단백질 생합성
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1. 개요
단백질 생합성은 DNA의 유전 정보를 바탕으로 단백질을 합성하는 과정으로, 전사, 번역, 번역 후 과정으로 이루어진다. 전사는 DNA를 주형으로 mRNA를 생성하는 과정이며, RNA 중합효소에 의해 개시, 신장, 종결 단계를 거쳐 진행된다. 생성된 mRNA는 5' 캡핑, 3' 폴리(A) 꼬리 추가, RNA 스플라이싱 등의 전사 후 변형을 거쳐 성숙 mRNA가 된다. 번역은 mRNA의 염기 서열을 바탕으로 아미노산을 연결하여 폴리펩타이드 사슬을 만드는 과정으로, 리보솜에서 tRNA를 이용하여 진행된다. 번역 후에는 단백질 분해, 번역 후 변형, 단백질 접힘 과정을 거쳐 단백질의 기능이 결정된다. 단백질 생합성 과정의 이상은 겸형 적혈구 빈혈증, 암과 같은 질병을 유발할 수 있다.
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| 단백질 생합성 | |
|---|---|
| 개요 | |
| 명칭 | 단백질 생합성 |
| 다른 이름 | 단백질 합성 |
| 설명 | 생물학적 세포 내에서 단백질이 조립되는 과정 |
| 과정 | |
| 주요 단계 | 전사 번역 |
| 전사 | DNA 주형으로부터 mRNA 합성 |
| 번역 | mRNA 정보를 바탕으로 리보솜에서 단백질 합성 |
| 세부 사항 | |
| 관여 분자 | mRNA tRNA 리보솜 다양한 효소 및 단백질 인자 |
| 에너지 | ATP, GTP 소모 |
| 조절 | |
| 전사 조절 | 전사 인자에 의한 유전자 발현 조절 |
| 번역 조절 | mRNA 안정성, 리보솜 결합, 번역 개시 인자 등에 의한 조절 |
| 번역 후 변형 | |
| 종류 | 인산화 당화 유비퀴틴화 메틸화 아세틸화 |
| 기능 | 단백질 활성, 안정성, 수송, 상호 작용 조절 |
| 중요성 | |
| 세포 기능 | 세포의 구조, 기능, 조절에 필수적인 단백질 생산 |
| 질병 | 단백질 합성 오류는 다양한 유전 질환과 관련됨 |
| 의학 | 단백질 합성은 약물 개발 및 치료의 중요한 표적 |
2. 전사 (Transcription)
전사는 DNA를 주형으로 사용하여 mRNA를 생성하는 과정으로, 세포핵에서 일어난다.[1][27] RNA 중합효소가 DNA의 특정 부위에 결합하여 DNA 이중 나선을 풀고, 한 가닥(주형 가닥)을 주형으로 하여 상보적인 mRNA를 합성한다. 이 과정은 개시, 신장, 종결의 세 단계로 나눌 수 있으며, 전사인자 및 보조활성자와 같은 다수의 단백질에 의해 조절된다.
처음에 헬리케이즈 효소가 DNA 분자에 작용하여 염기쌍 사이의 수소 결합을 파괴한다. 이로 인해 유전자에 해당하는 DNA 영역이 풀리면서 두 가닥의 DNA가 분리되고 일련의 염기가 노출된다.[6][32] DNA는 이중 가닥 분자이지만, 단 하나의 가닥만이 pre-mRNA 합성을 위한 주형으로 작용하며, 이 가닥을 주형 가닥이라고 한다. 다른 DNA 가닥(주형 가닥에 상보적인)은 코딩 가닥이라고 한다.[6][32]
DNA와 RNA는 모두 고유한 방향성을 가지는데, 이는 분자의 두 개의 뚜렷한 끝이 있음을 의미한다. 이러한 방향성의 특성은 비대칭적인 기본 뉴클레오티드 서브유닛 때문이며, 펜토스 당의 한쪽에는 인산기가, 다른 쪽에는 염기가 있다. 펜토스 당의 5개의 탄소는 1'('는 프라임 기호)에서 5'로 번호가 매겨진다. 뉴클레오티드를 연결하는 포스포디에스터 결합은 한 뉴클레오티드의 3' 탄소에 있는 수산기와 다른 뉴클레오티드의 5' 탄소에 있는 인산기를 연결하여 형성된다. 따라서 DNA의 코딩 가닥은 5'에서 3' 방향으로 흐르고, 상보적인 주형 DNA 가닥은 반대 방향인 3'에서 5'로 흐른다.[1][27]
RNA 중합 효소 효소는 노출된 주형 가닥에 결합하여 유전자에서 3'에서 5' 방향으로 읽는다. 동시에, RNA 중합 효소는 주형 가닥과 상보적인 염기쌍을 형성할 수 있는 활성화된 뉴클레오티드 사이의 포스포디에스터 결합 형성을 촉매하여 5'에서 3' 방향으로 단일 가닥의 pre-mRNA를 합성한다. 움직이는 RNA 중합 효소 뒤에서 두 가닥의 DNA가 다시 결합하므로 한 번에 12개의 DNA 염기쌍만 노출된다.[6][32] RNA 중합 효소는 초당 20개의 뉴클레오티드 속도로 pre-mRNA 분자를 생성하여, 한 시간 안에 동일한 유전자에서 수천 개의 pre-mRNA 분자를 생성할 수 있다. 빠른 합성 속도에도 불구하고, RNA 중합 효소 효소는 자체적인 교정 메커니즘을 포함하고 있다. 이 교정 메커니즘은 RNA 중합 효소가 pre-mRNA 분자가 성장하면서 주형 DNA 가닥과 상보적이지 않은 잘못된 뉴클레오티드를 절제 반응을 통해 제거할 수 있도록 한다.[1][27] RNA 중합 효소가 전사를 종결 코돈하는 특정 DNA 서열에 도달하면, RNA 중합 효소는 분리되고 pre-mRNA 합성이 완료된다.[6][32]
합성된 pre-mRNA 분자는 주형 DNA 가닥과 상보적이며 코딩 DNA 가닥과 동일한 뉴클레오티드 서열을 공유한다. 그러나 DNA와 mRNA 분자의 뉴클레오티드 구성에는 한 가지 중요한 차이점이 있다. DNA는 구아닌, 사이토신, 아데닌, 티민 (G, C, A 및 T) 염기로 구성된다. RNA 역시 구아닌, 사이토신, 아데닌 및 우라실의 네 가지 염기로 구성된다. RNA 분자에서 DNA 염기 티민은 우라실로 대체되며, 이는 아데닌과 염기쌍을 이룰 수 있다. 따라서 pre-mRNA 분자에서 코딩 DNA 가닥의 티민에 해당되는 모든 상보적인 염기는 우라실로 대체된다.[7][33]
진핵생물에서, 이 mRNA 분자는 pre-mRNA로 알려져 있으며, 세포핵에서 전사 후 변형을 거쳐 성숙한 mRNA 분자를 생성한다. 그러나 원핵생물에서는 전사 후 변형이 필요하지 않으므로 성숙한 mRNA 분자는 전사에 의해 즉시 생성된다.[1][27]
2. 1. 전사의 과정
전사는 DNA를 주형으로 사용하여 mRNA를 생성하는 과정으로, 세포핵에서 일어난다.[1][27] RNA 중합효소가 DNA의 특정 부위에 결합하여 DNA 이중 나선을 풀고, 한 가닥(주형 가닥)을 주형으로 하여 상보적인 mRNA를 합성한다. 이 과정은 개시, 신장, 종결의 세 단계로 나눌 수 있으며, 전사인자 및 보조활성자와 같은 다수의 단백질에 의해 조절된다.
처음에 헬리케이즈 효소가 DNA 분자에 작용하여 염기쌍 사이의 수소 결합을 파괴한다. 이로 인해 유전자에 해당하는 DNA 영역이 풀리면서 두 가닥의 DNA가 분리되고 일련의 염기가 노출된다.[6][32] DNA는 이중 가닥 분자이지만, 단 하나의 가닥만이 pre-mRNA 합성을 위한 주형으로 작용하며, 이 가닥을 주형 가닥이라고 한다. 다른 DNA 가닥(주형 가닥에 상보적인)은 코딩 가닥이라고 한다.[6][32]
DNA와 RNA는 모두 고유한 방향성을 가지는데, 이는 분자의 두 개의 뚜렷한 끝이 있음을 의미한다. 이러한 방향성의 특성은 비대칭적인 기본 뉴클레오티드 서브유닛 때문이며, 펜토스 당의 한쪽에는 인산기가, 다른 쪽에는 염기가 있다. 펜토스 당의 5개의 탄소는 1'('는 프라임 기호)에서 5'로 번호가 매겨진다. 뉴클레오티드를 연결하는 포스포디에스터 결합은 한 뉴클레오티드의 3' 탄소에 있는 수산기와 다른 뉴클레오티드의 5' 탄소에 있는 인산기를 연결하여 형성된다. 따라서 DNA의 코딩 가닥은 5'에서 3' 방향으로 흐르고, 상보적인 주형 DNA 가닥은 반대 방향인 3'에서 5'로 흐른다.[1][27]
RNA 중합 효소 효소는 노출된 주형 가닥에 결합하여 유전자에서 3'에서 5' 방향으로 읽는다. 동시에, RNA 중합 효소는 주형 가닥과 상보적인 염기쌍을 형성할 수 있는 활성화된 뉴클레오티드 사이의 포스포디에스터 결합 형성을 촉매하여 5'에서 3' 방향으로 단일 가닥의 pre-mRNA를 합성한다. 움직이는 RNA 중합 효소 뒤에서 두 가닥의 DNA가 다시 결합하므로 한 번에 12개의 DNA 염기쌍만 노출된다.[6][32] RNA 중합 효소는 초당 20개의 뉴클레오티드 속도로 pre-mRNA 분자를 생성하여, 한 시간 안에 동일한 유전자에서 수천 개의 pre-mRNA 분자를 생성할 수 있다. 빠른 합성 속도에도 불구하고, RNA 중합 효소 효소는 자체적인 교정 메커니즘을 포함하고 있다. 이 교정 메커니즘은 RNA 중합 효소가 pre-mRNA 분자가 성장하면서 주형 DNA 가닥과 상보적이지 않은 잘못된 뉴클레오티드를 절제 반응을 통해 제거할 수 있도록 한다.[1][27] RNA 중합 효소가 전사를 종결 코돈하는 특정 DNA 서열에 도달하면, RNA 중합 효소는 분리되고 pre-mRNA 합성이 완료된다.[6][32]
합성된 pre-mRNA 분자는 주형 DNA 가닥과 상보적이며 코딩 DNA 가닥과 동일한 뉴클레오티드 서열을 공유한다. 그러나 DNA와 mRNA 분자의 뉴클레오티드 구성에는 한 가지 중요한 차이점이 있다. DNA는 구아닌, 사이토신, 아데닌, 티민 (G, C, A 및 T) 염기로 구성된다. RNA 역시 구아닌, 사이토신, 아데닌 및 우라실의 네 가지 염기로 구성된다. RNA 분자에서 DNA 염기 티민은 우라실로 대체되며, 이는 아데닌과 염기쌍을 이룰 수 있다. 따라서 pre-mRNA 분자에서 코딩 DNA 가닥의 티민에 해당되는 모든 상보적인 염기는 우라실로 대체된다.[7][33]
진핵생물에서, 이 mRNA 분자는 pre-mRNA로 알려져 있으며, 세포핵에서 전사 후 변형을 거쳐 성숙한 mRNA 분자를 생성한다. 그러나 원핵생물에서는 전사 후 변형이 필요하지 않으므로 성숙한 mRNA 분자는 전사에 의해 즉시 생성된다.[1][27]
2. 2. 전사 후 변형 (Post-transcriptional modifications)
진핵생물의 mRNA 전구체(pre-mRNA)는 5' 캡핑, 3' 폴리(A) 꼬리 추가, RNA 스플라이싱의 세 가지 주요 과정을 거쳐 성숙한 mRNA가 된다.[27][32]
- 5' 캡 추가: pre-mRNA 분자의 5' 말단에 메틸화를 통해 변형된 구아닌 뉴클레오티드가 추가된다. 5' 캡은 번역 전 mRNA 분해를 방지하고, 리보솜 결합을 도와 번역을 시작하게 하며, 세포 내 다른 RNA와 mRNA를 구별하게 한다.[34][27]
- 3' 폴리(A) 꼬리 추가: mRNA 분자의 3' 말단에 100~200개의 아데닌 염기로 구성된 3' 폴리(A) 꼬리가 추가된다.[34] 5' 캡과 3' 꼬리가 모두 존재하면 세포는 mRNA 메시지가 온전하다고 판단한다.[27]
- RNA 스플라이싱: 유전자는 인트론과 엑손으로 구성되는데, 스플라이싱 과정에서 단백질을 암호화하지 않는 뉴클레오티드 서열인 인트론이 스플라이소솜에 의해 제거된다.[32][35]
이러한 과정을 거친 성숙한 mRNA는 핵막의 핵공을 통해 세포질로 이동한다.
3. 번역 (Translation)
RNA의 단백질 합성은 번역으로 알려져 있다. 진핵 생물에서 번역은 리보솜이 위치한 세포질에서 일어난다. 리보솜은 mRNA를 둘러싸는 작고 큰 서브 유닛으로 만들어진다. 번역에서 전령 RNA(mRNA)는 트리뉴클레오타이드(유전 부호)에 의해 규정된 규칙에 따라 특정 폴리펩타이드를 생성하도록 해독된다. 이것은 단백질을 형성하는 아미노산 사슬의 합성을 안내하기 위해 주형으로 mRNA 서열을 사용한다. 번역은 활성화, 개시, 신장, 종결(모두 아미노산 사슬의 성장 또는 번역의 산물인 폴리펩타이드를 설명함)의 4단계로 진행된다.
- '''활성화:''' 정확한 아미노산이 정확한 운반 RNA(tRNA)에 결합된다. 이것은 기술적인 의미에서 번역 단계가 아니지만 번역을 진행하는 데 필요하다. 아미노산은 카르복실기에 의해 에스테르 결합에 의해 tRNA의 3'-OH에 결합된다. tRNA가 그것에 연결된 아미노산을 갖는 경우, 이를 "충전되었다"라고 한다.
- '''개시:''' 개시인자(IF)의 도움으로 mRNA의 5' 말단에 리보솜 결합의 작은 서브 유닛을 포함한다.
- '''신장:''' 다음 아미노아실 tRNA가 GTP 및 신장인자(EF)와 함께 리보솜에 결합 할 때 발생한다.
- '''종결:''' 리보솜의 A 부위가 정지 코돈(UAA, UAG, UGA)을 향할 때 발생한다. 이것이 일어날 때 tRNA는 그것을 인식할 수 없지만, 방출인자(RF)는 넌센스 코돈을 인식 할 수 있고 폴리펩티드 사슬의 방출을 야기한다.[12][38]
번역 과정에서 리보솜은 mRNA 주형 분자로부터 폴리펩타이드 사슬을 합성한다. 진핵생물의 경우 번역은 세포의 세포질에서 발생하며, 리보솜은 자유롭게 떠다니거나 소포체에 부착되어 있다. 핵이 없는 원핵생물의 경우 전사 및 번역 과정이 모두 세포질에서 일어난다.[10][36]
리보솜은 단백질과 리보솜 RNA의 혼합물로 만들어진 복잡한 분자 기계로, mRNA 분자를 둘러싸는 두 개의 소단위체(큰 소단위체와 작은 소단위체)로 배열되어 있다. 리보솜은 mRNA 분자를 5'-3' 방향으로 읽고 이를 주형으로 사용하여 폴리펩타이드 사슬에서 아미노산의 순서를 결정한다.[11][37]
mRNA 분자를 번역하기 위해 리보솜은 전이 RNA(tRNA)라고 하는 작은 분자를 사용하여 올바른 아미노산을 리보솜에 전달한다. 각 tRNA는 70-80개의 뉴클레오타이드로 구성되어 있으며, 분자 내 뉴클레오타이드 간의 수소 결합 형성에 의해 특징적인 클로버 잎 구조를 취한다. 약 60가지 유형의 tRNA가 있으며, 각 tRNA는 mRNA 분자 내의 특정 3개의 뉴클레오타이드 서열(코돈)에 결합하고 특정 아미노산을 전달한다.[12][38]
리보솜은 처음에 개시 코돈(AUG)에서 mRNA에 부착되어 분자를 번역하기 시작한다. mRNA 뉴클레오타이드 서열은 유전 암호로 읽혀지며, mRNA 분자의 3개의 인접 뉴클레오타이드는 단일 코돈에 해당한다. 각 tRNA는 mRNA에 존재할 수 있는 특정 코돈에 상보적인 서열인 3개의 뉴클레오타이드(안티코돈)의 노출된 서열을 가지고 있다. 예를 들어, 처음 만나는 코돈은 뉴클레오타이드 AUG로 구성된 개시 코돈이다. 안티코돈(상보적인 3 뉴클레오타이드 서열 UAC)이 있는 올바른 tRNA는 리보솜을 사용하여 mRNA에 결합한다. 이 tRNA는 mRNA 코돈에 해당하는 올바른 아미노산을 전달하며, 개시 코돈의 경우 아미노산 메티오닌이다.
다음 코돈(개시 코돈에 인접함)은 상보적인 안티코돈이 있는 올바른 tRNA에 의해 결합되어 다음 아미노산을 리보솜에 전달한다. 그런 다음 리보솜은 펩티딜 전달 효소 효소 활성을 사용하여 두 개의 인접 아미노산 간의 공유 펩타이드 결합 형성을 촉매한다.[6][32]
그 후 리보솜은 mRNA 분자를 따라 세 번째 코돈으로 이동하며 첫 번째 tRNA 분자를 방출한다. 세 번째 코돈에 상보적인 올바른 안티코돈이 있는 다음 상보적인 tRNA가 선택되어 다음 아미노산을 리보솜에 전달하며, 이는 성장하는 폴리펩타이드 사슬에 공유 결합된다. 이 과정은 리보솜이 mRNA 분자를 따라 이동하면서 초당 최대 15개의 아미노산을 폴리펩타이드 사슬에 추가하면서 계속된다.
첫 번째 리보솜 뒤에는 최대 50개의 추가 리보솜이 mRNA 분자에 결합하여 폴리솜을 형성할 수 있으며, 이를 통해 여러 개의 동일한 폴리펩타이드 사슬을 동시에 합성할 수 있다.[6][32]
단백질 생합성에서 번역을 비활성화하거나 억제하는 능력은 아니소마이신, 시클로헥사미드, 클로람페니콜, 테트라시클린, 스트렙토마이신, 에리스로마이신, 퓨로마이신 등과 같은 일부 항생제에 의해 사용된다.
인도 출신의 과학자인 하 고빈드 코라나 박사는 약 20개의 아미노산에 대한 RNA 서열을 해독했다. 그는 이 연구로 2명의 다른 과학자들과 함께 1968년 노벨상을 수상했다.
3. 1. 번역의 과정
RNA의 단백질 합성은 번역으로 알려져 있다. 번역은 리보솜이 위치한 세포질에서 일어난다. 리보솜은 mRNA를 둘러싸는 작고 큰 서브 유닛으로 만들어진다. 번역에서 전령 RNA(mRNA)는 유전 부호에 따라 특정 폴리펩타이드를 생성하도록 해독된다. 이것은 단백질을 형성하는 아미노산 사슬의 합성을 안내하기 위해 주형으로 mRNA 서열을 사용한다.
번역은 활성화, 개시, 신장, 종결의 4단계로 진행된다.[10][36]
- 활성화: 정확한 아미노산이 정확한 운반 RNA(tRNA)에 결합한다. 아미노산은 카르복실기에 의해 에스테르 결합에 의해 tRNA의 3'-OH에 결합된다. tRNA가 그것에 연결된 아미노산을 갖는 경우, 이를 "충전되었다"라고 한다.
- 개시: 개시인자(IF)의 도움으로 mRNA의 5' 말단에 리보솜 결합의 작은 서브 유닛을 포함한다.
- 신장: 다음 아미노아실 tRNA가 GTP 및 신장인자(EF)와 함께 리보솜에 결합 할 때 발생한다.
- 종결: 리보솜의 A 부위가 정지 코돈(UAA, UAG, UGA)을 향할 때 발생한다. tRNA는 그것을 인식할 수 없지만, 방출인자(RF)는 넌센스 코돈을 인식 할 수 있고 폴리펩티드 사슬의 방출을 야기한다.[12][38]
진핵생물의 경우 번역은 세포의 세포질에서 발생하며, 리보솜은 자유롭게 떠다니거나 소포체에 부착되어 있다. 핵이 없는 원핵생물의 경우 전사와 번역 과정이 모두 세포질에서 일어난다.[10]
리보솜은 단백질과 리보솜 RNA의 혼합물로 만들어진 복잡한 분자 기계로, mRNA 분자를 둘러싸는 두 개의 소단위체(큰 소단위체와 작은 소단위체)로 배열되어 있다. 리보솜은 mRNA 분자를 5'-3' 방향으로 읽고 이를 주형으로 사용하여 폴리펩타이드 사슬에서 아미노산의 순서를 결정한다.[11]
mRNA 뉴클레오타이드 서열은 유전 암호로 읽혀지며, mRNA 분자의 3개의 인접 뉴클레오타이드는 단일 코돈에 해당한다. 각 tRNA는 mRNA에 존재할 수 있는 특정 코돈에 상보적인 서열인 3개의 뉴클레오타이드(안티코돈)의 노출된 서열을 가지고 있다. 예를 들어, 처음 만나는 코돈은 뉴클레오타이드 AUG로 구성된 개시 코돈이다. 안티코돈(상보적인 3 뉴클레오타이드 서열 UAC)이 있는 올바른 tRNA는 리보솜을 사용하여 mRNA에 결합한다. 이 tRNA는 mRNA 코돈에 해당하는 올바른 아미노산을 전달하며, 개시 코돈의 경우 아미노산 메티오닌이다.
다음 코돈(개시 코돈에 인접함)은 상보적인 안티코돈이 있는 올바른 tRNA에 의해 결합되어 다음 아미노산을 리보솜에 전달한다. 그런 다음 리보솜은 펩티딜 전달 효소 효소 활성을 사용하여 두 개의 인접 아미노산 간의 공유 펩타이드 결합 형성을 촉매한다.[6][32]
그 후 리보솜은 mRNA 분자를 따라 세 번째 코돈으로 이동하며 첫 번째 tRNA 분자를 방출한다. 세 번째 코돈에 상보적인 올바른 안티코돈이 있는 다음 상보적인 tRNA가 선택되어 다음 아미노산을 리보솜에 전달하며, 이는 성장하는 폴리펩타이드 사슬에 공유 결합된다. 이 과정은 리보솜이 mRNA 분자를 따라 이동하면서 초당 최대 15개의 아미노산을 폴리펩타이드 사슬에 추가하면서 계속된다.
첫 번째 리보솜 뒤에는 최대 50개의 추가 리보솜이 mRNA 분자에 결합하여 폴리솜을 형성할 수 있으며, 이를 통해 여러 개의 동일한 폴리펩타이드 사슬을 동시에 합성할 수 있다.[6][32]
단백질 생합성에서 번역을 비활성화하거나 억제하는 능력은 아니소마이신(Anisomycin), 시클로헥사미드(Cycloheximide), 클로람페니콜(Chloramphenicol), 테트라시클린(Teteracycline), 스트렙토마이신(Streptomycin), 에리스로마이신(Erythromycin), 퓨로마이신(Puromycin)등과 같은 일부 항생제에 의해 사용된다.
인도 출신의 과학자인 하 고빈드 코라나 박사는 약 20개의 아미노산에 대한 RNA 서열을 해독했다. 그는 이 연구로 2명의 다른 과학자들과 함께 1968년 노벨상을 수상했다.
3. 2. 유전 암호 (Genetic code)
mRNA의 코돈은 3개의 뉴클레오타이드로 구성되며, 각 코돈은 특정 아미노산을 지정하거나 번역 종결 신호(종결 코돈)를 나타낸다. 이러한 유전 암호는 전령 RNA(mRNA)가 해독되어 특정 폴리펩타이드를 생성하는 규칙을 규정한다.[6] mRNA 서열은 단백질을 형성하는 아미노산 사슬의 합성을 안내하는 주형으로 사용된다.
리보솜은 mRNA 분자를 5'-3' 방향으로 읽고 이를 주형으로 사용하여 폴리펩타이드 사슬에서 아미노산의 순서를 결정한다.[11] mRNA 뉴클레오타이드 서열은 유전 암호로 읽혀지며, mRNA 분자의 3개의 인접 뉴클레오타이드는 단일 코돈에 해당한다. 각 tRNA는 mRNA에 존재할 수 있는 특정 코돈에 상보적인 서열인 3개의 뉴클레오타이드(안티코돈이라고 함)의 노출된 서열을 가지고 있다.[12]
폴리펩타이드의 종결은 리보솜의 A 부위가 정지 코돈(UAA, UAG, UGA)을 향할 때 발생한다. 이것이 일어날 때 tRNA는 그것을 인식할 수 없지만, 방출 인자는 넌센스 코돈을 인식 할 수 있고 폴리펩타이드 사슬의 방출을 야기한다.[12]
4. 번역 후 과정
단백질 생합성 중 또는 후에 발생하는 사건에는 단백질 분해, 번역 후 변형, 단백질 접힘이 발생한다. 단백질 분해는 폴리펩타이드로부터 N 말단, C 말단 또는 내부 아미노산 잔기 또는 펩타이드를 제거할 수 있다. 폴리펩타이드의 말단 및 잔기는 번역 후 변형될 수 있다. 이러한 변형은 정확한 세포 위치 또는 단백질의 자연적 기능을 위해 필요할 수 있다. 합성 동안 또는 후에, 폴리펩타이드 사슬은 종종 2차 및 3차 구조로 접히게 된다. 이것은 단백질 접힘으로 알려져 있으며 일반적으로 단백질의 기능에 필수이다.[14] 단백질 분해는 단백질분해효소에 의한 단백질 절단과 효소 작용에 의한 아미노산으로의 단백질 분해를 의미한다.
단백질이 성숙하여 기능적인 3차원 구조를 갖춘 폴딩이 완료되더라도, 그것이 반드시 단백질 성숙 경로의 끝은 아니다. 폴딩된 단백질은 번역 후 변형을 거쳐 추가적인 프로세싱을 받을 수 있다. 200가지가 넘는 번역 후 변형이 알려져 있으며, 이러한 변형에 의해 단백질의 활성, 다른 단백질과 상호작용하는 능력, 그리고 단백질이 세포 내 어디에 존재하는지(예: 세포핵 또는 세포질)가 변화한다.[40]。번역 후 변형에 의해, 게놈에 코딩된 단백질의 다양성은 2~3자릿수 확대된다.[41]。
번역 후 변형에는 4가지 주요 종류가 있다.[29]。
- 절단
- 화학기의 부가
- 복합 분자의 부가
- 분자 내 결합 형성
4. 1. 단백질 접힘 (Protein folding)
폴리펩타이드 사슬은 합성이 완료된 후 특정 구조를 채택하여 기능을 수행하는 단백질이 된다. 단백질 구조는 기본적으로 1차 구조라고 불리는 아미노산의 서열로, 이는 유전자에 의해 암호화된다.[13] 따라서 유전자 서열의 변화는 단백질의 1차 구조 및 이후 모든 구조 수준을 변경시켜, 궁극적으로 단백질의 전체 구조와 기능에 영향을 미칠 수 있다.
단백질의 1차 구조는 접히거나 꼬여서 알파 나선이나 베타 시트와 같은 2차 구조를 형성하며, 이는 폴리펩타이드 사슬 내 수소 결합에 의해 생성되는 작은 구조이다.[13] 이러한 2차 구조는 다시 접혀 단백질의 전체적인 3차원 구조인 3차 구조를 만든다. 3차 구조에서는 활성 부위와 같은 주요 특징이 형성되어 단백질이 기능을 수행할 수 있게 된다.[13]
일부 단백질은 여러 폴리펩타이드 사슬(서브유닛)이 접히고 상호작용하여 복잡한 4차 구조를 형성하기도 한다. 예를 들어, 헤모글로빈은 여러 개의 접힌 폴리펩타이드 사슬 서브유닛으로 구성된 다중 서브유닛 복합체이다.[13][39]
4. 2. 번역 후 변형 (Post-translational modifications)
단백질 생합성 과정 또는 그 이후에는 단백질 분해, 번역 후 변형, 단백질 접힘과 같은 현상이 일어난다.[14] 단백질 분해는 폴리펩타이드로부터 N 말단, C 말단, 또는 내부 아미노산 잔기나 펩타이드를 제거한다. 폴리펩타이드의 말단과 잔기는 번역 후 변형될 수 있으며, 이러한 변형은 정확한 세포 위치나 단백질의 기능에 필수적일 수 있다. 합성 중이나 합성 후 폴리펩타이드 사슬은 2차 및 3차 구조로 접히는데, 이를 단백질 접힘이라 하며 단백질 기능에 필수적이다.[3]단백질이 성숙하고 기능적인 3차원 형태로 접힌 후에도 번역 후 변형을 통해 추가적인 가공을 거칠 수 있다. 200가지가 넘는 번역 후 변형 유형이 알려져 있으며, 이러한 변형은 단백질 활성, 다른 단백질과의 상호 작용, 세포 내 위치(예: 세포핵, 세포질)를 변경할 수 있다.[15][40] 번역 후 변형을 통해 게놈에 의해 암호화된 단백질의 다양성은 2~3 차수 증가한다.[16][41]
번역 후 변형에는 크게 네 가지 유형이 있다:[3][29]
# 절단
# 화학 그룹 첨가
# 복합 분자 첨가
# 분자 내 결합 형성
단백질의 단백질 분해는 단백질 분해 효소(프로테아제)에 의해 수행되는 비가역적 번역 후 변형이다. 이 효소는 고도로 특이적이며 대상 단백질 내 제한된 수의 펩타이드 결합의 가수 분해를 일으킨다. 짧아진 단백질은 사슬의 시작과 끝에 다른 아미노산을 가진 변형된 폴리펩타이드 사슬을 갖게 된다. 이 변형은 단백질의 기능을 변경하여 비활성화, 활성화하거나 새로운 생물학적 활성을 나타낼 수 있다.[17][42]
번역 후, 작은 화학 그룹이 성숙한 단백질 구조 내의 아미노산에 첨가될 수 있다.[18][43] 메틸화, 아세틸화, 인산화가 그 예시이다.
메틸화는 메틸기가 메틸전이효소에 의해 촉매되어 아미노산에 가역적으로 첨가되는 것이다. 주로 라이신과 아르지닌에서 발생하며, 히스톤과 같은 단백질에서 흔히 발견된다. 아미노산 메틸화의 특정한 패턴은 DNA의 전사 가능 여부를 결정한다.[19][44]
히스톤 아세틸화는 아세틸전이효소에 의해 아세틸기가 라이신 아미노산에 가역적으로 공유 결합하는 것이다. 아세틸 조효소 A에서 아세틸기가 제거되어 표적 단백질로 전달된다.[20][45] 아세틸화는 히스톤과 DNA 사이의 상호 작용을 약화시켜 DNA의 더 많은 유전자가 전사 가능하게 한다.[21][46]
인산화는 인산기를 세린, 트레오닌, 티로신에 가역적으로 공유 결합하는 것이다. 키나아제에 의해 ATP에서 인산기가 제거되어 표적 아미노산의 히드록실기에 전달되며, 아데노신 이인산이 생성된다. 포스파타아제에 의해 인산기가 제거될 수 있다. 인산화는 다른 단백질과의 상호 작용, 다중 단백질 복합체 생성, 단백질 활성 수준 변경 등을 유발할 수 있다.[1][27]
당화는 다당류(글리칸) 분자가 글리코실트랜스퍼라제 효소에 의해 표적 단백질에 공유 결합적으로 부착되고, 글리코시드 가수분해효소에 의해 소포체와 골지체에서 변형되는, 가장 흔한 번역 후 변형이다.[16][41] 당화는 단백질의 3차원 구조 결정, 정확한 폴딩, 용해도 증가, 단백질 샤페론과의 결합 매개 등에 중요한 역할을 한다.[1][27] N-결합형 당화는 소포체에서 시작하여 골지체에서 변형되어 아스파라긴 아미노산 내 질소에 결합하고, O-결합형 당화는 세린과 트레오닌 아미노산의 산소에 단당류가 순차적으로 부착된다.[1][27]
세포외 단백질은 3차원 구조를 안정화하기 위해 단백질 내 또는 4차 구조의 서로 다른 폴리펩타이드 사슬 사이에 공유 결합이 형성된다. 가장 흔한 유형은 이황화 결합(이황화 가교)으로, 두 시스테인 아미노산 사이에 형성되며 티올 작용기를 사용한다. 이황화 결합은 단백질의 기존 구조를 안정화시킨다. 산화 반응에서 형성되므로 산화 환경이 필요하며, 단백질 이황화 이성질체화 효소에 의해 소포체에서 형성된다. 세포질은 환원 환경이므로 드물게 형성된다.[1][27]
5. 질병과 단백질 합성
많은 질병은 유전자 돌연변이에 의해 발생하는데, 이는 DNA 뉴클레오타이드 서열과 암호화된 단백질의 아미노산 서열 간의 직접적인 연관성 때문이다. 단백질의 1차 구조의 변화는 단백질의 잘못된 접힘 또는 기능 부전을 초래할 수 있다. 단일 유전자 내의 돌연변이는 겸형 적혈구 빈혈증을 포함한 여러 질병의 원인으로 확인되었으며, 이는 단일 유전자 질환으로 알려져 있다.
겸형 적혈구증은 적혈구 내에서 산소를 운반하는 역할을 하는 단백질인 헤모글로빈의 서브유닛에 변이가 생겨 발병하는 질환군이다.[47] 겸형 적혈구증 중 가장 위험한 것은 겸형 적혈구 빈혈이다. 겸형 적혈구 빈혈은 가장 일반적인 상염색체 열성 단일 유전자 질환이며, 이 병을 앓는 환자는 질병 유전자의 두 사본(부모로부터 물려받은 것) 모두에 변이가 있어야 한다.
헤모글로빈은 복잡한 사차 구조를 가지며, α 서브유닛 2개와 β 서브유닛 2개, 총 4개의 폴리펩티드 서브유닛으로 구성된다[47]。겸상 적혈구 빈혈 환자는 헤모글로빈 β 서브유닛의 폴리펩티드 사슬을 암호화하는 유전자에 미스센스 변이 또는 치환 변이가 있다. 미스센스 변이는 뉴클레오티드 변이로 인해 전체적인 코돈 트리플릿이 변경되어 다른 아미노산이 새로운 코돈과 쌍을 이루는 것을 의미한다. 겸상 적혈구 빈혈의 경우, 가장 일반적인 미스센스 변이는 헤모글로빈 β 서브유닛 유전자의 티민에서 아데닌으로의 일염기 변이이다[48]。이로 인해 코돈 6이 아미노산 글루탐산의 코드에서 발린의 코드로 변경된다[47]。
이러한 헤모글로빈 β 서브유닛의 폴리펩티드 사슬 내 1차 구조의 변화는 저산소 상태에서 헤모글로빈 멀티 서브유닛 복합체의 기능을 변화시킨다. 적혈구가 체내 조직에 산소를 방출하면 변이된 헤모글로빈 단백질이 적혈구 내에서 달라붙기 시작하여 반고체 구조를 형성한다. 이로 인해 적혈구의 형태가 왜곡되어 특징적인 "낫 모양"이 되며, 세포의 유연성이 저하된다. 이 딱딱하고 왜곡된 적혈구는 혈관 내에 축적되어 폐색을 일으킬 수 있다. 이러한 폐색은 조직으로의 혈류를 방해하여 조직이 괴사되어 환자에게 큰 고통을 줄 수 있다[49]。
암은 유전자 돌연변이와 부적절한 단백질 번역의 결과로 형성된다. 암세포는 비정상적으로 증식할 뿐만 아니라, 유전자 발현을 억제하거나 항-세포사멸 또는 세포사멸 유전자 또는 단백질을 억제한다. 대부분의 암세포는 세포 내에서 켜기/끄기 신호 전달자 역할을 하는 신호 전달 단백질 Ras에서 돌연변이를 보인다. 암세포에서 Ras 단백질은 지속적으로 활성화되어 어떠한 조절도 없이 세포 증식을 촉진한다.[25][50] 또한, 대부분의 암세포는 손상된 유전자의 문지기 역할을 하고 악성 세포에서 세포 사멸을 유발하는 조절 유전자 p53의 돌연변이 사본 2개를 가지고 있다. p53이 없으면 세포는 세포 사멸을 시작하거나 다른 세포에 신호를 보내 파괴할 수 없다.[26][51]
종양 세포가 증식하면서 한 영역에 국한되어 양성으로 남거나, 신체의 다른 영역으로 이동하는 악성 세포가 된다. 종종 이러한 악성 세포는 조직의 세포 외 기질을 분해하는 프로테아제를 분비한다. 그러면 암은 전이로 알려진 최종 단계에 들어가 세포가 혈류 또는 림프계로 들어가 신체의 새로운 부분으로 이동하게 된다.[25][50]
5. 1. 겸상 적혈구 빈혈증 (Sickle cell disease)
겸형 적혈구증은 적혈구 내에서 산소를 운반하는 역할을 하는 단백질인 헤모글로빈의 서브유닛에 변이가 생겨 발병하는 질환군이다.[47] 겸형 적혈구증 중 가장 위험한 것은 겸형 적혈구 빈혈이다. 겸형 적혈구 빈혈은 가장 일반적인 상염색체 열성 단일 유전자 질환이며, 이 병을 앓는 환자는 질병 유전자의 두 사본(부모로부터 물려받은 것) 모두에 변이가 있어야 한다.
헤모글로빈은 복잡한 사차 구조를 가지며, α 서브유닛 2개와 β 서브유닛 2개, 총 4개의 폴리펩티드 서브유닛으로 구성된다[47]。겸상 적혈구 빈혈 환자는 헤모글로빈 β 서브유닛의 폴리펩티드 사슬을 암호화하는 유전자에 미스센스 변이 또는 치환 변이가 있다. 미스센스 변이는 뉴클레오티드 변이로 인해 전체적인 코돈 트리플릿이 변경되어 다른 아미노산이 새로운 코돈과 쌍을 이루는 것을 의미한다. 겸상 적혈구 빈혈의 경우, 가장 일반적인 미스센스 변이는 헤모글로빈 β 서브유닛 유전자의 티민에서 아데닌으로의 일염기 변이이다[48]。이로 인해 코돈 6이 아미노산 글루탐산의 코드에서 발린의 코드로 변경된다[47]。
이러한 헤모글로빈 β 서브유닛의 폴리펩티드 사슬 내 1차 구조의 변화는 저산소 상태에서 헤모글로빈 멀티 서브유닛 복합체의 기능을 변화시킨다. 적혈구가 체내 조직에 산소를 방출하면 변이된 헤모글로빈 단백질이 적혈구 내에서 달라붙기 시작하여 반고체 구조를 형성한다. 이로 인해 적혈구의 형태가 왜곡되어 특징적인 "낫 모양"이 되며, 세포의 유연성이 저하된다. 이 딱딱하고 왜곡된 적혈구는 혈관 내에 축적되어 폐색을 일으킬 수 있다. 이러한 폐색은 조직으로의 혈류를 방해하여 조직이 괴사되어 환자에게 큰 고통을 줄 수 있다[49]。
5. 2. 암 (Cancer)
암은 유전자 돌연변이와 부적절한 단백질 번역의 결과로 형성된다. 암세포는 비정상적으로 증식할 뿐만 아니라, 유전자 발현을 억제하거나 항-세포사멸 또는 세포사멸 유전자 또는 단백질을 억제한다. 대부분의 암세포는 세포 내에서 켜기/끄기 신호 전달자 역할을 하는 신호 전달 단백질 Ras에서 돌연변이를 보인다. 암세포에서 Ras 단백질은 지속적으로 활성화되어 어떠한 조절도 없이 세포 증식을 촉진한다.[25][50] 또한, 대부분의 암세포는 손상된 유전자의 문지기 역할을 하고 악성 세포에서 세포 사멸을 유발하는 조절 유전자 p53의 돌연변이 사본 2개를 가지고 있다. p53이 없으면 세포는 세포 사멸을 시작하거나 다른 세포에 신호를 보내 파괴할 수 없다.[26][51]종양 세포가 증식하면서 한 영역에 국한되어 양성으로 남거나, 신체의 다른 영역으로 이동하는 악성 세포가 된다. 종종 이러한 악성 세포는 조직의 세포 외 기질을 분해하는 프로테아제를 분비한다. 그러면 암은 전이로 알려진 최종 단계에 들어가 세포가 혈류 또는 림프계로 들어가 신체의 새로운 부분으로 이동하게 된다.[25][50]
6. 한국의 전사 및 번역 연구 현황
7. 参照項目(참조 항목)
- 중심원리 - 유전 정보가 DNA에서 mRNA를 거쳐 단백질로 전달된다는 분자 생물학의 개념이다.
- 코돈 - DNA 상의 염기 서열과 단백질의 아미노산 서열을 대응시키는 3개 1조의 염기 서열이다.
- 유전자 발현 - 유전자의 정보를 바탕으로 단백질이나 RNA가 합성되는 과정이다.
- 아미노산 생합성 - 생물학적 경로(대사 경로)에서의 아미노산 생합성 과정이다.
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