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리보뉴클레이스

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목차

1. 개요

리보뉴클레이스는 RNA 분자를 분해하는 효소의 총칭이다. 엔도리보뉴클레이스는 RNA 분자 내부를 절단하고, 엑소리보뉴클레이스는 RNA 분자의 말단에서부터 뉴클레오티드를 하나씩 제거한다. 리보뉴클레이스는 RNA 분해, RNA 성숙, RNA 바이러스 방어, RNA 간섭 등 다양한 세포 내 기능을 수행하며, 혈관신생 및 자가불화합성과 같은 생물학적 과정에도 관여한다. RNA 추출 시 리보뉴클레이스 오염은 실험을 복잡하게 만들 수 있으며, 특정 리보뉴클레이스는 비활성화하기 어렵다.

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리보뉴클레이스
개요
''Ustilago sphaerogena'' 리보핵산분해효소 U2와 AMP PDB 엔트리 3agn
Ustilago sphaerogena 리보핵산분해효소 U2와 AMP PDB 엔트리 3agn
효소 정보
EC 번호3.1.27.1
3.1.27.5
3.1.27.4
PfamPF00545
InterProIPR000026
SMART해당 없음
Prosite해당 없음
SCOP1brn
TCDB해당 없음
OPM 패밀리해당 없음
OPM 단백질해당 없음
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2. 분류

리보뉴클레이스는 크게 엔도리보뉴클레이스와 엑소리보뉴클레이스로 분류된다. 엔도리보뉴클레이스는 RNA 사슬 내부를 절단하는 효소이고, 엑소리보뉴클레이스는 RNA 사슬 말단에서부터 뉴클레오타이드를 하나씩 제거하는 효소이다.

2. 1. 주요 엔도리보뉴클레이스


  • '''RNase A'''는 연구에 널리 사용되는 리보뉴클레아제이다. 소 췌장 리보뉴클레아제 A는 매우 튼튼한 효소 중 하나이다. RNase A는 단일 가닥 RNA에 특이적으로 작용하며, 피리미딘 염기(C, U)의 3' 말단을 절단하여 3'-인산화된 생성물을 만든다.[5]
  • '''RNase H'''는 DNA/RNA 혼성 이중 가닥의 RNA를 절단하여 단일 가닥 DNA(ssDNA)를 생성한다. RNase H는 비특이적 엔도뉴클레아제이며, 2가 금속 이온의 도움을 받아 RNA 가수분해를 촉매한다. RNase H는 5'-인산화된 생성물을 남긴다.[7]
  • '''RNase III'''는 원핵생물의 rRNA(16s rRNA 및 23s rRNA)를 절단하며, 이중 가닥 RNA(dsRNA)를 절단하여 pre-miRNA를 miRNA로 성숙시키는 데 관여한다. miRNA는 전사 및 mRNA 수명 조절에 중요한 역할을 한다.
  • '''RNase L'''은 인터페론에 의해 활성화되는 효소로, 활성화 시 세포 내 모든 RNA를 분해한다.
  • '''RNase P'''는 tRNA의 5' 말단을 절단하여 성숙시키는 리보자임이다. RNase P는 자연계에 존재하는 두 개의 다중 회전율 리보자임 중 하나이다(다른 하나는 리보솜이다).[8]
  • '''RNase PhyM'''은 단일 가닥 RNA의 A, U 염기 3' 말단을 절단한다.
  • '''RNase T1'''은 단일 가닥 RNA의 G 염기 3' 말단을 절단한다.
  • '''RNase T2'''는 단일 가닥 RNA의 모든 염기 3' 말단을 절단하지만, A 염기를 선호한다.
  • '''RNase U2'''는 단일 가닥 RNA의 A 염기 3' 말단을 절단한다.
  • '''RNase V'''는 폴리아데닌 및 폴리우리딘 RNA에 특이적이다.
  • '''RNase E'''는 세균에서 SOS 반응을 조절하는 식물 유래 리보뉴클레아제이다. DNA 손상 시 SOS 메커니즘을 활성화하여 세포 분열을 일시적으로 정지시키고 DNA 복구를 시작한다.[9]
  • '''RNase G'''는 5s rRNA의 16'-말단 처리에 관여하며, 염색체 분리 및 세포 분열과 관련이 있다.[10]
  • '''RNase I'''는 단일 가닥 RNA의 모든 디뉴클레오티드 결합을 절단하여 3'-인산 말단과 5'-하이드록실 말단을 생성하며, 이때 중간체로 2',3' 고리형 모노인산이 생성된다.

2. 2. 주요 엑소리보뉴클레이스

다음은 주요 엑소리보뉴클레이스에 대한 설명이다.

  • 폴리뉴클레오티드 인산화효소(PNPase): 엑소리보뉴클레이스 및 뉴클레오티딜전이효소 활성을 모두 갖는다.[1]
  • RNase PH: 엑소리보뉴클레이스 및 뉴클레오티딜전이효소 활성을 모두 갖는다.[2]
  • RNase Ⅱ: 3'에서 5' 방향으로 단일 가닥 RNA를 분해한다.[3]
  • RNase R: RNase Ⅱ와 유사하지만, 2차 구조를 가진 RNA도 분해할 수 있다.[4]
  • RNase D: tRNA의 3' 말단을 가공한다.[5]
  • RNase T: rRNA 및 tRNA의 3' 말단 성숙에 중요한 역할을 한다.[6]
  • 올리고리보뉴클레아제: 짧은 올리고뉴클레오티드를 모노뉴클레오티드로 분해한다.[7]
  • 엑소리보뉴클레아제 Ⅰ: 5'에서 3' 방향으로 단일 가닥 RNA를 분해하며, 진핵생물에만 존재한다.[8]
  • 엑소리보뉴클레아제 Ⅱ: 엑소리보뉴클레이스 Ⅰ과 유사하다.[9]

3. 기능

RNase는 세포 내에서 다음과 같은 다양한 기능을 수행한다.

RNA 분해는 매우 오래되고 중요한 과정으로, 모든 연구된 유기체는 두 가지 다른 종류의 많은 RNase를 포함하고 있다. RNase는 더 이상 필요하지 않은 세포 RNA를 제거하는 것 외에도, 단백질을 만드는 유전 물질을 전달하는 mRNA와 다양한 세포 과정에서 기능하는 ncRNA를 포함한 모든 RNA 분자의 성숙에 중요한 역할을 한다. 또한, 활성 RNA 분해 시스템은 RNA 바이러스에 대한 첫 번째 방어이며 RNA 간섭과 같은 보다 진보된 세포 면역 전략의 기본 메커니즘을 제공한다.

일부 세포는 A 및 T1과 같은 비특이적 RNase를 다량 분비한다. 따라서 RNase는 극도로 흔하며, 보호된 환경에 있지 않은 모든 RNA의 수명이 매우 짧아진다. 모든 세포내 RNA는 5' 캡핑, 3' 말단 폴리아데닐화, RNA·RNA 이중체 형성, RNA 단백질 복합체(리보핵단백질 입자 또는 RNP) 내에서 접힘을 포함한 여러 전략에 의해 RNase 활성으로부터 보호된다.

또 다른 보호 메커니즘은 리보뉴클레아제 억제제(RI)로, 일부 세포 유형에서 세포 단백질의 비교적 큰 부분(~0.1%)을 차지하며, 가장 높은 친화도로 특정 리보뉴클레아제에 결합한다. RI-RNase A 복합체의 해리 상수는 생리적 조건에서 ~20 fM이다. RI는 RNA를 연구하는 대부분의 실험실에서 환경 RNase에 의한 분해로부터 샘플을 보호하는 데 사용된다.

이중 가닥 DNA의 매우 특정한 서열을 절단하는 제한 효소와 유사하게, 최근에는 단일 가닥 RNA의 특정 서열을 인식하고 절단하는 다양한 엔도리보뉴클레아제가 분류되었다.

RNase는 혈관신생 및 자가불화합성을 포함하여 많은 생물학적 과정에서 중요한 역할을 한다. 많은 원핵생물 독소-항독소 시스템의 스트레스 반응 독소는 RNase 활성 및 상동성을 갖는 것으로 나타났다.

4. RNase 특이성

리보뉴클레이스(RNase)의 활성 부위는 모든 활성 부위 잔기가 계곡의 벽과 바닥을 형성하는 균열 계곡처럼 보인다. 이 균열은 매우 좁아서 작은 기질만이 활성 부위 중앙에 완벽하게 들어맞아 잔기와의 완벽한 상호작용을 할 수 있다. 기질은 작은 곡률을 가지고 있다. 일반적으로 대부분의 엑소리보뉴클레이스와 엔도리보뉴클레이스는 서열 특이성이 없지만, 최근 CRISPR/Cas 시스템은 DNA를 인식하고 절단하도록 설계되었으며, 서열 특이적인 방식으로 ssRNA를 절단하도록 개발되었다.[11]

5. RNA 추출 시 RNase 오염

분자 생물학 실험에서 RNA 추출은 RNA 샘플을 분해하는, 어디에나 존재하고 튼튼한 리보뉴클레이스 때문에 매우 복잡하다. 특정 RNase는 매우 튼튼할 수 있으며, DNase를 중화하는 것보다 비활성화하기가 어렵다. 방출되는 세포 RNase 외에도 환경에 존재하는 여러 RNase가 있다. RNase는 다양한 유기체에서 많은 세포외 기능을 가지도록 진화했다.[12][13][14] 예를 들어, RNase A 슈퍼패밀리의 구성원인 RNase 7은 인간의 피부에서 분비되어 강력한 항병원의 방어 역할을 한다.[15][16] 이 분비된 RNase에서 효소 RNase 활성은 심지어 새로운 exapted 기능에 필요하지 않을 수도 있다. 예를 들어 면역 RNase는 박테리아의 세포막을 불안정하게 만들어 작용한다.[17][18]

참조

[1] 논문 Isomerization mechanism of aspartate to sexxxxxxxx implied by structures of Ustilago sphaerogena ribonuclease U2 complexed with adenosine 3'-monophosphate 2010-07
[2] 서적 Peptide Growth Factors and Their Receptors II https://books.google[...] Springer Science & Business Media 2012-12-06
[3] 서적 Developmental Biology of Flowering Plants https://books.google[...] Springer Science & Business Media 2012-12-06
[4] 논문 Comprehensive functional analysis of Mycobacterium tuberculosis toxin-antitoxin systems: implications for pathogenesis, stress responses, and evolution 2009-12
[5] 논문 Bovine pancreatic ribonuclease: fifty years of the first enzymatic reaction mechanism 2011-09
[6] 웹사이트 Library Preparation Kits http://www.biooscien[...]
[7] 논문 Retroviral integrase superfamily: the structural perspective 2009-02
[8] 논문 RNase P without RNA: identification and functional reconstitution of the human mitochondrial tRNA processing enzyme 2008-10
[9] 간행물 Ribonucleases and their Applications 2016
[10] 간행물 Escherichia coli cafA gene encodes a novel RNase, designated as RNase G, involved in processing of the 5' end of 16S rRNA 1999
[11] 논문 Programmable RNA shredding by the type III-A CRISPR-Cas system of Streptococcus thermophilus 2014-11
[12] 논문 A type II secreted RNase of Legionella pneumophila facilitates optimal intracellular infection of Hartmannella vermiformis 2009-03
[13] 논문 T2 Family ribonucleases: ancient enzymes with diverse roles 2010-05
[14] 논문 The RNase a superfamily: generation of diversity and innate host defense https://zenodo.org/r[...] 2006-11
[15] 논문 RNase 7, a novel innate immune defense antimicrobial protein of healthy human skin 2002-11
[16] 논문 RNase 7 contributes to the cutaneous defense against Enterococcus faecium 2009-07
[17] 논문 The flexible and clustered lysine residues of human ribonuclease 7 are critical for membrane permeability and antimicrobial activity 2007-02
[18] 논문 RNase A ribonucleases and host defense: an evolving story 2008-05
[19] 저널 인용 The Sequence of Amino Acid Residues in Bovine Pancreatic Ribonuclease: Revisions and Confirmations http://www.jbc.org/c[...]
[20] 웹인용 The Nobel Prize in Chemistry 1972 http://www.nobelpriz[...] Nobel Media AB 2014 2014-07-11


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