미토콘드리아 투과성 전이공

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1. 개요
2. 병리학적 역할
3. 구조
- 3.1. 관여 단백질
4. MPTP 개방 유도 요인
- 4.1. 주요 유도 요인
- 4.2. 억제 요인
5. MPTP 개방의 영향
- 5.1. 주요 영향
6. 진화적 목적 (가능성)
- 6.1. 가설
참조

1. 개요

미토콘드리아 투과성 전이공(MPT)은 세포 손상 및 사망을 유발하는 미토콘드리아의 기공으로, 다양한 질병의 병리에 관여한다. 1979년 처음 발견되었으며, 신경퇴행성 질환, 허혈-재관류 손상, 레이 증후군 등에서 세포 사멸의 주요 원인으로 작용한다. MPT의 구조는 완전히 밝혀지지 않았지만, 전압 의존성 음이온 채널(VDAC), 아데닌 뉴클레오티드 전위 효소(ANT), TSPO 및 사이클로필린-D 등이 관여하는 것으로 알려져 있다. MPT 개방은 미토콘드리아 내 칼슘 과다, 막 전위 소실, 활성 산소 증가 등의 요인에 의해 유도되며, ATP 생산 저해, 칼슘 불균형, 활성 산소 증가를 통해 세포 손상을 일으킨다. MPT는 다양한 종의 미토콘드리아에서 발견되며, 세포 손상을 최소화하기 위한 조절된 개방, 또는 세포 내 칼슘 순환에 기여하는 무해한 상태로 존재할 수 있다는 가설이 있다.

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미토콘드리아 투과성 전이공

2. 병리학적 역할

미토콘드리아 투과성 전이공(MPT)은 간독성, 심장 괴사, 신경 및 근육 이영양증을 비롯한 세포 손상 및 사망을 유발하는 유해한 사건과 관련이 있다.^[1] MPT는 미토콘드리아 자가소화에도 역할을 할 수 있으며, 독성량의 Ca²⁺ 이온운반체에 노출된 세포는 MPT를 겪고 괴사로 사망한다.^[1]

2. 1. 신경퇴행성 질환

미토콘드리아 투과성 전이공(MPT)은 1979년 하워스와 헌터에 의해 처음 발견되었으며, 신경퇴행을 비롯한 세포 손상 및 사망을 유발하는 유해한 사건과 관련이 있는 것으로 밝혀졌다.^[1] MPT는 다양한 질환에서 세포 사멸의 주요 원인 중 하나이다. 예를 들어, 흥분독성에서 신경 세포 사멸의 핵심인데, 여기서 글루탐산 수용체의 과활성화는 과도한 칼슘이 세포로 유입되게 한다.^[1] MPT는 또한 허혈로 인한 손상, 즉 심근 경색 및 뇌졸중에서 발생하는 손상에서 핵심적인 역할을 하는 것으로 보인다.^[1] 그러나 연구에 따르면 MPT 공은 허혈 동안에는 닫혀 있지만, 허혈 기간 후 조직이 혈액으로 재관류 치료되면 열리며, 재관류 손상에 역할을 한다.^[1]

2. 2. 허혈-재관류 손상

미토콘드리아 투과성 전이공(MPT)은 1979년 하워스와 헌터에 의해 처음 발견되었으며, 다양한 질환에서 세포 사멸의 주요 원인 중 하나이다. MPT는 허혈로 인한 손상, 즉 심근 경색 및 뇌졸중에서 발생하는 손상에서 핵심적인 역할을 하는 것으로 보인다. 그러나 연구에 따르면 MPT 공은 허혈 동안에는 닫혀 있지만, 허혈 기간 후 조직이 혈액으로 재관류 치료되면 열리며, 재관류 손상에 역할을 한다.^[1]

2. 3. 레이 증후군

살리실산염, 발프로산과 같이 레이 증후군을 유발할 수 있는 화학 물질은 MPT를 유발하며, 이는 레이 증후군에 의한 세포 사멸의 기저 원인으로 생각된다.^[1]

2. 4. 기타 질환

미토콘드리아 투과성 전이공(MPT)은 1979년 하워스와 헌터에 의해 처음 발견되었으며, 신경퇴행, 레이 증후군 관련 물질에 의한 간독성, 심장 괴사, 신경 및 근육 이영양증을 비롯한 세포 손상 및 사망을 유발하는 유해한 사건과 관련이 있는 것으로 밝혀졌다.

MPT는 다양한 질환에서 세포 사멸의 주요 원인 중 하나이다. 예를 들어, 흥분독성에서 신경 세포 사멸의 핵심인데, 여기서 글루탐산 수용체의 과활성화는 과도한 칼슘이 세포로 유입되게 한다. MPT는 또한 허혈로 인한 손상, 즉 심근 경색 및 뇌졸중에서 발생하는 손상에서 핵심적인 역할을 하는 것으로 보인다. 그러나 연구에 따르면 MPT 공은 허혈 동안에는 닫혀 있지만, 허혈 기간 후 조직이 혈액으로 재관류 치료되면 열리며, 재관류 손상에 역할을 한다.

MPT는 또한 레이 증후군을 유발할 수 있는 화학 물질, 예를 들어 살리실산염 및 발프로산이 MPT를 유발하기 때문에 레이 증후군에 의해 유도된 세포 사멸의 기저 원인으로 생각된다. MPT는 또한 미토콘드리아 자가소화에 역할을 할 수 있다. 독성량의 Ca²⁺ 이온운반체에 노출된 세포는 또한 MPT를 겪고 괴사로 사망한다.

3. 구조

미토콘드리아 투과성 전이공(MPT)의 조절에 관해서는 광범위하게 연구가 진행되었지만, 그 구조에 대해서는 알려진 바가 거의 없다. 초기 실험에서 MPT가 전압 의존성 음이온 채널(VDAC) 분자로 구성될 수 있다는 가설이 제시되었으나, VDAC^−/− 미토콘드리아에서도 MPT가 일어날 수 있다는 사실이 밝혀지면서 이 가설은 틀린 것으로 드러났다.^[12]^[13] 또 다른 가설에서는 MPT가 내막의 아데닌 뉴클레오티드 전위 효소(ANT)에 의해 형성된다고 제시되었지만, 해당 단백질의 유전자 제거에도 MPT가 시작되었다.^[14]^[15]

3. 1. 관여 단백질

초기 실험에서 Szabó와 Zoratti는 미토콘드리아 투과성 전이공(MPT)이 전압 의존성 음이온 채널(VDAC) 분자로 구성될 수 있다고 제안했다. 그러나 VDAC^−/− 미토콘드리아에서도 MPT가 일어날 수 있다는 사실이 밝혀지면서 이 가설은 틀린 것으로 드러났다.^[12]^[13] Halestrap 그룹은 추가 가설에서 MPT가 내막의 아데닌 뉴클레오티드 전위 효소(ANT)에 의해 형성된다고 강력하게 제시했지만, 해당 단백질의 유전자 제거에도 MPT가 시작되었다.^[14]^[15]

따라서, 현재까지 확인된 MPTP 구성 요소는 미토콘드리아 외막에 위치한 TSPO(이전에는 말초 벤조디아제핀 수용체로 알려짐)와 미토콘드리아 기질의 사이클로필린-D뿐이다.^[16]^[17] 사이클로필린-D 유전자가 없는 쥐는 정상적으로 발달하지만, 이들의 세포는 사이클로스포린 A에 민감한 MPT를 겪지 않으며, 허혈 또는 Ca²⁺나 자유 라디칼 과부하로 인한 괴사성 사망에 저항성이 있다.^[18] 그러나 이러한 세포는 세포 사멸을 통해 세포를 죽이는 자극에 반응하여 죽으며, 이는 MPT가 세포 사멸을 조절하지 않음을 시사한다.^[18]

4. MPTP 개방 유도 요인

다양한 요인들이 미토콘드리아 투과성 전이공(MPT) 개방 가능성을 높인다. MPT 유도는 내 미토콘드리아 막을 가로지르는 전압 차이(막 전위, 또는 Δψ)의 소실로 인해 발생하기도 한다. 신경 세포와 성상 세포에서 MPT 유도에 대한 막 전위의 기여는 복잡하다.^[23]

활성 산소는 과도한 세포 내 칼슘 농도의 또 다른 결과로, MPT 기공을 열 수 있다.^[24] 소포체의 스트레스는 MPT를 유발하는 요인이 될 수 있다.^[28]

MPT 기공을 닫거나 닫힌 상태로 유지하는 조건으로는 산성 조건,^[29] 높은 ADP 농도,^[24]^[38] 높은 ATP 농도,^[30] 및 높은 NADH 농도가 있다. Mg²⁺와 같은 이가 양이온 또한 MPT를 억제하는데, 이는 Ca²⁺와 경쟁하여 MPT 기공의 기질 및/또는 세포질 쪽에 있는 Ca²⁺ 결합 부위에 결합할 수 있기 때문이다.^[23]

4. 1. 주요 유도 요인

중추 신경계와 같은 일부 미토콘드리아에서는 미토콘드리아 내 높은 수준의 Ca²⁺가 미토콘드리아 투과성 전이공(MPT)을 열 수 있다.^[21]^[22] 이는 Ca²⁺가 MPT 기공의 기질 쪽에 있는 Ca²⁺ 결합 부위에 결합하여 활성화하기 때문일 수 있다.^[6]

내 미토콘드리아 막을 가로지르는 전압 차이(막 전위, 또는 Δψ)의 소실 또한 MPT 유도를 유발한다. 신경 세포와 성상 세포에서 MPT 유도에 대한 막 전위의 기여는 복잡하다.^[23] 과도한 세포 내 칼슘 농도의 또 다른 결과인 활성 산소의 존재 또한 MPT 기공을 열 수 있다.^[24]

MPT 유도 가능성을 높이는 다른 요인으로는 특정 지방산^[25]과 무기 인산염^[26]이 있다. 그러나 이들은 Ca²⁺ 없이는 기공을 열 수 없지만, 충분히 높은 농도에서는 Ca²⁺ 단독으로 MPT를 유도할 수 있다.^[27]

소포체 스트레스는 MPT를 유발하는 요인이 될 수 있다.^[28]

4. 2. 억제 요인

미토콘드리아 투과성 전이공(MPT)은 다양한 요인에 의해 개방될 가능성이 높아진다. 중추 신경계와 같은 일부 미토콘드리아에서는 미토콘드리아 내 높은 수준의 Ca²⁺가 MPT 기공을 열 수 있다.^[21]^[22] 이는 Ca²⁺가 MPT 기공의 기질 쪽에 있는 Ca²⁺ 결합 부위에 결합하여 활성화시키기 때문일 수 있다.^[6] 내 미토콘드리아 막을 가로지르는 전압 차이(막 전위, 또는 Δψ)의 소실 또한 MPT 유도를 유발한다.^[23] 활성 산소는 과도한 세포 내 칼슘 농도의 또 다른 결과로, MPT 기공을 열 수 있다.^[24]

특정 지방산^[25]과 무기 인산염^[26]도 MPT가 유도될 가능성을 높이는 요인이다. 그러나 이러한 요인들은 Ca²⁺ 없이는 기공을 열 수 없지만, 충분히 높은 농도에서는 Ca²⁺ 단독으로 MPT를 유도할 수 있다.^[27] 소포체의 스트레스 또한 MPT를 유발하는 요인이 될 수 있다.^[28]

MPT 기공을 닫거나 닫힌 상태로 유지하는 조건으로는 산성 조건,^[29] 높은 ADP 농도,^[24]^[38] 높은 ATP 농도,^[30] 및 높은 NADH 농도가 있다. Mg²⁺와 같은 이가 양이온 또한 MPT를 억제하는데, 이는 Ca²⁺와 경쟁하여 MPT 기공의 기질 및/또는 세포질 쪽에 있는 Ca²⁺ 결합 부위에 결합할 수 있기 때문이다.^[23]

5. MPTP 개방의 영향

미토콘드리아 투과성 전이공(MPT) 개방은 세포에 다양한 영향을 미친다. MPT는 미토콘드리아를 탈분극화시켜 막 전위(Δψ)를 소실시키고, 이는 아데노신 삼인산(ATP) 생산을 방해한다. MPT 개방은 칼슘 이온(Ca²⁺)이 미토콘드리아 밖으로 빠져나가게 하여 주변 미토콘드리아에 스트레스를 주고, 유해한 칼슘 의존성 프로테아제인 칼페인을 활성화시킨다.^[31]

MPT 개방은 활성 산소(ROS) 생성을 유발하기도 한다. MPT는 글루타티온과 같은 항산화제가 미토콘드리아에서 빠져나가게 하고, 전자 전달 연쇄 손상으로 인해 더 많은 자유 라디칼이 생성될 수 있다.^[32]

MPT는 미토콘드리아를 1.5kDa보다 작은 분자에 투과성이 있도록 만들어 삼투압을 증가시키고, 이는 미토콘드리아 팽창 및 외부 막 파열로 이어져 시토크롬 c가 방출될 수 있다. 시토크롬 c는 세포자멸사 유도 인자를 활성화하여 세포 자살을 유도한다.^[33] 세포 손상 정도는 MPT 발생 정도에 따라 달라진다. MPT가 약간 발생하면 세포는 회복될 수 있지만, 많이 발생하면 세포자멸사를 겪고, 매우 크게 발생하면 괴사를 겪을 수 있다.^[9]

5. 1. 주요 영향

미토콘드리아 투과성 전이공(MPT)은 1979년 하워스와 헌터에 의해 처음 발견되었으며, 신경퇴행, 레이 증후군 관련 물질에 의한 간독성, 심장 괴사, 신경 및 근육 이영양증을 비롯한 세포 손상 및 사망을 유발하는 유해한 사건과 관련이 있는 것으로 밝혀졌다.^[6]^[7]^[8]

MPT는 다양한 질환에서 세포 사멸의 주요 원인 중 하나이다. 예를 들어, 흥분독성에서 신경 세포 사멸의 핵심인데, 여기서 글루탐산 수용체의 과활성화는 과도한 칼슘이 세포로 유입되게 한다. MPT는 또한 허혈로 인한 손상, 즉 심근 경색 및 뇌졸중에서 발생하는 손상에서 핵심적인 역할을 하는 것으로 보인다. 그러나 연구에 따르면 MPT 통로는 허혈 동안에는 닫혀 있지만, 허혈 기간 후 조직이 혈액으로 재관류 치료되면 열리며, 재관류 손상에 역할을 한다.^[6]^[7]^[8]

MPT는 레이 증후군을 유발할 수 있는 화학 물질(예: 살리실산염, 발프로산)이 MPT를 유발하기 때문에 레이 증후군에 의해 유도된 세포 사멸의 기저 원인으로 생각된다. MPT는 또한 미토콘드리아 자가소화에 역할을 할 수 있다. 독성량의 Ca²⁺ 이온운반체에 노출된 세포는 MPT를 겪고 괴사로 사망한다.

미토콘드리아 투과성 증가를 유도하는 MPT는 미토콘드리아를 더욱 탈분극시켜 Δψ가 소실되게 한다. Δψ가 소실되면 양성자와 일부 분자가 외부 미토콘드리아 막을 억제 없이 통과할 수 있게 된다. Δψ의 소실은 미토콘드리아가 전기화학적 기울기를 통해 아데노신 삼인산(ATP) 생산의 구동력을 제공하기 때문에 세포의 주요 에너지원인 ATP의 생산을 방해한다.

신경 퇴행성 질환 및 뇌 손상과 같은 상태로 인한 세포 손상에서, 미토콘드리아 투과성 전이공의 개방은 ATP 생산을 크게 감소시키고, ATP 합성효소가 ATP를 생산하는 대신 가수 분해를 시작하게 할 수 있다.^[31] 이는 세포가 이온 수송체의 활성에 ATP가 가장 필요할 때 에너지 부족을 초래한다.

MPT는 또한 Ca²⁺가 미토콘드리아를 떠나는 것을 허용하며, 이는 인근 미토콘드리아에 추가적인 스트레스를 가하고 칼페인과 같은 유해한 칼슘 의존성 프로테아제를 활성화할 수 있다.

활성 산소(ROS) 역시 MPT 통로의 개방으로 인해 생성된다. MPT는 글루타티온과 같은 항산화제 분자가 미토콘드리아에서 빠져나가게 하여, ROS를 중화하는 세포 소기관의 능력을 감소시킬 수 있다. 또한, 전자 전달 연쇄(ETC)는 MPTP를 통해 ETC의 구성 요소(예: 시토크롬 c)의 손실로 인해 더 많은 자유 라디칼을 생성할 수 있다.^[32] ETC 구성 요소의 손실은 사슬에서 전자가 탈출하여 분자를 환원시키고 자유 라디칼을 형성할 수 있다.

MPT는 미토콘드리아를 1.5kDa보다 작은 분자에 투과적으로 만들며, 이러한 분자는 일단 내부에 들어가면 세포 소기관의 삼투 부하를 증가시켜 물을 끌어들인다.^[33] 이 사건은 미토콘드리아가 팽창하게 하고 외부 막이 파열되어 시토크롬 ''c''를 방출할 수 있다.^[33] 시토크롬 ''c''는 차례로 세포가 세포자멸사("자살")를 하도록 유도하여 세포자멸사 유도 인자를 활성화할 수 있다. 다른 연구자들은 시토크롬 ''c'' 방출을 유발하는 것은 미토콘드리아 막 파열이 아니라 MPTP를 포함하지 않는 외부 막의 채널을 통한 분자의 전위와 같은 다른 메커니즘이라고 주장한다.^[34]

많은 연구에서 손상 후 세포의 운명은 MPT의 정도에 달려 있다는 것을 발견했다. MPT가 약간만 발생하면 세포가 회복될 수 있지만, 더 많이 발생하면 세포자멸사를 겪을 수 있다. 훨씬 더 큰 정도로 발생하면 세포는 괴사 세포사를 겪을 가능성이 높다.^[9]

6. 진화적 목적 (가능성)

미토콘드리아 투과성 전이공(MPTP)은 여러 생물 종에서 발견되지만, 그 목적은 아직 명확하게 밝혀지지 않았다. 다만, MPTP가 세포 손상을 최소화하거나 Ca²⁺ 순환을 돕는 등 긍정적인 역할을 할 수 있다는 가설이 존재한다.^[35]^[36]^[38]^[39] 또한, MPTP는 진핵생물 전반에 걸쳐 보존된 특징일 수 있음을 보여준다.^[45]

6. 1. 가설

미토콘드리아 투과성 전이공(MPTP)은 주로 포유류의 미토콘드리아에서 연구되었지만, 다양한 종의 미토콘드리아에서도 유사한 전이가 일어난다.^[35] 그 발생은 쉽게 감지할 수 있지만, 그 목적은 여전히 불분명하다. 일부 연구자들은 MPTP 기공의 조절된 개방이 영양분 부족 상황에서 활성산소(ROS)를 생성하는 미토콘드리아가 선택적인 리소좀 의존적 자가포식을 겪게 함으로써 세포 손상을 최소화할 수 있다고 추측했다.^[36] 심각한 스트레스나 병리학적 조건에서 MPTP 개방은 주로 괴사를 통해 손상된 세포의 죽음을 유발한다.^[37]

MPTP가 무해한 "저전도성" 상태로 존재할 수 있는지에 대한 논란이 있다. 이 저전도성 상태는 MPT를 유도하지 않으며^[6] 특정 분자와 이온이 미토콘드리아 막을 통과하도록 할 수 있다. 저전도성 상태는 Ca²⁺와 같은 작은 이온이 미토콘드리아를 빠르게 빠져나가 건강한 세포에서 Ca²⁺의 순환을 돕도록 할 수 있다.^[38]^[39] 만약 그렇다면, MPT는 일반적으로 유익한 MPTP의 비정상적인 활동으로 인한 해로운 부작용일 수 있다.

MPTP는 식물,^[40] 효모(예: ''사카로미세스 세레비시아'')^[41], 조류(예: 기니닭)^[42] 및 발트해 칠성장어와 같은 원시 척추동물에서도 감지되었다.^[43] 이러한 생물들의 미토콘드리아에서 투과성 전이가 나타나지만, 고전적인 조절인자에 대한 민감성은 포유류 미토콘드리아와 비교할 때 다를 수 있다. 그럼에도 불구하고 CsA에 민감하지 않은 MPTP는 적절한 실험 조건에서 포유류 미토콘드리아에서 유발될 수 있으며,^[44] 이는 이 현상이 진핵생물 영역 전체에서 보존된 특징일 수 있음을 강력하게 시사한다.^[45]

참조

_[1] 간행물 Mitochondrial calcium and the permeability transition in cell death
_[2] 간행물 The Ca2+-induced membrane transition in mitochondria. II. Nature of the Ca2+ trigger site
_[3] 간행물 Mitochondrial participation in ischemic and traumatic neural cell death
_[4] 간행물 Dysfunction of Mitochondria and Sarcoplasmic Reticulum in the Pathogenesis of Collagen VI Muscular Dystrophies
_[5] 간행물 The Cardiac Mitochondrion: Nexus of Stress
_[6] 간행물 From calcium signaling to cell death: Two conformations for the mitochondrial permeability transition pore. Switching from low- to high-conductance state
_[7] 간행물 Mitochondrial dysfunction is a primary event in glutamate neurotoxicity
_[8] 간행물 Mitochondrial depolarization in glutamate-stimulated neurons: An early signal specific to excitotoxin exposure
_[9] 간행물 Mitochondrial Permeability Transition in Cardiac Cell Injury and Death
_[10] 간행물 Low-pressure reperfusion alters mitochondrial permeability transition
_[11] 간행물 The mitochondrial permeability transition in cell death: A common mechanism in necrosis, apoptosis and autophagy
_[12] 간행물 The mitochondrial permeability transition pore may comprise VDAC molecules. I. Binary structure and voltage dependence of the pore
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_[14] 간행물 The ADP/ATP translocator is not essential for the mitochondrial permeability transition pore
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_[18] 간행물 Cyclophilin D-dependent mitochondrial permeability transition regulates some necrotic but not apoptotic cell death
_[19] 간행물 Cyclosporin A-insensitive Permeability Transition in Brain Mitochondria: INHIBITION BY 2-AMINOETHOXYDIPHENYL BORATE
_[20] 간행물 Translation of TRO40303 from myocardial infarction models to demonstration of safety and tolerance in a randomized Phase I trial. 2014-02
_[21] 간행물 Calcium-induced cytochrome c release from CNS mitochondria is associated with the permeability transition and rupture of the outer membrane
_[22] 간행물 The Ca2+-induced membrane transition in mitochondria. I. The protective mechanisms
_[23] 간행물 Complex Contribution of Cyclophilin D to Ca2+-induced Permeability Transition in Brain Mitochondria, with Relation to the Bioenergetic State
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_[25] 간행물 Direct interaction of GD3 ganglioside with mitochondria generates reactive oxygen species followed by mitochondrial permeability transition, cytochrome c release, and caspase activation
_[26] 간행물 The nature of the calcium ion efflux induced in rat liver mitochondria by the oxidation of endogenous nicotinamide nucleotides
_[27] 간행물 Mitochondrial calcium transport: Physiological and pathological relevance
_[28] 간행물 Endoplasmic reticulum stress induces calcium-dependent permeability transition, mitochondrial outer membrane permeabilization and apoptosis
_[29] 간행물 Mitochondrial permeability transition in acute neurodegeneration
_[30] 간행물 Complexes between porin, hexokinase, mitochondrial creatine kinase and adenylate translocator display properties of the permeability transition pore. Implication for regulation of permeability transition by the kinases
_[31] 간행물 The powerhouse takes control of the cell: Is the mitochondrial permeability transition a viable therapeutic target against neuronal dysfunction and death?
_[32] 간행물 Delayed mitochondrial dysfunction in excitotoxic neuron death: Cytochrome c release and a secondary increase in superoxide production
_[33] 간행물 Cytochrome c release and caspase activation in traumatic axonal injury
_[34] 간행물 Investigation of bax-induced release of cytochrome c from yeast mitochondria permeability of mitochondrial membranes, role of VDAC and ATP requirement
_[35] 간행물 The mitochondrial permeability transition from yeast to mammals
_[36] 논문 Selective degradation of mitochondria by mitophagy
_[37] 서적 Ca²⁺-induced transition in mitochondria: A cellular catastrophe? Chapter 6 In ''Mitochondria in pathogenesis'' Kluwer Academic/Plenum Publishers
_[38] 논문 The Ca2+-induced membrane transition in mitochondria. III. Transitional Ca2+ release
_[39] 논문 Cyclosporin inhibits mitochondrial calcium efflux in isolated adult rat ventricular cardiomyocytes
_[40] 논문 The oat mitochondrial permeability transition and its implication in victorin binding and induced cell death
_[41] 논문 Properties of a Cyclosporin-insensitive Permeability Transition Pore in Yeast Mitochondria
_[42] 논문 Ca²⁺-dependent nonspecific permeability of the inner membrane of liver mitochondria in the guinea fowl (''Numida meleagris'')
_[43] 논문 Bioenergetic parameters of lamprey and frog liver mitochondria during metabolic depression and activity
_[44] 논문 On the Opening of an Insensitive Cyclosporin a Non-specific Pore by Phenylarsine Plus Mersalyl
_[45] 논문 Mitochondrial Unselective Channels throughout the eukaryotic domain

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