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소 혈청 알부민

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목차

1. 개요

소 혈청 알부민(BSA)은 583개의 아미노산으로 구성된 단백질로, 모세혈관 내 교질 삼투압 유지, 지방산, 빌리루빈, 무기질 및 호르몬 수송, 항응고 및 항산화 작용을 한다. 세 개의 도메인과 다양한 물리화학적 특성을 가지며, ELISA, 면역 블롯, 면역조직화학 등 생화학적 응용 분야에서 차단제, 세포 배양 영양소, 효소 안정화제 등으로 널리 사용된다. 또한, PCR 반응 억제, 나노 구조 합성 주형, 금속 이온 연구, 소태아혈청의 주성분, 인간 혈청 알부민 모델로도 활용된다.

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소 혈청 알부민
일반 정보
소 혈청 알부민 3v03 결정 구조
소 혈청 알부민 3v03 결정 구조
학명Bos taurus (국내 소)
NCBI 분류9913
유전자 기호ALB
대체 기호해당 사항 없음
CAS 등록번호해당 사항 없음
CAS 추가 정보해당 사항 없음
앙트레진 유전자280717
호몰로진105925
PDB해당 사항 없음
RefSeq mRNANM_180992
RefSeq 단백질NP_851335
유니프로트P02769
EC 번호해당 사항 없음
염색체6
앙트레진 염색체NC_007304
유전자 위치 시작91543999
유전자 위치 끝91567876

2. 속성

소 혈청 알부민(BSA) 전구체는 607개의 아미노산으로 구성되어 있다. N 말단의 18개 잔기 시그널 펩타이드는 분비 과정에서 제거되어 589개의 아미노산 잔기를 가진 단백질이 생성된다. 이후 추가적인 절단을 거쳐 583개 아미노산 잔기를 포함하는 성숙한 형태의 소 혈청 알부민이 된다.[36]

펩타이드위치길이 (AA)Da
전구체 전체 1 – 60760769,324
시그널 펩타이드 1 - 18182,107
프로펩타이드19 – 246478
성숙 단백질25 – 60758366,463



자세한 물리적 특성은 하위 섹션을 참고.

2. 1. 물리화학적 특성

소 혈청 알부민(BSA) 전구체는 607개의 아미노산으로 구성되어 있다. N 말단의 18개 잔기 시그널 펩타이드는 분비 과정에서 제거되어 589개의 아미노산 잔기를 가진 단백질이 생성된다. 이후 추가적인 절단을 거쳐 583개 아미노산 잔기를 포함하는 성숙한 형태의 소 혈청 알부민이 된다.[36]

펩타이드위치길이 (AA)Da
전구체 전체 1 – 60760769,324
시그널 펩타이드 1 - 18182,107
프로펩타이드19 – 246478
성숙 단백질25 – 60758366,463



BSA의 물리적 특성은 다음과 같다.

특성값
아미노산 잔기 수583
분자량66,463 Da (66.5 kDa)
등전점 (25°C 물)4.7[37]
몰 흡광 계수 (279nm)43,824 M-1cm-1[38]
크기140×40×40 Å (a = b < c인 연장 타원체)[39]
1% 용액의 pH5.2-7[40][41]
광학 회전 ([α]259)-61°[40][41]
광학 회전 ([α]264)-63°[40][41]
스토크스 반지름 (Rs)3.48 nm[42]
침강 계수, S20,W×10134.5 (단량체), 6.7 (이량체)[40][41]
확산 계수, D20,W×10-7cm2/s5.9[40][41]
부분 비체적, V200.733[40][41]
고유 점도, η0.0413[40][41]
마찰비, f/f01.30[40][41]
굴절률 증분 (578nm)×10-31.90[40][41]
광학 흡광도, A279nm1g/L0.667[40][41]
ε28043.824mM-1cm-1[43]
평균 잔류 회전, [m']2338443[40][41]
평균 잔류 타원율21.1 [θ] 209nm ; 20.1 [θ] 222nm[40][41]
추정된 α-나선, %54[40][41]
추정된 β-시트, %18[40][41]


2. 2. 구조

소 혈청 알부민(BSA) 전구체 단백질은 총 607개의 아미노산으로 구성된다. 이 중 N-말단의 18개 아미노산 잔기는 시그널 펩타이드로, 분비 과정에서 제거된다. 그 후 6개의 아미노산으로 구성된 프로펩타이드가 추가로 제거되어 최종적으로 583개의 아미노산 잔기를 갖는 성숙한 소 혈청 알부민이 생성된다.[36]

펩타이드위치길이 (아미노산 잔기 수)분자량 (Da)
전구체 전체 길이1 – 60760769,324
시그널 펩타이드1 – 18182,107
프로펩타이드19 – 246478
성숙 단백질25 – 60758366,463



소 혈청 알부민의 물리적 특성은 다음과 같다.


  • 아미노산 잔기 수: 583개
  • 분자량: 66,463 Da (66.5 kDa)
  • 등전점 (25°C 물): 4.7[37]
  • 몰 흡광 계수 (279 nm): 43,824 M-1cm-1[38]
  • 크기: 140 × 40 × 40 Å (a = b < c인 늘어진 타원체)[39]
  • 1% 용액의 pH 범위: 5.2-7[40][41]
  • 선광도: [α]259 = -61°; [α]264 = -63°[40][41]
  • 스토크스 반지름: 3.48 nm[42]
  • 침강 계수, S20,W × 1013: 4.5 (단량체), 6.7 (이량체)[40][41]
  • 확산 계수, D20,W × 10-7 cm2/s: 5.9[40][41]
  • 부분 비용적, V20: 0.733[40][41]
  • 고유 점도, η: 0.0413[40][41]
  • 마찰비, f/f0: 1.30[40][41]
  • 굴절률 증가분 (578 nm) × 10-3: 1.90[40][41]
  • 흡광도, A279nm1g/L: 0.667[40][41]
  • 몰 흡광 계수, ε280: 43.824 mM-1 cm-1[43]
  • 평균 잔기 회전, [m']233: 8443[40][41]
  • 평균 잔기 타원율: 21.1 [θ]209nm; 20.1 [θ]222nm[40][41]
  • 추정 α-나선 함량, %: 54[40][41]
  • 추정 β-시트 함량, %: 18[40][41]

3. 기능

BSA는 효소결합면역흡착검사(ELISA), 면역 블롯 및 면역조직화학 등 다양한 생화학 분야에서 활용된다. 작고 안정적이며 비반응성이 낮은 단백질인 BSA는 면역조직화학에서 차단제로 자주 사용된다.[44] 항체를 사용하여 세포의 항원을 식별하는 면역조직화학 과정에서, 조직 절편은 비특이적 결합 부위에 결합하기 위해 BSA 차단제와 함께 배양된다.[45][46] BSA가 비특이적 결합 부위에 결합하면 항체가 관심 항원에만 결합할 가능성이 높아진다. BSA 차단제는 비반응성 단백질로 결합 부위를 덮어 배경 소음을 줄이고 감도를 향상시킨다.[47][48] 이 과정에서 높은 신호 대 잡음비를 얻으려면 항체의 비특이적 결합을 최소화해야 한다.[47]

BSA는 세포 및 미생물 배양에서 영양소로 사용되며, 제한 효소 처리 과정에서 DNA 절단 시 일부 효소를 안정화하고 효소가 반응 튜브, 피펫 팁 등에 부착되는 것을 방지한다.[49] 이 단백질은 안정화가 필요하지 않은 다른 효소에는 영향을 미치지 않는다. 또한 BSA는 브래드퍼드 단백질 정량법에서 알려지지 않은 양의 단백질과 알려진 양의 BSA를 비교하여 다른 단백질의 양을 결정하는 데 사용된다.[50] BSA는 신호 증폭 능력, 다양한 생화학 반응에서 낮은 부작용, 소 혈액에서 쉽게 정제할 수 있어 저렴하다는 장점 때문에 널리 사용된다. 중합효소 연쇄 반응(PCR)에서 효소 활성을 차단하는 물질을 일시적으로 분리하는 데에도 사용되며,[35] 나노 구조 합성을 위한 주형으로도 활용된다.[51]

BSA는 일반적인 세포 배양 배지인 소태아혈청의 주성분이며, 다른 혈청 알부민과 마찬가지로 모세혈관 내 교질 삼투압 유지, 지방산, 빌리루빈, 무기질 및 호르몬 수송, 항응고 및 항산화제로서의 기능에 중요한 역할을 한다.[9] BSA에는 약 6개의 장쇄 지방산 결합 부위가 있으며, 가장 강력한 세 곳은 각 도메인에 하나씩 위치한다. 살리실레이트, 설폰아마이드, 빌리루빈 등은 IIA 서브도메인의 "부위 1"에 결합하고, 트립토판, 티록신, 옥타노에이트 등은 IIIA 서브도메인의 "부위 2"에 결합한다.[10]

4. 응용

소 혈청 알부민(BSA)은 효소결합면역흡착검사(ELISA), 면역 블롯 및 면역조직화학 등 다양한 생화학 분야에서 활용된다. BSA는 작고 안정적이며, 불필요한 반응을 일으키지 않아 면역조직화학에서 차단제(blocker)로 자주 사용된다.[44] 항체를 사용하여 세포 내 항원을 식별하는 면역조직화학 과정에서, 조직 절편은 비특이적 결합 부위에 결합하는 BSA 차단제와 함께 배양된다.[45][46] BSA가 비특이적 결합 부위에 결합하면 항체가 관심 항원에만 결합할 가능성이 높아진다. BSA 차단제는 결합 부위를 비반응성 단백질로 덮어 배경 소음을 줄이고, 감도를 향상시킨다.[47][48] 이 과정에서 가장 높은 신호 대 잡음비를 얻으려면 항체의 비특이적 결합을 최소화해야 한다.[47]

BSA는 세포 및 미생물 배양에서 영양소로 사용된다. 제한효소 절단에서 BSA는 DNA 소화 중 일부 효소를 안정화하고, 효소가 반응 튜브, 피펫 팁 등에 부착되는 것을 방지한다.[49] 이 단백질은 안정화가 필요하지 않은 다른 효소에는 영향을 미치지 않는다. 또한, BSA는 알려지지 않은 양의 단백질을 알려진 양의 BSA와 비교하여 다른 단백질의 양을 결정하는 데 사용된다(브래드퍼드 단백질 정량법).

BSA는 검정법에서 신호를 증폭시키고, 많은 생화학 반응에 영향을 주지 않으며, 소 혈액(가축 산업 부산물)에서 쉽게 정제할 수 있어 비용이 저렴하다는 장점이 있다. BSA는 효소 활성을 차단하는 물질을 일시적으로 분리하여 중합효소 연쇄 반응(PCR)을 방해하는 데에도 사용될 수 있다.[50] 또한, 나노 구조체 합성[51] 및 금속 이온과 그 복합체의 독성 또는 유익한 효과 결정[21]에 널리 사용되어 왔다.

BSA는 일반적인 세포 배양 배지인 소태아혈청의 주성분이며, 구조적으로 76% 상동성을 보이는 인간 혈청 알부민을 비롯한 다른 혈청 알부민 단백질의 모델로 자주 사용된다.[11]

참조

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[2] 논문 Bovine serum albumin adsorption onto immobilized organotrichlorosilane surface: influence of the phase separation on protein adsorption patterns
[3] 서적 The Plasma Proteins Academic Press
[4] 논문 Hydrodynamic structure of bovine serum albumin determined by transient electric birefringence 1975-02-01
[5] 서적 The Plasma Proteins: Structure, Function and Genetic Control Academic Press
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[7] 논문 Characterization of proteins and other macromolecules by agarose gel chromatography 1978-05-01
[8] 웹사이트 TECH TIP #6 Extinction Coefficients https://assets.therm[...] Thermo Fisher Scientific 2021-04-29
[9] 논문 Overview of Albumin Physiology and its Role in Pediatric Diseases 2021-07-01
[10] 서적 All about albumin : biochemistry, genetics, and medical applications https://www.worldcat[...] Academic Press 1996-01-01
[11] 논문 Bovine Serum Albumin Interactions with Metal Complexes 2014-11-12
[12] 웹사이트 Serum Albumins and Allergies http://sbkb.org/fs/s[...] National Institute of General Medical Sciences of the National Institutes of Health 2013-10-01
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[15] 웹사이트 Tips for Reducing ELISA Background http://www.biocompar[...] Compare Networks
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[19] 논문 Relief of amplification inhibition in PCR with bovine serum albumin or T4 gene 32 protein 1996-03-01
[20] 논문 A novel and high performance enzyme-less sensing layer for electrochemical detection of methyl parathion based on BSA templated Au–Ag bimetallic nanoclusters. 2018-01-01
[21] 논문 Chemical equilibria in aqueous solutions of H[AuCl4] and bovine or human serum albumin 2023-11-01
[22] 논문 Bovine serum albumin adsorption onto immobilized organotrichlorosilane surface: influence of the phase separation on protein adsorption patterns
[23] 서적 The Plasma Proteins Academic Press
[24] 논문 Hydrodynamic structure of bovine serum albumin determined by transient electric birefringence 1975-02-01
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[39] 저널 Hydrodynamic structure of bovine serum albumin determined by transient electric birefringence 1975-02-01
[40] 서적 The Plasma Proteins: Structure, Function and Genetic Control Academic Press
[41] 웹인용 Albumin from bovine serum https://web.archive.[...] Sigma-Aldrich 2013-07-05
[42] 저널 Characterization of proteins and other macromolecules by agarose gel chromatography 1978-05-01
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[44] 웹인용 Serum Albumins and Allergies http://sbkb.org/fs/s[...] National Institute of General Medical Sciences of the National Institutes of Health 2021-10-11
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