OmpA 유사 막관통 도메인
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1. 개요
OmpA 유사 막관통 도메인은 8가닥의 베타 배럴 구조로 구성되며, 세균 독성에 기여하고 숙주 세포 또는 면역 조절 물질에 결합하는 기능을 수행한다. 대장균 OmpA, 페스트균 Ail 등이 대표적이며, 이들 단백질 중 일부는 백신 후보 물질로 연구되고 있다. 이 도메인은 세균의 숙주 세포 부착, 혈액뇌장벽 침투 등에 관여하며, 크로노박터 사카자키, 보렐리아 아프젤리 등 다양한 세균에서 발견된다.
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OmpA 유사 막관통 도메인 | |
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OmpA 유사 막관통 도메인 | |
![]() | |
Pfam | PF01389 |
Pfam 클랜 | CL0193 |
InterPro | IPR000498 |
PROSITE | PDOC00819 |
SCOP | 1bxw |
TCDB | 1.B.6 |
OPM 패밀리 | 26 |
OPM 단백질 | 1qjp |
PDB | 1g90A:22-195 1bxwA:22-192 1qjpA:22-192 |
2. 구조
OmpA 유사 막관통 도메인은 8가닥의 상하 베타 배럴 구조로 구성되어 있다. 이 가닥들은 4개의 세포 외 루프와 3개의 세포 내 회전을 통해 연결된다.[12][4]
OmpA 유사 막관통 도메인은 다양한 기전을 통해 세균 독성에 기여하는데, 주로 숙주 세포나 Factor H와 같은 면역 조절 물질에 결합하는 방식으로 작용한다.[13][14][15][16] 이러한 기능은 세균이 숙주 세포에 부착하고, 숙주의 면역 반응을 회피하며 질병을 유발하는 데 중요한 역할을 한다.
3. 기능
3. 1. 주요 기능 및 관련 세균
다수의 OmpA 유사 막관통 도메인은 숙주 세포 또는 Factor H와 같은 면역 조절 물질에 결합하는 등 다양한 기전을 통해 세균의 독성에 기여한다. 주목할 만한 예로는 대장균 OmpA와 페스트균 Ail이 있다. 이러한 단백질 중 일부는 백신 후보 물질이다.3. 2. 백신 후보 물질
대장균(E. coli) OmpA와 페스트균(Yersinia pestis) Ail과 같이, 수많은 OmpA 유사 막관통 도메인은 숙주 세포 또는 Factor H와 같은 면역 조절 물질에 결합하는 등 다양한 기전을 통해 세균의 독성에 기여한다. 이러한 단백질 중 일부는 백신 후보 물질이다.[13][15][16][14]
참조
[1]
논문
Structure of the outer membrane protein A transmembrane domain
1998-11
[2]
논문
A molecular Swiss army knife: OmpA structure, function and expression
2007-08
[3]
논문
A novel sRNA that modulates virulence and environmental fitness of Vibrio cholerae
2009-07
[4]
논문
NMR structure of the integral membrane protein OmpX
2004-03
[5]
논문
Cloning and expression of the Escherichia coli K1 outer membrane protein A receptor, a gp96 homologue
2003-04
[6]
논문
Outer membrane protein A (OmpA) of Cronobacter sakazakii binds fibronectin and contributes to invasion of human brain microvascular endothelial cells
2009-05
[7]
논문
Structural insights into Ail-mediated adhesion in Yersinia pestis
2011-11
[8]
논문
The Borrelia afzelii outer membrane protein BAPKO_0422 binds human factor-H and is predicted to form a membrane-spanning β-barrel
2015
[9]
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2011-11
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The Borrelia afzelii outer membrane protein BAPKO_0422 binds human factor-H and is predicted to form a membrane-spanning β-barrel
2015
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