헴 A
1. 개요
헴 A는 1951년 오토 바르부르크에 의해 처음 분리되었으며, 사이토크롬 c 산화효소의 활성 성분으로 밝혀진 물질이다. 헴 B와 유사하지만, 8번 위치의 메틸기가 폼일기로 산화되고, 2번 위치에 하이드록시에틸파르네실기가 부착된 구조적 특징을 갖는다. 사이토크롬 c 산화효소와 같은 금속단백질에서 중요한 역할을 하며, 폼일기와 아이소프레노이드 곁사슬은 산소 환원의 에너지 보존에 기여한다.
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테트라피롤 -
엽록소
엽록소는 식물이 광합성을 통해 빛 에너지를 흡수하는 데 중요한 색소로, 다양한 종류가 있으며, 엽록체 내에서 빛 에너지를 화학 에너지로 변환하고 식품 첨가물 등으로도 활용된다. -
테트라피롤 -
헴 C
헴 C는 헴 B의 비닐기 곁사슬이 티오에테르 결합으로 아포단백질에 연결된 형태로, 사이토크롬 c에 주로 존재하며 전자 운반체로서 다양한 생물체에서 발견되고 산화환원전위가 조절될 수 있으며 세포 자멸사에도 관여한다. -
생체분자 -
효소
효소는 생체 내에서 화학 반응을 촉매하는 생체촉매로서, 기질 선택성과 반응 선택성을 가지며 활성이 조절되고, 활성화 에너지를 낮춰 반응 속도를 증가시키며, 산업 분야에서 활용될 뿐만 아니라 인공 효소 개발도 활발히 진행되고 있다. -
생체분자 -
핵산
핵산은 DNA와 RNA를 포함하는 생체 고분자로, 유전 정보 저장 및 단백질 합성에 필수적인 역할을 하며, 뉴클레오타이드의 중합체로 DNA는 이중 나선, RNA는 단일 나선 구조를 가진다.
2. 역사
헴 A는 1951년에 독일의 생화학자 오토 바르부르크에 의해 처음으로 분리되었으며, 사이토크롬 c 산화효소의 활성 성분으로 밝혀졌다. 사이토크롬 c 산화효소는 내재성 막 단백질로 금속단백질의 일종이다.
3. 구조 및 다른 헴과의 관계
헴 A는 고리의 8번 위치에 있는 메틸기 곁사슬이 폼일기로 산화되고, 아이소프레노이드 사슬인 하이드록시에틸파르네실기가 철 테트라피롤 헴의 고리의 2번 위치에 있는 비닐기 곁사슬에 부착된다는 점에서 헴 B와 다르다. 헴 A는 헴 O와 유사한데, 둘 다 2번 위치에 파르네실기가 첨가되어 있지만 헴 O는 8번 위치에 폼일기가 없고 여전히 메틸기를 가지고 있다. 헴 A의 정확한 구조는 1975년에 핵자기 공명(NMR) 및 적외선(IR) 실험을 기반으로 발표되었고, 철이 없는 형태의 다이메틸 에스터의 합성을 통해 확인되었다. 헴 A는 헴 B와 마찬가지로 헴 철과 보존된 아미노산 곁사슬 사이의 배위 결합을 통해 아포단백질에 부착된다. 헴 A를 포함하는 금속단백질의 예로는 사이토크롬 c 산화효소가 있다.
3.1. 입체화학
하이드록실기와 결합한 탄소인 고리 I의 3번 위치에 있는 첫 번째 탄소에 대한 정확한 기하학적 입체배치는 카이랄 S 입체배치인 것으로 나타났다.
헴 B와 마찬가지로 헴 A는 종종 헴 철과 보존된 아미노산 곁사슬 사이의 배위 결합을 통해 아포단백질에 부착된다. 중요한 호흡 단백질인 사이토크롬 c 산화효소(CCO)에서 산소 반응 중심의 헴 A에 대한 이 리간드는 히스티딘기이다. 히스티딘은 헤모글로빈과 미오글로빈을 포함한 많은 헴단백질의 일반적인 리간드이다.
사이토크롬 c 산화효소의 일부인 사이토크롬 a의 헴 A는 두 개의 히스티딘 잔기(분홍색으로 표시)와 결합되어 있다.
헴 A를 포함하는 금속단백질의 예로는 사이토크롬 c 산화효소가 있다. 이 매우 복잡한 단백질은 각각 다른 기능을 하는 두 개의 서로 다른 부위에 헴 A를 포함하고 있다. 사이토크롬 a의 헴 A의 철은 6개의 다른 원자와 결합하여 6배위된다. 사이토크롬 a3의 헴의 철은 때때로 5개의 다른 원자와 결합되어 있으며 6번째 부위는 이산소(산소 분자, O2)와 결합할 수 있다. 또한 이 효소는 3개의 구리, 마그네슘, 아연, 여러 칼륨 이온 및 나트륨 이온과 결합한다. 사이토크롬 c 산화효소에 있는 두 개의 헴 A기는 서로, 즉 구리 이온과 밀접하게 연관된 단백질인 사이토크롬 c 사이에서 쉽게 전자를 교환하는 것으로 생각된다.
폼일기와 아이소프레노이드 곁사슬은 모두 사이토크롬 c 산화효소에 의한 산소 환원의 에너지 보존에 중요한 역할을 하는 것으로 생각된다. 사이토크롬 c 산화효소는 미토콘드리아의 막 사이 공간으로 양성자를 펌핑하여 에너지를 보존하는 역할을 하는 것으로 생각된다. S. 요시카와(S. Yoshikawa)의 영향력 있는 그룹이 발표한 바와 같이 헴 A의 폼일기 및 하이드록시에틸파르네실기는 모두 이 중요한 과정에서 중요한 역할을 하는 것으로 생각된다.
4. 생화학적 기능
헴 A는 헴 B와 마찬가지로 헴 철과 보존된 아미노산 곁사슬 사이의 배위 결합을 통해 아포단백질에 부착된다. 중요한 호흡 단백질인 사이토크롬 c 산화효소(CCO)에서 산소 반응 중심의 헴 A에 대한 리간드는 히스티딘기이다. 히스티딘은 헤모글로빈과 미오글로빈을 포함한 많은 헴단백질의 일반적인 리간드이다.
사이토크롬 c 산화효소의 일부인 사이토크롬 a의 헴 A는 두 개의 히스티딘 잔기로 결합되어 있다. 헴 A를 포함하는 금속단백질의 예로는 사이토크롬 c 산화효소가 있다. 이 매우 복잡한 단백질은 각각 다른 기능을 하는 두 개의 서로 다른 부위에 헴 A를 포함하고 있다. 사이토크롬 a의 헴 A의 철은 6개의 다른 원자와 결합하여 6배위된다. 사이토크롬 a3의 헴의 철은 때때로 5개의 다른 원자와 결합되어 있으며 6번째 부위는 이산소(산소 분자, O2)와 결합할 수 있다. 또한 이 효소는 3개의 구리, 마그네슘, 아연, 여러 칼륨 이온 및 나트륨 이온과 결합한다. 사이토크롬 c 산화효소에 있는 두 개의 헴 A기는 서로, 즉 구리 이온과 밀접하게 연관된 단백질인 사이토크롬 c 사이에서 쉽게 전자를 교환하는 것으로 생각된다.
폼일기와 아이소프레노이드 곁사슬은 모두 사이토크롬 c 산화효소에 의한 산소 환원의 에너지 보존에 중요한 역할을 하는 것으로 생각된다. 사이토크롬 c 산화효소는 미토콘드리아의 막 사이 공간으로 양성자를 펌핑하여 에너지를 보존하는 역할을 하는 것으로 생각된다. S. 요시카와(S. Yoshikawa)의 영향력 있는 그룹이 발표한 바와 같이 헴 A의 폼일기 및 하이드록시에틸파르네실기는 모두 이 중요한 과정에서 중요한 역할을 하는 것으로 생각된다.
4.1. 사이토크롬 c 산화효소 (COX)
헴 A는 헴 B와 마찬가지로 헴 철과 보존된 아미노산 곁사슬 사이의 배위 결합을 통해 아포단백질에 부착된다. 중요한 호흡 단백질인 사이토크롬 c 산화효소(CCO)에서 산소 반응 중심의 헴 A에 대한 이 리간드는 히스티딘기이다. 히스티딘은 헤모글로빈과 미오글로빈을 포함한 많은 헴단백질의 일반적인 리간드이다.
사이토크롬 c 산화효소의 일부인 사이토크롬 a의 헴 A는 두 개의 히스티딘 잔기로 결합되어 있다(분홍색으로 표시).
헴 A를 포함하는 금속단백질의 예로는 사이토크롬 c 산화효소가 있다. 이 매우 복잡한 단백질은 각각 다른 기능을 하는 두 개의 서로 다른 부위에 헴 A를 포함하고 있다. 사이토크롬 a의 헴 A의 철은 6개의 다른 원자와 결합하여 6배위된다. 사이토크롬 a3의 헴의 철은 때때로 5개의 다른 원자와 결합되어 있으며 6번째 부위는 이산소(산소 분자, O2)와 결합할 수 있다. 또한 이 효소는 3개의 구리, 마그네슘, 아연, 여러 칼륨 이온 및 나트륨 이온과 결합한다. 사이토크롬 c 산화효소에 있는 두 개의 헴 A기는 서로, 즉 구리 이온과 밀접하게 연관된 단백질인 사이토크롬 c 사이에서 쉽게 전자를 교환하는 것으로 생각된다.
폼일기와 아이소프레노이드 곁사슬은 모두 사이토크롬 c 산화효소에 의한 산소 환원의 에너지 보존에 중요한 역할을 하는 것으로 생각된다. 사이토크롬 c 산화효소는 미토콘드리아의 막 사이 공간으로 양성자를 펌핑하여 에너지를 보존하는 역할을 하는 것으로 생각된다. S. 요시카와(S. Yoshikawa)의 영향력 있는 그룹이 발표한 바와 같이 헴 A의 폼일기 및 하이드록시에틸파르네실기는 모두 이 중요한 과정에서 중요한 역할을 하는 것으로 생각된다.
4.2. 헴 A의 역할
헴 B와 마찬가지로 헴 A는 종종 헴 철과 보존된 아미노산 곁사슬 사이의 배위 결합을 통해 아포단백질에 부착된다. 중요한 호흡 단백질인 사이토크롬 c 산화효소(CCO)에서 산소 반응 중심의 헴 A에 대한 이 리간드는 히스티딘기이다. 히스티딘은 헤모글로빈과 미오글로빈을 포함한 많은 헴단백질의 일반적인 리간드이다.
사이토크롬 c 산화효소의 일부인 사이토크롬 a의 헴 A는 두 개의 히스티딘 잔기로 결합되어 있다.
헴 A를 포함하는 금속단백질의 예로는 사이토크롬 c 산화효소가 있다. 이 매우 복잡한 단백질은 각각 다른 기능을 하는 두 개의 서로 다른 부위에 헴 A를 포함하고 있다. 사이토크롬 a의 헴 A의 철은 6개의 다른 원자와 결합하여 6배위된다. 사이토크롬 a3의 헴의 철은 때때로 5개의 다른 원자와 결합되어 있으며 6번째 부위는 이산소(산소 분자, O2)와 결합할 수 있다. 또한 이 효소는 3개의 구리, 마그네슘, 아연, 여러 칼륨 이온 및 나트륨 이온과 결합한다. 사이토크롬 c 산화효소에 있는 두 개의 헴 A기는 서로, 즉 구리 이온과 밀접하게 연관된 단백질인 사이토크롬 c 사이에서 쉽게 전자를 교환하는 것으로 생각된다.
폼일기와 아이소프레노이드 곁사슬은 모두 사이토크롬 c 산화효소에 의한 산소 환원의 에너지 보존에 중요한 역할을 하는 것으로 생각된다. 사이토크롬 c 산화효소는 미토콘드리아의 막 사이 공간으로 양성자를 펌핑하여 에너지를 보존하는 역할을 하는 것으로 생각된다. S. 요시카와(S. Yoshikawa)의 영향력 있는 그룹이 발표한 바와 같이 헴 A의 폼일기 및 하이드록시에틸파르네실기는 모두 이 중요한 과정에서 중요한 역할을 하는 것으로 생각된다.