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트립시노겐

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목차

1. 개요

트립시노겐은 췌장에서 생성되어 십이지장으로 분비되는 트립신의 비활성 전구체이다. 트립신은 단백질 소화에 필요할 때 장펩티다아제에 의해 활성화되어 트립신이 되며, 활성화된 트립신은 다른 트립시노겐 분자를 활성화시키는 자가 촉매 반응을 한다. 트립신은 췌장 조직 손상을 유발할 수 있으므로, 트립시노겐은 췌장 내에서 안전하게 저장되고, 아프로티닌 및 SPINK1과 같은 억제제에 의해 활성이 억제된다. 혈청 트립시노겐 수치는 급성 췌장염 및 낭성 섬유증을 진단하는 데 사용되며, 세 가지 아이소폼이 존재한다. 트립시노겐의 돌연변이는 췌장염과 관련될 수 있다.

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트립시노겐
일반 정보
명칭트립시노겐
다른 이름프로트립신
유전자PRSS1
EC 번호3.4.21.9
CAS 등록 번호9004-07-3
식별
심볼PRSS1
외부 데이터베이스위키데이터: Q416638
EC 생태: EG11791
유전자 아틀라스: PRSS1
NCBI: 5644
OMIM: 180800
RefSeq: NM_002769
UniProt: P07477
특징
분자량24.654 kDa
아미노산 갯수247

2. 기능

트립시노겐은 트립신의 프로엔자임 전구체이다. 트립시노겐(비활성 형태)은 단백질 소화에 필요할 때 방출될 수 있도록 췌장에 저장된다.[1] 췌장은 활성 트립신이 췌장 조직에 심각한 손상을 줄 수 있기 때문에 비활성 형태의 트립시노겐을 저장한다.[1] 트립시노겐은 다른 소화 효소와 함께 췌관을 통해 십이지장의 두 번째 부분으로 췌장에서 방출된다.[1]

3. 활성화

트립시노겐은 십이지장의 점막에서 생성되는 장펩티다아제(엔테로키나아제)에 의해 활성화되어 트립신이 된다. 장펩티다아제는 트립시노겐의 15번 아미노산 잔기인 라이신 이후의 펩타이드 결합을 절단한다. 이로 인해 N-말단 펩타이드가 제거되고, 접힌 단백질의 약간의 재배열이 일어난다. 새롭게 형성된 N-말단 잔기(16번 잔기)는 틈새에 삽입되며, 이 틈새에서 α-아미노기는 활성 부위 세린 근처의 아스파르트산과 이온 쌍을 형성하고, 다른 잔기의 구조적 재배열을 초래한다. Gly 193의 아미노기는 올바른 위치로 정렬되어 활성 부위의 옥시아니온 구멍을 완성하여 단백질이 활성화된다.[2] 활성화된 트립신은 아르기닌이나 라이신 이후의 펩타이드 결합을 절단하기 때문에 다른 트립시노겐 분자를 절단할 수 있으며, 따라서 활성화 과정은 자가 촉매적으로 진행된다.[10]

4. 트립시노겐 활성화에 대한 안전 조치

췌장은 트립시노겐을 효소 분해에 저항성이 있는 것으로 여겨지는 막성 벽을 가진 과립 내부에 저장하여 부적절한 활성화를 방지한다. 부적절한 트립신 활성화에 대한 또 다른 보호 장치로는 소 췌장 트립신 억제제(BPTI) 및 SPINK1과 같은 억제제가 있는데, 이들은 생성된 트립신에 결합하여 활성을 억제한다. 트립시노겐의 보존된 N-말단 헥사펩타이드에 큰 음전하가 존재하여 트립신의 특이성 포켓 뒤쪽의 아스파르트산을 밀어내기 때문에 트립시노겐의 트립신 자가 촉매 활성화는 느린 과정이다.[3] 트립신은 또한 절단을 통해 다른 트립신을 비활성화할 수 있다.

5. 혈청 트립시노겐

혈청 트립시노겐은 혈액 검사를 통해 측정한다. 급성 췌장염[4]과 낭성 섬유증[5]에서 높은 수치가 관찰된다.

6. 아이소폼

사람의 췌액에서는 세 가지 아이소폼의 트립시노겐이 발견된다. 양이온성 (트립신-1), 음이온성 (트립신-2), 메조 트립시노겐(트립신-3)이며, 각각 전체 췌장 분비 단백질의 23.1%, 16%, 0.5%를 차지한다.[6][12] 다른 생물체에서도 다른 형태의 트립시노겐이 발견되었다.

7. 질병

췌장에서 트립시노겐이 부적절하게 활성화되면 췌장염으로 이어질 수 있다. 일부 유형의 췌장염은 트립시노겐의 돌연변이 형태와 관련이 있을 수 있다. 양이온성 트립시노겐의 트립신 민감 부위인 Arg 117에서의 돌연변이는 드문 형태의 조기 발병 유전 질환인 유전성 췌장염과 관련이 있다.[7] Arg 117은 췌장 내에서 활성화된 트립신이 비활성화될 수 있는 안전 장치 메커니즘일 수 있으며, 이 절단 부위의 손실은 제어력 상실을 초래하여 췌장염을 유발하는 자가 소화를 허용한다.[7][8]

참조

[1] 논문 Mechanism and role of trypsinogen activation in acute pancreatitis 1999-09
[2] 서적 Proteins: Structures and Molecular Properties https://archive.org/[...] W H Freeman and Company
[3] 서적 Biochemistry https://archive.org/[...] John Wiley & Sons
[4] 논문 Genetics, Cell Biology, and Pathophysiology of Pancreatitis 2019-05
[5] 논문 Cystic Fibrosis 2021-02
[6] 논문 Characterization of human exocrine pancreatic proteins by two-dimensional isoelectric focusing/sodium dodecyl sulfate gel electrophoresis 1981-03
[7] 논문 Hereditary pancreatitis is caused by a mutation in the cationic trypsinogen gene
[8] 논문 An overview of hereditary pancreatitiss
[9] 논문 Mechanism and role of trypsinogen activation in acute pancreatitis 1999-09
[10] 서적 Proteins: Structures and Molecular Properties https://archive.org/[...] W H Freeman and Company
[11] 서적 Biochemistry https://archive.org/[...] John Wiley & Sons
[12] 논문 Characterization of human exocrine pancreatic proteins by two-dimensional isoelectric focusing/sodium dodecyl sulfate gel electrophoresis 1981-03
[13] 논문 Hereditary pancreatitis is caused by a mutation in the cationic trypsinogen gene
[14] 논문 An overview of hereditary pancreatitiss


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