하게 하므로 생리학적으로 유용하다.
3. 2. 컨포메이션 이질성
많은 잔기들이 단백질 구조에서 좁은 공간에 가까이 위치한다. 이는 1차 서열에서 연속적인 대부분의 잔기에서 나타나지만, 서열에서 멀리 떨어져 있지만 최종적으로 접힌 구조에서 접촉하게 되는 많은 잔기에서도 마찬가지이다. 이러한 가까운 위치 때문에, 이러한 잔기의 에너지 환경은 수소 결합, 이온 결합, 반 데르 발스 상호작용과 같은 다양한 생물물리학적 현상에 기반하여 결합된다.[8] 따라서 그러한 잔기 집합에 대한 상태 간의 전이는 상관 관계를 갖게 된다.이것은 표면에 노출된 루프에서 가장 분명하게 나타나는데, 루프는 종종 다른 결정 구조에서 다른 컨포메이션을 채택하기 위해 집합적으로 이동한다. 그러나 결합된 컨포메이션적 이질성은 때때로 이차 구조에서도 나타난다.[9] 예를 들어, 연속적인 잔기와 1차 서열에서 4만큼 떨어진 잔기들은 종종 α 나선에서 상호작용한다. 또한, 1차 서열에서 2만큼 떨어진 잔기들은 β 시트의 동일한 면을 향해 측쇄를 가리키며, 동일한 β 시트의 인접한 가닥에 있는 잔기와 마찬가지로 입체적으로 상호작용할 만큼 가깝다. 이러한 컨포메이션 변화 중 일부는 인산화 및 메틸화와 같은 단백질 구조의 번역 후 변형에 의해 유도된다.[9][10]
이러한 결합된 잔기들이 단백질의 기능적으로 중요한 부분을 연결하는 경로를 형성할 때, 그들은 알로스테릭 신호 전달에 참여할 수 있다. 예를 들어, 산소 분자가 헤모글로빈 사합체의 한 서브유닛에 결합하면, 그 정보는 알로스테릭하게 다른 세 개의 서브유닛으로 전파되어 산소에 대한 친화성을 향상시킨다. 이 경우, 헤모글로빈의 결합된 유연성은 협동적인 산소 결합을 가능하게 하며, 이는 폐 조직에서 빠른 산소 로딩과 산소 부족 조직(예: 근육)에서 빠른 산소 언로딩을 가능하게 하므로 생리학적으로 유용하다.
3. 3. 번역 후 변형
많은 잔기들이 단백질 구조에서 좁은 공간에 근접해 있다. 이는 1차 서열에서 연속적인 대부분의 잔기에서 사실이지만, 서열에서는 멀리 떨어져 있지만 최종적으로 접힌 구조에서 접촉하게 되는 많은 잔기에서도 마찬가지이다. 이러한 근접성 때문에, 이러한 잔기의 에너지 환경은 수소 결합, 이온 결합, 반 데르 발스 상호작용과 같은 다양한 생물물리학적 현상에 기반하여 결합된다.[8]따라서 그러한 잔기 집합에 대한 상태 간의 전이는 상관 관계를 갖게 된다.
이러한 컨포메이션 변화 중 일부는 인산화 및 메틸화와 같은 단백질 구조의 번역 후 변형에 의해 유도된다.[9][10]
3. 4. 알로스테릭 신호 전달
많은 잔기들이 단백질 구조에서 좁은 공간에 가까이 위치한다. 이는 1차 서열에서 연속적인 대부분의 잔기에서 나타나지만, 서열에서는 멀리 떨어져 있지만 최종적으로 접힌 구조에서 접촉하게 되는 많은 잔기에서도 마찬가지이다. 이러한 근접성 때문에, 이러한 잔기의 에너지 환경은 수소 결합, 이온 결합, 반 데르 발스 상호작용과 같은 다양한 생물물리학적 현상에 기반하여 결합된다.[8]따라서 그러한 잔기 집합에 대한 상태 간의 전이는 상관 관계를 갖게 된다. 이는 표면에 노출된 루프에서 가장 분명하게 나타나는데, 루프는 종종 다른 결정 구조에서 다른 형태를 채택하기 위해 집합적으로 이동한다. 그러나 결합된 형태적 이질성은 때때로 이차 구조에서도 나타난다.[9] 예를 들어, 연속적인 잔기와 1차 서열에서 4만큼 떨어진 잔기들은 종종 α 나선에서 상호작용한다. 또한, 1차 서열에서 2만큼 떨어진 잔기들은 β 시트의 동일한 면을 향해 측쇄를 가리키며, 동일한 β 시트의 인접한 가닥에 있는 잔기와 마찬가지로 입체적으로 상호작용할 만큼 가깝다. 이러한 형태 변화 중 일부는 인산화 및 메틸화와 같은 단백질 구조의 번역 후 변형에 의해 유도된다.[9][10]
이러한 결합된 잔기들이 단백질의 기능적으로 중요한 부분을 연결하는 경로를 형성할 때, 알로스테릭 신호 전달에 참여할 수 있다. 예를 들어, 산소 분자가 헤모글로빈 사합체의 한 서브유닛에 결합하면, 그 정보는 알로스테릭하게 다른 세 개의 서브유닛으로 전파되어 산소에 대한 친화성을 향상시킨다. 이 경우, 헤모글로빈의 결합된 유연성은 협동적인 산소 결합을 가능하게 하며, 이는 폐 조직에서 빠른 산소 흡수와 산소 부족 조직(예: 근육)에서 빠른 산소 방출을 가능하게 하므로 생리학적으로 유용하다.
4. 전역적 유연성: 다중 도메인
단백질 내 여러 개의 도메인이 존재하면 큰 유연성과 이동성이 발생하여 '''단백질 도메인 동역학'''이 일어난다.[11] 도메인 움직임은 단백질의 서로 다른 구조를 비교하거나 분자 운동 데이터베이스를 이용, 또는 중성자 스핀 에코 분광법으로 측정한 스펙트럼을 사용하여 직접 관찰하여 추론할 수 있다.[12][13] 또한 광범위한 분자 역학 궤적과 주성분 분석을 통해 추출할 수도 있다.[14][15]
Gerstein의 분석을 통해 힌지 및 전단이라는 두 가지 기본 유형의 도메인 움직임이 분류되었다.[24] 도메인 재배열 시 사슬의 상대적으로 작은 부분, 즉 도메인 간 링커와 측쇄만 상당한 입체 구조 변화를 겪는다.[25]
4. 1. 도메인 움직임의 중요성
단백질 내 여러 개의 도메인이 존재하면 엄청난 양의 유연성과 이동성이 발생하여 '''단백질 도메인 동역학'''이 발생한다.[11] 도메인 움직임은 다음과 같은 경우에 중요하다.- ABC 수송체[16]
- 부착 연접[17]
- 촉매작용[18]
- 세포 운동 및 운동 단백질[19]
- 단백질 복합체 형성[20]
- 이온 통로[24]
- 역학 수용체 및 역학적 신호 변환[21]
- 조절 활성 [22]
- 세포막을 통한 대사 물질 수송
4. 2. 도메인 움직임의 예시
피루브산 인산 다이키나아제에서 관찰되는 '회전' 메커니즘은 현재까지 관찰된 가장 큰 도메인 움직임 중 하나이다. 포스포이노시티드 도메인은 뉴클레오타이드 결합 도메인의 활성 부위에서 포스포에놀피루브산/피루브산 도메인의 활성 부위로 인산기를 전달하기 위해 두 가지 상태 사이에서 회전한다.[23] 인산기는 단일 잔기 주위에서 약 100° 회전하는 도메인 움직임을 보이며, 45Å의 거리를 이동한다. 효소에서 한 도메인이 다른 도메인 위로 닫히면서 유도 적합으로 기질을 포획하여 반응이 제어된 방식으로 일어나도록 돕는다.4. 3. 도메인 움직임의 유형
단백질 내 여러 개의 도메인이 존재하면 엄청난 양의 유연성과 이동성이 발생하여 '''단백질 도메인 동역학'''이 발생한다.[11] 도메인 움직임은 단백질의 서로 다른 구조를 비교하거나, 분자 운동 데이터베이스를 이용하거나, 중성자 스핀 에코 분광법으로 측정된 스펙트럼을 사용하여 직접 관찰하여 추론할 수 있다.[12][13] 또한 광범위한 분자 역학 궤적과 주성분 분석을 통해 추출할 수도 있다.[14][15]도메인 움직임은 ABC 수송체[16], 부착 연접[17], 촉매작용[18], 세포 운동 및 운동 단백질[19], 단백질 복합체 형성[20], 이온 통로[24], 역학 수용체 및 역학적 신호 변환[21], 조절 활성[22], 세포막을 통한 대사 물질 수송 등에 중요하다.
관찰된 가장 큰 도메인 움직임 중 하나는 피루브산 인산 다이키나아제의 '회전' 메커니즘이다. 포스포이노시티드 도메인은 뉴클레오타이드 결합 도메인의 활성 부위에서 포스포에놀피루브산/피루브산 도메인의 활성 부위로 인산기를 가져오기 위해 두 가지 상태 사이에서 회전한다.[23] 인산기는 단일 잔기 주위에서 약 100도 회전하는 도메인 움직임을 수반하며 45Å의 거리를 이동한다. 효소에서 한 도메인이 다른 도메인 위로 닫히면서 유도 적합으로 기질을 포획하여 반응이 제어된 방식으로 일어나도록 한다. Gerstein의 상세한 분석을 통해 힌지 및 전단이라는 두 가지 기본 유형의 도메인 움직임이 분류되었다.[24] 도메인 재배열 시 사슬의 상대적으로 작은 부분, 즉 도메인 간 링커와 측쇄만 상당한 입체 구조 변화를 겪는다.[25]
4. 3. 1. 힌지 운동 (Hinge motions)
도메인 내 두 개의 이차 구조 요소가 문 경첩처럼 작용하여 열리고 닫히는 움직임을 가능하게 하는 경우가 많다. 이는 한 도메인에 위치한 β-시트 내의 두 개의 인접한 가닥이 다른 도메인에 합류하면서 갈라질 때 발생할 수 있다. 결과적으로 두 개의 말단은 두 도메인 사이의 굴곡 영역을 형성한다. 구부러졌을 때 수소 결합 네트워크를 유지하는 α-나선은 기계적 힌지 역할을 하여 기질의 빠른 포획을 위해 도메인의 닫힘을 유도하는 '탄성 에너지'를 저장하는 것으로 밝혀졌다.[26]
4. 3. 2. 나선-펼쳐진 형태 변환 (Helical to extended conformation)
도메인 경계 부위에서 나선형 및 펼쳐진 형태의 상호 변환은 드물지 않다. 칼모듈린에서 도메인을 연결하는 α-나선 중간에 있는 5개 잔기의 비틀림 각도가 변경된다. 나선은 펼쳐진 가닥의 4개 잔기로 분리된, 거의 수직인 두 개의 더 작은 나선으로 분리된다.[29][30]4. 3. 3. 전단 운동 (Shear motions)
전단 운동은 도메인 인터페이스 내의 아미노산 측쇄에 의해 제어되는 작은 슬라이딩 움직임을 수반한다. 전단 운동을 보이는 단백질은 종종 층상 구조, 즉 2차 구조의 적층을 갖는다. 도메인 간 링커는 단순히 도메인을 근접하게 유지하는 역할을 한다.[25]4. 4. 효소의 기능적 동역학
구조적으로 다르지만 기능적으로 유사한 효소의 내부 동역학 분석은 활성 부위의 위치와 두 개의 주요 단백질 하위 도메인 간의 일반적인 관계를 강조해 왔다. 실제로, 여러 하이드롤라아제 슈퍼패밀리 구성원에게서 촉매 부위는 두 개의 주요 준강성 도메인을 분리하는 인터페이스 근처에 위치한다.[14] 이러한 위치는 활성 부위의 정확한 기하학적 구조를 유지하는 데 중요한 역할을 하는 것으로 보이며, 두 하위 도메인의 상대적인 움직임의 결과로 인접 영역의 기능 지향적 조절을 허용한다.5. 거대 분자 진화에 대한 시사점
단백질 동역학은 디히드로폴산 환원효소(DHFR)의 효소 촉매 작용과 같이 기능에 중요하며, 분자 진화를 통해 새로운 기능을 획득하는 것을 촉진한다.[31]
5. 1. 기능적 무차별성
단백질이 안정적이고 대부분 고유한 폴드 구조를 갖도록 진화했지만, 피할 수 없는 잔여 유연성은 어느 정도 기능적 무차별성을 야기하며, 이것은 후속 돌연변이에 의해 증폭, 활용, 전환될 수 있다는 주장이 있다.[31] BCL-2 계열 내의 무차별 단백질에 대한 연구는 나노초 규모의 단백질 동역학이 단백질 결합 행동, 즉 무차별성에 중요한 역할을 할 수 있음을 보여주었다.[32]5. 2. BCL-2 계열 단백질 연구
BCL-2 계열 단백질 연구는 나노초 규모의 단백질 동역학이 단백질 결합 행동, 즉 무차별성에 중요한 역할을 할 수 있음을 보여주었다.[32]5. 3. 본질적으로 비정형 단백질 (Intrinsically disordered proteins, IDPs)
본질적으로 비정형 단백질은 진핵생물 유전체에 널리 퍼져 있으며,[33] 이는 "서열은 구조를 결정한다"는 안핀센의 도그마에 대한 새로운 해석을 제시한다. 즉, "서열 및 세포 환경은 구조적 앙상블을 결정한다"는 새로운 패러다임이 대두되고 있다.참조
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