당단백질

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1. 개요

당단백질은 올리고당이 공유 결합으로 결합된 단백질로, 글리코실화라는 과정을 통해 형성된다. 글리코실화에는 여러 종류가 있으며, N-결합과 O-결합이 가장 일반적이다. 당단백질은 단백질 접힘, 안정성 개선, 세포 신호전달 등 다양한 기능을 하며, 세포 내에서는 혈액, 세포외기질, 세포막의 외표면에 존재한다. 당단백질은 항체, 호르몬 등 다양한 분자로 작용하며, 글라이코믹스라는 학문 분야를 통해 연구된다. 당단백질의 합성에는 재조합 기술과 글리코실화 방법이 사용되며, 암, 크론병, 고콜레스테롤 치료 등 다양한 분야에 응용될 수 있다.

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당단백질
기본 정보
당단백질의 구조
설명	단백질에 올리고당이 공유 결합된 분자
기능	세포 간 인식 면역 반응 호르몬의 작용 세포외 기질의 형성 단백질 폴딩 세포 신호 전달 세포 접착
당사슬 결합 종류
N-글리코실화	아스파라긴(Asn) 잔기의 아마이드 질소에 당사슬 결합
O-글리코실화	세린(Ser) 또는 트레오닌(Thr) 잔기의 하이드록실 산소에 당사슬 결합
C-글리코실화	트립토판(Trp) 잔기의 탄소에 당사슬 결합
포스포글리칸	세린(Ser) 잔기에 인산기를 통해 당사슬 결합
글리피에이션	글리코실포스파티딜이노시톨 (GPI) 앵커를 통해 당사슬 결합
추가 정보
주요 역할	막 단백질 분비 단백질 세포외 단백질 혈청 단백질 세포 표면 단백질
생성 과정	소포체(ER)에서 주로 생성 골지체에서 추가적인 당화 과정 발생
질병과의 연관성	암 자가면역 질환 감염성 질환
치료적 응용	재조합 단백질 치료제 백신 개발 진단 마커
연구 분야	당생물학
특징	단백질 기능에 중요한 영향 세포 신호 전달 및 세포 인식에 중요 다양한 생체 활성 물질
발견	19세기 중반부터 연구 시작
대표적인 당단백질	항체, 뮤신, 콜라겐, 인터페론, 호르몬

2. 글리코실화의 종류

글리코실화에는 몇 가지 유형이 있지만, ''N''-결합 글리코실화와 ''O''-결합 글리코실화가 가장 일반적이다.

'''P''-결합 글리코실화**: 포스포세린의 인에 당이 부착된다.
'''C''-결합 글리코실화**: 트립토판에 만노스를 첨가하는 것과 같이 탄소에 당이 직접 부착된다.
'''S''-결합 글리코실화**: β-GlcNAc가 시스테인 잔기의 황 원자에 부착된다.^[25]
'''글리피화''': 글리코실포스파티딜이노시톨(GPI) 당지질이 폴리펩타이드의 C-말단에 부착되어 막 앵커로 작용한다.
'''당화''': 비효소적 글리코실화라고도 하며, 효소의 조절 작용 없이 마이야르 반응을 통해 당이 단백질 또는 지질 분자에 공유 결합된다.

2. 1. N-결합 글리코실화

''N''-결합 글리코실화에서 당은 일반적으로 아스파라긴의 아마이드 곁사슬의 질소에 부착된다.^[25]

2. 2. O-결합 글리코실화

''O''-결합 글리코실화에서 당은 일반적으로 세린 또는 트레오닌의 산소에 부착되지만, 티로신이나 비표준 아미노산인 하이드록시리신 및 하이드록시프롤린에도 부착된다.

2. 3. P-결합 글리코실화

''P''-결합 글리코실화에서 당은 포스포세린의 인에 부착된다.^[25]

2. 4. C-결합 글리코실화

''C''-결합 글리코실화는 당이 탄소에 직접 부착되는 형태인데, 예를 들어 트립토판에 만노스가 첨가되는 경우가 있다.^[25]

2. 5. S-결합 글리코실화

S-결합 글리코실화에서 β-GlcNAc가 시스테인 잔기의 황 원자에 부착된다.^[25]^[7]

2. 6. 글리피에이션 (Glypiation)

글리코실포스파티딜이노시톨(GPI) 당지질이 폴리펩타이드의 C-말단에 부착되어 막 앵커 역할을 한다.^[25]

2. 7. 당화 (Glycation)

당화는 비효소적 글리코실화라고도 하며, 효소의 조절 작용 없이 마이야르 반응을 통해 당이 단백질이나 지질 분자에 공유 결합되는 것이다. 다음과 같은 여러 종류의 당화가 존재하지만, 처음 두 가지가 가장 일반적이다.^[25]

N-결합 당화에서는 당이 질소에 부착되는데, 일반적으로 아스파라긴의 아마이드 측쇄에 부착된다.
O-결합 당화에서는 당이 산소에 부착되는데, 일반적으로 세린이나 트레오닌에 부착되지만, 티로신이나 하이드록실라이신 및 하이드록시프롤린과 같은 비표준 아미노산에도 부착될 수 있다.
P-결합 당화에서는 당이 인산세린의 인산에 부착된다.
C-결합 당화에서는 당이 탄소에 직접 부착되는데, 예를 들어 트립토판에 만노스가 첨가되는 경우가 있다.
S-결합 당화에서는 β-GlcNAc가 시스테인 잔기의 황 원자에 부착된다.^[7]
글리피화에서는 GPI 당지질이 폴리펩타이드의 C-말단에 부착되어 막 앵커 역할을 한다.

3. 단당류

진핵생물의 당단백질에서 흔히 발견되는 단당류는 다음과 같다.^[26]

사람의 당단백질에서 발견되는 주요 당^[27]
당	유형	약자
β-D-포도당	헥소스	Glc
β-D-갈락토스	헥소스	Gal
β-D-만노스	헥소스	Man
α-L-푸코스	디옥시헥소스	Fuc
N-아세틸갈락토사민	아미노헥소스	GalNAc
N-아세틸글루코사민	아미노헥소스	GlcNAc
N-아세틸뉴라민산	아미노논울로손산 (시알산)	NeuNAc
자일로스	펜토스	Xyl

당 그룹은 단백질 접힘을 돕고, 단백질의 안정성을 개선하며 세포 신호전달에 관여한다.

4. 당단백질의 구조

모든 당단백질의 중요한 구조적 요소는 올리고당이 단백질에 공유결합으로 결합되어 있다는 것이다.^[4] 포유류 글리칸에는 글루코스(Glc), 푸코스(Fuc), 자일로스(Xyl), 만노스(Man), 갈락토스(Gal), N-아세틸글루코사민(GlcNAc), 글루쿠론산(GlcA), 이두론산(IdoA), N-아세틸갈락토사민(GalNAc), 시아알산, 그리고 5-N-아세틸뉴라민산(Neu5Ac)을 포함한 10가지 일반적인 단당류가 있다.^[3] 이러한 글리칸은 단백질 아미노산 사슬의 특정 영역에 결합한다.

당단백질에서 가장 일반적인 두 가지 결합은 N-결합 및 O-결합 당단백질이다.^[3] N-결합 당단백질은 글리칸이 단백질 서열 내에 아스파라긴 아미노산의 질소에 결합되어 있다.^[4] O-결합 당단백질은 당이 단백질의 세린 또는 트레오닌 아미노산의 산소 원자에 결합되어 있다.^[4]

당단백질의 크기와 구성은 크게 다를 수 있으며, 탄수화물 구성은 당단백질 총 질량의 1%에서 70%까지 다양하다.^[4] 세포 내에서, 당단백질은 혈액, 세포외기질 또는 세포막의 외표면에 나타나며, 진핵세포에 의해 분비되는 단백질의 상당 부분을 차지한다.^[4] 당단백질은 항체에서 호르몬에 이르기까지 다양한 화학 물질로 기능할 수 있다.^[4]

5. 글라이코믹스 (Glycomics)

글라이코믹스는 세포의 탄수화물 성분을 연구하는 학문이다.^[4] 글라이코믹스는 당단백질에만 국한되지 않지만, 서로 다른 당단백질과 그 구조에 대한 더 많은 정보를 밝혀낼 수 있다.^[4] 이 연구 분야의 목적 중 하나는 어떤 단백질이 당화되는지, 그리고 아미노산 서열의 어느 부분에서 당화가 일어나는지를 결정하는 것이다.^[4] 역사적으로 질량 분석법은 당단백질의 구조를 확인하고 부착된 탄수화물 사슬을 특성화하는 데 사용되어 왔다.^[4]^[10]

6. 당단백질의 예시

체내에서 발견되는 당단백질의 한 예는 호흡 기관 및 소화 기관에서 분비되는 점액에 포함된 뮤신이다.^[28] 뮤신에 부착된 당은 상당한 수분 보유 능력을 가지고 있으며, 소화 효소에 의한 단백질 분해에 저항성을 부여한다.

당단백질은 백혈구 인식에서 중요한 역할을 한다. 면역계에서 작용하는 당단백질의 예는 다음과 같다.

항원과 직접적으로 상호작용을 하는 항체(면역글로불린)와 같은 분자.
세포 표면에서 발현되고 후천성 면역 반응의 일부로서 T 세포와 상호작용하는 주조직 적합성 복합체(MHC)의 분자.
적혈구 표면의 시알릴 루이스 X 항원.
ABO식 혈액형 적합성 항원의 H 항원.

당단백질의 다른 예들은 다음과 같다.

생식샘 자극 호르몬(황체 형성 호르몬, 여포 자극 호르몬)
당단백질 IIb/IIIa: 정상적인 혈소판 응집 및 내피에 대한 부착에 필요한 혈소판에서 발견되는 인테그린.
난모세포를 둘러싸고 있는 투명대의 구성 성분이며, 정자-난자 상호작용에서 중요하다.
결합 조직에서 생성되는 구조적 당단백질. 이들은 결합 조직의 섬유, 세포, 기저 물질을 서로 결합시키는 데 도움이 된다. 이들은 또한 조직의 구성 요소가 뼈의 칼슘과 같은 무기 물질에 결합할 수 있도록 돕는다.
당단백질-41(gp41) 및 외피 당단백질-120(gp120)은 HIV의 외피 단백질이다.
용해성 당단백질은 보통 흰자와 혈장에서 높은 점성을 보인다.
미라쿨린은 서아프리카 원산인 미라클프루트(''Synsepalum dulcificum'')의 열매에서 추출한 당단백질로 사람의 혀 수용체를 변경하여 신맛을 단맛으로 인식하도록 만든다.^[28]
변이 표면 당단백질은 수면병의 병원체인 트라파노소마 원충(''Trypanosoma brucei'')이 숙주의 면역 반응을 피할 수 있도록 한다.
인간 면역결핍 바이러스(HIV)의 바이러스 스파이크는 과도하게 글리코실화되어 있다.^[29] 스파이크 질량의 약 절반은 글리코실화의 산물이며, 글리칸은 숙주 세포에 의해 조립되어 대체로 "자기"로 인식하도록 만들기 때문에 항체가 인식하는 것을 제한하는 역할을 한다. 시간이 지남에 따라 일부 환자들은 HIV의 글리칸을 인식할 수 있는 항체를 진화시킬 수 있었으며, 소위 "광범위한 중화 항체(broadly neutralising antibodies, bnAbs)"는 일부 글리칸을 인식한다. 이것은 주로 비정상적으로 높은 밀도의 글리칸이 정상적인 글리칸의 성숙을 방해하고 따라서 조기에 고 만노스 상태에 갇혀버리기 때문에 가능하다.^[30]^[31] 이것은 면역 인식을 위한 창을 제공한다. 또한 이러한 글리칸은 기본적인 단백질보다 훨씬 덜 가변적이기 때문에 백신 설계시 이용가능한 표적으로 부상했다.^[32]

7. 호르몬

다음은 당단백질인 호르몬들이다.

여포 자극 호르몬
황체형성 호르몬
갑상샘 자극 호르몬
인간 융모성 생식샘 자극 호르몬
알파-태아단백질
에리트로포이에틴

8. 당단백질의 기능

당단백질(Glycoprotein^영어)은 단백질에 공유 결합된 탄수화물(또는 글리칸)을 포함하고 있는 화합물이다.^[33] 탄수화물은 단당류, 이당류, 올리고당류, 다당류 및 이들의 유도체(예: "설포-" 또는 "포스포-"로 치환된)의 형태일 수 있으며, 하나이거나 소수 또는 많은 탄수화물 단위가 존재할 수 있다.^[33] 프로테오글리칸은 탄수화물 단위가 아미노당을 포함하고 있는 다당류이며, 당단백질의 하위 부류이다. 프로테오글리칸의 다당류는 글리코사미노글리칸으로도 알려져 있다.^[33]

당단백질의 기능^[26]^[8]
기능	당단백질
구조 분자	콜라겐
윤활제 및 보호제	뮤신
수송 분자	트랜스페린, 세룰로플라스민
면역 분자	면역글로불린,^[19] 조직적합성 항원
호르몬	인간 융모성 생식샘 자극 호르몬(HCG), 갑상샘 자극 호르몬(TSH)
효소	알칼리성 인산가수분해효소, 파타틴 등 다양함
세포 부착 인식 부위	정자-난모세포, 바이러스-세포, 세균-세포, 호르몬-세포 상호작용에 관련된 다양한 단백질들
항결빙 단백질	냉수성 어류의 특정 혈장 단백질
특정 탄수화물과의 상호작용	렉틴, 셀렉틴(세포 부착 렉틴), 항체
수용체	호르몬 및 약물 작용에 관여하는 다양한 단백질
특정 단백질의 접힘에 영향을 미침	칼넥신, 칼레티쿨린
발생 조절	발생 과정에 관여하는 핵심 단백질인 노치와 그 유사체
지혈 (및 혈전증)	혈소판 막 표면의 특정 막 단백질

9. 분석

당단백질의 검출, 정제, 구조 분석에는 다양한 방법이 사용된다.^[26]^[19]^[34] 이러한 방법들은 당단백질 연구에 중요한 도구로 활용된다.^[8]

당단백질 연구에 사용되는 주요 방법
방법	사용
과아이오딘산-쉬프 염색 (PAS 염색)	전기영동으로 분리된 당단백질을 분홍색 밴드로 검출한다.
방사성 붕괴 밴드를 이용한 세포 배양	전기영동 분리 후 방사성 당을 검출한다.
엔도글리코시데이스, 엑소글리코시데이스, 인지질가수분해효소 처리	전기영동 이동의 변화를 통해 N-글리칸, O-글리칸, GPI 연결을 가진 단백질과 고함량 만노스 및 복합 N-글리칸을 구별한다.
아가로스-렉틴 칼럼 크로마토그래피, 렉틴 친화성 크로마토그래피	특정 렉틴에 결합하는 당단백질 또는 당펩타이드를 정제한다.
렉틴 친화성 전기영동	전기영동 이동의 변화를 통해 탄수화물 내 당단백질 변형, 즉 글리코폼을 구별하고 특징짓는다.
산 가수분해 후 조성 분석	당단백질에 포함된 당을 식별하고 화학양론을 결정한다.
질량분석법	글리칸 사슬의 분자량, 구성, 서열 및 분지 여부에 대한 정보를 제공하고, 부위별 글리코실화 프로파일링에도 사용된다.^[19]
핵자기 공명 분광법 (NMR)	특정 당과 그 서열, 결합, 글리코사이드 사슬의 아노머 특성을 확인한다.
다중각도 광산란 (MALS)	크기 배제 크로마토그래피, UV/Vis 흡수, 시차 굴절계와 함께 분자량, 단백질-탄수화물 비율, 응집 상태, 크기, 글리칸 사슬 분지 여부 정보를 제공한다. 조성 구배 분석과 함께 자체 및 이종 결합을 분석하여 용액 내 단백질 또는 탄수화물과의 결합 친화도 및 화학양론을 결정한다.
이중편광 간섭법	반응 속도, 친화도, 관련 입체구조 변화를 포함한 생체 분자 간 상호작용의 기본 메커니즘을 측정한다.
메틸화 (결합) 분석	당 사이의 결합을 결정한다.
아미노산 또는 cDNA 시퀀싱	아미노산 서열을 결정한다.

10. 합성

단백질의 당화는 세포 간 통신에 영향을 미치는 것부터 단백질의 열 안정성과 접힘을 변화시키는 것까지 다양한 응용 분야를 가진다.^[4]^[18] 이러한 당단백질의 독특한 능력은 여러 치료법에 사용될 수 있게 한다.^[18] 당단백질과 그 합성을 이해함으로써 암, 크론병, 고콜레스테롤 등을 치료하는 데 사용할 수 있다.^[3]

당화(탄수화물을 단백질에 결합하는 과정)는 단백질 생산 후에 일어나는 번역 후 변형이다.^[3] 당화는 모든 인간 단백질의 거의 절반이 겪는 과정이며 단백질의 특성과 기능에 큰 영향을 미친다.^[3] 세포 내에서 당화는 소포체에서 일어난다.^[3]

10. 1. 재조합

당단백질을 조립하는 기술에는 여러 가지가 있다. 그 중 하나는 재조합 기술을 이용하는 것이다.^[3] 이 방법을 사용할 때 가장 먼저 고려해야 할 사항은 숙주 세포의 선택이다. 비용, 숙주 환경, 공정 효율성 등 재조합 당단백질 생산의 성공에 영향을 미칠 수 있는 여러 요소가 있기 때문이다.^[3] 숙주 세포의 예로는 대장균(E. coli), 효모, 식물 세포, 곤충 세포, 포유류 세포 등이 있다.^[3] 이러한 옵션 중에서 포유류 세포가 가장 일반적으로 사용되는데, 그 이유는 다른 숙주 세포에서 발생할 수 있는 당쇄 구조의 차이, 짧은 반감기, 인체에서의 원치 않는 면역 반응과 같은 문제가 없기 때문이다.^[3] 포유류 세포 중에서 재조합 당단백질 생산에 가장 일반적으로 사용되는 세포주는 차이니즈 햄스터 난소(CHO) 세포주이다.^[3] 그러나 기술이 발전함에 따라 재조합 당단백질 생산에 가장 유망한 세포주는 인간 세포주이다.^[3]

10. 2. 글리코실화

당단백질 합성에서 글리칸과 단백질 사이의 결합 형성은 핵심 요소이다.^[5] N-결합 당단백질의 가장 일반적인 당화 방법은 보호된 글리칸과 보호된 아스파라긴(Asparagine) 사이의 반응을 통해 이루어진다.^[5] O-결합 당단백질은 보호된 세린(Serine) 또는 트레오닌(Threonine)과 글리코실(glycosyl) 기증체를 첨가하여 형성될 수 있다.^[5] 이 두 가지 방법은 자연적 결합의 예이다.^[5] 비자연적 결합 방법에는 연결(ligation)과 물 속에서 세린(serine) 유래 설파미데이트(sulfamidate)와 티오헥소스(thiohexoses) 사이의 반응이 포함된다.^[5] 이 결합이 완료되면 고상(solid-phase) 펩타이드 합성을 사용하여 아미노산 서열을 확장할 수 있다.^[5]

참조

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