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글리코젠 합성

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목차

1. 개요

글리코젠 합성은 포도당으로부터 글리코젠을 생성하는 대사 과정이다. 이 과정은 여러 단계로 이루어지며, 먼저 포도당은 글루코키네이스 또는 헥소키네이스에 의해 포도당 6-인산으로 전환된 후, 포스포글루코뮤테이스를 거쳐 UDP-포도당으로 변환된다. UDP-포도당은 글리코제닌에 의해 초기 글리코젠 사슬을 형성하는 데 사용되며, 글리코젠 생성효소와 글리코젠 분지효소에 의해 사슬이 신장되고 가지가 형성된다. 글리코젠 합성은 호르몬 조절과 효소의 인산화, 다른 자리 입체성 조절, 칼슘 이온(Ca2+)에 의해 조절된다.

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글리코젠 합성
일반 정보
다른 이름글리코겐 합성
설명글루코스 분자를 글리코겐으로 중합하는 과정
상세 정보
전구체글루코스-6-인산
생성물글리코겐

2. 단계

글리코젠 합성 과정


글리코젠 합성은 다음과 같은 단계로 일어난다.

2. 1. 포도당 6-인산 생성



포도당은 글루코키네이스 또는 헥소키네이스의 작용에 의해 포도당 6-인산으로 전환되며, 이 과정에서 ATP가 ADP로 전환된다.[1]

2. 2. 포도당 1-인산 생성

2. 3. UDP-포도당 생성


  • 포도당 1-인산은 UDP-포도당 피로포스포릴레이스의 작용에 의해 UDP-포도당으로 전환된다. 피로인산이 형성되고, 나중에 피로인산가수분해효소에 의해 두 개의 인산 분자로 가수분해된다.[1]
  • 생리적 인산 농도에서는, 포도당 1-인산(G1P)으로부터 글리코젠을 합성하는 것은 열역학적으로 불가능하다. 1957년 루이스 를로이르는 UTP로부터 UDP-포도당를 합성하는 발에르곤 반응을 발견하였다.[1]
  • 포도당 1-인산 우리딜릴트랜스페라제(UDP-글루코스 피로포스포릴라아제)는 UTP와 G1P로부터 UDP-글루코스를 합성하는 효소로, 부산물로 이인산을 생성한다. 이인산은 무기 피로포스파테이스에 의해 즉시 가수분해되어 2분자의 인산이 된다. UDP-글루코스가 합성되는 과정의 Δ''G''는 약 0 kJ/mol이지만, 이인산의 가수분해 Δ''G''는 -33.5 kJ/mol이므로 합하면 발열 과정이 된다.[1]

2. 4. 글리코제닌에 의한 초기 글리코젠 사슬 형성

글리코제닌은 처음에 짧은 글리코젠 사슬을 만들기 위해 필요하며, 그런 다음 글리코젠 합성의 다른 효소들에 의해 사슬이 신장되고 새로운 가지 사슬이 형성된다.[1] 동종이량체인 글리코제닌은 각 소단위체에 티로신 잔기를 가지고 있어서 글리코젠의 환원 말단에 대한 앵커(anchor) 역할을 한다.[1] 처음에 약 8개의 UDP-포도당 분자가 글리코제닌에 의해 각 티로신 잔기에 순차적으로 첨가되어 α(1→4) 글리코사이드 결합을 형성한다.[1]

2. 5. 글리코젠 생성효소에 의한 글리코젠 사슬 신장

8개의 포도당 단량체 사슬이 형성되면, 글리코젠 생성효소는 성장하는 글리코젠 사슬에 결합하고 글리코젠 사슬의 비환원 말단의 포도당 잔기의 4-하이드록실기에 UDP-포도당을 첨가하여, 이 과정에서 더 많은 α(1→4) 글리코사이드 결합을 형성한다.[1] 글리코젠 생성효소는 글리코젠을 신장시키는 효소로, UDP-포도당의 글리코실기가 UDP로부터 떨어져 나가 옥소늄 중간체를 만들고, 글리코겐의 비환원 말단 글루코스 잔기의 C4-OH가 이를 친핵 공격하여 α(1→4) 결합을 형성한다. 효소 반응의 ΔG는 -13.4kJ/mol이다.[1]

2. 6. 글리코젠 분지효소에 의한 분지 형성

글리코젠 분지효소(아밀로 α(1→4)~α(1→6) 트랜스글리코실레이스라고도 함)는 적어도 11개의 포도당 잔기를 가지고 있는 글리코젠 사슬의 비환원 말단으로부터 6~7개의 포도당 말단 부분을 같은 또는 다른 글리코젠 사슬의 보다 안쪽에 있는 포도당의 6번 탄소(C6)의 하이드록실기로 옮겨 α(1→6) 글리코사이드 결합을 형성한다.[1] 새로이 생성된 분지는 α(1→4) 글리코사이드 결합을 더 많이 형성함으로써 보다 더 성장한다.[1]

글리코겐을 가지 구조로 만드는 효소는 글리코젠 분지 효소이다.[2] 글루칸 사슬이 11개 이상의 잔기로 이루어지면 이 효소는, 그 비환원 말단에서 약 7개의 잔기를 잘라내어, 같은 또는 다른 글루칸 사슬의 C6-OH로 옮긴다.[2] 이때, 새로운 가지는 바로 전의 가지로부터 4개 이상의 잔기 떨어진 곳에 만들어진다.[2] 열역학적으로, α(1→4) 결합의 가수분해는 Δ''G'' =-15.5 kJ/mol, α(1→6) 결합의 가수분해는 Δ''G'' =-7.1 kJ/mol이며, α(1→4) 결합을 끊고 α(1→6) 결합을 연결하는 것은 발에르곤 과정이 된다.[2]

3. 통제 및 조절

글리코젠 합성은 호르몬 조절에 반응한다. 주요 조절 형태 중 하나는 글리코젠 생성효소와 글리코젠 가인산분해효소의 다양한 인산화이다. 이는 호르몬 활성의 통제 하에 있는 효소들에 의해 조절되며, 이는 다시 많은 요인에 의해 조절된다. 따라서 다른 자리 입체성 조절과 비교했을 때 다른 많은 가능한 효과인자들이 존재한다.

3. 1. 호르몬 조절

글리코젠 합성은 호르몬 조절에 반응한다.

주요 조절 형태 중 하나는 글리코젠 생성효소와 글리코젠 가인산분해효소의 다양한 인산화이다. 이는 호르몬 활성의 통제 하에 있는 효소들에 의해 조절되며, 이는 다시 많은 요인에 의해 조절된다. 따라서 다른 자리 입체성 조절과 비교했을 때 다양한 가능한 효과인자들이 존재한다.

글리코젠 가인산분해효소는 인산화에 의해 활성화되는 반면, 글리코젠 생성효소는 인산화에 의해 억제된다.

칼슘 이온(Ca2+) 또는 고리형 아데노신 일인산(cAMP)은 2차 전달자로 작용한다. 이는 음성 조절의 예이다. 칼슘 이온은 인산가수분해효소 b 키네이스를 활성화시킨다. 이것은 글리코젠 가인산분해효소를 활성화시키고, 글리코젠 생성효소를 억제한다.

3. 1. 1. 글루카곤과 에피네프린

글리코젠 가인산분해효소는 인산화되면 활성화되는 반면, 글리코젠 생성효소는 인산화되면 억제된다.[1]

글리코젠 가인산분해효소는 가인산분해효소 b 키네이스에 의해 덜 활성화된 형태인 "b"형에서 활성형인 "a"형으로 전환된다.[1] 가인산분해효소 b 키네이스는 단백질 키네이스 A에 의해 활성화되고, 인단백질 인산가수분해효소-1(가인산분해효소 a 인산가수분해효소)에 의해 불활성화된다.[1]

단백질 키네이스 A는 에피네프린(아드레날린) 호르몬에 의해 활성화된다.[1] 에피네프린은 아데닐산 고리화효소를 활성화시키는 수용체 단백질에 결합한다.[1] 아데닐산 고리화효소는 ATP를 cAMP로 전환시킨다.[1] cAMP 2분자가 단백질 키네이스 A의 조절 소단위체에 결합하여 단백질 키네이스 A의 촉매 소단위체를 활성화시켜, 다른 단백질들을 인산화시킬 수 있도록 한다.[1]

글리코젠 가인산분해효소의 덜 활성화된 형태인 "b"형은 자체적인 입체구조적 변화없이 활성화될 수 있다.[1] AMP는 다른 자리 입체성 조절 활성인자로 작용하는 반면, ATP는 억제인자로 작용한다.[1] ATP는 포스포프럭토키네이스 조절에서 이미 확인된 것처럼 에너지 요구에 따라 대사 흐름의 속도를 변화시키는데 도움을 준다.[1]

에피네프린은 글리코젠 가인산분해효소를 활성화시킬 뿐만 아니라 글리코젠 생성효소도 억제한다.[1] 이는 글리코젠 가인산분해효소의 활성 효과를 증폭시킨다.[1] 이러한 억제는 단백질 키네이스 A가 활성을 낮추는 효소를 인산화시키는 작용을 하므로, 유사한 메커니즘으로 달성된다.[1]

3. 2. 효소의 인산화

글리코젠 생성효소는 인산화되면 활성이 억제되는 반면, 글리코젠 가인산분해효소는 인산화되면 활성화된다.

글리코젠 가인산분해효소는 가인산분해효소 b 키네이스에 의해 덜 활성화된 "b"형에서 활성형인 "a"형으로 전환된다. 가인산분해효소 b 키네이스는 단백질 키네이스 A에 의해 활성화되고, 인단백질 인산가수분해효소-1(가인산분해효소 a 인산가수분해효소)에 의해 불활성화된다.

단백질 키네이스 A는 에피네프린(아드레날린) 호르몬에 의해 활성화된다. 에피네프린은 아데닐산 고리화효소를 활성화시키는 수용체 단백질에 결합한다. 아데닐산 고리화효소는 ATP를 cAMP로 전환시킨다. cAMP 2분자가 단백질 키네이스 A의 조절 소단위체에 결합하여 단백질 키네이스 A의 촉매 소단위체를 활성화시켜 다른 단백질들을 인산화시킬 수 있도록 한다.

글리코젠 가인산분해효소의 덜 활성화된 "b"형은 자체적인 입체구조적 변화 없이 활성화될 수 있다. AMP는 다른 자리 입체성 조절 활성인자로 작용하는 반면, ATP는 억제인자로 작용한다. ATP는 포스포프럭토키네이스 조절에서 볼 수 있듯이 에너지 요구에 따라 대사 흐름의 속도를 변화시키는데 도움을 준다.

에피네프린은 글리코젠 가인산분해효소를 활성화시킬 뿐만 아니라 글리코젠 생성효소도 억제한다. 이것은 글리코젠 가인산분해효소의 활성 효과를 증폭시킨다. 이러한 억제는 단백질 키네이스 A가 활성을 낮추는 효소를 인산화시키는 작용을 하므로, 유사한 메커니즘으로 달성된다.

3. 3. 다른 자리 입체성 조절

글리코젠 합성은 호르몬 조절에 반응한다.

주요 조절 형태 중 하나는 글리코젠 생성효소와 글리코젠 가인산분해효소의 다양한 인산화이다. 이것은 차례로 많은 요인들에 의해 조절되는 호르몬 활성의 통제 하에 있는 효소들에 의해 조절된다. 이와 같이, 다른 자리 입체성 조절과 비교할 때 다른 많은 가능한 효과인자들이 존재한다.

글리코젠 가인산분해효소는 인산화에 의해 활성화되는 반면, 글리코젠 생성효소는 인산화에 의해 억제된다.

글리코젠 가인산분해효소는 가인산분해효소 b 키네이스에 의해 덜 활성화된 형태인 "b"형으로부터 활성형인 "a"형으로 전환된다. 가인산분해효소 b 키네이스는 단백질 키네이스 A에 의해 활성화되고, 인단백질 인산가수분해효소-1(가인산분해효소 a 인산가수분해효소)에 의해 불활성화된다.

단백질 키네이스 A 자체는 에피네프린(아드레날린) 호르몬에 의해 활성화된다. 에피네프린은 아데닐산 고리화효소를 활성화시키는 수용체 단백질에 결합한다. 아데닐산 고리화효소는 ATP를 cAMP로 전환시킨다. 2분자의 cAMP가 단백질 키네이스 A의 조절 소단위체에 결합하여 단백질 키네이스 A의 촉매 소단위체를 활성화시켜서 다른 단백질들을 인산화시킬 수 있도록 한다.

글리코젠 가인산분해효소의 덜 활성화된 형태인 "b"형은 자체적인 입체구조적 변화없이 활성화될 수 있다. AMP는 다른 자리 입체성 조절 활성인자로 작용하는 반면, ATP는 억제인자로 작용한다. ATP는 이미 포스포프럭토키네이스의 조절에서 볼 수 있듯이 에너지 요구에 따라 대사 흐름의 속도를 변화시키는데 도움을 준다.

에피네프린은 글리코젠 가인산분해효소를 활성화시킬 뿐만 아니라 글리코젠 생성효소를 억제한다. 이것은 글리코젠 가인산분해효소의 활성 효과를 증폭시킨다. 이러한 억제는 단백질 키네이스 A가 활성을 낮추는 효소를 인산화시키는 작용을 하므로, 유사한 메커니즘에 의해 달성된다.

3. 4. 칼슘 이온 (Ca2+)

칼슘 이온(Ca2+)은 2차 전달자로 작용한다. 이는 음성 조절의 한 예이다. 칼슘 이온은 인산가수분해효소 b 키네이스를 활성화시킨다. 이것은 글리코젠 가인산분해효소를 활성화시키고, 글리코젠 생성효소를 억제한다.

참조

[1] 간행물 Biochemistry, Glycogenesis http://www.ncbi.nlm.[...] StatPearls Publishing 2021
[2] 간행물 Biochemistry, Glycogenesis http://www.ncbi.nlm.[...] StatPearls Publishing 2021


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