폼산 탈수소효소

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1. 개요
2. 기능
- 2.1. NAD 의존성 반응
- 2.2. 시토크롬 의존성 반응
3. 몰리브도프테린, 몰리브데넘 및 셀레늄 의존성
4. 막 관통 도메인
참조

1. 개요

폼산 탈수소효소는 폼산을 이산화탄소로 산화시키는 효소이다. 이 효소는 NAD 의존성 효소와 사이토크롬 의존성 효소 두 가지 형태로 존재하며, 메틸영양생물 효모와 세균에서 C1 화합물의 이화 작용에 관여한다. 일부 폼산 탈수소효소는 활성 부위에 몰리브데넘 또는 텅스텐을 포함하며, 몰리브도프테린 보조 인자와 결합한다. 또한 막 단백질의 일종으로 막 관통 도메인을 가지고 있으며, 혐기성 질산염 호흡에 관여하기도 한다.

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폼산 탈수소효소
효소 정보
EC 번호	1.2.1.2 1.17.1.9 1.2.2.1
CAS 등록 번호	9028-85-7
IUBMB EC 번호	1/2/1/2
GO 코드	0008863
효소 반응
반응	폼산 데히드로게나제

2. 기능

폼산 탈수소효소는 폼산을 이산화 탄소로 산화시키는 반응을 촉매한다. 이 기능은 특히 메틸영양생물(methylotroph)의 대사 과정에서 중요하다. 폼산 탈수소효소는 NAD를 조효소로 사용하는 효소와 사이토크롬을 조효소로 사용하는 효소로 나눌 수 있다.^[11]^[12]

2. 1. NAD 의존성 반응

NAD 의존성 폼산 탈수소효소는 메틸영양생물 효모 및 세균에서 중요하며, 메탄올과 같은 C1 화합물의 이화작용에 필수적이다.^[11]

폼산 + NAD⁺

CO₂ + NADH + H⁺

2. 2. 시토크롬 의존성 반응

시토크롬을 조효소로 사용하여 폼산을 산화시킨다. 반응식은 다음과 같다.

: 폼산 + 2 페리시토크롬 b1 → CO₂ + 2 페로시토크롬 b1 + 2H⁺

대장균의 경우, 시토크롬 의존성 폼산 탈수소효소는 혐기성 질산염 호흡에 관여한다.^[12] 이 효소는 2개의 소단위체로 구성된 내재성 막 단백질이다.^[13]^[14]

3. 몰리브도프테린, 몰리브데넘 및 셀레늄 의존성

일부 폼산 탈수소효소는 활성 부위에 몰리브데넘(Mo) 또는 텅스텐(W)을 포함하며, 몰리브도프테린 보조 인자와 결합한다. 이러한 효소는 때때로 셀레늄(Se)을 포함하기도 한다.^[15] 활성 부위의 금속 중심은 폼산으로부터 수소화물(hydride) 이동을 유도하고, 이산화 탄소를 방출하는 2e 산화 환원 반응을 일으킨다.

작용 기전은 다음과 같다.^[8]

:

:

이 도식에서 (SR)4는 두 개의 디티올렌 보조 인자인 몰리브도프테린에 의해 제공되는 4개의 티올레이트 유사 리간드를 나타낸다. 디티올렌 및 시스테이닐/셀레노시스테이닐 리간드는 비관여 리간드이다. 많은 연구에도 불구하고, 그 기전은 여전히 불확실하며, 대부분의 기전은 전형적인 Mo/W 옥소-전이효소(DMSO 환원효소)와 대조적으로 포름산이 Mo/W에 배위되지 않는다고 가정한다. 널리 알려진 기전적 제안은 H^-가 포름산으로부터 Mo/W^VI=S 그룹으로 이동하는 것을 포함한다.^[8]

4. 막 관통 도메인

폼산 탈수소효소의 베타 서브 유닛 막 관통 도메인은 단일 막 관통 나선으로 구성된다. 이 도메인은 단백질 내에서 전자의 전도를 허용하면서 막 앵커 역할을 한다.^[16] 폼산 탈수소효소는 두 개의 막횡단 도메인으로 구성되어 있으며, 이는 β-소단위체의 세 개의 α-나선과 γ-소단위체의 네 개의 막횡단 나선으로 이루어져 있다.

β-소단위체는 주형질 내 공간에 존재하며, 단일 막횡단 α-나선을 통해 막을 가로질러 β-소단위체를 내막 표면에 고정시킨다. β-소단위체는 두 개의 하위 도메인을 가지며, 각 하위 도메인은 두 개의 [4Fe-4S] 페레독신 클러스터를 가지고 있다. 소단위체를 통해 체인으로 [4Fe-4S] 클러스터를 신중하게 정렬하면 분리 거리가 짧아 [4Fe-4S]-1, [4Fe-4S]-4, [4Fe-4S]-2, [4Fe-4S]-3을 거쳐 γ-소단위체의 주형질 내 헴 b로의 빠른 전자 흐름이 가능하다. 그런 다음 전자 흐름은 막을 가로질러 γ-소단위체의 세포질 내 헴 b로 향한다.

γ-소단위체는 네 개의 막횡단 나선과 두 개의 헴 b 그룹으로 구성된 막 결합 시토크롬 b이며, 이는 헴 결합을 돕는 네 개의 나선 묶음을 생성한다. 감마 소단위체에 결합된 헴 b 보조 인자는 소단위체를 통해 전자가 도약하도록 한다. 막횡단 나선은 두 개의 헴 b 그룹을 모두 유지하며, 셋만 헴 리간드를 제공하여 Fe-헴을 고정한다. 주형질 내 헴 b 그룹은 β-소단위체의 주형질 내 도메인의 [4Fe-4S]-3 클러스터로부터 전자를 받는다. 세포질 내 헴 b 그룹은 주형질 내 헴 b 그룹으로부터 전자를 받아 전자 흐름이 γ-소단위체의 막횡단 도메인에 존재하는 메나퀴논(비타민 K) 환원 부위로 향한다. γ-소단위체의 메나퀴논 환원 부위는 세포질 내 헴 b의 히스티딘 리간드의 결합을 통해 전자를 받는다.^[9]

참조

_[1] 논문 The Mononuclear Molybdenum Enzymes
_[2] 논문 Formate dehydrogenase for CO2 utilization and its application
_[3] 논문 NAD(+)-dependent formate dehydrogenase
_[4] 논문 Formate dehydrogenase--a versatile enzyme in changing environments
_[5] 논문 The organization of formate dehydrogenase in the cytoplasmic membrane of Escherichia coli
_[6] 논문 Nitrate reductase complex of Escherichia coli K-12: participation of specific formate dehydrogenase and cytochrome b1 components in nitrate reduction
_[7] 논문 Second and Outer Coordination Sphere Effects in Nitrogenase, Hydrogenase, Formate Dehydrogenase, and CO Dehydrogenase
_[8] 논문 Formate Dehydrogenase Mimics as Catalysts for Carbon Dioxide Reduction
_[9] 논문 Faculty Opinions recommendation of Molecular basis of proton motive force generation: structure of formate dehydrogenase-N. 2002-03-31
_[10] 논문 Formate dehydrogenase
_[11] 논문 NAD(+)-dependent formate dehydrogenase
_[12] 논문 Formate dehydrogenase--a versatile enzyme in changing environments
_[13] 논문 The organization of formate dehydrogenase in the cytoplasmic membrane of Escherichia coli
_[14] 논문 Nitrate reductase complex of Escherichia coli K-12: participation of specific formate dehydrogenase and cytochrome b1 components in nitrate reduction
_[15] 논문 Selenium-Containing Formate Dehydrogenase H from Escherichia coli: A Molybdopterin Enzyme That Catalyzes Formate Oxidation without Oxygen Transfer
_[16] 논문 Molecular basis of proton motive force generation: structure of formate dehydrogenase-N

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