헤모글로빈
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1. 개요
헤모글로빈은 척추동물의 적혈구에서 발견되는 산소 운반 단백질이다. 19세기 초부터 연구가 시작되어, 철과 단백질의 비율이 동일하다는 사실이 밝혀지고, X선 결정학을 통해 분자 구조가 규명되었다. 헤모글로빈은 유전자에 의해 암호화되며, 돌연변이는 낫 모양 적혈구 빈혈증과 같은 질병을 유발할 수 있다. 헤모글로빈은 산소와 결합하는 과정에서 협동성을 보이며, 일산화 탄소, 이산화 탄소, 산화 질소 등 다양한 리간드와 결합한다. 사람의 헤모글로빈은 여러 유형이 있으며, 빈혈, 헤모글로빈병증 등 다양한 질병과 관련된다. 헤모글로빈 농도는 혈액 검사로 측정되며, 운동 추적 및 자체 추적에도 활용된다. 척추동물 외에도 세균, 원생동물, 균류 등 다양한 생물체에서 헤모글로빈 유사 단백질이 발견되며, 미오글로빈, 헤모사이아닌 등 다른 산소 결합 단백질도 존재한다. 또한, 헤모글로빈은 뇌의 특정 세포와 대식세포, 폐포 세포, 콩팥의 혈관사이세포 등 적혈구가 아닌 세포에서도 발견되며, 산소 운반 외에 항산화 및 철 대사 조절 기능을 수행한다.
1825년에 요한 프리드리히 엥겔하르트는 여러 생물종의 헤모글로빈에서 철과 단백질의 비율이 동일하다는 것을 발견했다.[16][17] 그는 철의 원자량을 바탕으로 헤모글로빈의 분자량을 ''n'' × 16000 (''n'' = 헤모글로빈 분자당 철 원자의 수, 현재 4로 알려져 있음)으로 계산했는데, 이는 단백질의 분자량을 최초로 결정한 것이다. 1925년에 길버트 스미슨 아데어는 헤모글로빈 용액의 삼투압을 측정하여 엥겔하르트의 결과를 확인하였다.[18]
헤모글로빈은 여러 유전자에 의해 암호화된다. 사람의 경우 헤모글로빈 A(성인의 주요 헤모글로빈 형태)는 HBA1, HBA2, HBB 유전자에 의해 암호화된다.[62] 알파 1 및 알파 2 소단위체는 16번 염색체의 HBA1과 HBA2 유전자에 의해 각각 암호화되어 있고, 베타 소단위체는 11번 염색체의 HBB 유전자에 의해 암호화되어 있다. 글로빈 소단위체의 아미노산 서열은 종마다 다르며, 진화적 거리에 따라 그 차이가 커진다. 예를 들어, 사람, 보노보, 침팬지의 헤모글로빈 서열은 완전히 동일하며 α 및 β 글로빈 단백질 사슬을 가지고 있다.[29][30][31] 사람과 고릴라의 헤모글로빈은 α 사슬과 β 사슬 모두에서 1개의 아미노산이 다르며, 이러한 차이는 종 사이의 진화적 유연 관계가 멀어질수록 더 커진다.
헤모글로빈은 복잡한 일련의 단계를 거쳐 합성된다. 헴 부분은 미토콘드리아 및 미성숙 적혈구의 세포질에서 일련의 단계를 거쳐 합성되며, 글로빈 단백질 부분은 세포질의 리보솜에 의해 합성된다.[39] 헤모글로빈 생성은 전적아세포에서 골수의 망상적혈구에 이르기까지 초기 발생의 전반에 걸쳐 세포에서 계속된다. 이 시점에서 핵은 포유류의 적혈구에서는 사라지지만, 조류와 다른 많은 종에서는 그렇지 않다. 포유류에서 핵이 소실된 후에도 잔류 리보솜 RNA(rRNA)는 망상적혈구가 순환계에 들어간 직후 RNA를 잃을 때까지 헤모글로빈을 추가적으로 합성하도록 한다. 실제로 이 헤모글로빈 합성 RNA는 망상적혈구에 망상 모양과 이름을 부여했다.[40]
일반적으로 헤모글로빈은 산소 분자에 의해 포화된 옥시헤모글로빈(산소헤모글로빈)과 불포화된 디옥시헤모글로빈(탈산소헤모글로빈)으로 존재할 수 있다.[52]
과학자들은 칠성장어가 턱이 있는 척추동물과 갈라진 후에 미오글로빈이 헤모글로빈에서 분리되는 사건이 일어났다는 데 동의한다.[60] 이러한 미오글로빈과 헤모글로빈의 분리는 이 두 분자가 서로 다른 기능을 가지며 진화하도록 하였다. 미오글로빈은 산소 저장과 더 관련이 있는 반면, 헤모글로빈은 산소 운반과 관련이 있다.[61] α-유사 글로빈 유전자 및 β-유사 글로빈 유전자는 단백질의 개별 소단위체를 암호화한다.[62] 이들 유전자는 약 4억 5천만년~5억년 전에 턱이 없는 물고기로부터 유래된 구절(gnathosome) 공통 조상에서 복제 사건을 통해 나타났다.[60] 조상 재구성 연구에 따르면 α 및 β 유전자의 중복 전 조상은 동일한 글로빈 소단위체로 구성된 이량체였으며, 이는 복제 후 사량체 구조로 조립되도록 진화했다.[63] α 및 β 유전자의 발달은 헤모글로빈이 산소를 운반하는 능력의 물리적 구성의 핵심인 여러 개의 서로 다른 소단위체로 구성될 가능성을 만들었다. 여러 소단위체를 갖는 것은 헤모글로빈이 협동적으로 산소와 결합하고 알로스테릭하게 조절되는 능력에 기여한다.[61][63] 그 후, α 유전자도 중복되어 HBA1 및 HBA2 유전자를 형성했다.[64] 이러한 추가적인 중복과 발산으로 인해 다양한 발생 단계에서 특정 형태가 발생하도록 조절되는 다양한 범위의 α-유사 글로빈 유전자 및 β-유사 글로빈 유전자가 생성되었다.[61]
헤모글로빈은 산소 외에도 일산화 탄소(CO), 이산화 탄소(CO2), 산화 질소(NO) 등 다양한 분자와 결합할 수 있다. 이산화 탄소는 글로빈 단백질의 아미노기에 결합하여 카바미노헤모글로빈을 형성하며, 이는 포유류에서 이산화 탄소 수송의 약 10%를 차지한다.[67] 산화 질소는 헤모글로빈의 특정 싸이올기와 결합하여 S-나이트로소싸이올을 형성하며, 헤모글로빈이 산소를 방출할 때 유리 산화 질소와 싸이올로 다시 해리된다. 이러한 산화 질소 운반은 산소 농도가 낮은 조직에서 혈관을 확장시키는 산화 질소를 방출하여 조직 내 산소 운반을 돕는 것으로 여겨진다.[67]
2. 연구 역사
혈액이 산소를 운반하는 것은 적어도 1794년부터 알려져 있었지만,[19][20] 1840년에 휘네펠트에 의해 헤모글로빈의 산소 운반 특성이 설명되었다.[21] 1851년에 독일의 생리학자인 오토 푼케는 헤모글로빈 결정을 성장시키는 방법을 설명한 논문들을 발표했다.[22][23] 몇 년 후 펠릭스 호페-자일러는 헤모글로빈의 가역적 산소화를 설명했다.[24]
X선 결정학의 발달로 단백질의 구조를 분석하는 것이 가능해졌다.[25] 1959년에 맥스 퍼루츠는 헤모글로빈의 분자 구조를 결정했다.[26][27] 이 연구로 퍼루츠는 미오글로빈의 서열을 밝혀낸 존 켄드루와 함께 1962년에 노벨 화학상을 공동 수상했다.[25][28]
혈액 내에서 헤모글로빈의 역할은 프랑스의 생리학자인 클로드 베르나르에 의해 밝혀졌다.
3. 유전학
헤모글로빈 유전자의 돌연변이는 헤모글로빈병증이라는 유전 질환을 유발할 수 있다. 가장 잘 알려진 헤모글로빈병증은 낫 모양 적혈구 빈혈증으로, 분자 수준의 기전이 이해된 최초의 질병이었다. 지중해빈혈은 글로빈 유전자 발현의 조절 문제와 돌연변이로 인해 정상 헤모글로빈의 생산 부족, 때로는 비정상 헤모글로빈과 관련이 있으며 빈혈을 유발한다.[34]
헤모글로빈 서열의 변화는 환경에 대한 적응적 변화를 일으킬 수 있다. 예를 들어, 헤모글로빈은 해수면의 높은 압력에 비해 산소 분압이 낮을수록 헤모글로빈과의 결합이 감소하는 높은 고도에서의 희박한 공기에 적응한다. 사슴쥐에 대한 연구에서는 고지대와 저지대의 개체군 차이를 설명할 수 있는 4가지 유전자의 돌연변이가 발견되었다. 두 종의 유전자는 헤모글로빈의 산소 운반 능력을 조절하는 유전자를 제외하고는 사실상 동일하며, 유전적 차이로 인해 고지대에 서식하는 쥐는 산소를 보다 효율적으로 사용할 수 있다.[35] 매머드의 헤모글로빈은 낮은 온도에서 산소 전달을 가능하게 하는 돌연변이를 특징으로 하여 매머드가 홍적세 동안 더 높은 위도로 이동할 수 있게 했다.[36] 안데스 산맥에 서식하는 벌새는 많은 에너지를 소비하므로 산소 요구량이 높지만, 높은 고도에서 번성하는 것으로 밝혀졌다. 높은 고도에서 서식하는 여러 종의 헤모글로빈 유전자에 있는 비동의적 돌연변이로 인해 이 단백질은 사람의 2,3-비스포스포글리세르산(2,3-BPG)와 유사한 역할을 하는 조류에서 발견되는 분자인 이노시톨 육인산에 대한 낮은 친화력을 가지고 있어, 더 낮은 분압에서 산소와 결합하는 능력을 갖게 한다.[37]
조류의 독특한 폐는 O2의 낮은 분압에서 산소의 효율적인 사용을 촉진하며, 이러한 두 가지 적응은 서로를 강화하고 조류가 높은 고도에서 기능을 수행하는 것을 설명한다.
헤모글로빈의 적응 사례는 사람에게도 적용될 수 있다. 해발 4,000m에 거주하는 티베트 여성들 중 높은 산소 포화 유전자형을 가진 여성의 자손 생존율이 높다.[38] 자연선택은 이 유전자에 대한 주요 동력으로 보이는데, 자손의 사망률은 헤모글로빈-산소 친화력이 낮은 여성이 낳은 자손의 사망률과 비교할 때 헤모글로빈-산소 친화력이 더 높은 여성이 낳은 자손의 경우 상당히 낮기 때문이다. 이것이 일어나는 정확한 유전자형과 메커니즘은 아직 명확하지 않지만, 자연선택은 이러한 여성의 낮은 분압의 산소와 결합하는 능력에 작용하여 중요한 대사 과정을 더 잘 유지할 수 있게 한다.
4. 합성
5. 헴의 구조
헴기는 포르피린으로 알려진 헤테로고리에 결합된 철(Fe) 이온으로 구성된다.[45] 이 포르피린 고리는 중앙에 철 이온이 결합되어 있고 메틴 다리(bridge)에 의해 주기적으로 서로 연결된 4개의 피롤 분자로 구성된다.[45] 산소 결합 부위인 철 이온은 고리의 중앙에 있는 4개의 질소 원자와 배위 결합을 하며, 모두 한 평면에 놓여 있다. 헴은 포르피린 고리 아래 F8 히스티딘 잔기(근위 히스티딘으로도 알려짐)의 이미다졸 고리의 질소(N) 원자를 통해 구상 단백질에 강력하게(공유 결합으로) 결합된다. 여섯 번째 위치는 배위 결합을 통해 산소와 가역적으로 결합하여[46] 6개의 리간드로 구성된 팔면체 그룹을 완성할 수 있다. 이러한 산소와의 가역적 결합은 헤모글로빈이 조직 세포로 산소를 운반하는 데 상당한 도움을 준다.[47] 산소가 결합되지 않으면 매우 약하게 결합된 물 분자가 그 자리를 채워 뒤틀린 팔면체를 형성한다.
철 이온은 제일철(Fe2+) 또는 제이철(Fe3+) 상태일 수 있지만 페리헤모글로빈(메트헤모글로빈) (Fe3+)은 산소와 결합할 수 없다.[48] 결합 시 산소는 일시적 및 가역적으로 Fe2+에서 Fe3+로 산화되고, 산소는 일시적으로 초과산화물 이온으로 변하므로, 산소와 결합하려면 철이 산화수가 +2인 상태로 존재해야 한다.
6. 산소 포화도
6. 1. 옥시헤모글로빈
생리적 호흡 중에 산소가 적혈구의 헤모글로빈 단백질의 헴 성분과 결합할 때 옥시헤모글로빈(산소헤모글로빈)이 형성된다.[52] 이 과정은 폐의 폐포에 인접한 폐 모세혈관에서 일어난다. 그런 다음 산소는 혈류를 통해 이동하여 세포에서 산화적 인산화 과정을 통해 ATP 생성을 위한 최종 전자 수용체로 활용된다. 그러나 혈액의 pH 감소를 막는 데는 도움이 되지 않는다. 환기 또는 호흡은 이산화 탄소를 제거하여 이러한 상태를 반전시켜 pH를 상승시킬 수 있다.[53]
헤모글로빈은 긴장된(T) 형태와 이완된(R) 형태의 두 가지 형태로 존재한다. 조직 수준에서 낮은 pH, 높은 CO2 및 높은 2,3-BPG와 같은 다양한 요인들은 산소 친화력이 낮고, 조직에서 산소를 방출하는 긴장된(T) 형태를 선호한다. 반대로, 높은 pH, 낮은 CO2 또는 낮은 2,3-BPG는 산소와 더 잘 결합할 수 있는 이완된(R) 형태를 선호한다.[54] 시스템의 분압도 O2 친화력에 영향을 미치며, 높은 산소 분압(예: 폐포에 존재하는 산소 분압)에서는 이완된(높은 친화력, R) 상태가 선호된다. 반대로 낮은 산소 분압(예: 조직 세포에 존재하는 산소 분압)에서는 긴장된(낮은 친화력, T) 상태가 선호된다.[55] 또한 철(II) 헴에 산소가 결합하면 철이 포르피린 고리 평면으로 끌어당겨져 약간의 입체구조적 변화가 일어난다. 이러한 변화는 산소가 헤모글로빈 내에 남아 있는 3개의 헴 단위에 결합하도록 촉진한다(따라서 산소가 결합하는 것은 협동적이다).
고전적으로 옥시헤모글로빈의 철은 철(II) 산화 상태로 존재하는 것으로 보인다. 그러나 산소와 헴 철의 복합체는 반자성인 반면, 산소와 고스핀(high-spin) 철(II)은 둘 다 상자성이다. 실험적 증거는 헴 철이 옥시헤모글로빈에서 철(III) 산화 상태에 있고, 산소는 초과산화물 음이온(O2•−)으로 존재하거나 공유 결합 전하 전달 복합체에 있음을 강력히 시사한다.[56]
6. 2. 디옥시헤모글로빈
디옥시헤모글로빈(탈산소화 헤모글로빈)은 산소가 결합되지 않은 헤모글로빈 형태이다. 옥시헤모글로빈과 디옥시헤모글로빈의 흡수 스펙트럼은 서로 다르다. 옥시헤모글로빈은 디옥시헤모글로빈보다 660 nm 파장에서 흡수율이 훨씬 낮은 반면, 940 nm에서는 흡수율이 약간 더 높다. 이러한 차이는 맥박산소측정기를 사용하여 환자 혈액의 산소량을 측정하는 데 활용된다. 또한, 저산소증 상태의 조직에서 나타나는 파란색에서 자줏빛을 띤 청색증 발생을 설명하는 요인이기도 하다.[57]
디옥시헤모글로빈은 상자성을 띠어 자기장에 약하게 끌린다.[58][59] 반면, 옥시헤모글로빈은 반자성을 나타내어 자기장으로부터 약한 반발력을 보인다.[59]
7. 척추동물에서 헤모글로빈의 진화
남극빙어과의 대부분의 뱅어는 찬물에 대한 적응으로 인해 헤모글로빈 유전자를 상실했다.[4]
8. 협동성
산소가 철 복합체에 결합하면 철 원자가 포르피린 고리 평면의 중심을 향해 다시 이동하게 된다(오른쪽의 움직이는 그림 참조). 동시에 철의 다른 극에서 상호작용하는 히스티딘 잔기의 이미다졸 곁사슬이 포르피린 고리 쪽으로 당겨진다. 이러한 상호작용은 고리 평면을 사량체 바깥쪽으로 측면에 밀어넣고, 철 원자에 가까워질수록 히스티딘을 포함하는 단백질 나선에 변형을 유도한다. 이러한 변형은 사량체의 나머지 3개의 단량체로 전달되어 다른 헴 부위에서 유사한 입체구조적 변화를 유도하여 산소가 이들 부위에 더 쉽게 결합되도록 한다.
산소가 헤모글로빈의 한 단량체에 결합함에 따라 사량체의 입체구조는 T(긴장된) 상태에서 R(이완된) 상태로 변화한다. 이러한 변화는 나머지 3개의 단량체의 헴기에 대한 산소의 결합을 촉진하여 헤모글로빈 분자를 산소로 포화시킨다.[65]
헤모글로빈의 산소 결합은 협동적 과정이다. 산소에 대한 헤모글로빈의 결합 친화력은 분자의 산소 포화도에 의해 증가하며, 결합된 첫 번째 산소 분자는 결합에 유리한 방식으로 다음 분자의 결합 부위의 형태에 영향을 미친다. 이러한 긍정적인 협동적 결합은 헤모글로빈 단백질 복합체의 입체구조적 변화를 통해 달성된다. 즉, 헤모글로빈의 어떤 소단위체가 산소와 결합하면 전체 복합체의 입체구조적 변화가 시작되어 다른 소단위체의 산소에 대한 친화력이 증가한다. 결과적으로 헤모글로빈의 산소 결합 곡선은 비협동적 결합과 관련된 정상적인 쌍곡선 모양과 달리 S자형이 된다.
헤모글로빈의 협동성의 동적 메커니즘과 저주파 공명과의 관계가 논의되었다.[66]
9. 산소 이외의 리간드의 결합
9. 1. 경쟁적 저해제
일산화 탄소는 담배 흡연, 배기 가스, 용광로에서의 불완전 연소 등에 포함되어 있으며, 헴 결합 부위에서 산소와 경쟁한다. 일산화 탄소(CO)에 대한 헤모글로빈의 결합 친화력은 산소(O2)에 대한 헤모글로빈의 결합 친화력보다 250배 정도 더 크다.[68][69] 이는 소량의 일산화 탄소가 표적 세포로 산소를 운반하는 헤모글로빈의 능력을 극적으로 감소시킨다는 것을 의미한다.[70] 헤모글로빈이 일산화 탄소와 결합하면 카복시헤모글로빈이라는 매우 밝은 빨간색 화합물을 형성하는데, 이로 인해 일산화 탄소 중독 피해자가 사망 시 피부가 흰색이나 파란색이 아닌 분홍색을 나타낼 수 있다. 공기 흡입 시 일산화 탄소의 수준이 0.02% 이하로 낮으면 두통과 메스꺼움이 일어나고, 일산화 탄소 농도가 0.1%로 증가하면 의식을 잃게 된다. 흡연을 많이 하는 사람의 경우 산소 활성 부위의 최대 20%가 일산화 탄소에 의해 차단될 수 있다.
유사한 방식으로, 헤모글로빈은 황화 수소(H2S)를 포함하여 사이안화물(CN−), 일산화 황(SO) 및 황화물(S2−)에 대해서도 경쟁적인 결합 친화력을 가지고 있다. 이들 모두는 산화 상태를 바꾸지 않고 헴의 철분과 결합하지만 그럼에도 불구하고 산소의 결합을 억제하여 심각한 독성을 유발한다.
9. 2. 알로스테릭 리간드
이산화 탄소는 헤모글로빈의 알로스테릭 부위에 결합하여 헤모글로빈으로부터 산소 방출을 촉진한다. 정맥혈에서 이산화 탄소에 대한 증가된 친화력은 보어 효과로 알려져 있다. 탄산무수화효소를 통해 이산화 탄소는 물과 반응하여 탄산을 생성하고, 탄산은 중탄산염과 양성자로 나누어진다.
:CO2 + H2O → H2CO3 → HCO3− + H+
따라서 이산화 탄소 수치가 높은 혈액의 pH는 더 낮다(더 산성임). 헤모글로빈은 양성자 및 이산화 탄소와 결합할 수 있으며, 이는 단백질의 입체구조적 변화를 일으키고 산소의 방출을 촉진한다. 양성자는 단백질의 여러 부위에 결합하는 반면, 이산화 탄소는 α-아미노기에 결합한다.[71] 이산화 탄소는 헤모글로빈과 결합하여 카바미노헤모글로빈을 형성한다.[72] 이산화 탄소와 산의 결합으로 인해 헤모글로빈의 산소 친화력이 감소하는 현상을 보어 효과라고 한다. 보어 효과는 R 상태보다는 T 상태를 선호하며, 산소 포화도 곡선을 오른쪽으로 이동시킨다.
헤모글로빈은 헤모글로빈에 결합한 산소를 방출하는 것이 필요하다. 그렇지 않다면 결합하는 것에 대한 의미가 없다. 헤모글로빈의 S자형 곡선은 결합(폐에서 산소와 결합)과 해리(조직 세포에서 산소와 해리)에 효율적이다.[73]
높은 고도에 적응된 사람들의 경우 혈액 내 2,3-비스포스포글리세르산(2,3-BPG)의 농도가 증가하여 산소 분압이 낮은 조건에서 더 많은 양의 산소를 조직으로 전달할 수 있게 한다. 분자 Y가 분자 X의 수송 분자 Z에 대한 결합에 영향을 미치는 이러한 현상을 이종성 알로스테릭 효과(heterotropic allosteric effect)라고 한다.
10. 사람의 헤모글로빈 유형
사람의 헤모글로빈은 발생 단계에 따라 다양한 유형이 존재한다. 배아 단계에서는 고워 1 (ζ2ε2), 고워 2 (α2ε2), 헤모글로빈 포틀랜드 I (ζ2γ2), 헤모글로빈 포틀랜드 II (ζ2β2)가 존재한다.[32][79] 태아 단계에서는 헤모글로빈 F (α2γ2)가 주를 이룬다.[32][79]
신생아(출생 직후의 신생아) 단계에서는 다음과 같은 변이체가 존재한다.
- 헤모글로빈 A (성인 헤모글로빈) (α2β2): 가장 흔한 형태로, 정상적인 양은 95% 이상이다.[32][79]
- 헤모글로빈 A2 (α2δ2): δ 사슬 합성은 임신 3분기 후반에 시작되며, 성인의 정상 범위는 1.5~3.5%이다.[32][79]
- 헤모글로빈 F (태아 헤모글로빈) (α2γ2): 성인의 경우 F 세포라고 불리는 제한된 적혈구 집단으로 제한된다. 그러나 낫 모양 적혈구 빈혈증 및 배타-지중해빈혈이 있는 사람에서는 헤모글로빈 F의 수치가 높아질 수 있다.[32][79]
질병과 관련된 비정상적인 헤모글로빈 형태도 존재한다.[32][79]
- 헤모글로빈 D – (α2βD2): 헤모글로빈의 변이체[32][79]
- 헤모글로빈 H (β4): β 사슬의 사량체로 형성된 헤모글로빈의 변이체로 α-지중해빈혈의 변이체에 존재할 수 있다.[32][79]
- 헤모글로빈 바트 (γ4): γ 사슬의 사량체로 형성된 헤모글로빈의 변이체로 α-지중해빈혈의 변이체에 존재할 수 있다.[32][79]
- 헤모글로빈 S (α2βS2): 낫 모양 적혈구 빈혈증 환자에게서 발견되는 헤모글로빈의 변이체이다. β-사슬 유전자에 변이가 생겨 헤모글로빈의 특성이 변하여 적혈구가 병들게 된다.[32][79]
- 헤모글로빈 C (α2βC2): β-사슬 유전자의 변이로 인한 또 다른 변이체. 이 변이체는 경미한 만성 용혈성 빈혈을 유발한다.[32][79]
- 헤모글로빈 E (α2βE2): β-사슬 유전자의 변이로 인한 또 다른 변이체. 이 변이체는 경미한 만성 용혈성 빈혈을 유발한다.[32][79]
- 헤모글로빈 AS: 하나의 성인 헤모글로빈 유전자와 하나의 낫 모양 적혈구 빈혈증 유전자를 가지고 있는 낫 모양 적혈구 형질을 일으키는 이형접합성 형태[32][79]
- 헤모글로빈 SC 질환: 하나의 낫 모양 적혈구 빈혈증 유전자와 헤모글로빈 C 유전자를 가지고 있는 이형접합성 형태[32][79]
- 헤모글로빈 홉킨스-2: 헤모글로빈 S와 결합하여 낫 모양 적혈구 빈혈증을 일으키는 것으로 여겨지는 헤모글로빈의 변이체이다.[32][79]
11. 척추동물에서 헤모글로빈의 분해
적혈구가 노화나 결함으로 인해 수명이 다하면 지라나 간에 있는 대식세포의 식세포 작용에 의해 순환계에서 제거되거나 순환계 내에서 용혈된다. 그런 다음 유리 헤모글로빈은 단핵구 또는 대식세포에서만 발현되는 헤모글로빈 수용체 CD163을 통해 순환계에서 제거된다. 이들 세포 내에서 헤모글로빈 분자는 분해되고 철분은 재활용된다. 이 과정은 또한 분해된 헴 분자 하나 당 일산화 탄소 한 분자를 생성한다.[80] 헴 분해는 인체 내 유일한 일산화 탄소의 천연적인 공급원이며, 정상적인 공기를 호흡하는 사람에서 혈액 내 일산화 탄소 수치를 정상으로 유지하는 역할을 한다.[81]
헴 분해의 또 다른 주요 최종 산물은 빌리루빈이다. 적혈구가 평소보다 더 빨리 파괴되면 혈액에서 빌리루빈의 수치가 증가되는 것으로 감지된다. 부적절하게 분해된 헤모글로빈 단백질이나 혈액 세포로부터 너무 빨리 방출된 헤모글로빈은 작은 혈관, 특히 콩팥의 여과 기능을 담당하는 섬세한 혈관을 막아 콩팥 손상을 일으킬 수 있다. 철은 헴으로부터 제거되어 나중에 사용하기 위해 회수되며, 조직에 헤모시데린이나 페리틴으로 저장되고 트랜스페린인 β-글로불린에 의해 혈장으로 운반된다. 포르피린 고리가 분해되면 파편은 일반적으로 빌리루빈이라는 노란색 색소로 분비되며, 이는 쓸개즙의 형태로 장으로 분비된다. 장은 빌리루빈을 유로빌리노젠으로 대사한다. 유로빌리노젠은 스테르코빌린이라는 색소 형태로 대변을 통해 몸 밖으로 배출된다. 글로불린은 아미노산으로 대사된 후 순환계로 방출된다.
12. 헤모글로빈과 관련된 질병
헤모글로빈 결핍은 빈혈에서처럼 헤모글로빈 분자의 양이 감소하거나, 동일한 산소 분압에서 산소와 결합하는 각 분자의 능력이 감소하여 일어날 수 있다. 헤모글로빈병증(헤모글로빈 분자의 비정상적인 구조를 초래하는 유전적 결함)[82]은 이 두 가지 모두를 유발할 수 있으며, 혈액의 산소 운반 능력을 감소시킨다. 헤모글로빈 결핍은 혈액 내 산소 분압의 감소로 정의되는 저산소증과는 다르다.[83][84][85][86]
헤모글로빈 결핍의 일반적인 원인으로는 혈액 손실, 영양 결핍, 골수 문제, 화학 요법, 신부전, 낫 모양 적혈구 빈혈증과 같은 비정상적인 헤모글로빈 등이 있다. 각 헤모글로빈 분자의 산소 운반 능력은 혈액의 pH나 CO2 농도 변화에 따라 변경되어 산소-헤모글로빈 해리 곡선의 변화를 유발할 수 있지만, 일산화 탄소 중독처럼 병리학적으로 변화될 수도 있다.
적혈구 수의 감소 여부와 관계없이 헤모글로빈 감소는 빈혈을 유발한다. 철분 결핍증과 그에 따른 철분 결핍성 빈혈은 서구 세계에서 가장 흔한 빈혈의 원인이다. 철분 부족은 헴 합성을 감소시켜 철분 결핍성 빈혈에서 적혈구를 저색소성(적색 헤모글로빈 색소 부족) 및 소적혈구성(정상보다 작음)으로 만든다. 다른 빈혈들은 드물게 나타난다. 용혈(적혈구 분해 가속화)에서 나타나는 황달은 헤모글로빈 대사 산물인 빌리루빈에 의해 유발되며, 순환하는 헤모글로빈은 신부전을 일으킬 수 있다.
글로빈 사슬의 일부 돌연변이는 낫 모양 적혈구 빈혈증, 지중해빈혈과 같은 헤모글로빈병증과 관련이 있다. 다른 돌연변이는 양성이며 헤모글로빈 변이체라고 불린다.
포르피린증은 헴 합성 대사 경로에 이상이 있는 유전 질환이다. 영국의 조지 3세는 가장 유명한 포르피린증 환자일 것이다.
헤모글로빈 A는 각 β 사슬 말단의 발린(α-아미노산)에서 포도당과 천천히 결합한다. 생성된 분자는 Hb A1c(당화 헤모글로빈)이다. 헤모글로빈 아미노산과 포도당의 결합은 많은 단백질에서 효소 없이 자발적으로 일어나며, 유용한 기능을 하는지는 알려져 있지 않다. 혈액 내 포도당 농도가 증가하면 Hb A1c로 전환되는 Hb A 비율이 증가한다. 당뇨병 환자는 혈당이 높아 Hb A1c 비율이 높다. Hb A와 포도당의 결합 속도가 느려 Hb A1c 비율은 적혈구 수명(약 120일) 동안의 혈당 수준을 반영한다.[87] 제2형 당뇨병의 장기간 조절을 모니터링하기 위해 당화 헤모글로빈 수치를 측정하며, 제2형 당뇨병을 제대로 관리하지 못하면 적혈구 내 당화 헤모글로빈 수치가 높아진다. 정상 범위는 약 4.0~5.9%이며, 7% 미만이 권장된다. 9% 초과는 조절 불량, 12% 초과는 매우 불량한 조절을 의미한다. 당화 헤모글로빈 수치를 7%에 가깝게 유지하는 당뇨병 환자는 합병증을 피할 가능성이 더 높다.[88] 당화 헤모글로빈 증가는 산소 친화력을 높여 조직에서 산소 방출을 방해하고, 극단적인 경우 저산소증을 유발한다.[89]
적혈구증가증이라고 불리는 적혈구 수나 크기의 증가는 헤모글로빈 수치 상승과 관련이 있다. 이는 선천성 심장 질환, 폐성심, 폐섬유증, 과도한 적혈구생성인자, 적혈구증가증으로 인해 발생할 수 있다.[90] 높은 헤모글로빈 수치는 고지대 노출, 흡연, 탈수(헤모글로빈 농축), 진행성 폐 질환, 특정 종양으로 인해 발생할 수 있다.[51]
인도 폰디체리에서 실시된 최근 연구는 관상동맥 질환에 대한 헤모글로빈의 중요성을 보여준다.[91]
13. 진단용
헤모글로빈 농도 측정은 전체 혈구 수 측정의 일부로, 가장 일반적으로 수행되는 혈액 검사 중 하나이다.[92] 헌혈 전후에 헤모글로빈 농도를 검사하는 것이 일반적이다. 검사 결과는 g/L, g/dL, mol/L 단위로 보고된다. 1 g/dL은 약 0.6206 mmol/L에 해당하지만, 분자의 중합체 상태에 관한 불확실성 때문에 mol/L 단위는 자주 사용되지 않는다.[92]
헤모글로빈 농도가 정상보다 낮으면 빈혈이라고 한다. 빈혈은 적혈구 크기에 따라 소구성, 대구성, 정상구성으로 분류된다.
실험실 헤모글로빈 검사는 혈액 샘플(동맥, 정맥, 모세혈관) 채취 후 혈액학 분석기와 CO-산소측정기로 분석하여 이루어진다. 최근에는 맥박 CO-산소측정법을 이용한 비침습적 헤모글로빈 검사 방법도 사용되고 있다.[97]
근적외선 분광법을 사용하면 옥시헤모글로빈 및 디옥시헤모글로빈 농도를 연속적, 국소적, 비침습적으로 측정할 수 있다.[98][99][100][101][102] 이 기술은 스포츠 훈련, 인체공학, 재활, 환자 모니터링, 신생아 연구, 기능적 뇌 모니터링, 뇌-컴퓨터 인터페이스, 비뇨기과(방광 수축), 신경학(신경혈관 결합) 등 다양한 연구 분야에서 활용된다.
혈당 농도의 장기간 조절 상태는 Hb A1c 농도를 측정하여 확인할 수 있다. Hb A1c는 헤모글로빈 A와 포도당이 비가역적인 반응을 통해 생성되는 물질이다. 포도당 농도가 높을수록 Hb A1c 생성량이 많아진다. Hb A1c는 적혈구 수명(약 120일) 동안의 평균 혈당 수치를 반영하며, 6.0% 이하면 장기간 혈당 조절이 양호한 상태, 7.0% 이상이면 조절 이상을 의심할 수 있다. 이 검사는 당뇨병 환자에게 특히 유용하다.[104]
기능적 자기공명영상(fMRI)은 상자성을 띠어 자기장에 민감한 디옥시헤모글로빈의 신호를 이용한다. 근적외선 분광법(NIRS)과 fMRI를 함께 사용하면 혈액 산소 수준 의존(BOLD) 신호와 옥시헤모글로빈 및 디옥시헤모글로빈 신호 간의 상관관계를 확인할 수 있다.[105]
14. 운동 추적 및 자체 추적 사용
헤모글로빈은 비침습적으로 추적되어 스포츠 퍼포먼스와 훈련에 대한 이해를 돕는 데 활용될 수 있다. 일상 활동에서의 혈액 농축 및 혈액 희석 효과를 추적하는 개별적인 데이터 세트를 구축할 수 있기 때문이다. 운동 선수들은 종종 지구력과 운동 강도에 대해 우려한다. 센서는 조직을 통해 적색광과 적외선을 광 검출기로 방출하는 발광 다이오드를 사용하며, 광 검출기는 신호를 프로세서로 보내 헤모글로빈 단백질에 의한 빛 흡수를 계산한다.[106] 이 센서는 손가락에 고정되는 작은 감지 장치로 구성된 맥박 산소 측정기와 유사하다.
15. 척추동물이 아닌 생물에서의 헤모글로빈 유사체
세균, 원생동물, 균류를 포함한 생물체는 모두 헤모글로빈 유사 단백질을 가지고 있으며, 그 역할은 기체 리간드의 가역적 결합을 포함하는 것으로 알려지고 예측된다.[107] 이러한 단백질 중 상당수는 글로빈과 헴 부분(편평한 포르피린 지지체의 철)을 포함하고 있기 때문에 전체적인 3차 구조가 척추동물의 헤모글로빈 구조와 매우 다르지만 보통 헤모글로빈이라고 불린다. 특히 하등 동물에서는 "미오글로빈"과 헤모글로빈을 구별하는 것이 불가능한 경우가 많은데, 이들 생물체 중 일부는 근육이 없거나, 인식할 수 있는 별도의 순환계가 있지만 산소 운반을 담당하는 순환계가 없을 수도 있기 때문이다(예: 많은 곤충 및 기타 절지동물). 이 모든 분류군에서 기체 결합을 다루는 헴/글로빈 함유 분자(단량체 글로빈 분자도 포함)를 옥시헤모글로빈이라고 한다. 옥시헤모글로빈은 산소 운반 및 감지 외에도 NO, CO2, 황화물, 심지어 혐기성 환경에서 O2를 제거하는 역할도 할 수 있다.[107]
헤모글로빈의 구조는 생물종에 따라 다양하다. 헤모글로빈은 생물의 모든 계에서 생성되지만, 모든 생물체에서 생성되는 것은 아니다. 세균, 원생동물, 조류, 식물과 같은 생물종은 종종 단일 글로빈 헤모글로빈을 가지고 있다. 많은 선형동물, 연체동물, 갑각류는 척추동물의 헤모글로빈 분자보다 훨씬 큰 다중 소단위체 분자를 함유하고 있다. 특히, 균류와 거대 환형동물에서 발견되는 키메라 헤모글로빈은 글로빈과 다른 유형의 단백질을 모두 포함할 수 있다.[108]
생물체에서 가장 눈에 띄는 헤모글로빈의 생성 및 용도 중 하나는 거대 관벌레인 리프티아 파킵틸라(''Riftia pachyptila'')에서 찾아볼 수 있다. 이 관벌레는 길이가 2.4m에 달하고 해양의 화산 분출구에서 서식한다. 소화관 대신에 이 벌레에는 무게의 절반을 차지하는 세균 개체군이 포함되어 있다. 세균은 열수구의 H2S를 물에서 생성된 O2와 산화시켜 H2O와 CO2로부터 양분을 만들기 위한 에너지를 생산한다. 벌레의 상단은 진홍색 부채꼴 구조("깃털")로 물 속으로 뻗어나가고, 세균을 위한 H2S와 O2, 그리고 광합성 식물과 유사한 합성 원료를 사용하기 위한 CO2를 흡수한다. 이 구조는 각각 연관된 헴 구조를 포함하는 최대 144개의 글로빈 사슬을 갖는 몇 가지 매우 복잡한 헤모글로빈의 함량으로 인해 밝은 빨간색이다. 이러한 헤모글로빈은 대부분의 다른 종의 헤모글로빈처럼 황화물에 의해 완전히 "중독"되거나 억제되지 않고 황화물이 있을 때 산소를 운반할 수 있고 심지어 황화물을 운반할 수 있다는 점에서 주목할 만하다.[109][110]
16. 기타 산소 결합 단백질
미오글로빈은 사람을 포함한 많은 척추동물의 근육 조직에서 발견되며 근육 조직에 뚜렷한 빨간색 또는 어두운 회색을 부여한다. 미오글로빈은 구조와 순서가 헤모글로빈과 매우 유사하지만 사량체는 아니며, 대신 협동적 결합이 결여된 단량체이다. 미오글로빈은 산소를 운반하는 대신 산소를 저장하는 데 사용된다.[1]
헤모사이아닌은 자연에서 발견되는 두 번째로 흔한 산소 운반 단백질로, 많은 절지동물과 연체동물의 혈액에서 발견된다. 철 헴기 대신 구리 보결분자단을 사용하며 산소화되면 파란색을 띤다.[1]
헤메리트린은 일부 해양 무척추동물과 환형동물의 일부 종에서 사용하는 철 함유 비헴 단백질로, 혈액에서 산소를 운반한다. 산소와 결합하면 분홍색/보라색으로 나타나고 그렇지 않으면 투명해진다.[1]
클로로크루오린은 많은 환형동물에서 발견되며 에리트로크루오린과 매우 유사하지만 헴기의 구조는 크게 다르다. 산소와 해리되면 녹색으로 나타나고 산소와 결합하면 빨간색으로 나타난다.[1]
바나빈은 바나듐 크로마젠(''vanadium chromagen'')으로도 알려져 있으며, 멍게(우렁쉥이)의 혈액에서 발견된다. 이로 인해 한때 금속 원소인 바나듐이 산소 결합 보결분자단으로 사용된다는 가설이 세워졌다. 그러나 바나듐을 함유하고 있지만 산소와 거의 결합하지 않기 때문에 다른 기능을 가지고 있으며, 이는 아직 밝혀지지 않았다(멍게는 일부 헤모글로빈도 포함하고 있음). 이들은 독소로 작용할 수 있다.[1]
에리트로크루오린은 지렁이를 포함한 많은 환형동물에서 발견되며, 수십, 아마도 수백 개의 철 및 헴 함유 단백질 소단위체가 함께 결합되어 분자량이 이상인 단일 단백질 복합체를 포함하는 자유롭게 떠다니는 거대한 혈액 단백질이다.[1]
레그헤모글로빈은 질소고정세균과 공생하는 콩과식물에서 발견된다. 자주개자리나 대두와 같은 콩과식물에서 뿌리에 있는 질소고정세균은 철 헴을 함유한 산소 결합 단백질인 레그헤모글로빈에 의해 산소로부터 보호된다. 보호되는 특정 효소는 질소고정효소이며, 이는 유리 산소가 있는 상태에서 질소를 환원할 수 없다.[1]
코보글로빈은 합성 코발트 기반 포르피린을 함유한 단백질이다. 코보단백질은 산소와 결합하면 무색으로 나타나지만 정맥으로 들어가면 노란색으로 나타난다.[1]
17. 적혈구가 아닌 세포에서의 헤모글로빈
뇌에서는 흑색질의 A9 도파민작동성 뉴런, 대뇌 겉질과 해마의 성상교세포, 모든 성숙한 희소돌기아교세포에 헤모글로빈이 존재한다.[13] 이들 세포의 뇌 헤모글로빈은 "산소 저장을 통해 무산소 상태에서 항상성 메커니즘을 제공할 수 있으며, 이는 에너지 생산에 대한 요구 사항이 높고, 대사 활성이 높은 A9 도파민작동성 뉴런에 특히 중요하다"라고 제안되었다.[13] "A9 도파민작동성 뉴런은 높은 미토콘드리아 활성 외에도 자동 산화 및 모노아민 산화효소(MAO) 매개 도파민의 탈아미노화와 접근 가능한 철의 후속 반응으로 매우 독성이 강한 하이드록실 라디칼 생성을 통한 과산화 수소의 생성으로 인한 강렬한 산화 스트레스를 받고 있기 때문에 무산소 변성의 위험이 특히 클 수 있다"는 사실이 추가로 지적되었다.[13] 이는 파킨슨병에서 이들 세포의 퇴행 위험을 설명할 수 있다.[13]
뇌 외부의 헤모글로빈은 대식세포,[111] 폐포 세포[112] 및 콩팥의 혈관사이세포[113]에서 항산화제 및 철 대사 조절제로서 산소 운반이 아닌 기능을 가지고 있다.
18. 역사, 예술에서
역사적으로 피의 색과 녹 사이의 연관성은 로마 신화의 전쟁의 신인 마르스(Mars)와 화성과의 연관성과 관련이 있다. 그 이유는 화성이 고대인에게 피를 연상시키는 주황색-빨간색이기 때문이다. 화성의 색깔은 화성 토양의 산소와 결합된 철 화합물로 인한 것이지만, 혈액이 붉은색인 것이 헤모글로빈과 그 산화물의 철 때문이라는 것은 일반적인 오해이다. 철의 배위자화(ligation) 및 산화환원 상태가 포르피린의 pi에서 pi*로 또는 n에서 pi*로의 전자 전이에 영향을 미치고 따라서 광학적 특성이 있지만 붉은색은 실제로 철 그 자체가 아니라 철이 결합된 헤모글로빈의 포르피린 부분에 기인한다.[114]
줄리안 보스 안드레아는 2005년에 단백질의 공격을 기반으로 "하트 오브 스틸(헤모글로빈), Heart of Steel (Hemoglobin)"이라는 조각품을 만들었다. 
몬트리올의 예술가인 니콜라스 바이어(Nicolas Baier)는 헤모글로빈 분자의 구조를 보여주는 스테인리스 스틸 조각품인 "Lustre (Hémoglobine)"를 만들었다. 이는 몬트리올에 있는 맥길 대학교 의료 센터의 연구 센터의 아트리움에 전시되어 있다. 이 조각품의 크기는 약 10m × 10m × 10m이다.[117][118]
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