신장인자
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1. 개요
신장인자는 리보솜에서 단백질 사슬의 신장을 돕는 단백질이다. 세균, 진핵생물, 고세균에서 발견되며, 각 생물체에 따라 상이한 신장인자를 가진다. 세균의 EF-Tu, EF-Ts, EF-G, EF-P 등이 있으며, 진핵생물은 eEF-1A, eEF-1B, eEF-2, eIF-5A 등이 있다. 일부 병원체의 독소는 신장인자를 표적으로 하여 숙주의 단백질 기능을 변화시키기도 한다.
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- 단백질 생합성 - 리보솜
리보솜은 rRNA와 단백질로 구성된 두 개의 소단위체로 이루어진 세포 내 단백질 합성 복합체로서, 세포질 내에서 mRNA의 코돈을 해독하여 폴리펩타이드 사슬을 합성하는 번역 과정을 수행하며, 원핵세포와 진핵세포의 구조적 차이로 인해 항생제 개발의 표적이 되고, RNA 세계에서 기원한 자기 복제 복합체로 추정된다. - 단백질 생합성 - 종결 코돈
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신장인자 | |
---|---|
단백질 식별 | |
이름 | 신장 인자 |
다른 이름 | EF 신장 인자; 번역 |
상세 정보 | |
설명 | 신장 인자는 번역 과정에서 리보솜이 mRNA를 따라 움직이며 새로운 아미노산을 펩타이드 사슬에 첨가하는 데 도움을 주는 일련의 단백질이다. |
역할 | mRNA에 결합된 tRNA를 리보솜의 A 자리로 운반 펩타이드 결합 형성 촉진 리보솜의 mRNA를 따라 이동 |
종류 | |
원핵생물 | EF-Tu EF-Ts EF-G |
진핵생물 | EF1A (이전에는 EF-Tu와 유사한 EF-1이라고 불림) EF1B (EF-Ts와 유사) EF2 (EF-G와 유사) |
추가 정보 | |
참고 문헌 | "신장 인자; 번역". 유전학 백과사전. 2001. 610–611쪽. Sasikumar, Arjun N.; Perez, Winder B.; Kinzy, Terri Goss (2012년 7월). "진핵생물 신장 인자 1 복합체의 다양한 역할". Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA. 3 (4): 543–555. Prabhakar, Arjun; Choi, Junhong; Wang, Jinfan; Petrov, Alexey; Puglisi, Joseph D. (2017년 7월). "번역의 정확성과 속도의 동적 기반: 신장과 종결의 조화된 다단계 메커니즘". 단백질 과학. 26 (7): 1352–1362. |
2. 상동적인 신장인자의 명명법
세균 | 진핵생물/고세균 | 기능 |
---|---|---|
EF-Tu | eEF-1A (α)[13][2] | 아미노아실-tRNA가 리보솜의 A 자리로 들어가는 것을 매개한다.[15][4] |
EF-Ts | eEF-1B (βγ)[13][2] | EF-Tu에 대한 구아닌 뉴클레오타이드 교환인자로 작용하여 EF-Tu로부터 GDP의 방출을 촉매한다.[13][2] |
EF-G | eEF-2 | 각 단계의 폴리펩타이드의 신장시 tRNA와 mRNA의 전위를 촉매한다. 입체형태의 변화를 크게 일으킨다.[16][5] |
EF-P | eIF-5A | 아마도 펩타이드 결합의 형성을 자극하고 막힘을 해소한다.[17][6] |
EF-4 | (없음) | 교정 |
EF-P의 고세균 및 진핵생물에서의 상동체인 EIF5A는 개시인자로 명명되었지만 이제는 신장인자로도 간주된다.[17][6] |
진핵생물은 세포질의 번역 체계 외에도 미토콘드리아와 색소체에 독자적인 번역 체계를 가지고 있으며, 이들 세포소기관의 번역 체계는 세균의 것과 유사하다.[18][19][7][8] 사람의 경우 TUFM, TSFM, GFM1, GFM2, GUF1이 해당된다. 명목상의 방출인자인 MTRFR도 신장에 역할을 할 수 있다.[20][9]
세균에서 셀레노시스테이닐-tRNA는 EF-Tu와 관련된 특수 신장인자인 ''SelB'' (P14081)를 필요로 한다. 몇몇 동족체도 고세균에서 발견되지만, 기능은 알려져 있지 않다.[21][10]
2. 1. 진핵생물의 특이적 신장인자
2. 2. 세균의 특이적 신장인자
3. 신장인자를 표적으로 하는 독소
일부 병원체의 독소는 신장인자를 표적으로 한다. 예를 들어 독소형 디프테리아균(Corynebacterium diphtheriae)은 신장인자(EF-2)를 불활성화하여 숙주의 단백질 기능을 변경하는 디프테리아 독소를 생성한다. 이것은 디프테리아와 관련된 병리 및 증상을 초래한다.[22] 마찬가지로 녹농균(Pseudomonas aeruginosa)의 외독소 A는 EF-2를 불활성화시킨다.[22][11]
4. 같이 보기
참조
[1]
백과사전
Elongation Factors; Translation
2001
[2]
논문
The Many Roles of the Eukaryotic Elongation Factor 1 Complex
2012-07
[3]
논문
Dynamic basis of fidelity and speed in translation: Coordinated multistep mechanisms of elongation and termination
2017-07
[4]
논문
Elongation factor Tu: a molecular switch in protein biosynthesis
1992-03
[5]
논문
Two crystal structures demonstrate large conformational changes in the eukaryotic ribosomal translocase.
2003-05
[6]
논문
eIF5A and EF-P: two unique translation factors are now traveling the same road.
2013
[7]
논문
Structure of the Chloroplast Ribosome: Novel Domains for Translation Regulation
2007-08-07
[8]
논문
Evolution of elongation factor G and the origins of mitochondrial and chloroplast forms
[9]
웹사이트
KEGG DISEASE: Combined oxidative phosphorylation deficiency
https://www.genome.j[...]
[10]
논문
An ancient family of SelB elongation factor-like proteins with a broad but disjunct distribution across archaea
2011-01-21
[11]
논문
Cellular ADP-ribosyltransferase with the same mechanism of action as diphtheria toxin and Pseudomonas toxin A
[12]
백과사전
Elongation Factors; Translation
2001
[13]
논문
The Many Roles of the Eukaryotic Elongation Factor 1 Complex
2012-07
[14]
논문
Dynamic basis of fidelity and speed in translation: Coordinated multistep mechanisms of elongation and termination
2017-07
[15]
논문
Elongation factor Tu: a molecular switch in protein biosynthesis
1992-03
[16]
논문
Two crystal structures demonstrate large conformational changes in the eukaryotic ribosomal translocase.
2003-05
[17]
논문
eIF5A and EF-P: two unique translation factors are now traveling the same road.
2013
[18]
논문
Structure of the Chloroplast Ribosome: Novel Domains for Translation Regulation
2007-08-07
[19]
논문
Evolution of elongation factor G and the origins of mitochondrial and chloroplast forms
[20]
웹인용
KEGG DISEASE: Combined oxidative phosphorylation deficiency
https://www.genome.j[...]
[21]
논문
An ancient family of SelB elongation factor-like proteins with a broad but disjunct distribution across archaea
2011-01-21
[22]
논문
Cellular ADP-ribosyltransferase with the same mechanism of action as diphtheria toxin and Pseudomonas toxin A
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