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헴 C

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목차

1. 개요

헴 C는 헴 B의 두 비닐기 곁사슬이 아포단백질에 대한 공유 싸이오에터 결합으로 대체된 헴의 일종이다. 20세기 중반에 구조가 밝혀졌으며, 주로 사이토크롬 c와 같은 전자 운반체 역할을 하는 다양한 C형 사이토크롬의 구조와 기능을 가능하게 한다. 헴 C는 싸이오에터 결합을 통해 홀로단백질에 쉽게 분리되지 않으며, 세포 자멸사 및 염증과 관련이 있다.

2. 역사

헴 C의 정확한 구조는 20세기 중반 스웨덴의 생화학자 K. G. 파울(K. G. Paul)에 의해 발표되었다.[12] 이 연구는 후고 테오렐이 처음으로 추론한 구조를 확인해 주었다. 헴의 환원된 형태인 Fe(II)의 핵자기 공명(NMR) 및 적외선(IR) 실험을 기반으로 한 헴 C의 구조는 1975년에 확인되었다.[13] 싸이오에터 결합에 대한 절대적인 입체화학적 입체배치를 포함하는 헴 C의 구조는 척추동물의 단백질인 사이토크롬 c에 대해 처음으로 제시되었으며,[14] 현재는 단백질을 함유하는 다른 많은 헴 C로 확장된다.

3. 특성

헴 C는 헴 B의 두 비닐기 곁사슬이 아포단백질에 대한 공유 싸이오에터 결합으로 대체된다는 점에서 헴 B와 다르다. 두 개의 싸이오에터 결합은 주로 단백질의 시스테인 잔기에 의해 만들어진다. 이러한 결합은 헴 C가 홀로단백질인 사이토크롬 c로부터 쉽게 분리되지 않도록 한다. 이는 다양한 C형 사이토크롬의 구조와 기능을 가능하게 하며, 주로 전자 운반체 역할을 수행한다.[15] 사이토크롬 c의 산화환원전위는 단백질 구조 및 용매 상호작용의 변화에 따라 미세 조정될 수 있다.[15]

홀로단백질에 결합된 헴 C 단위의 수는 다양하다. 척추동물의 세포의 경우 단백질당 하나의 헴 C가 있는 것이 일반적이지만 세균의 경우 이 숫자는 종종 홀로단백질당 2, 4, 5, 6 심지어 16이 되기도 한다. 헴 C기의 수와 배열은 홀로단백질의 기능과 관련이 있다. 예를 들어 여러 개의 헴 C기를 포함하는 단백질은 다중 전자 전달 반응과 관련되어 있으며, 특히 대기 중의 질소를 두 개의 유기 암모니아 분자로 환원시키는 데 필요한 6개의 전자 반응이 중요하다. 세균성 헴단백질의 경우 헴 C 대 아미노산의 비율이 높아, 일부 사이토크롬 c 단백질 내부는 많은 헴 C로 채워져 있다. 단세포 생물 유래 헴단백질에는 5개의 헴 C가 포함될 수 있다.[16] 사이토크롬 ''bc''1 복합체는 헴 C를 포함하는 중요한 효소이다.

싸이오에터 결합은 홀로단백질의 기능적 자유도를 높인다. 헴 C는 세포 자멸사에서 중요한 역할을 하며, 세포질 사이토크롬 c는 세포 사멸을 유도한다.[17] 헴 C는 사람 혈청에서 측정 가능하며, 염증 지표로 사용될 수 있다.[18] 헴 철은 일반적으로 두 아미노산 곁사슬에 축 방향으로 배위되어 6배위를 이룬다. 헴 C의 철은 리신의 아미노기 또는 물에 축 방향으로 배위되기도 한다.

참조

[1] 논문 The splitting with silver salts of the cysteine-porphyrin bonds in cytochrome c
[2] 논문 Heme A of Cytochrome c Oxidase
[3] 논문 Tuna cytochrome c at 2.0 A resolution. II. Ferrocytochrome structure analysis.
[4] 논문 Oxidation state-dependent conformational changes in cytochrome c.
[5] 논문 Diode or Tunnel-Diode Characteristics? Resolving the Catalytic Consequences of Proton Coupled Electron Transfer in a Multi-Centered Oxidoreductase
[6] 논문 The chemistry and biochemistry of heme C: functional bases for covalent attachment
[7] 논문 Cytochrome c as a Potentially Clinical Useful Marker of Mitochondrial and Cellular Damage.
[8] 논문 Cytochrome c folding and unfolding
[9] 논문 Heme Enzyme Structure and Function 2014-04-09
[10] 논문 Structure-function relationships in heme-proteins. https://www.pure.ed.[...]
[11] 논문 Nitric oxide synthases: structure, function and inhibition.
[12] 논문 The splitting with silver salts of the cysteine-porphyrin bonds in cytochrome c
[13] 논문 Heme A of Cytochrome c Oxidase
[14] 논문 Tuna cytochrome c at 2.0 A resolution. II. Ferrocytochrome structure analysis.
[15] 논문 Oxidation state-dependent conformational changes in cytochrome c.
[16] 논문 Diode or Tunnel-Diode Characteristics? Resolving the Catalytic Consequences of Proton Coupled Electron Transfer in a Multi-Centered Oxidoreductase
[17] 논문 The chemistry and biochemistry of heme C: functional bases for covalent attachment
[18] 논문 Cytochrome c as a Potentially Clinical Useful Marker of Mitochondrial and Cellular Damage.
[19] 논문 Cytochrome c folding and unfolding


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