소 혈청 알부민

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1. 개요

소 혈청 알부민(BSA)은 583개의 아미노산으로 구성된 단백질로, 모세혈관 내 교질 삼투압 유지, 지방산, 빌리루빈, 무기질 및 호르몬 수송, 항응고 및 항산화 작용을 한다. 세 개의 도메인과 다양한 물리화학적 특성을 가지며, ELISA, 면역 블롯, 면역조직화학 등 생화학적 응용 분야에서 차단제, 세포 배양 영양소, 효소 안정화제 등으로 널리 사용된다. 또한, PCR 반응 억제, 나노 구조 합성 주형, 금속 이온 연구, 소태아혈청의 주성분, 인간 혈청 알부민 모델로도 활용된다.

소 혈청 알부민

일반 정보

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소 혈청 알부민 3v03 결정 구조

학명	Bos taurus (국내 소)
NCBI 분류	9913
유전자 기호	ALB
대체 기호	해당 사항 없음
CAS 등록번호	해당 사항 없음
CAS 추가 정보	해당 사항 없음
앙트레진 유전자	280717
호몰로진	105925
PDB	해당 사항 없음
RefSeq mRNA	NM_180992
RefSeq 단백질	NP_851335
유니프로트	P02769
EC 번호	해당 사항 없음
염색체	6
앙트레진 염색체	NC_007304
유전자 위치 시작	91543999
유전자 위치 끝	91567876

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혈액 단백질 - 알부민
알부민은 혈액 내 주요 단백질로서, 물질 운반, 삼투압 유지, pH 완충, 아미노산 공급, 항산화 작용 등 다양한 생리적 기능을 수행하며, 인간 혈청 알부민, 알파-태아단백질, 비타민 D 결합 단백질 등 다양한 종류가 존재하고 임상적으로 간 기능 지표 및 의학적 제제로 활용된다.
혈액 단백질 - 헤모시아닌
헤모시아닌은 연체동물과 절지동물의 혈액에서 산소 운반 역할을 하는 구리 함유 단백질이며, 헤모글로빈과 유사하게 산소를 운반하지만 분자 구조와 메커니즘에 차이가 있고, 촉매 활성 및 항암 효과에 대한 연구가 진행된다.

1. 개요
2. 속성
- 2.1. 물리화학적 특성
- 2.2. 구조
3. 기능
4. 응용

2. 속성

소 혈청 알부민(BSA) 전구체는 607개의 아미노산으로 구성되어 있다. N 말단의 18개 잔기 시그널 펩타이드는 분비 과정에서 제거되어 589개의 아미노산 잔기를 가진 단백질이 생성된다. 이후 추가적인 절단을 거쳐 583개 아미노산 잔기를 포함하는 성숙한 형태의 소 혈청 알부민이 된다.

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펩타이드	위치	길이 (AA)	Da
전구체 전체	1 – 607	607	69,324
시그널 펩타이드	1 - 18	18	2,107
프로펩타이드	19 – 24	6	478
성숙 단백질	25 – 607	583	66,463

자세한 물리적 특성은 하위 섹션을 참고.

2.1. 물리화학적 특성

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펩타이드	위치	길이 (AA)	Da
전구체 전체	1 – 607	607	69,324
시그널 펩타이드	1 - 18	18	2,107
프로펩타이드	19 – 24	6	478
성숙 단백질	25 – 607	583	66,463

BSA의 물리적 특성은 다음과 같다.

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특성	값
아미노산 잔기 수	583
분자량	66,463 Da (66.5 kDa)
등전점 (25°C 물)	4.7
몰 흡광 계수 (279nm)	43,824 M^-1cm^-1
크기	140×40×40 Å (a = b < c인 연장 타원체)
1% 용액의 pH	5.2-7
광학 회전 ([α]₂₅₉)	-61°
광학 회전 ([α]₂₆₄)	-63°
스토크스 반지름 (R_s)	3.48 nm
침강 계수, S_20,W×10¹³	4.5 (단량체), 6.7 (이량체)
확산 계수, D_20,W×10^-7cm²/s	5.9
부분 비체적, V₂₀	0.733
고유 점도, η	0.0413
마찰비, f/f0	1.30
굴절률 증분 (578nm)×10^-3	1.90
광학 흡광도, A^279nm_1g/L	0.667
ε₂₈₀	43.824mM^-1cm^-1
평균 잔류 회전, [m']₂₃₃	8443
평균 잔류 타원율	21.1 [θ] _209nm ; 20.1 [θ] _222nm
추정된 α-나선, %	54
추정된 β-시트, %	18

2.2. 구조

소 혈청 알부민(BSA) 전구체 단백질은 총 607개의 아미노산으로 구성된다. 이 중 N-말단의 18개 아미노산 잔기는 시그널 펩타이드로, 분비 과정에서 제거된다. 그 후 6개의 아미노산으로 구성된 프로펩타이드가 추가로 제거되어 최종적으로 583개의 아미노산 잔기를 갖는 성숙한 소 혈청 알부민이 생성된다.

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펩타이드	위치	길이 (아미노산 잔기 수)	분자량 (Da)
전구체 전체 길이	1 – 607	607	69,324
시그널 펩타이드	1 – 18	18	2,107
프로펩타이드	19 – 24	6	478
성숙 단백질	25 – 607	583	66,463

소 혈청 알부민의 물리적 특성은 다음과 같다.

* 아미노산 잔기 수: 583개
* 분자량: 66,463 Da (66.5 kDa)
* 등전점 (25°C 물): 4.7
* 몰 흡광 계수 (279 nm): 43,824 M^-1cm^-1
* 크기: 140 × 40 × 40 Å (a = b < c인 늘어진 타원체)
* 1% 용액의 pH 범위: 5.2-7
* 선광도: [α]₂₅₉ = -61°; [α]₂₆₄ = -63°
* 스토크스 반지름: 3.48 nm
* 침강 계수, S_20,W × 10¹³: 4.5 (단량체), 6.7 (이량체)
* 확산 계수, D_20,W × 10^-7 cm²/s: 5.9
* 부분 비용적, V₂₀: 0.733
* 고유 점도, η: 0.0413
* 마찰비, f/f0: 1.30
* 굴절률 증가분 (578 nm) × 10^-3: 1.90
* 흡광도, A^279nm_1g/L: 0.667
* 몰 흡광 계수, ε₂₈₀: 43.824 mM^-1 cm^-1
* 평균 잔기 회전, [m']₂₃₃: 8443
* 평균 잔기 타원율: 21.1 [θ]_209nm; 20.1 [θ]_222nm
* 추정 α-나선 함량, %: 54
* 추정 β-시트 함량, %: 18

3. 기능

BSA는 효소결합면역흡착검사(ELISA), 면역 블롯 및 면역조직화학 등 다양한 생화학 분야에서 활용된다. 작고 안정적이며 비반응성이 낮은 단백질인 BSA는 면역조직화학에서 차단제로 자주 사용된다. 항체를 사용하여 세포의 항원을 식별하는 면역조직화학 과정에서, 조직 절편은 비특이적 결합 부위에 결합하기 위해 BSA 차단제와 함께 배양된다. BSA가 비특이적 결합 부위에 결합하면 항체가 관심 항원에만 결합할 가능성이 높아진다. BSA 차단제는 비반응성 단백질로 결합 부위를 덮어 배경 소음을 줄이고 감도를 향상시킨다. 이 과정에서 높은 신호 대 잡음비를 얻으려면 항체의 비특이적 결합을 최소화해야 한다.

BSA는 세포 및 미생물 배양에서 영양소로 사용되며, 제한 효소 처리 과정에서 DNA 절단 시 일부 효소를 안정화하고 효소가 반응 튜브, 피펫 팁 등에 부착되는 것을 방지한다. 이 단백질은 안정화가 필요하지 않은 다른 효소에는 영향을 미치지 않는다. 또한 BSA는 브래드퍼드 단백질 정량법에서 알려지지 않은 양의 단백질과 알려진 양의 BSA를 비교하여 다른 단백질의 양을 결정하는 데 사용된다. BSA는 신호 증폭 능력, 다양한 생화학 반응에서 낮은 부작용, 소 혈액에서 쉽게 정제할 수 있어 저렴하다는 장점 때문에 널리 사용된다. 중합효소 연쇄 반응(PCR)에서 효소 활성을 차단하는 물질을 일시적으로 분리하는 데에도 사용되며, 나노 구조 합성을 위한 주형으로도 활용된다.

BSA는 일반적인 세포 배양 배지인 소태아혈청의 주성분이며, 다른 혈청 알부민과 마찬가지로 모세혈관 내 교질 삼투압 유지, 지방산, 빌리루빈, 무기질 및 호르몬 수송, 항응고 및 항산화제로서의 기능에 중요한 역할을 한다. BSA에는 약 6개의 장쇄 지방산 결합 부위가 있으며, 가장 강력한 세 곳은 각 도메인에 하나씩 위치한다. 살리실레이트, 설폰아마이드, 빌리루빈 등은 IIA 서브도메인의 "부위 1"에 결합하고, 트립토판, 티록신, 옥타노에이트 등은 IIIA 서브도메인의 "부위 2"에 결합한다.

4. 응용

소 혈청 알부민(BSA)은 효소결합면역흡착검사(ELISA), 면역 블롯 및 면역조직화학 등 다양한 생화학 분야에서 활용된다. BSA는 작고 안정적이며, 불필요한 반응을 일으키지 않아 면역조직화학에서 차단제(blocker)로 자주 사용된다. 항체를 사용하여 세포 내 항원을 식별하는 면역조직화학 과정에서, 조직 절편은 비특이적 결합 부위에 결합하는 BSA 차단제와 함께 배양된다. BSA가 비특이적 결합 부위에 결합하면 항체가 관심 항원에만 결합할 가능성이 높아진다. BSA 차단제는 결합 부위를 비반응성 단백질로 덮어 배경 소음을 줄이고, 감도를 향상시킨다. 이 과정에서 가장 높은 신호 대 잡음비를 얻으려면 항체의 비특이적 결합을 최소화해야 한다.

BSA는 세포 및 미생물 배양에서 영양소로 사용된다. 제한효소 절단에서 BSA는 DNA 소화 중 일부 효소를 안정화하고, 효소가 반응 튜브, 피펫 팁 등에 부착되는 것을 방지한다. 이 단백질은 안정화가 필요하지 않은 다른 효소에는 영향을 미치지 않는다. 또한, BSA는 알려지지 않은 양의 단백질을 알려진 양의 BSA와 비교하여 다른 단백질의 양을 결정하는 데 사용된다(브래드퍼드 단백질 정량법).

BSA는 검정법에서 신호를 증폭시키고, 많은 생화학 반응에 영향을 주지 않으며, 소 혈액(가축 산업 부산물)에서 쉽게 정제할 수 있어 비용이 저렴하다는 장점이 있다. BSA는 효소 활성을 차단하는 물질을 일시적으로 분리하여 중합효소 연쇄 반응(PCR)을 방해하는 데에도 사용될 수 있다. 또한, 나노 구조체 합성 및 금속 이온과 그 복합체의 독성 또는 유익한 효과 결정에 널리 사용되어 왔다.

BSA는 일반적인 세포 배양 배지인 소태아혈청의 주성분이며, 구조적으로 76% 상동성을 보이는 인간 혈청 알부민을 비롯한 다른 혈청 알부민 단백질의 모델로 자주 사용된다.