미오글로빈

3. 구조와 기능

미오글로빈은 글로빈 상과 단백질에 속하며, 다른 글로빈과 마찬가지로 루프로 연결된 여덟 개의 알파 나선으로 구성된다. 154개의 아미노산으로 구성되어 있다.^[31] 미오글로빈은 중앙에 철을 포함하는 포르피린 고리가 있으며, ''근위'' 히스티딘기(His-93)는 철에 직접 부착되고, ''원위'' 히스티딘기(His-64)는 반대쪽에 가깝게 위치한다.^[11] 원위 이미다졸은 철과 결합되어 있지 않지만, 기질 O₂와 상호 작용할 수 있다. 이 상호 작용은 O₂의 결합을 촉진하지만, O₂보다 약 240배 더 강하게 결합하는 일산화탄소(CO)는 촉진하지 않는다.

O₂의 결합은 Fe 중심에서 상당한 구조적 변화를 일으키는데, 반지름이 감소하고 N4 포켓의 중앙으로 이동한다. O₂ 결합은 "스핀 쌍생성"을 유도한다. 5배위 제일철 데옥시 형태는 고스핀이고, 6배위 옥시 형태는 저스핀이며 반자성이다.

3. 1. 헤모글로빈과의 차이점

3. 2. 미오글로빈의 다양한 기능

• 산소 저장(Long period oxygen storage)^[35][36]
• 생체 촉매(Biochemical catalyst)^[37][36]
• 산소 투과 촉진(Facilitation of oxygen diffusion)^[38][36]
• 산소 완충(Oxygen buffer 또는 Short-time oxygen storage)^[36]

4. 고기 색

미오글로빈은 붉은고기, 붉은살생선의 살과 육즙이 붉은색을 띠게 한다.^[42][43] 미오글로빈에는 색소인 헴이 함유되어 있는데, 이는 붉은색 고기의 색깔을 결정짓는 요소이다. 고기의 색깔은 미오글로빈의 산화 정도에 따라 부분적으로 결정된다. 신선한 고기에서 철 원자는 2가(Fe²⁺) 산화 상태로, 산소 분자(O₂)와 결합되어 있다. 잘 익힌 웰던 고기는 철 원자가 전자를 잃어 3가(Fe³⁺) 산화 상태가 되면서 갈색을 띤다. 아질산염에 노출된 고기는 철 원자가 일산화 질소(NO)에 결합되어 분홍색을 유지하는데, 코른비프나 훈제 햄 등이 그 예이다. 구운 고기는 헴 중심이 일산화탄소에 결합하여 붉은빛이 도는 분홍색 "스모크 링"을 나타낼 수 있다.^[19] 일산화탄소 분위기에서 포장된 생고기도 같은 원리로 같은 분홍색 "스모크 링"을 보인다. 특히 이 생고기의 표면은 분홍색을 띠는데, 이는 소비자들이 신선한 고기와 연관 짓는 색으로 인식되기 때문이다. 이렇게 인위적으로 유도된 분홍색은 최대 1년까지 지속될 수 있다고 한다.^[20] 미국의 육류 가공업체인 호멜과 카길은 모두 이러한 고기 포장 공정을 사용하는 것으로 알려져 있으며, 이렇게 처리된 고기는 2003년부터 소비자 시장에 출시되었다.^[21]

식육에는 산소화형(옥시미오글로빈), 환원형, 메트형의 3가지 유도형태가 존재한다.^[41]

5. 대체육 개발

대체육은 미오글로빈과 관련된 "고기" 맛을 재현하기 위해 다양한 방법을 사용해왔다. 임파서블 푸즈는 콩 뿌리혹에서 추출한 헴을 함유한 글로빈인 레그헤모글로빈을 사용하는데, 이는 ''코마가타엘라''(피치아 파스토리스) 효모에서 재조합 단백질로 생산된다.^[22][23] 모티프 푸드웍스는 ''코마가타엘라'' 효모를 사용하여 재조합 소 미오글로빈을 생산하며,^[24] FDA에서 GRAS으로 간주된다.^[25] 뮬렉 사이언스는 돼지 미오글로빈을 생산하는 콩을 개발하여 "피기 수이"라고 부르는데, 2024년 4월 미국 농무부(USDA)의 승인을 받았다.^[26]

6. 질병과의 연관성

미오글로빈은 근육 손상에 대한 민감한 지표이며, 혈액 내 높은 수치는 횡문근융해증을 나타낼 수 있다.^[27] 신장 세뇨관 상피에 독성이 있어 급성 신손상을 일으킬 수 있지만,^[28] 미오글로빈 자체는 독성이 없고(프로톡신) 산성 환경에서 분리된 헤미철기가 독성을 나타낸다.

심장 마비 환자의 흉통에서 잠재적인 지표가 될 수 있으나,^[29] 급성 심근 경색(AMI)에 대한 특이도가 낮아 CK-MB, 심장 트로포닌, ECG 및 임상 징후를 함께 고려해야 한다.^[30]

근육 손상, 강한 압박, 격렬한 운동 후 근육 이완 시 칼륨, 젖산 등과 함께 다량으로 유출되어 크러시 증후군을 일으키기도 한다. 미오글로빈이나 헤모글로빈의 헤모 색소는 신장 독성이 있어, 고미오글로빈혈증^[39]에 의한 급성 신부전(요세관 괴사)을 초래하며(미오글로빈뇨증) 원인이 된다.^[40]

6. 1. 횡문근융해증

6. 2. 심근경색

7. 미오글로빈 유도 형태

미오글로빈은 글로빈 상과 단백질에 속하며, 루프로 연결된 여덟 개의 알파 나선으로 구성된다. 154개의 아미노산으로 구성되어 있으며, 중앙에 철을 포함하는 포르피린 고리가 있다.^[31] ''근위'' 히스티딘기(His-93)는 철에 직접 부착되고, ''원위'' 히스티딘기(His-64)는 반대쪽에 가깝게 위치한다.^[11] 원위 이미다졸은 철과 결합되어 있지 않지만, 기질 O₂와 상호 작용하여 O₂ 결합을 촉진한다. 일산화탄소(CO)는 O₂보다 약 240배 더 강하게 결합한다.

O₂ 결합은 Fe 중심에서 구조적 변화를 일으켜 반지름이 감소하고 N4 포켓의 중앙으로 이동하게 한다. O₂ 결합은 "스핀 쌍생성"을 유도하며, 5배위 제일철 데옥시 형태는 고스핀이고, 6배위 옥시 형태는 저스핀이며 반자성이다.

전이 금속 산소 복합체에 대한 관심의 일환으로 많은 미오글로빈 모델이 합성되었다. 잘 알려진 예로는 테트라페닐포르피린의 입체적으로 부피가 큰 유도체의 제일철 착물인 "픽킷 펜스 포르피린"이 있다.^[33] 이 제일철 착물은 이미다졸 리간드 존재 하에 O₂를 가역적으로 결합하며, O₂ 기질은 굽은 기하학적 구조를 취하며 철 중심의 여섯 번째 자리를 차지한다. 자연계에서는 Fe-포르피린 조립체의 근접 접근을 방지하는 단백질 매트릭스에 의해 이러한 불활성화 경로가 억제된다.^[34]

7. 1. 메트미오글로빈 환원

참조

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