프라이메이스
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1. 개요
프라이메이스는 DNA 복제 과정에서 DNA 중합효소의 작용을 돕기 위해 RNA 프라이머를 합성하는 효소이다. DNA 중합효소는 새로운 DNA 가닥의 합성을 시작하기 위해 3'-OH기를 제공하는 짧은 RNA 조각인 프라이머가 필요하며, 프라이메이스는 헬리케이스에 의해 활성화되어 주형 가닥에 상보적인 5~10개의 리보뉴클레오타이드를 연결하여 프라이머를 생성한다. 프라이메이스는 세균, 고세균, 진핵생물, 바이러스 등 다양한 생물체에서 발견되며, DnaG와 AEP(Archaeo-Eukaryote Primase) 슈퍼패밀리의 두 가지 주요 유형으로 분류된다. AEP 프라이메이스는 프라이머 합성 외에도 중합, 말단 전이, DNA 수리 등 다양한 기능을 수행하는 다기능성을 갖는 경우도 있다.
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| 프라이메이스 | |
|---|---|
| 효소 정보 | |
| 명칭 | 프라이메이스 |
| 다른 명칭 | DNA 프라이메이스 |
| EC 번호 | 2.7.1.136 |
| 유전자 | DnaG |
| 구조 | |
| 도메인 | Toprim 도메인 Toprim 촉매 코어 AEP DNA 프라이메이스, 소형 서브유닛 AEP DNA 프라이메이스, 대형 서브유닛 |
| 기능 | |
| 역할 | DNA 복제 시작을 위한 RNA 프라이머 합성 |
| 작용 메커니즘 | DNA 주형에 상보적인 짧은 RNA 서열을 합성하여 DNA 중합 효소가 DNA 합성을 시작할 수 있도록 함 |
| 관련 질병 | |
| 관련 질병 | 특정 질병과의 직접적인 관련성은 낮으나, DNA 복제 오류는 암 발생과 관련될 수 있음 |
2. 프라이머의 기능과 합성
DNA 중합효소는 새로운 DNA 가닥을 만들 때, 주형 가닥에 상보적인 뉴클레오타이드를 기존 가닥의 3' 말단에 붙여서 늘린다. 이때, DNA 합성을 시작하려면 3'-OH기를 가진 짧은 뉴클레오타이드 조각인 프라이머가 필요하다. 이 프라이머는 리보스를 사용하는 RNA 조각이다.
DNA 복제 과정에서 프라이머를 만드는 효소인 프라이메이스의 역할과 프라이머 합성에 대한 자세한 내용은 하위 섹션("프라이메이스", "프라이머 합성 과정")에서 다룬다.
2. 1. 프라이메이스
프라이메이스는 헬리케이스에 의해 활성화되어 주형가닥과 상보적인 5~10개의 리보뉴클레오타이드를 연결하여 프라이머를 만든다. DNA 중합효소가 DNA에 부착되면 프라이메이스는 분리된다.
세균에서 프라이메이스는 DNA 헬리케이스에 결합하여 프리모솜을 형성한다. 헬리케이스에 의해 활성화된 프라이메이스는 약 11 ± 1 뉴클레오티드 길이의 짧은 RNA 프라이머를 합성하며, 여기에 DNA 중합효소에 의해 새로운 뉴클레오티드가 추가될 수 있다. 고세균과 진핵생물 프라이메이스는 하나의 큰 조절 서브 유닛과 하나의 작은 촉매 서브 유닛을 가진 이종이량체 단백질이다.[2]
RNA 분절은 먼저 프라이메이스에 의해 합성된 다음 DNA 중합효소에 의해 연장된다.[3] 그런 다음 DNA 중합효소는 두 개의 프라이메이스 서브 유닛과 단백질 복합체를 형성하여 알파 DNA 중합효소 프라이메이스 복합체를 형성한다. 프라이메이스는 오류가 많고 느린 중합효소 중 하나이다.[3] ''E. coli''과 같은 유기체의 프라이메이스는 초당 하나의 프라이머 속도로 약 2000~3000개의 프라이머를 합성한다.[4] 프라이메이스는 선도 가닥이 지연 가닥보다 빠르게 진행되는 것을 막기 위해 복제 분기점의 진행을 멈추는 정지 메커니즘으로 작용한다.[5] 프라이메이스에서 속도 결정 단계는 두 개의 RNA 분자 사이에 첫 번째 포스포디에스터 결합이 형성될 때이다.[7]
복제 메커니즘은 세균과 바이러스 간에 다르다. T7 박테리오파지와 같은 바이러스에서 프라이메이스는 헬리케이스에 공유 결합한다.[5] 단순 헤르페스 바이러스 (HSV-1)와 같은 바이러스에서 프라이메이스는 헬리케이스와 복합체를 형성할 수 있다.[6] 프라이메이스-헬리케이스 복합체는 이중 가닥 DNA(dsDNA)를 풀고 RNA 프라이머를 사용하여 지연 가닥을 합성하는 데 사용된다.[6] 프라이메이스에 의해 합성된 대부분의 프라이머는 2~3개의 뉴클레오티드 길이이다.[6]
프라이메이스에는 크게 두 가지 유형이 있다. 대부분의 박테리아에서 발견되는 DnaG와 고세균 및 진핵생물 프라이메이스에서 발견되는 AEP(Archaeo-Eukaryote Primase) 슈퍼패밀리가 그것이다. 박테리아 프라이메이스(DnaG형)는 단일 단백질 단위(단량체)로 RNA 프라이머를 합성하는 반면, AEP 프라이메이스는 일반적으로 두 개의 서로 다른 프라이메이스 단위(이량체)로 구성되어 RNA와 DNA 성분을 모두 포함하는 2부분 프라이머를 합성한다.[7] 기능적으로 유사하지만, 두 프라이메이스 슈퍼패밀리는 서로 독립적으로 진화했다.
2000년에 대장균(*E. coli*)의 DnaG 단백질을 포함하는 핵심을 가진 프라이메이스의 결정 구조가 밝혀졌다.[4] DnaG와 프라이메이스 복합체는 캐슈넛 모양이며 세 개의 하위 도메인을 포함한다.[4] 중심 하위 도메인은 5개의 베타 시트와 6개의 알파 나선이 혼합된 토프림 폴드를 형성한다.[4][8] 토프림 폴드는 조절 인자와 금속을 결합하는 데 사용된다. 프라이메이스는 금속의 전달 조절을 위해 포스포트랜스퍼라제 도메인을 사용하며, 이는 다른 중합 효소와 구별되는 특징이다.[4] 측면 서브 유닛은 알파 나선과 베타 시트로 구성된 아민 (NH2) 및 COOH 말단을 포함한다.[4] NH2 말단은 아연 결합 도메인과 상호 작용하고, COOH 말단 영역은 DnaB-ID와 상호 작용한다.[4]
토프림 폴드는 토포이소머라제와 미토콘드리아의 트윙클 프라이메이스/헬리케이스에서도 발견된다.[8] 일부 DnaG 유사 (세균 유사) 프라이메이스는 고세균 게놈에서 발견되었다.[9]
진핵생물과 고세균의 프라이메이스는 구조와 메커니즘 측면에서 세균 프라이메이스보다 서로 더 유사하다.[10][15] 대부분의 진핵생물 및 고세균 프라이메이스 촉매 서브유닛이 속해 있는 고세균-진핵생물 프라이메이스(AEP) 슈퍼패밀리는 최근 이 계열의 효소가 수행하는 다른 많은 역할을 인식하여 프라이메이스-폴리머라아제 계열로 재정의되었다.[12] 이러한 분류는 AEP 프라이메이스의 광범위한 기원을 강조한다. 이 슈퍼패밀리는 현재 RNA와 DNA 기능 사이의 전환으로 인식되고 있다.[11]
고세균 및 진핵생물 프라이메이스는 하나의 큰 조절 서브유닛(인간 PRIM2, p58)과 하나의 작은 촉매 서브유닛(인간 PRIM1, p48/p49)을 가진 이종이량체 단백질이다.[2] 큰 서브유닛은 N-말단 4Fe–4S 클러스터를 포함하며, 일부 고세균에서는 PriX/PriCT로 분리된다.[22] 큰 서브유닛은 작은 서브유닛의 활성과 특이성을 향상시키는 데 관여한다. 예를 들어, 융합 단백질 PolpTN2에서 큰 서브유닛에 해당하는 부분을 제거하면 역전사 효소 활성이 있는 더 느린 효소가 생성된다.[11]
2. 2. 프라이머 합성 과정
DNA 중합효소에 의한 DNA 신장은 새로운 가닥의 3' 말단에 주형가닥과 상보적인 새로운 뉴클레오타이드를 결합하는 방식으로 진행된다. 이때, 처음 3'-OH기를 제공해주는 짧은 뉴클레오타이드 조각이 필요한데, DNA 합성에서 처음 3' 말단을 제공하는 뉴클레오타이드 조각은 리보스를 사용하는 RNA 조각이며, 이를 프라이머라 한다.프라이메이스는 헬리케이스(helicase)에 의해 활성화되어 주형가닥과 상보적인 5~10개의 리보뉴클레오타이드를 연결하여 프라이머를 만든다. 이렇게 프라이머를 합성하고 난 후, DNA 중합효소가 DNA에 부착되면 분리되어 나온다.
세균에서 프라이메이스는 DNA 헬리케이스에 결합하여 프리모솜이라고 하는 복합체를 형성한다. 프라이메이스는 헬리케이스에 의해 활성화되어 약 11 ± 1 뉴클레오티드 길이의 짧은 RNA 프라이머를 합성하며, 여기에 DNA 중합효소에 의해 새로운 뉴클레오티드가 추가될 수 있다. 고세균과 진핵생물 프라이메이스는 하나의 큰 조절 서브 유닛과 하나의 작은 촉매 서브 유닛을 가진 이종이량체 단백질이다.[2]
RNA 분절은 먼저 프라이메이스에 의해 합성된 다음 DNA 중합효소에 의해 연장된다.[3] 그런 다음 DNA 중합효소는 두 개의 프라이메이스 서브 유닛과 단백질 복합체를 형성하여 알파 DNA 중합효소 프라이메이스 복합체를 형성한다. 프라이메이스는 가장 오류가 많고 느린 중합효소 중 하나이다.[3] ''E. coli''과 같은 유기체의 프라이메이스는 초당 하나의 프라이머 속도로 약 2000~3000개의 프라이머를 합성한다.[4] 프라이메이스는 또한 선도 가닥이 지연 가닥보다 빠르게 진행되는 것을 막기 위해 복제 분기점의 진행을 멈추는 정지 메커니즘으로 작용한다.[5] 프라이메이스에서 속도 결정 단계는 두 개의 RNA 분자 사이에 첫 번째 포스포디에스터 결합이 형성될 때이다.[7]
복제 메커니즘은 서로 다른 세균과 바이러스 간에 다르며, 프라이메이스는 T7 박테리오파지와 같은 바이러스에서 헬리케이스에 공유 결합한다.[5] 단순 헤르페스 바이러스 (HSV-1)와 같은 바이러스에서 프라이메이스는 헬리케이스와 복합체를 형성할 수 있다.[6] 프라이메이스-헬리케이스 복합체는 dsDNA (이중 가닥)을 풀고 RNA 프라이머를 사용하여 지연 가닥을 합성하는 데 사용된다.[6] 프라이메이스에 의해 합성된 대부분의 프라이머는 2~3개의 뉴클레오티드 길이이다.[6]
3. 프라이메이스의 종류
프라이메이스에는 크게 DnaG와 AEP(Archaeo-Eukaryote Primase) 슈퍼패밀리 두 가지 유형이 있다. DnaG는 대부분의 박테리아에서 발견되며, AEP 슈퍼패밀리는 고세균 및 진핵생물 프라이메이스에서 발견된다. 박테리아 프라이메이스(DnaG형)는 단일 단백질 단위(단량체)로 RNA 프라이머를 합성하는 반면, AEP 프라이메이스는 일반적으로 두 개의 서로 다른 프라이메이스 단위(이량체)로 구성되어 RNA와 DNA 성분을 모두 포함하는 2부분 프라이머를 합성한다.[7] 기능적으로 유사하지만, 두 프라이메이스 슈퍼패밀리는 서로 독립적으로 진화했다.
3. 1. DnaG
대장균(*E. coli*)의 DnaG 단백질을 포함하는 핵심을 가진 프라이메이스의 결정 구조는 2000년에 밝혀졌다.[4] DnaG와 프라이메이스 복합체는 캐슈넛 모양이며 세 개의 하위 도메인을 포함한다.[4] 중심 하위 도메인은 5개의 베타 시트와 6개의 알파 나선이 혼합된 토프림 폴드를 형성한다.[4][8] 토프림 폴드는 조절 인자와 금속을 결합하는 데 사용된다. 프라이메이스는 금속의 전달 조절을 위해 포스포트랜스퍼라제 도메인을 사용하며, 이는 다른 중합 효소와 구별되는 특징이다.[4] 측면 서브 유닛은 알파 나선과 베타 시트로 구성된 아민 (NH2) 및 COOH 말단을 포함한다.[4] NH2 말단은 아연 결합 도메인과 상호 작용하고, COOH 말단 영역은 DnaB-ID와 상호 작용한다.[4]토프림 폴드는 토포이소머라제와 미토콘드리아의 트윙클 프라이메이스/헬리케이스에서도 발견된다.[8] 일부 DnaG 유사 (세균 유사) 프라이메이스는 고세균 게놈에서 발견되었다.[9]
3. 2. AEP (Archaeo-Eukaryote Primase) 슈퍼패밀리
대부분의 박테리아에서 발견되는 DnaG와 고세균 및 진핵생물 프라이메이스에서 발견되는 AEP(Archaeo-Eukaryote Primase) 슈퍼패밀리, 이렇게 크게 두 가지 유형의 프라이메이스가 있다. 박테리아 프라이메이스(DnaG형)는 단일 단백질 단위(단량체)로 구성되어 RNA 프라이머를 합성하는 반면, AEP 프라이메이스는 일반적으로 두 개의 서로 다른 프라이메이스 단위(이량체)로 구성되어 RNA와 DNA 성분을 모두 포함하는 2부분 프라이머를 합성한다.[7] 기능적으로는 유사하지만, 이 두 프라이메이스 슈퍼패밀리는 서로 독립적으로 진화했다.진핵생물과 고세균의 프라이메이스는 구조와 메커니즘 측면에서 세균 프라이메이스보다 서로 더 유사한 경향이 있다.[10][15] 대부분의 진핵생물 및 고세균 프라이메이스 촉매 서브유닛이 속해 있는 고세균-진핵생물 프라이메이스(AEP) 슈퍼패밀리는 최근 이 계열의 효소가 수행하는 다른 많은 역할을 인식하여 프라이메이스-폴리머라아제 계열로 재정의되었다.[12] 이러한 분류는 또한 AEP 프라이메이스의 광범위한 기원을 강조한다. 이 슈퍼패밀리는 현재 RNA와 DNA 기능 사이의 전환으로 인식되고 있다.[11]
고세균 및 진핵생물 프라이메이스는 하나의 큰 조절 서브유닛(인간 PRIM2, p58)과 하나의 작은 촉매 서브유닛(인간 PRIM1, p48/p49)을 가진 이종이량체 단백질이다.[2] 큰 서브유닛은 N-말단 4Fe–4S 클러스터를 포함하며, 일부 고세균에서는 PriX/PriCT로 분리된다.[22] 큰 서브유닛은 작은 서브유닛의 활성과 특이성을 향상시키는 데 관여한다. 예를 들어, 융합 단백질 PolpTN2에서 큰 서브유닛에 해당하는 부분을 제거하면 역전사 효소 활성이 있는 더 느린 효소가 생성된다.[11]
4. 다기능성 프라이메이스
AEP 계열의 프라이메이스-폴리머라아제는 프라이머를 만드는 것 외에도 다양한 기능을 가지고 있다. DNA 복제 과정에서 DNA를 프라이밍하는 것 외에도, DNA 또는 RNA의 중합, 말단 전이, 전사 후 합성 (TLS), 비상동 말단 연결 (NHEJ)과 같은 기능을 수행할 수 있으며, 정지된 복제 분기점을 재시작할 수도 있다.[13]
프라이메이스는 일반적으로 리보뉴클레오타이드 (NTP)로부터 프라이머를 합성하지만, 폴리머라아제 기능을 가진 프라이메이스는 데옥시리보뉴클레오타이드 (dNTP)에 대한 친화력도 가지고 있다.[14][15] 말단 전이 효소 기능을 가진 프라이메이스는 주형과 독립적으로 DNA 가닥의 3’ 말단에 뉴클레오티드를 추가할 수 있다. 헬리케이스와 같이 DNA 복제에 관여하는 다른 효소들도 프라이메이스 활성을 나타낼 수 있다.[16]
4. 1. 진핵생물과 고세균의 다기능성 프라이메이스
진핵생물과 고세균의 프라이메이스는 구조와 작동 방식에서 세균 프라이메이스보다 서로 더 비슷하다.[10][15] 대부분의 진핵생물 및 고세균 프라이메이스 촉매 소단위체가 속하는 고세균-진핵생물 프라이메이스(AEP) 슈퍼패밀리는 최근 이 계열의 효소가 수행하는 다양한 역할을 고려하여 프라이메이스-중합효소 계열로 재정의되었다.[12] 이러한 분류는 AEP 프라이메이스의 광범위한 기원을 강조하며, 이 슈퍼패밀리는 현재 RNA와 DNA 기능 사이의 전환으로 인식되고 있다.[11]고세균 및 진핵생물 프라이메이스는 하나의 큰 조절 소단위체(인간 PRIM2, p58)와 하나의 작은 촉매 소단위체(인간 PRIM1, p48/p49)를 가진 이종이량체 단백질이다.[2] 큰 소단위체는 N-말단에 4Fe–4S 클러스터를 포함하며, 일부 고세균에서는 PriX/PriCT로 분리된다.[22] 큰 소단위체는 작은 소단위체의 활성과 특이성을 높이는 역할을 한다. 예를 들어, 융합 단백질 PolpTN2에서 큰 소단위체에 해당하는 부분을 제거하면 역전사 효소 활성을 가진 더 느린 효소가 만들어진다.[11]
인간의 PrimPol(ccdc111[14])은 많은 고세균 프라이메이스처럼 프라이메이스와 중합효소 기능을 모두 수행하며, 망간이 있을 때 말단 전이 효소 활성을 보이고, 손상 부위 복구 및 복제 분기점 재개에 중요한 역할을 한다.[17] PrimPol은 DNA 복제 및 복구를 돕는 어댑터 단백질인 RPA와의 상호작용을 통해 손상 부위에 적극적으로 동원된다.[13] PrimPol은 일부 바이러스 프라이메이스와 유사한 아연 손가락 도메인을 가지고 있으며, 이는 손상 부위 복구와 프라이메이스 활성에 필수적이며, 프라이머 길이를 조절할 수 있다.[17] 대부분의 프라이메이스와 달리 PrimPol은 dNTP로 DNA 사슬을 시작할 수 있는 독특한 능력을 가지고 있다.[14]
고세균 프라이메이스 소단위체인 PriS는 손상 부위 복구(TLS)에 관여하며, 일반적인 DNA 손상을 우회할 수 있다. 대부분의 고세균은 진핵생물과 세균에서 TLS를 수행하는 특수 중합효소가 없다.[18] PriS 단독으로는 DNA를 선호적으로 합성하지만, 큰 소단위체인 PriL과 결합하면 RNA 중합효소 활성이 증가한다.[19]
''Sulfolobus solfataricus''에서 프라이메이스 이량체 PriSL은 프라이메이스, 중합효소 및 말단 전이 효소로 작용할 수 있다. PriSL은 NTP로 프라이머 합성을 시작한 다음 dNTP로 전환하는 것으로 추정된다. 이 효소는 RNA 또는 DNA 사슬을 중합할 수 있으며, DNA 생성물은 7000 뉴클레오티드(7 kb)까지 길어질 수 있다. 이러한 이중 기능은 고세균 프라이메이스의 일반적인 특징일 수 있다고 제안된다.[15]
4. 2. 세균의 다기능성 프라이메이스
AEP 다기능 프라이메이스는 세균과 이들을 감염시키는 파지에서도 나타난다. 이들은 중합 반응 외에 더 많은 기능을 제공하는 도메인을 가진 새로운 도메인 구성을 나타낼 수 있다.[22]세균의 LigD (LigD|영어 A0R3R7)는 주로 NHEJ 경로에 관여한다. LigD는 AEP 슈퍼패밀리 중합효소/프라이메이스 도메인, 3'-포스포에스테라제 도메인, 그리고 리가아제 도메인을 가지고 있다. 또한 프라이메이스, DNA 및 RNA 중합효소, 말단 전이 효소 활성을 수행할 수 있다. DNA 중합 반응은 7000 뉴클레오티드(7kb) 이상의 사슬을 생성할 수 있으며, RNA 중합 반응은 최대 1kb 길이의 사슬을 생성한다.[20]
4. 3. 바이러스와 플라스미드의 다기능성 프라이메이스
AEP 효소는 널리 분포하며, 바이러스/파지 및 플라스미드를 포함한 이동 유전자 요소에서 암호화된 형태로 발견될 수 있다. AEP 효소는 단독 복제 단백질로 사용되거나, 헬리케이즈 및 드물게 DNA 중합효소와 같은 다른 복제 관련 단백질과 함께 사용된다.[21] 진핵생물 및 고세균 바이러스에서 AEP가 존재한다는 것은 해당 바이러스가 숙주를 반영한다는 점에서 예상되지만,[21] 세균 바이러스와 플라스미드 또한 DnaG 계열 프라이머제만큼이나 AEP 슈퍼패밀리 효소를 빈번하게 암호화한다.[22] 비교 유전체학 연구를 통해 다양한 세균 플라스미드에서 AEP 계열의 엄청난 다양성이 밝혀졌다.[22] 세균과 세균 파지에서 발견되는 AEP는 최근의 수평적 유전자 이동을 설명하기에는 고세균-진핵생물 상동체와 너무 다르기 때문에, 이들의 진화 역사는 현재 알려져 있지 않다.[21]''Bacillus cereus'' 균주 ATCC 14579 (BcMCM)의 MCM 유사 헬리케이즈는 AEP 프라이머제와 융합된 SF6 헬리케이즈이다. 이 효소는 헬리케이즈 기능 외에 프라이머제 및 중합효소 기능을 모두 가지고 있다. 이를 암호화하는 유전자는 프로파지에서 발견된다.[16] 이 효소는 ''Sulfolobus islandicus''의 플라스미드 pRN1의 ORF904와 상동성을 가지며, 이는 AEP PrimPol 도메인을 가지고 있다.[23] 백시니아 바이러스 D5와 HSV 프라이머제 역시 AEP-헬리케이즈 융합의 예이다.[12][6]
PolpTN2는 TN2 플라스미드에서 발견되는 고세균 프라이머제이다. PriS와 PriL과 상동성을 갖는 도메인의 융합체인 이 효소는 프라이머제 및 DNA 중합효소 활성과 더불어 말단 전달 효소 기능을 나타낸다. 대부분의 프라이머제와 달리 PolpTN2는 dNTP로만 구성된 프라이머를 형성한다.[11] 예상치 않게, PriL 유사 도메인이 절단되었을 때 PolpTN2는 RNA 주형에서도 DNA를 합성할 수 있었으며, 즉 RNA 의존적 DNA 중합효소(역전사 효소)로 작용했다.[11]
DnaG 프라이머제조차도 적절한 도메인이 주어지면 추가적인 기능을 가질 수 있다. T7 파지 gp4는 DnaG 프라이머제-헬리케이즈 융합체이며, 복제 과정에서 두 기능을 모두 수행한다.[5]
참조
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2000-03
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DNA primase acts as a molecular brake in DNA replication
https://pure.rug.nl/[...]
2006-02
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2009-01
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The archaeal DnaG protein needs Csl4 for binding to the exosome and enhances its interaction with adenine-rich RNAs
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A highly divergent archaeo-eukaryotic primase from the Thermococcus nautilus plasmid, pTN2
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Structure of a bifunctional DNA primase-polymerase
2004-02
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