캡시드
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1. 개요
캡시드는 바이러스의 유전 물질을 둘러싸는 단백질 껍질이다. 정이십면체, 장형, 나선형 등 다양한 형태를 가지며, 바이러스 유전체를 보호하고 숙주 세포 내로 전달하는 역할을 한다. 캡시드는 숙주 세포 단백질에서 기원했을 가능성이 있으며, 바이러스보다 먼저 기원하여 유전자 이동 수단으로 작용했을 수 있다는 가설도 존재한다.
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| 캡시드 | |
|---|---|
| 기본 정보 | |
| 정의 | 바이러스의 단백질 껍질 |
| 구성 | 단백질 |
| 구조 | |
| 기본 구조 | 바이러스 유전체를 둘러싸는 보호막 단백질 하위 단위체인 캡소미어로 구성 |
| 형태 | 나선형 정이십면체 복합체 |
| 기능 | |
| 주요 기능 | 바이러스 유전체 보호 숙주 세포에 대한 부착 바이러스 복제에 필요한 단백질 제공 |
| 상세 기능 | |
| 유전체 보호 | 물리적, 화학적 손상으로부터 바이러스 유전체를 보호함. |
| 숙주 세포 부착 | 특정 숙주 세포 표면의 수용체에 결합하여 바이러스가 세포 내로 침투하는 것을 도움. |
| 항원 결정 | 바이러스 캡시드 표면의 단백질은 숙주 면역 체계의 항원 결정에 관여함. |
| 안정성 유지 | 바이러스가 세포 밖에서 생존하는 데 필요한 안정성을 제공. |
| 유전 물질 전달 | 숙주 세포 내로 바이러스 유전체를 전달하는 역할 수행. |
| 관련 용어 | |
| 캡소미어 (Capsomere) | 캡시드를 구성하는 단백질 하위 단위체 |
| 뉴클레오캡시드 (Nucleocapsid) | 바이러스 유전체와 캡시드의 복합체 |
| 엔벨로프 (Envelope) | 일부 바이러스에서 캡시드 외부를 둘러싸는 지질막 |
| 추가 정보 | |
| 자가 조립 | 바이러스 캡시드는 종종 자가 조립 과정을 통해 형성됨. |
| 유전적 경제성 | 작은 수의 단백질 하위 단위체로 큰 캡시드 구조를 형성하여 바이러스의 유전적 경제성을 높임. |
2. 형태
캡시드는 바이러스의 종류와 기능에 따라 다양한 형태를 띤다. 주요 형태는 다음과 같다:
- 정이십면체: 많은 바이러스에서 발견되는 형태로, 20개의 삼각형 면과 12개의 꼭짓점으로 구성된다. 도널드 캐스퍼와 애런 클루그가 제안한 "준등가 원리"에 따라 캡소미어 배열을 분류할 수 있다.[13]
- 길쭉한 이십면체: 박테리오파지 머리에서 흔히 발견되며, 양 끝에 캡이 있는 원통 형태로 구성된다.
- 나선형: 막대 모양이나 실 모양의 식물 바이러스에서 주로 발견되며, 나선형 대칭을 가진다.[22] 담배 모자이크 바이러스가 대표적인 예이다.[22]
2. 1. 정이십면체
많은 바이러스가 정이십면체 캡시드를 가진다. 정이십면체는 20개의 삼각형 면과 12개의 꼭짓점으로 구성되며, 60개 이상의 단백질 단위체로 이루어진다. 아데노바이러스는 정이십면체 캡시드를 가진 대표적인 예시이다.
정이십면체 캡시드의 캡소미어 배열은 도널드 캐스퍼와 애런 클루그가 제안한 "준평형 원리"로 계산할 수 있다.[29] 이는 골드버그 다면체로 간주할 수 있으며, 오량체는 각 꼭짓점에 접하는 다섯 단백질 단위체를 의미한다.
구조는 두 정수 ''h''와 ''k''를 사용하여 표현할 수 있다. 오량체에서 육량체를 따라 이동하다가 다음 오량체와 직선으로 연결되는 지점에서, 멀리 있는 오량체와의 거리를 h, 가까이 있는 오량체와의 거리를 k라고 한다. 이때 삼각화 수(T)는 다음과 같이 정의된다.
:
T 수는 캡시드가 12개의 오량체와 10(''T'' − 1)개의 육량체를 보유하고 있음을 나타내며,[30][31] 캡시드의 크기와 복잡성을 나타낸다.[32]
T수에 따라 캡시드의 형태는 달라진다. 예를 들어,
등 다양한 형태를 나타낼 수 있다.[34]
폴리오마바이러스와 파필로마바이러스는 모든 오량체 단백질로만 구성된 유사 T=7 캡시드를 가지는 등 예외적인 구조를 가지기도 한다.[17]
2. 2. 장형
박테리오파지는 일반적으로 길게 늘여진 정이십면체를 머리로 가지며, 원기둥이 이 밑에 붙어 반대쪽 밑면에는 뚜껑이 놓인다. 이 원기둥은 대략 10개의 길게 늘여진 삼각형 면을 가지는데, Q수(또는 Tmid수)가 이 삼각형의 단위체 갯수를 가리킨다. 뚜껑은 T수(또는 Tend수)로 구분한다.[35]
길쭉한 이십면체는 박테리오파지의 머리에 흔히 나타나는 형태이다. 이러한 구조는 양쪽 끝에 캡이 있는 원통으로 구성된다. 원통은 10개의 길쭉한 삼각형 면으로 구성된다. Q 숫자(또는 Tmid)는 임의의 양의 정수가 될 수 있으며,[19] 비대칭 서브 유닛으로 구성된 원통의 10개 삼각형을 구성하는 삼각형의 수를 지정한다. 캡은 T(또는 Tend) 숫자로 분류된다.[20]
세균 ''대장균''(E. coli)은 프로레이트 머리 구조를 가진 박테리오파지 T4의 숙주이다. 박테리오파지가 암호화한 gp31 단백질은 ''대장균'' 샤페론 단백질 GroES와 기능적으로 상동성을 보이며, 감염 중 박테리오파지 T4 비리온의 조립을 대체할 수 있는 것으로 보인다.[21] GroES와 마찬가지로 gp31은 박테리오파지 T4 주요 캡시드 단백질 gp23의 ''생체 내'' 폴딩 및 조립에 절대적으로 필요한 GroEL 샤페로닌과 안정적인 복합체를 형성한다.[1]
2. 3. 나선형
막대 모양의 식물 바이러스는 주로 나선 대칭을 가진다.[36] 나선 대칭은 1차원 대칭과 2차원 대칭으로 나뉘며, 이 두 대칭 수로 구조를 나타낼 수 있다. 나선은 ''P'' = ''μ'' x ''ρ''로 표현되는데, 여기서 P는 나선의 피치(pitch), ''μ''는 나선이 한 바퀴 돌 때 필요한 단위체의 수, ''ρ''는 각 단위의 높이 차이를 의미한다.[37] 나선형 캡시드는 열린 구조를 가지므로, 캡시드의 길이는 개체마다 다르게 나타난다.[38] 담배모자이크바이러스는 단일 가닥 양성 RNA 바이러스로, 나선형 캡시드에 대해 가장 많이 연구된 바이러스이다.[36] 담배모자이크바이러스의 경우 각 단위체 하나당 세 개의 RNA 염기가 부착되어 있다. 인플루엔자바이러스 A형은 리보핵단백질이 나선형 캡시드를 이룬다. 담배모자이크바이러스는 나선이 한 바퀴 도는데 16.33개의 단백질이, 인플루엔자바이러스 A형은 28개의 아미노산이 필요하다.[36]
3. 기능
캡시드의 주요 기능은 유전체 보호, 유전체 전달, 숙주 세포와 상호작용이다. 구체적으로 캡시드는 다음과 같은 기능을 수행한다.
4. 기원과 발전
캡시드는 여러 종류의 숙주 세포 단백질에서 기원한 것으로 추정되며, 이들 중 일부는 원래 기능에도 차이가 있었던 것으로 보인다.[39] 많은 바이러스 캡시드 단백질은 기능적으로 다양한 세포 단백질로부터 여러 번 진화했을 수 있다는 주장이 제기되었다.[26] 세포 단백질 획득은 진화의 다양한 단계에서 발생한 것으로 보이며, 일부 세포 단백질은 세포 유기체가 세 개의 현대적인 생명 도메인으로 분화되기 전에 포획되어 재기능을 수행한 반면, 다른 단백질은 비교적 최근에 탈취되었다. 그 결과, 일부 캡시드 단백질은 멀리 떨어진 관련 유기체를 감염시키는 바이러스에서 광범위하게 나타나고(예: 젤리 롤 폴드를 가진 캡시드 단백질), 다른 단백질은 특정 바이러스 그룹에 제한된다(예: 알파바이러스의 캡시드 단백질).[26][28]
캡시드가 바이러스보다 먼저 기원했을 수 있으며, 이 구조가 복제자 집단 간의 수평적 유전자 이동 수단으로 작용했을 수 있다는 계산 모델(2015)이 제시되었다. 이 집단은 유전자 기생충의 수가 증가하면 생존할 수 없었으며, 특정 유전자가 이러한 구조 형성을 담당하고 자기 복제 집단의 생존을 도왔기 때문이다.[27] 세포 유기체 간의 이러한 조상 유전자 이동은 진화 과정에서 새로운 바이러스 출현을 촉진했을 수 있다.[28]
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