저온전자현미경
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1. 개요
저온전자현미경은 시료를 극저온 상태로 유지하여 전자 현미경으로 관찰하는 기술이다. 생물 시료의 손상과 구조 붕괴를 막기 위해 개발되었으며, 비정질 얼음 상태로 시료를 유지하는 것이 핵심이다. 1980년대 초 자크 드보셰 그룹의 연구를 통해 발전하였으며, 직접 전자 검출기와 계산 알고리즘의 도입으로 획기적인 발전을 이루었다. 2017년에는 자크 뒤보셰, 요아킴 프랑크, 리처드 헨더슨이 저온전자현미경 개발로 노벨 화학상을 수상했다. X-선 결정학에 비해 시료 준비의 용이성과 높은 해상도를 제공하며, 단일 입자 분석, 극저온 전자선 단층 촬영법 등 다양한 분야에 응용된다.
일반적인 전자 현미경 관찰에서는 전자선에 의한 손상과 고진공 상태가 생물 시료에 미치는 영향이 컸다. 분자나 바이러스 입자 구조 관찰을 위해 Negative stain|네가티브 염색법영어 등으로 어느 정도 개선되었지만, 일반적인 생물 표본을 전자 현미경에 사용할 때 탈수 과정에서 발생하는 구조 붕괴는 여전히 큰 문제였다.
X-선 결정학은 전통적으로 생체 분자의 3차원 구조를 결정하는 데 가장 널리 사용되는 기술이었다.[15] 그러나 극저온 전자 현미경의 개선으로 인해 생체 분자의 세부 사항을 검사하는 도구로서의 인기가 높아졌다. 2010년 이후, 연간 극저온 전자 현미경 구조 예치 건수는 X-선 결정학을 넘어섰다.[16] X-선 결정학은 수십 년 동안 더 오랜 역사를 가지고 있기 때문에 총 예치 건수가 훨씬 많지만, 두 방법의 총 예치 건수는 2035년경에 추월할 것으로 예상된다.[16]
이 기술은 단입자 분석법[38], 극저온 전자선 단층 촬영법[39], MicroED[40], 시간 분해형 저온 전자 현미경법 등에 응용되고 있다.[41][42][43] 또한, 일반적인 전자 현미경으로는 촬영이 어려운 황 등 휘발성이나 변화하기 쉬운 성분을 포함한 시료 등에도 사용할 수 있다.[44]
2. 역사
물을 얼리는 방법은 이전부터 고려되었으나, 물이 얼면서 결정화되어 시료가 파괴되는 문제가 있었다. 이를 해결하기 위해 결정 구조가 형성되지 않는 비정질 얼음 상태로 만드는 기술이 필요했다.
1980년대 초, 여러 연구 그룹에서 고압 냉동, 급속 냉동 등 다양한 방법으로 비정질 얼음을 만들고자 노력했다. 유럽 분자 생물학 연구소의 자크 드보셰 그룹은 1984년 비정질 얼음 층에 포함된 아데노바이러스 이미지를 발표했다.[37] 이 논문은 저온전자현미경법의 시초로 여겨지며, 이후 전 세계 여러 연구소에서 널리 사용될 수 있도록 발전하는 계기가 되었다.
투과형 전자 현미경에서 사용되는 전자 에너지(80-300kV)는 분자 내 공유 결합을 파괴할 수 있을 만큼 강하다. 이 문제를 해결하고자 전자선 노출을 최소화하면서도 감도가 높은 센서를 개발하고, 노이즈가 많은 이미지들을 처리하여 선명한 이미지를 생성하는 소프트웨어 개발이 이루어졌다. 2012년에는 직접 전자 검출기와 이미지 처리 알고리즘이 도입되어 이러한 문제가 크게 개선되었다.[34][35]
2. 1. 초기 개발
1960년대에는 투과 전자 현미경을 이용한 구조 결정 방법에 제약이 있었다. 고에너지 전자 빔에 의한 방사선 손상 때문이었다. 과학자들은 저온에서 표본을 검사하면 방사선 손상을 줄일 수 있다고 생각했다.[5] 액체 헬륨(−269 °C, 4 K, −452.2 °F)과 액체 질소(−195.79 °C, 77 K, −320 °F)가 냉매로 고려되었다. 1980년, 에르빈 크나펙과 자크 뒤보셰는 저온에서 빔 손상에 대한 논평을 발표하며, 탄소 필름에 장착된 얇은 결정체는 실온보다 4 K에서 30~300배 더 빔에 강하다는 관찰 결과를 공유했다.[6]
그러나 이러한 결과는 재현되지 않았고, 2년 후 ''네이처''에 빔 저항이 처음 예상했던 것보다 덜 중요하다는 수정 사항이 게재되었다. 4 K에서 얻은 보호는 이전에 언급했던 것보다 "L-발린"의 표준 샘플에 대해 10배에 더 가까웠다.[7]
1981년, 유럽 분자 생물학 연구소의 앨러스테어 맥도웰과 자크 뒤보셰는 극저온 전자 현미경의 최초 성공적인 구현을 보고했다.[8] 맥도웰과 뒤보셰는 친수성 탄소 필름에 순수한 물을 분무하여 급속하게 극저온(액체 프로페인 또는 액체 에탄을 77 K로 냉각)에 담가서 물을 유리화했다. 얇은 비정질 얼음 층의 두께는 1 μm 미만이었으며, 전자 회절 패턴은 비정질/유리질 얼음의 존재를 확인했다. 1984년, 뒤보셰의 연구팀은 구조 생물학에서 유리화된 아데노바이러스 2형, T4 박테리오파지, 세믈리키 숲 바이러스, 박테리오파지 CbK, 수포성 구내염 바이러스를 분석하여 극저온 전자 현미경의 강력함을 입증했다.[9]
일반적인 전자 현미경 관찰에서는 전자선에 의한 손상과 고진공 상태가 생물 시료에 미치는 영향이 컸다. 분자나 바이러스 입자 구조 관찰을 위해 Negative stain|네가티브 염색법영어 등으로 어느 정도 개선이 이루어졌지만, 그래도 일반적인 생물 표본을 전자 현미경에 사용할 때의 탈수 (물이 남아 있으면 진공 시 물이 빠지기 때문에 다른 용액으로 대체하는 작업)에 의한 구조 붕괴는 무시할 수 없었다.
물을 얼리는 아이디어는 이전부터 있었지만, 물이 얼음이 될 때 결정화로 인해 시료가 파괴되는 것이 문제였다. 따라서 결정 구조가 되지 않는 비정질 얼음 상태로 만드는 기술이 필요했다.
1980년대 초, 고체 물리학을 연구하는 여러 그룹에서 고압 냉동 또는 급속 냉동 등 다양한 방법으로 비정질 얼음을 생성하려 시도했다. 유럽 분자 생물학 연구소의 자크 드보셰가 이끄는 그룹은 1984년 논문에서 비정질화된 물 층에 포매된 아데노바이러스의 이미지를 게재했다.[37] 이 논문은 저온 전자 현미경법의 기원으로 여겨지며, 전 세계 많은 연구소에서 일상적으로 사용될 수 있도록 발전했다.
투과형 전자 현미경에서 일반적으로 사용되는 전자 에너지(80-300kV)는 분자 내 공유 결합을 파괴하기에 충분한 에너지이다. 이 문제를 해결하기 위해 노출 시 전자선량을 최소한으로 줄이면서 감도가 높은 센서와, 저노출로 인한 노이즈가 많은 여러 이미지를 이미지 처리하여 선명한 이미지를 만드는 소프트웨어 개발이 필요했다. 2012년, 직접 전자 검출기와, 그것으로 획득한 이미지를 효율적으로 처리하는 계산 알고리즘이 도입되면서 이러한 문제는 크게 개선되었다.[34][35]
2. 2. 발전과 응용
2010년대는 전자 카메라의 획기적인 발전을 보였다. 특히, 직접 전자 검출기의 개선은 "해상도 혁명"을 이끌어내 아미노산의 위치와 방향을 분해하기 위한 중요한 2°C~3°C 한계를 넘어서는 해상도를 가능하게 했다.[10][11]
리처드 헨더슨(MRC 분자 생물학 연구소, 영국 케임브리지)은 러더퍼드 애플턴 연구소의 엔지니어 및 막스 플랑크 협회의 과학자들과 컨소시엄을 구성하여 최초의 프로토타입을 자금 지원하고 개발했다. 컨소시엄은 이후 전자 현미경 제조업체인 FEI와 협력하여 새로운 설계를 출시하고 판매했다. 거의 동시에, 캘리포니아주 플레전턴에 있는 Gatan Inc.는 피터 데네스(로렌스 버클리 국립 연구소)와 데이비드 아가드(캘리포니아 대학교 샌프란시스코)가 설계한 유사한 검출기를 출시했다. 세 번째 유형의 카메라는 응우옌후 쉬옹이 Direct Electron 회사(캘리포니아주 샌디에이고)에서 개발했다.[10]
최근에는 단백질 기반의 이미징 스캐폴드 사용의 발전이 시료 방향성 편향 및 크기 제한 문제를 해결하는 데 도움이 되고 있다. 일반적으로 50kDa보다 작은 단백질은 이미지에서 단백질 입자를 분해할 수 있을 만큼 신호 대 잡음비(SNR)가 낮아 3D 재구성이 어렵거나 불가능하다.[12] 더 작은 단백질의 SNR은 이미징 스캐폴드에 결합하여 개선할 수 있다. 예이츠 그룹은 UCLA에서 경직된 이미징 스캐폴드를 활용하고 DARPin을 스캐폴드와 관심 단백질 사이의 모듈형 결합 도메인으로 사용하여 KRAS의 세 가지 변형체(크기 약 19kDa)의 더 선명한 이미지를 만들 수 있었다.[13]
이 기술은 단입자 분석법[38], 극저온 전자선 단층 촬영법[39], MicroED[40], 시간 분해형 저온 전자 현미경법 등에 응용되고 있다.[41][42][43] 또한, 이 기술은 일반적인 전자 현미경으로는 촬영이 어려운 황 등 휘발성이나 변화하기 쉬운 성분을 포함한 시료 등에도 사용할 수 있다.[44]
2. 3. 2017년 노벨 화학상
자크 뒤보셰, 요아킴 프랑크, 리처드 헨더슨 세 과학자는 "용액 내 생체 분자의 고해상도 구조 결정을 위한 저온전자현미경 개발"의 공로로 노벨 화학상을 수상했다.[14][45][46]
3. X-선 결정학과의 비교
X-선 결정학의 해상도는 결정의 균일성에 의해 제한되며,[17] 알려지지 않은 이상적인 결정화 조건을 가진 생체 분자를 결정 상태로 유도하는 데 매우 오랜 시간이 걸릴 수 있으며, 극단적인 경우 몇 달 또는 심지어 몇 년이 걸리기도 한다.[18] 반면에 극저온 전자 현미경에서의 시료 준비는 단백질 응집 및 선호 배향과 같은 문제를 극복하기 위해 여러 번의 스크리닝 및 최적화가 필요할 수 있지만,[19][20] 시료가 결정을 형성할 필요는 없으며, 오히려 극저온 전자 현미경의 시료는 급속 냉동되어 거의 자연 상태로 검사된다.[21]
Proteopedia에 따르면, 단백질 데이터 은행에 등록된 X-선 결정학의 중앙값 해상도(2019년 5월 19일 기준)는 2.05 Å이며,[17] 기록된 최고 해상도(2022년 9월 30일 기준)는 0.48 Å이다.[22] 2020년 기준으로 극저온 전자 현미경으로 결정된 단백질 구조의 대부분은 3–4 Å의 낮은 해상도를 보인다.[23] 그러나 2020년 기준으로 최고의 극저온 전자 현미경 해상도는 1.22 Å로 기록되어 일부 경우 해상도 경쟁력을 갖추게 되었다.[20]
4. 주요 기술 및 방법
4. 1. 상관광학 전자 현미경
2019년, 상관광학 저온 투과 전자 현미경 및 저온 전자 단층 촬영법을 사용하여 신경 세포의 터널링 나노튜브(TNT)를 관찰했다.[24]
4. 2. 주사 전자 극저온 현미경 (Cryo-SEM)
주사 전자 극저온 현미경법(cryoSEM)은 극저온 챔버 내에 주사 전자 현미경의 냉각 스테이지를 갖춘 주사 전자 현미경법 기술이다. 이 기술은 단입자 분석법[38], 극저온 전자선 단층 촬영법[39], MicroED[40], 시간 분해형 저온 전자 현미경법 등에 응용되고 있다.[41][42][43]
또한, 이 기술은 일반적인 전자 현미경으로는 촬영이 어려운 황 등 휘발성이나 변화하기 쉬운 성분을 포함한 시료 등에도 사용할 수 있다.[44]
4. 3. 투과 전자 극저온 현미경 (Cryo-TEM)
1960년대에는 투과 전자 현미경을 사용하여 구조를 결정하는 방법에 제한이 있었는데, 이는 고에너지 전자 빔으로 인한 방사선 손상 때문이었다. 과학자들은 저온에서 표본을 검사하면 빔에 의한 방사선 손상을 줄일 수 있다고 생각했다.[5] 액체 헬륨(−269 °C, 4 K, −452.2 °F)과 액체 질소(−195.79 °C, 77 K, −320 °F)가 냉매로 고려되었다. 1980년, 에르빈 크나펙과 자크 뒤보셰는 저온에서 빔 손상에 대한 논평을 발표하며, 탄소 필름에 장착된 얇은 결정체가 실온보다 4 K에서 30~300배 더 빔에 강하다는 관찰 결과를 공유했다.[6]
하지만 이러한 결과는 재현되지 않았고, 2년 후 ''네이처''에 빔 저항이 처음 예상했던 것보다 덜 중요하다는 수정 사항이 게재되었다. 4 K에서 얻은 보호는 이전에 언급했던 것보다 "L-발린"의 표준 샘플에 대해 10배에 더 가까웠다.[7]
1981년, 유럽 분자 생물학 연구소의 앨러스테어 맥도웰과 자크 뒤보셰는 극저온 전자 현미경의 최초 성공적인 구현을 보고했다.[8] 맥도웰과 뒤보셰는 친수성 탄소 필름에 순수한 물을 분무하여 급속하게 극저온(액체 프로페인 또는 액체 에탄을 77 K로 냉각)에 담가서 물을 유리화했다. 얇은 비정질 얼음 층의 두께는 1 μm 미만이었으며, 전자 회절 패턴은 비정질/유리질 얼음의 존재를 확인했다. 1984년, 뒤보셰의 연구팀은 구조 생물학에서 유리화된 아데노바이러스 2형, T4 박테리오파지, 세믈리키 숲 바이러스, 박테리오파지 CbK, 수포성 구내염 바이러스를 분석하여 극저온 전자 현미경의 강력함을 입증했다.[9]
2010년대에는 전자 카메라, 특히 직접 전자 검출기의 개선으로 "해상도 혁명"이 일어났다.[10] 이는 아미노산의 위치와 방향을 분해하기 위한 중요한 ~2-3 Å 한계를 넘어서는 해상도를 가능하게 했다.[11] 리처드 헨더슨은 러더퍼드 애플턴 연구소의 엔지니어 및 막스 플랑크 협회의 과학자들과 컨소시엄을 구성하여 최초의 프로토타입을 개발했고, 이후 FEI와 협력하여 새로운 설계를 출시했다. 거의 동시에, Gatan Inc.는 피터 데네스와 데이비드 아가드가 설계한 유사한 검출기를 출시했으며, 세 번째 유형의 카메라는 응우옌후 쉬옹이 Direct Electron 회사에서 개발했다.[10]
최근에는 단백질 기반 이미징 스캐폴드 사용의 발전이 시료 방향성 편향 및 크기 제한 문제를 해결하는 데 도움이 되고 있다. 일반적으로 ~50 kDa보다 작은 단백질은 신호 대 잡음비 (SNR)가 낮아 3D 재구성이 어렵거나 불가능하다.[12] 더 작은 단백질의 SNR은 이미징 스캐폴드에 결합하여 개선할 수 있다. 예이츠 그룹은 UCLA에서 경직된 이미징 스캐폴드를 활용하고 DARPin을 스캐폴드와 관심 단백질 사이의 모듈형 결합 도메인으로 사용하여 KRAS의 세 가지 변형체의 더 선명한 이미지를 만들 수 있었다.[13]
투과 전자 극저온 현미경(cryo-TEM)은 구조 생물학 및 재료 과학에 사용되는 투과 전자 현미경 기술이다. 일반적으로 "극저온 전자 현미경" 또는 "cryo-EM"은 극저온 투과 전자 현미경을 기본적으로 지칭한다.
일반적인 전자 현미경 관찰에서는 전자선에 의한 손상과 고진공 상태가 생물 시료에 미치는 영향이 컸다. 개선이 이루어졌지만, 탈수에 의한 구조 붕괴는 무시할 수 없었다.
물을 얼리는 아이디어는 옛날부터 있었지만, 물이 얼음이 될 때의 결정화로 시료가 파괴되는 것이 문제였다. 따라서 결정 구조가 되지 않는 비정질 얼음 상태로 만드는 기술이 요구되었다.
1980년대 초, 유럽 분자 생물학 연구소의 자크 드보셰 그룹은 1984년 논문에서 비정질화된 물 층에 포매된 아데노바이러스의 이미지를 게재했다.[37] 이 논문은 저온 전자 현미경법의 기원으로 여겨지며, 전 세계 많은 연구소에서 일상적으로 사용될 수 있도록 발전했다.
투과형 전자 현미경에서 일반적으로 사용되는 전자 에너지(80-300kV)는 분자 내 공유 결합을 파괴하기에 충분하다. 이 문제를 해결하기 위해 노출 시 전자선량을 최소한으로 줄이면서 감도가 높은 센서와, 저노출로 인한 노이즈가 많은 여러 이미지를 이미지 처리하여 선명한 이미지를 만드는 소프트웨어 개발이 필요했다. 2012년, 직접 전자 검출기와, 그것으로 획득한 이미지를 효율적으로 처리하는 계산 알고리즘이 도입되면서 이러한 문제는 크게 개선되었다.[34][35]
이 기술은 단입자 분석법[38], 극저온 전자선 단층 촬영법[39], MicroED[40], 시간 분해형 저온 전자 현미경법 등에 응용되고 있다.[41][42][43] 또한, 황 등 휘발성이나 변화하기 쉬운 성분을 포함한 시료 등에도 사용할 수 있다.[44]
5. 고급 응용 기술
2010년대에는 전자 카메라, 특히 직접 전자 검출기의 발전으로 "해상도 혁명"이 일어났다.[10] 이를 통해 아미노산의 위치와 방향을 분해할 수 있는 2~3 Å 해상도가 가능해졌다.[11] 리처드 헨더슨은 러더퍼드 애플턴 연구소, 막스 플랑크 협회와 협력하여 프로토타입을 개발하고, FEI와 협력하여 상용화했다. Gatan Inc.는 피터 데네스와 데이비드 아가드가 설계한 유사한 검출기를 출시했고, Direct Electron 회사는 응우옌후 쉬옹이 개발한 카메라를 출시했다.[10]
최근에는 단백질 기반 이미징 스캐폴드를 사용하여 시료 방향성 편향 및 크기 제한 문제를 해결하고 있다. 50 kDa보다 작은 단백질은 신호 대 잡음비(SNR)가 낮아 3D 재구성이 어렵지만, 이미징 스캐폴드에 결합하면 SNR을 개선할 수 있다. 예이츠 그룹은 UCLA에서 경직된 이미징 스캐폴드와 DARPin을 사용하여 KRAS 변형체(약 19 kDa)의 선명한 이미지를 얻었다.[13]
저온전자현미경의 고급 응용 기술은 다음과 같다:
- 극저온 전자 단층 촬영법(cryo-ET): 다양한 각도에서 촬영한 여러 이미지로 단일 시료의 3차원 재구성을 얻는다.[27]
- 전자 결정학: 투과 전자 현미경(TEM)을 사용하여 고체 내 원자 배열을 결정한다.
- MicroED:[28] 3차원 결정의 전자 회절을 이용하여 단백질, 펩타이드, 유기 분자, 무기 화합물의 구조를 결정한다.[29][30][31]
- 단일 입자 분석 극저온 전자 현미경: 단분산 시료로부터 단백질 구조를 결정하는 평균화 방법이다.[32]
이 기술은 단입자 분석법,[38] 극저온 전자선 단층 촬영법,[39] MicroED,[40] 시간 분해형 저온 전자 현미경법 등에 응용된다.[41][42][43] 또한, 황 등 휘발성, 변화하기 쉬운 성분을 포함한 시료에도 사용 가능하다.[44]
6. 연구 센터
로잔 연방 공과대학교, 로잔 대학교 및 제네바 대학교는 극저온 전자 현미경(cryo-EM)을 적용하고 더 발전시키기 위해 2021년 11월 말에 도부셰 센터(Dubochet Center For Imaging, DCI)를 개관했다.[25] SARS-CoV-2 오미크론 변이가 처음 확인된 지 한 달도 채 되지 않아, DCI 연구자들은 그 구조를 규명하고, 개별 백신을 회피하는 데 중요한 돌연변이를 식별했으며, 새로운 치료 접근법에 대한 통찰력을 제공했다.[26]
덴마크 국립 극저온 전자 현미경 시설(Danish National cryo-EM Facility)은 [https://embion.au.dk EMBION]으로도 알려져 있으며, 2016년 12월 1일에 개관했다. EMBION은 덴마크 대학교(호스트는 오르후스 대학교, 공동 호스트는 코펜하겐 대학교) 간의 극저온 전자 현미경 컨소시엄이다.
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