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바이러스 단백질

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목차

1. 개요

바이러스 단백질은 바이러스의 구조와 기능에 필수적인 구성 요소로, 크게 구조 단백질, 비구조 단백질, 조절 및 부속 단백질, 그리고 내인성 레트로바이러스 단백질로 분류된다. 구조 단백질은 캡시드와 바이러스 외피를 형성하며, 캡시드는 유전 물질을 보호하고 숙주 세포 침입에 기여하며, 외피는 숙주 세포막에서 유래한 막으로 바이러스의 부착과 침입을 돕는 당단백질을 포함한다. 비구조 단백질은 바이러스 복제 과정에서 레플리콘 형성, 면역 조절 등 중요한 기능을 수행하며, 조절 및 부속 단백질은 유전자 발현 조절과 세포 기능에 영향을 미친다. 내인성 레트로바이러스 단백질은 숙주 유전체에 통합된 단백질로, 태반 형성에 관여하는 신시틴 등이 있다.

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바이러스 단백질

2. 구조 단백질

대부분의 바이러스 구조 단백질은 바이러스의 캡시드와 외피(엔벨로프)의 구성 요소이다.

2. 1. 캡시드

두 종류의 단백질로 구성된 캡시드


바이러스의 유전물질은 캡시드라고 하는 단백질 구조 안에 저장된다. 캡시드는 바이러스의 핵산을 숙주의 효소나 살충제 같은 외부의 위협적인 요소로부터 분해되지 않도록 보호하는 "방패" 역할을 한다.[29][3][16] 또한 비리온(바이러스 입자)이 숙주 세포에 부착하고 유전물질을 숙주 안으로 들여보내는 과정에도 기여한다.

캡시드는 한 종류 또는 여러 종류의 바이러스 단백질로 이루어진다. 이러한 각 단백질은 바이러스 게놈 내의 특정 유전자에 의해 암호화된다. 캡시드의 구조 덕분에 바이러스는 적은 수의 유전자만으로도 상대적으로 큰 캡시드를 효율적으로 만들 수 있다.[29][3][16]

캡시드를 구성하는 기본 단위를 캡소미어라고 하며, 이는 여러 개의 단백질 소단위체(프로토머)가 모여 형성된다. 이렇게 만들어진 캡소미어들이 다시 규칙적으로 배열되어 완전한 캡시드 구조를 이룬다.[27][1][14] 캡소미어는 다양한 형태로 배열될 수 있는데, 대표적으로 정이십면체, 나선형, 또는 더 복잡한 복합형 구조가 있다. 이 중 단순포진바이러스와 같은 많은 바이러스에서 발견되는 정이십면체 구조가 가장 흔하다.[28][2][15] 정이십면체 캡시드는 20개의 동일한 삼각형 면으로 구성되며, 각 면은 일반적으로 세 개의 비대칭적이고 서로 다른 단백질 단위체로 이루어진다.[28][2][15]

2. 2. 바이러스 외피

일부 바이러스의 캡시드는 바이러스 외피라고 하는 막 구조로 둘러싸여 있다. 이 외피는 대부분 바이러스가 출아(budding) 과정을 통해 숙주 세포를 떠날 때, 숙주 세포의 세포막에서 유래하여 얻게 된다.[30][4][17] 바이러스 외피는 기본적으로 지질 이중층으로 구성되며, 그 안에 바이러스 당단백질을 포함한 여러 바이러스 단백질이 박혀 있는 형태이다.[27][1][14]

이러한 '''바이러스 당단백질'''은 바이러스가 숙주 세포에 부착하는 데 중요한 역할을 한다. 이 단백질들은 숙주 세포 표면에 있는 특정 수용체나 보조 수용체(co-receptor)에 결합하여 바이러스가 표적 세포를 인식하고 달라붙도록 돕는다.[27][1][14] 대표적인 바이러스 당단백질의 예는 다음과 같다.

바이러스 당단백질은 숙주 세포 부착 이후, 바이러스 외피와 숙주 세포막의 융합을 촉진하여 바이러스 침입을 돕는 역할도 수행한다.[31][5][18] 막 융합 과정은 바이러스 당단백질이 세포 수용체에 결합하면서 시작되며, 이 과정에 관여하는 특정 단백질들을 바이러스 막 융합 단백질이라고 부른다.

2. 2. 1. 바이러스 막 융합 단백질

바이러스 외피와 세포막의 융합에는 높은 에너지가 필요하다. 바이러스 막 융합 단백질은 이 높은 에너지 장벽을 극복하기 위한 촉매 역할을 한다.[6] 바이러스 당단백질이 세포 수용체에 결합한 후, 바이러스 막 융합 단백질은 컨포메이션(입체 구조)의 변화를 겪는다.[6] 이러한 컨포메이션 변화는 융합 루프(FL, fusion loop) 또는 소수성 융합 펩타이드(FP, fusion peptide)가 바이러스 외피에서 세포막과 상호 작용하도록 하여, 바이러스 외피와 세포막의 불안정화 및 융합을 촉진한다.[6] 대부분의 바이러스 막 융합 단백질은 융합 후 헤어핀과 유사한 컨포메이션으로 끝나며, 여기서 FL/FP와 막관통 도메인은 모두 단백질의 동일한 쪽에 위치한다.[6]

바이러스 당단백질과 융합 전후의 3차원 구조를 통해 다양한 구조적 컨포메이션이 발견되었다.[6] 바이러스 막 융합 단백질은 구조적 특징에 따라 4가지 클래스로 분류된다.

  • 클래스 I: 융합 후 컨포메이션은 α-나선형 헤어핀의 특징적인 삼량체로 구성된 뚜렷한 중앙 코일드 코일 구조를 갖는다. HIV 당단백질 gp41이 대표적인 예이다.[6]
  • 클래스 II: 단백질에 중앙 코일드 코일 구조가 없다. 대신 특징적인 길쭉한 β-시트 외부 도메인 구조를 가지며, 이것이 재접힘(refolding)하여 헤어핀 삼량체를 형성한다. 뎅기열 바이러스 E 단백질과 웨스트 나일 바이러스 E 단백질 등이 여기에 속한다.[5][6]
  • 클래스 III: 구조적 컨포메이션이 클래스 I과 클래스 II의 특징을 모두 가지고 있다. 광견병 바이러스 당단백질 G가 예시이다.[6]
  • 클래스 IV: 융합 관련 소형 막관통(FAST, Fusion-Associated Small Transmembrane) 단백질이다. 헤어핀 삼량체나 헤어핀 구조 자체를 형성하지 않으며, 알려진 바이러스 융합 단백질 중 가장 작다. FAST 단백질은 외피가 없는 레오바이러스과 바이러스에 의해 암호화된다.[6]

3. 비구조 단백질

비구조 단백질은 바이러스의 유전체에 의해 암호화되어 감염된 세포 내에서 발현되지만, 최종적인 바이러스 입자인 비리온으로 조립되지는 않는 단백질들을 의미한다.[1][14] 이 단백질들은 대부분 바이러스 복제 과정 자체나 바이러스 조립 과정에서 중요한 기능을 수행한다.[1][14][27] 주요 기능으로는 레플리콘 형성, 숙주 면역계 조절, 바이러스 구조 단백질을 암호화하는 유전자의 전사 활성화 등이 있다.[1][14]

3. 1. 레플리콘 형성

바이러스 비구조 단백질은 숙주 세포 단백질과 상호 작용하여 레플리콘을 형성한다. 이는 복제 복합체라고도 알려져 있다.[14] C형 간염 바이러스에서는 바이러스 비구조 단백질이 세포 소포 막 수송 단백질인 hVAP-33과 상호 작용하여 레플리콘을 조립한다.[14] 비구조단백질 NS4B 단백질은 숙주 세포막을 변화시켜 복제 복합체 형성 과정을 시작한다.[14][20] 또한 NS5A, NS5B, NS3 등의 다른 바이러스 비구조 단백질도 복합체로 동원되며, NS4B는 이들과 상호 작용하여 바이러스 RNA에 결합한다.[14][20]

3. 2. 면역 조절

바이러스의 비구조 단백질은 감염된 세포에 대한 숙주의 면역 반응을 조절하는 역할을 수행할 수 있다.[1][14] 특히, 많은 종류의 거대 DNA 바이러스는 숙주의 면역 반응을 억제하거나 무력화시키는 단백질을 암호화하여 바이러스의 증식을 돕는다.[33][8][21] 이러한 바이러스 단백질 중 일부는 염증 반응이나 염증성 면역 매개체를 억제하는 기능을 가지는 것으로 확인되었으며, 이는 인간의 염증성 질환에 대한 새로운 바이오 의약품이나 치료법 개발에 활용될 수 있는 가능성을 제시한다.[34][9][22] 예를 들어, 웨스트 나일 바이러스의 비구조 단백질 NS1은 보체 시스템의 조절 단백질인 인자 H(factor H)와 결합하여 보체의 활성화를 방해한다.[27][35][1][14] 그 결과, 감염된 세포에 대한 보체의 인식이 감소하게 되고, 해당 세포는 숙주 면역계의 공격으로부터 보호받아 바이러스가 더 효과적으로 증식하고 배출될 수 있는 환경이 만들어진다.[1][10][23]

4. 조절 및 부속 단백질

조절 단백질과 부속 단백질은 바이러스 내에서 다양한 기능을 수행한다.[27][1][14] 이들은 바이러스 자체의 유전자 발현을 조절하거나, 숙주 세포의 기능을 조절하는 역할을 한다.[27][1][14] 예를 들어, 구조 단백질의 전사 빈도를 조절하거나 숙주 세포의 아폽토시스 (세포자멸사)를 억제하는 방식이다.[27][1][14]

특히 DNA 바이러스와 레트로바이러스에서는 조절 단백질이 바이러스 유전자뿐만 아니라 숙주 세포의 유전자 전사에도 영향을 미칠 수 있다.[36][11][24]

부속 단백질은 보조 단백질이라고도 불리며, 주로 레트로바이러스에서 발견된다.[37][12][25] 이들은 특정 종류의 세포에서만 작동하는 경우가 많고, 바이러스 복제에 필수적이지는 않지만 복제 유지에 기여하기도 한다.[37][12][25]

4. 1. 유전자 발현 조절

조절 단백질과 부속 단백질(보조 단백질이라고도 함)은 바이러스 내에서 다양한 기능을 수행한다.[27][1][14] 이 단백질들은 바이러스 구조 단백질의 전사 빈도나 속도를 조절하는 등 바이러스 자체의 유전자 발현을 제어하고 영향을 미친다.[27][1][14] 또한, 숙주 세포의 신호전달경로를 조절하여 숙주 세포의 유전자 발현을 조절하거나 아폽토시스(세포자멸사)를 억제하는 방식으로 숙주 세포의 기능에도 영향을 미친다.[27][1][14]

특히 DNA 바이러스와 레트로바이러스의 경우, 조절 단백질은 바이러스 유전자 전사를 조절하거나 향상시키는 역할을 하며, 비슷하게 숙주 세포의 유전자 전사에도 영향을 줄 수 있다.[36][11][24]

부속 단백질은 보조 단백질이라고도 불리며, 주로 레트로바이러스의 유전체에 의해 암호화된다.[37][12][25] 대부분의 부속 단백질은 특정 종류의 세포에서만 기능을 발휘하며,[37][12][25] 바이러스 복제 과정에 직접적으로 큰 영향을 미치지는 않는다.[37][12][25] 그러나 일부 경우에는 바이러스의 복제 기능을 유지하기 위해 부속 단백질의 도움이 필요하기도 하다.[37][12][25]

4. 2. 부속 단백질

부속 단백질은 보조 단백질이라고도 불리며, 레트로바이러스의 유전체에 의해 암호화된다.[37][12][25] 대부분 특정 종류의 세포에서만 기능을 발휘하며,[37][12][25] 바이러스 복제에 직접적으로 큰 영향을 미치지는 않는다.[37][12][25] 그러나 경우에 따라 바이러스 복제를 유지하기 위해 부속 단백질의 도움이 필요할 수도 있다.[37][12][25]

5. 내인성 레트로바이러스 단백질

신시틴은 포유류의 유전체에 통합된 내인성 레트로바이러스에서 유래한 단백질로, 태반 형성 과정에서 막 융합을 가능하게 한다.[38][13][26]

참조

[1] 서적 Flexible Viruses Wiley
[2] 서적 Microbiology: An Evolving Science. Third Edition W. W. Norton & Company
[3] 서적 Molecular Cell Biology: Viruses: Structure, Function, and Uses https://www.ncbi.nlm[...] 2000-01-01
[4] 논문 Mechanisms of enveloped RNA virus budding 2002-12-01
[5] 논문 Structures and Mechanisms of Viral Membrane Fusion Proteins 2008-01-01
[6] 논문 Virus and Cell Fusion Mechanisms
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[8] 논문 Viral Immunomodulatory Proteins: Usurping Host Genes as a Survival Strategy 2012
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