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포스파티드산

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목차

1. 개요

포스파티드산(PA)은 글리세롤 골격을 가지는 인지질의 일종으로, 세포 내에서 다양한 역할을 수행하는 중요한 물질이다. PA는 글리세롤의 C1 위치에 포화 지방산, C2 위치에 불포화 지방산, C3 위치에 인산기가 결합된 형태를 가지며, 포스포리파제 D(PLD)에 의한 포스파티딜콜린(PC) 가수분해, 다이아실글리세롤 키나아제(DAGK)에 의한 다이글리세롤(DAG) 인산화, 리소포스파티드산의 아실화 등 세 가지 경로를 통해 생성된다. 세포 내에서 PA는 다른 지질의 생합성 전구체, 막의 곡률 조절, 신호 전달, 이온 채널 조절 등 다양한 기능을 수행하며, 세포 내 PA 농도는 포스파티데이트 포스파타아제(LPP)에 의해 조절된다. 또한, SK1, mTOR, TREK-1 등 다양한 단백질과 상호작용하며, PA 생성을 측정하기 위해 1차 알코올을 첨가하여 PLD 활성을 측정하는 방법이 사용된다.

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포스파티드산
개요
포스파티드산 일반 구조
포스파티드산 일반 구조
다른 이름1,2-다이아실-sn-글리세로-3-포스페이트
포스파티데이트
화학식C3H9O8PR2 (R = 지방산)
분자량314.173 g/mol (기본 구조)
구조
골격인산, 글리세롤, 지방산
작용기인산, 에스터, 알킬
성질
화학적 성질음전하를 띤 지질
역할
세포 신호전달세포막 역동성 조절
소포체 항상성 유지
세포 분열 조절
세포 사멸 조절
오토파지 조절
식물스트레스 반응, 기공 개폐 조절
관련 화합물
전구체다이아실글리세롤
유도체포스파티딜이노시톨, 카르디올리핀

2. 구조

포스파티드산의 일반적인 화학 구조


포스파티드산은 글리세롤 골격을 가지며, 일반적으로 C1 위치에는 포화 지방산, C2 위치에는 불포화 지방산, C3 위치에는 인산기가 결합되어 있다.[2][3][34][35]

3. 생성 및 분해

포스파티드산(PA)은 포스포리파제 D(PLD)에 의해 포스파티딜콜린(PC)의 P-O 결합이 가수분해되어 콜린이 생성되거나, DAG 키나아제(DAGK)에 의해 다이글리세라이드(DAG)가 인산화되거나, 리소포스파티드산이 LPA-아실전이효소(LPAAT)에 의해 아실화되어 생성될 수 있다. 리소포스파티드산으로부터의 생성 반응은 가장 일반적인 대사 경로이다.[5] 또한 PA는 지질 인산 포스포하이드롤라아제(LPP)에 의해 DAG로 전환되거나,[6][7] 포스포리파제 A(PLA)에 의해 리소-PA로 전환될 수 있다.

3. 1. 생성

PA는 *de novo* 합성을 제외하고 세 가지 방식으로 형성될 수 있다.

  • 포스포리파제 D (PLD)에 의해, 포스파티딜콜린 (PC)의 P-O 결합을 가수분해하여 PA와 콜린을 생성한다.[4]
  • 다이아실글리세롤 (DAG)을 DAG 키나아제 (DAGK)에 의해 인산화한다.
  • 리소포스파티드산을 LPA-아실전이효소(LPAAT)에 의해 아실화한다. 이것이 가장 일반적인 경로이다.[5]


PA의 *de novo* 합성을 위한 글리세롤 3-인산 경로는 다음과 같다.



또한, PA는 지질 인산 포스포하이드롤라아제 (LPP)에 의해 DAG로[6][7], 또는 포스포리파제 A (PLA)에 의해 리소-PA로 전환될 수 있다.

3. 2. 분해

포스파티드산(PA)은 포스포리파제 D(PLD)에 의해 포스파티딜콜린(PC)의 P-O 결합을 가수분해하여 콜린을 생성하면서 전환될 수 있다.[4] 또한, DAG 키나아제(DAGK)에 의해 다이글리세라이드(DAG)를 인산화하여 생성될 수도 있다. 리소포스파티드산은 LPA-아실전이효소(LPAAT)에 의해 아실화되어 포스파티드산으로 전환될 수 있는데, 이것이 가장 일반적인 대사 경로이다.[5]

포스파티드산은 지질 인산 포스포하이드롤라아제(LPP)에 의해 DAG로 전환되거나,[6][7] 포스포리파제 A (PLA)에 의해 리소-PA로 전환될 수 있다.

4. 세포 내 역할

포스파티드산(PA)은 세포 내에서 다음과 같은 다양한 역할을 수행한다.


  • 다른 많은 지질들의 생합성 전구체이다.
  • 물리적 특성으로 인해 막 곡률에 영향을 미친다.
  • 신호 지질로 작용하여 세포질 단백질을 특정 막으로 끌어들인다(예: 스핑고신 키나아제 1[8]).
  • 초파리의 광변환에 중요한 역할을 한다.[9]
  • 이온 채널을 조절하는 지질 리간드이다.[10]


이러한 역할들은 서로 배타적이지 않다. 예를 들어, 포스파티드산은 막 곡률을 촉진하는 동시에 특정 단백질을 끌어들여 소포 형성에 기여할 수 있다.

4. 1. 생합성 전구체

포스파티드산(PA)은 세포 내 모든 아실글리세롤 지질 형성의 전구체(직접적 또는 간접적)로서 중요한 세포 지질이다.[11] 포유류 및 효모 세포에서 PA의 새로운 합성은 글리세롤 3-인산 경로 또는 디히드록시아세톤 인산 경로의 두 가지 다른 경로로 알려져 있다. 박테리아에서는 전자의 경로만 존재하며, 이 경로를 차단하는 돌연변이는 치명적이다.[11] 포유류 및 효모 세포에서는 두 경로 모두 중복되어 단일 효소의 돌연변이는 치명적이지 않다. 그러나 ''in vitro''에서 다양한 아실기전이효소는 PA에 통합되는 아실-CoA와 관련하여 서로 다른 기질 특이성을 나타낸다. 또한, 다양한 아실기전이효소는 소포체(ER), 미토콘드리아 또는 페록시좀과 같은 서로 다른 세포 내 분포를 가지며 활성화된 지방산의 국소 농도를 갖는다. 이는 포유류 및 효모 세포에 존재하는 다양한 아실기전이효소들이 서로 다른 PA 풀을 생성하는 데 책임이 있을 수 있음을 시사한다.[11]

LPP에 의한 PA의 다이아실글리세롤(DAG)로의 전환은 포스파티딜콜린(PC), 포스파티딜에탄올아민(PE) 및 포스파티딜세린(PS)의 생산을 위한 핵심 단계이다. 또한 DAG는 포스파티딜글리세롤(PG), 포스파티딜이노시톨(PI) 및 포스파티디노시톨(PIP, PIP2, PIP3)의 전구체인 CDP-DAG로도 전환된다.[11] PA 농도는 강력한 LPP의 활성에 의해 세포 내에서 극도로 낮은 수준으로 유지된다.[6]

4. 2. 생물리학적 특성

포스파티드산(PA)은 글리세롤 골격에 매우 가깝게 위치한 작고 강하게 대전된 머리 그룹을 가지고 있다는 점에서 독특한 인지질이다. PA는 소포체 분열[12]과 융합[13] 모두에서 역할을 하는 것으로 알려져 있으며, 이러한 역할은 PA의 생물리학적 특성과 관련이 있을 수 있다.

막 발아 또는 융합 부위에서 막은 심하게 구부러지거나 구부러지게 된다. 골지체에서 수송 운반체와 같은 소포체의 발아에서 주요 사건은 막 목의 생성과 그에 따른 좁아짐이다. 연구에 따르면 이 과정은 지질에 의해 주도될 수 있으며, 독특한 분자 모양을 가진 DAG의 중심 역할을 가정했다. 두 개의 아실 사슬이 있지만 머리 그룹이 없으면 막에 큰 음의 곡률이 발생한다.[14]

LPAAT BARS-50도 골지체에서 발아에 관여하는 것으로 나타났다.[12] 이는 라이소PA가 PA로 전환되면 막 곡률에 영향을 미칠 수 있음을 시사한다. LPAAT 활성은 아실 사슬의 수를 두 배로 늘려, 머리 그룹의 표면은 변하지 않은 채, 막 '내부'에 있는 지질의 단면적을 크게 증가시킨다. 이는 더 음의 막 곡률을 초래할 수 있다. 위트레흐트 대학교 연구자들은 31P-NMR을 사용하여 PE의 지질 이중층에서 비층상 상으로의 전이 온도에 미치는 영향을 측정하여 라이소PA 대 PA가 막 곡률에 미치는 영향을 연구했다.[15] 이러한 지질에 의해 유도된 곡률은 라이소PA 대 PA의 구조뿐만 아니라 머리 그룹의 수화 및 분자 간 및 분자 내 상호 작용과 같은 동적 특성에도 의존하는 것으로 나타났다. 예를 들어, Ca2+는 두 개의 PA와 상호 작용하여 중성이지만 고도로 구부러진 복합체를 형성할 수 있다. 머리 그룹의 반발 전하의 중화와 입체 장애의 부재는 아실 사슬 간의 강력한 분자 간 상호 작용을 가능하게 하여 PA가 풍부한 미세 영역을 생성한다. 따라서 ''시험관 내''에서 pH, 온도 및 양이온 농도의 생리학적 변화는 PA 및 라이소PA에 의해 유도된 막 곡률에 강력한 영향을 미친다.[15] 라이소PA, PA 및 DAG의 상호 전환과 pH 및 양이온 농도의 변화는 막 굴곡 및 불안정화를 유발하여 단순히 생물리학적 특성으로 인해 막 분열에 직접적인 역할을 한다. 그러나 PA와 라이소PA가 ''시험관 내''에서 막 곡률에 영향을 미치는 것으로 나타났지만, ''생체 내''에서의 역할은 불분명하다.

막 곡률을 촉진하는 라이소PA, PA 및 DAG의 역할은 막으로 단백질을 모집하는 역할을 배제하지 않는다. 예를 들어, 복합 리포솜의 융합에 대한 Ca2+ 요구 사항은 annexin I의 첨가에 의해 크게 영향을 받지 않지만 PLD에 의해 감소한다. 그러나 annexin I ''및'' PLD를 사용하면 융합의 정도가 크게 향상되고 Ca2+ 요구 사항은 거의 1000배 감소하여 생리학적 수준에 가깝게 된다.[13]

4. 3. 신호 전달

PA는 막 대부분에서 낮은 농도로 유지되지만, 국소적으로 고농도로 일시적인 신호를 발생시킨다.[16] 예를 들어, TREK-1 채널은 PLD와의 국소적 연관 및 PA 생성에 의해 활성화된다.[17] TREK-1에 대한 PA의 해리 상수는 약 10 마이크로몰이다.[18] 상대적으로 약한 결합은 막 내 PA의 낮은 농도와 결합하여 채널을 끌 수 있게 한다. 활성화를 위한 국소적 고농도는 적어도 국소적인 지질 확산에 대한 몇 가지 제한을 시사한다. PA의 낮은 농도와 높은 국소적 농도 변화는 PIP2 신호 전달과 반대이다. PIP2는 막 내에서 비교적 높은 농도로 유지된 다음 단백질 근처에서 일시적으로 가수분해되어 PIP2 신호 전달을 일시적으로 감소시킨다.[19] PA 신호 전달은 신호 전달 지질의 농도가 표적 단백질에 강력한 국소적 효과를 발휘하기 위해 변경될 필요가 없다는 점에서 PIP2 신호 전달과 유사하다.

PLD는 가수분해하여 PC를 PA와 콜린으로 형성한다. 콜린은 세포 내에 매우 풍부하기 때문에 PLD 활성은 콜린 수준에 크게 영향을 미치지 않으며, 콜린은 신호 전달에 관여하지 않는 것으로 보인다.

PLD 활성화와 콜린의 역할 부재는 PA가 신호 전달에서 중요하다는 것을 시사한다. 그러나 PA는 DAG로 빠르게 전환되고, DAG도 신호 전달 분자로 알려져 있다. 이는 PA가 신호 전달에 직접적인 역할을 하는지, 아니면 단순히 DAG 생산의 전구체 역할을 하는지 의문을 제기한다.[20][21] PA가 DAG 전구체로만 작용한다면, 세포가 PLC를 통해 한 단계로 DAG를 생성할 수 있는데, 왜 두 효소를 사용하여 DAG를 생성해야 하는지 의문을 제기할 수 있다.

PLD 또는 DAGK에 의해 생성된 PA는 [γ-32P]ATP 첨가로 구별할 수 있다. 이를 통해 인산기가 키나아제 활성에서 새로 유래된 것인지, 아니면 PC에서 유래된 것인지 알 수 있다.[22]

PA와 DAG는 상호 변환이 가능하지만, 동일한 경로에서 작용하지 않는다. PLD를 활성화하는 자극은 DAG 하류 효소를 활성화하지 않으며, 그 반대도 마찬가지이다. 예를 들어, 막에 PLD를 첨가하면 [32P]-표지 PA 및 [32P]-표지 포스포이노시티드의 생성이 발생한다.[23] DAGK 억제제 첨가는 [32P]-표지 PA 생산을 제거하지만, PLD에 의해 자극된 포스포이노시티드 생산은 제거하지 않는다.

PA와 DAG가 상호 변환 가능하더라도 신호 전달 지질과 비신호 전달 지질의 별도 풀이 유지될 수 있다. 연구에 따르면 DAG 신호 전달은 다불포화 DAG에 의해 매개되는 반면, PLD 유래 PA는 단일불포화 또는 포화 상태이다. 따라서 기능적 포화/단일불포화 PA는 가수분해를 통해 비기능적 포화/단일불포화 DAG를 형성하여 분해될 수 있으며, 기능적 다불포화 DAG는 비기능적 다불포화 PA로 변환되어 분해될 수 있다.[20][24]

이 모델은 PA 및 DAG 이펙터가 동일한 헤드 그룹을 갖지만 아실 사슬이 다른 지질을 구별할 수 있어야 한다고 제안한다. 일부 지질 결합 단백질은 막으로 삽입될 수 있으며 아실 사슬 유형 또는 막의 결과적 특성을 인식할 수 있지만, 많은 지질 결합 단백질은 세포질에 존재하며 지질의 헤드 그룹에만 결합하여 막으로 국소화된다. 아마도 다른 아실 사슬이 막에서 헤드 그룹 각도에 영향을 줄 수 있다. 이 경우, PA 결합 도메인은 PA를 특이적으로 결합할 수 있을 뿐만 아니라 올바른 각도에 있는 헤드 그룹을 식별할 수 있어야 한다. 어떤 메커니즘이든 이러한 특이성은 가능하다. 돼지 고환 DAGK는 다불포화 DAG에 특이적이며,[25] 두 개의 쥐 간세포 LPP는 서로 다른 활성을 가진 서로 다른 PA 종을 탈인산화한다.[26] 또한, PS의 SK1 활성 자극은 디올레오일(C18:1), 디스테아로일(C18:0), 또는 1-스테아로일, 2-올레오일 PS 종을 사용하는지에 따라 ''in vitro''에서 크게 다른 것으로 나타났다.[27]

4. 4. 기타

PA의 세포 내 역할은 다음 세 가지로 분류할 수 있다.

  • PA는 다른 많은 지질들의 생합성 전구체이다.
  • PA의 물리적 특성은 막 곡률에 영향을 미친다.
  • PA는 신호 지질로 작용하여 세포질 단백질을 적절한 막으로 모집한다(예: 스핑고신 키나아제 1[8]).
  • PA는 초파리의 광변환에 매우 중요한 역할을 한다.[9]
  • PA는 이온 채널을 조절하는 지질 리간드이다.[10] 지질-게이트 이온 채널도 참조.


처음 세 가지 역할은 상호 배타적이지 않다. 예를 들어 PA는 막 곡률을 촉진하고 단백질을 모집하여 목 형성 및 핀칭과 같이 훨씬 더 에너지적으로 불리한 작업을 수행함으로써 소포 형성에 관여할 수 있다.

5. 단백질 상호작용

포스파티드산은 다음과 같은 단백질들과 상호작용하는 것으로 알려져 있다.


  • SK1
  • PDE4A1
  • Raf1
  • mTOR[29]
  • PP1
  • SHP1
  • Spo20p
  • p47phox
  • PKCε
  • PLCβ
  • PIP5K
  • [https://www.yeastgenome.org/locus/S000001012 Opi1]
  • TREK-1[30]
  • Kv[31]
  • Kir2.2[32]

6. PA 생성 측정

PA는 다이아실글리세롤(DAG)로 빠르게 전환되기 때문에 세포 내에서 매우 짧은 시간 동안만 존재한다.[28] 이는 PA 생성을 측정하고, 따라서 세포 내 PA의 역할을 연구하기 어렵게 만든다. 하지만 1차 알코올을 세포에 첨가하여 포스포라이페이스 D(PLD) 활성을 측정할 수 있다. PLD는 가수분해 대신 트랜스포스파티딜화 반응을 수행하여 PA 대신 포스파티딜 알코올을 생성한다. 포스파티딜 알코올은 대사적으로 막다른 지점이며 쉽게 추출하여 측정할 수 있다. 따라서 PLD 활성과 PA 생성 (PA 자체는 아니더라도)을 측정할 수 있으며, PA 형성을 차단함으로써 세포 과정에서 PA의 관여를 추론할 수 있다.[59]

참조

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