페레독신

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1. 개요
2. 페레독신의 종류 및 구조
- 2.1. 철-황 클러스터의 종류
- 2.2. 다중 클러스터 페레독신
3. 페레독신의 생화학적 특성
- 3.1. 환원 전위
- 3.2. 페레독신의 환원
4. 페레독신의 생리적 역할
참조

1. 개요

페레독신은 다양한 종류가 있으며, 철-황 클러스터를 가지고 단일 전자 전달을 수행하는 단백질이다. 2Fe-2S, 3Fe-4S, 4Fe-4S 클러스터 등 클러스터의 종류에 따라 분류되며, 엽록체, 미토콘드리아, 세균 등 다양한 생물체에서 발견된다. 페레독신은 광합성, 수소 생산, 질소 고정, 2-옥소산 산화 등 다양한 생리적 역할에 관여하며, 전자 전달을 매개하는 중요한 생체 분자이다.

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페레독신
일반 정보
2[4Fe-4S] 페레독신
다른 이름	페리독신, 철-황 단백질
발견	1960년대 초
발견자	L.E. 모텐슨, R.C. 발렌타인, J.E. 카나한
발견 장소	클로스트리디움 파스테우리아눔
특징
기능	전자 전달 매개
보조 인자	철-황 클러스터
관련 효소	1.18.1.2
종류
식물형	2Fe-2S
세균형	2Fe-2S, 4Fe-4S, 3Fe-4S
고세균형	4Fe-4S
기타
유전자	Fdx

2. 페레독신의 종류 및 구조

페레독신은 일반적으로 단일 전자 전달을 수행하지만, 일부 세균 페레독신(2[4Fe4S]형)은 철-황 클러스터를 두 개 가지고 있어 2전자 전달 반응을 수행할 수 있다.^[4]^[5] 페레독신은 가장 강력한 생물학적 전자 운반체 중 하나로, 중간점 전위가 -420 mV 정도이다.^[6] 지지 단백질의 서열에 따라 -500 mV^[6]^[8]에서 -340 mV^[9]의 환원 전위를 가지며, 단일 세포는 서로 다른 반응을 최적으로 수행하도록 조정된 여러 유형의 페레독신을 가질 수 있다.^[17]

페레독신은 포함하고 있는 철-황 클러스터의 종류에 따라 분류되며, 이는 페레독신의 기능과 역할에 큰 영향을 미친다.

2. 1. 철-황 클러스터의 종류

페레독신은 포함된 철-황 클러스터의 종류에 따라 분류되며, 주로 2Fe-2S, 3Fe-4S, 4Fe-4S 형태가 존재한다.

'''2Fe-2S''': 철 원자 2개와 황 원자 2개가 결합된 형태이다. 식물, 동물, 진정세균, 고세균(극호염균)에서 발견된다.
'''3Fe-4S''': 철 원자 3개와 황 원자 4개가 결합된 형태이다. 진정세균과 고세균에서 발견된다.
'''4Fe-4S''': 철 원자 4개와 황 원자 4개가 결합된 형태로, 큐반형 클러스터를 이룬다. 진정세균과 고세균(메탄생성균, 고온균)에서 발견된다. 고전위(HiPIP) 페레독신과 저전위 페레독신으로 나뉜다.

일부 세균 페레독신(2[4Fe4S]형)은 4Fe-4S 클러스터를 두 개 가지고 있어 2전자 전달 반응을 수행할 수 있다.^[4]^[5]

하나의 페레독신 내에 여러 개의 클러스터를 가지는 경우도 있는데, 예를 들어 [3Fe-4S]와 [4Fe-4S]를 각각 하나씩 가지는 [7Fe-8S] 페레독신, [4Fe-4S]를 두 개 가지는 [8Fe-8S] (또는 2[4Fe-4S]) 페레독신이 있다. 메탄생성균은 [4Fe-4S] 클러스터를 12개 가지는 폴리페레독신을 가지고 있다.

각 클러스터는 산화환원 상태에 따라 전자를 주고받으며, 다음과 같은 산화환원 양식을 가진다.

;[2Fe-2S]

:2 Fe³⁺ (산화형)

\rightleftarrows

Fe³⁺•Fe²⁺ (환원형)

\rightleftarrows

2 Fe²⁺ (초환원형*)

;[3Fe-4S]

:3 Fe³⁺ (초산화형*)

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2Fe³⁺•Fe²⁺(산화형)

\rightleftarrows

1Fe³⁺•2Fe²⁺ (환원형)

;[4Fe-4S]

:3Fe³⁺•Fe²⁺ (초산화형*)

\rightleftarrows

2 Fe³⁺•2Fe²⁺ (산화형)

\rightleftarrows

Fe³⁺•3Fe²⁺ (환원형)

(* 표시된 상태는 생리적 조건에서는 존재하지 않으며, 정제된 페레독신에 환원제나 산화제를 처리해야 관찰할 수 있다.)

2. 1. 1. [2Fe-2S] 페레독신

2Fe–2S 페레독신 상과()는 철(Fe) 원자 두 개와 황(S) 원자 두 개로 구성된 클러스터를 갖는다. β(2)-α-β(2) 형태의 코어 구조를 가지며, 푸티다레독신, 테르페레독신, 아드레노독신 등이 여기에 속한다.^[18]^[19]^[20]^[21] 이들은 아미노산 약 100개로 구성되며, 2Fe–2S 클러스터와 결합하는 시스테인 잔기 4개가 보존되어 있다.

이 보존된 영역은 다양한 대사 효소와 알데하이드 산화 환원 효소 (N-말단), 크산틴 산화효소 (N-말단), 프탈산 이산소화 효소 환원효소 (C-말단), 숙시네이트 탈수소 효소 철-황 단백질 (N-말단), 메탄 모노옥시게나아제 환원효소 (N-말단)와 같은 다중 도메인 단백질에서도 발견된다.

엽록체 막에서 처음 발견된 종류는 "엽록체형" 또는 "식물형" 페레독신()으로 불린다. 활성 중심은 [Fe₂S₂] 클러스터이며, 철 원자는 무기 황 원자와 시스테인(Cys) 잔기 4개의 황에 사면체 배위되어 있다.

엽록체에서 Fe₂S₂ 페레독신은 광합성 전자 전달계에서 전자 운반체 역할을 하며, 글루탐산 합성효소, 아질산 환원효소, 아황산 환원효소, 엽록소 생합성 사이클레이스 등 다양한 세포 단백질에 전자를 제공한다.^[22] 사이클레이스는 페레독신 의존성 효소이기 때문에, 엽록소 생합성을 광합성 전자 전달계에 연결하여 광합성과 엽록체의 엽록소 필요량 사이의 조정 메커니즘을 제공한다.

수산화 작용을 하는 세균성 이산소화효소 시스템에서는 환원효소 플라보단백질과 산소화효소 사이에서 중간 전자 전달 운반체 역할을 한다.

''클로스트리디움 파스퇴리아눔''(C. pasteurianum)의 Fe₂S₂ 페레독신 (''Cp''2FeFd; )은 아미노산 서열, 철-황 클러스터의 분광학적 특성, 그리고 [Fe₂S₂] 클러스터에 대한 시스테인 리간드 두 개의 고유한 리간드 교환 능력을 바탕으로 별개의 단백질 패밀리로 인식된다. ''Cp''2FeFd와 질소고정효소의 몰리브덴-철 단백질 사이의 강력하고 특이적인 상호작용이 밝혀졌지만, 이 페레독신의 생리적 역할은 아직 불분명하다.

''아조토박터 비넬란디이''(Azotobacter vinelandii) (''Av''2FeFdI; )와 ''아퀴픽스 아에올리쿠스''(Aquifex aeolicus) (''Aa''Fd; )의 상동성 페레독신들이 특징지어졌다. ''Aa''Fd의 결정 구조가 밝혀졌으며, 이합체로 존재한다. ''Aa''Fd 단량체의 구조는 다른 Fe₂S₂ 페레독신과 다르며, α+β 계열에 속한다. 처음 β-가닥 4개와 α-나선 2개는 티오레독신 구조의 변형을 채택한다.^[23] UniProt은 이들을 "2Fe2S 셰트나형 페레독신" 패밀리로 분류한다.^[24]

아드레노독신(부신 페레독신; ), 푸티다레독신, 테르프레독신은 주로 진핵생물 미토콘드리아와 슈도모나스에서 발견되는 단일 전자 운반체 역할을 하는 가용성 Fe₂S₂ 단백질군이다. 사람 아드레노독신 변이체는 페레독신-1과 페레독신-2로 불린다. 미토콘드리아 모노옥시게나제 시스템에서 아드레노독신은 NADPH:아드레노독신 환원효소로부터 막 결합 시토크롬 P450로 전자를 전달한다. 박테리아에서 푸티다레독신과 테르프레독신은 해당 NADH-의존성 페레독신 환원효소와 가용성 P450 사이에서 전자를 전달한다.^[26]^[27] 이 계열의 다른 구성원들의 정확한 기능은 알려져 있지 않지만, ''대장균'' Fdx는 Fe-S 클러스터 생합성에 관여하는 것으로 나타났다.^[28] 아드레노독신 유형과 식물 유형 페레독신 사이의 서열 유사성은 낮지만, 두 종류는 유사한 접힘 위상을 갖는다.

사람의 페레독신-1은 갑상선 호르몬 합성에 참여한다. 또한 콜레스테롤 측쇄 절단에 관여하는 CYP450 효소인 CYP11A1에 아드레노독신 환원효소로부터 전자를 전달한다. FDX-1은 금속 및 단백질과 결합할 수 있다.^[29] 페레독신-2는 헴 A와 철-황 단백질 합성에 참여한다.^[30]

2. 1. 2. [3Fe-4S] 페레독신

철과 황(불안정 황)이 각각 세 개와 네 개씩 결합되어 있는 클러스터를 가지고 있다. [4Fe-4S]가 산화 상태에서 이 형태가 된다고 알려져 있지만, 이 형태를 생리적으로 이용하는 생물도 존재한다. 진정세균과 고세균만이 가지고 있다.

:3 Fe³⁺ (초산화형*)

\rightleftarrows

2Fe³⁺•Fe²⁺(산화형)

\rightleftarrows

1Fe³⁺•2Fe²⁺ (환원형)

2. 1. 3. [4Fe-4S] 페레독신

[Fe₄S₄] 페레독신은 저전위(세균형) 및 고전위(HiPIP) 페레독신으로 나눌 수 있다.^[31]

저전위 및 고전위 페레독신은 다음 산화환원 반응을 통해 서로 관련되어 있다.

center

저전위 페레독신에서 철 이온의 산화수는 [2Fe³⁺, 2Fe²⁺] 또는 [1Fe³⁺, 3Fe²⁺]일 수 있다. 반면, 고전위 페레독신에서 철 이온의 산화수는 [3Fe³⁺, 1Fe²⁺] 또는 [2Fe³⁺, 2Fe²⁺]일 수 있다.

원래 박테리아에서 발견된 Fe₄S₄ 페레독신 그룹은 "박테리아형"으로 불린다. 박테리아형 페레독신은 서열 특성에 따라 더 세분화될 수 있다. 대부분은 [Fe₄S₄] 클러스터에 결합하는 4개의 시스테인 잔기를 포함하는 보존된 도메인을 적어도 하나 이상 포함한다. ''피로코쿠스 퓨리오수스''(Pyrococcus furiosus) Fe₄S₄ 페레독신에서는 보존된 시스테인 잔기 중 하나가 아스파르트산으로 치환되어 있다.^[31]

박테리아형 페레독신의 진화 과정에서, 유전자 중복, 전위 및 융합 사건이 발생하여 여러 철-황 중심을 가진 단백질이 나타났다. 일부 박테리아 페레독신에서는 중복된 도메인 중 하나가 4개의 보존된 시스테인 잔기 중 하나 이상을 잃기도 했다. 이러한 도메인은 철-황 결합 특성을 잃었거나 [Fe₄S₄] 클러스터 대신 [Fe₃S₄] 클러스터^[31]와 이중 클러스터형^[32]에 결합한다.

단일 클러스터 및 이중 클러스터 박테리아형 페레독신의 3차원 구조는 여러 개가 알려져 있다. 이 구조는 α+β 클래스에 속하며, 2~7개의 α-나선과 4개의 β-가닥이 배럴 모양 구조를 형성하고, 철-황 클러스터의 세 개의 "근접한" 시스테인 리간드를 포함하는 돌출된 루프를 가지고 있다.

고전위 철-황 단백질(HiPIPs)은 혐기성 전자 전달계에서 기능하는 독특한 Fe₄S₄ 페레독신 계열을 형성한다. 일부 HiPIPs는 다른 알려진 철-황 단백질보다 더 높은 산화환원 전위를 가진다. (예: ''로도필라 글로비포르미스''(Rhodopila globiformis) 유래 HiPIP의 산화환원 전위는 약 -450mV).^[31] 지금까지 여러 HiPIPs의 구조가 밝혀졌으며, 그들의 접힘 구조는 α+β 종류에 속한다. 다른 박테리아 페레독신과 마찬가지로 [Fe₄S₄] 단위는 큐반형 클러스터를 형성하며 네 개의 Cys 잔기 ''via'' 단백질에 연결된다.^[31]

페레독신은 단백질 아미노산 배열이나 보유 생물보다는 Fe-S 클러스터의 종류에 따라 분류된다.

;[4Fe-4S] 클러스터

: 정육면체 형태를 띠며, 페레독신과 고전위 철-황 단백질에서 발견된다. 더 혐기적인 환경에서 기능하며, 진정세균과 고세균(메탄생성균, 고온균)이 가지고 있다.

하나의 페레독신 내에 여러 개의 클러스터를 가지는 경우도 있으며, 이러한 페레독신은 다음과 같이 표기한다.

[7Fe-8S] 페레독신: [3Fe-4S]와 [4Fe-4S]를 각각 하나씩 가지는 경우
[8Fe-8S] 또는 2[4Fe-4S] 페레독신: [4Fe-4S]를 두 개 가지는 경우

메탄생성균은 [4Fe-4S] 클러스터를 12개 가지는 폴리페레독신을 가지고 있다. 이처럼 페레독신 내 Fe-S 클러스터의 종류와 수는 다양하다.

;[4Fe-4S] 클러스터의 산화환원 양식

:3Fe³⁺•Fe²⁺ (초산화형*)

\rightleftarrows

2 Fe³⁺•2Fe²⁺ (산화형)

\rightleftarrows

Fe³⁺•3Fe²⁺ (환원형)

(* 표시된 상태는 생리 상태에서는 존재하지 않고, 정제된 페레독신에 환원제나 산화제를 처리해야 관찰 가능.)

고전위 철-황 단백질(HPIP)은 페레독신과 같은 활성 중심 [4Fe-4S]를 가지지만, 산화환원 전위가 매우 높다(''E''₀'= ''+''0.35V).^[31]

;HPIP의 산화환원 양식

:3Fe³⁺•Fe²⁺ (산화형)

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2Fe³⁺•2Fe²⁺ (환원형)

\rightleftarrows

Fe³⁺•3Fe²⁺ (초환원형*)

;Fd (페레독신)의 산화환원 양식

:3Fe³⁺•Fe²⁺(초산화형*)

\rightleftarrows

2Fe³⁺•2Fe²⁺ (산화형)

\rightleftarrows

Fe³⁺•3Fe²⁺ (환원형)

(*표시는 생리 상태에서는 존재하지 않는다.)

"페레독신의 초산화형"은 "HPIP의 산화형"과 같고, "HPIP의 초환원형"은 "페레독신의 환원형"과 같다. 이러한 현상의 원인은 아직 명확히 밝혀지지 않았으며, 카터(Carter) 등이 "3가지 산화 상태 가설"을 제시한 정도이다.

2. 2. 다중 클러스터 페레독신

일부 페레독신은 하나 이상의 철-황 클러스터를 포함한다. 예를 들어, [7Fe-8S] 페레독신은 [3Fe-4S] 클러스터와 [4Fe-4S] 클러스터를 하나씩 가지며, [8Fe-8S] 페레독신은 [4Fe-4S] 클러스터를 두 개 가진다. 메탄생성균은 [4Fe-4S] 클러스터를 12개나 가지는 폴리페레독신을 가지고 있다.

3. 페레독신의 생화학적 특성

페레독신은 낮은 산화환원 전위를 가지는 강력한 생물학적 전자 운반체이다. 일반적으로 단일 전자 전달을 수행한다.

: + <=>

하지만 일부 세균 페레독신(2[4Fe4S]형)은 철-황 클러스터를 두 개 가지고 있으며, 2전자 전달 반응을 수행할 수 있다. 단백질의 서열에 따라 두 전달 반응의 환원 전위는 거의 동일하거나 상당히 다를 수 있다.^[4]^[5]

: + <=>

: + <=>

페레독신은 단백질 아미노산 배열이나 보유하고 있는 생물보다는 Fe-S 클러스터의 종류에 따라 분류된다. Fe-S 클러스터는 다음 종류로 구성된다.

종류	설명	분포
[2Fe-2S]	철과 황(불안정 황)이 각각 두 개씩 결합	식물, 동물, 진정세균, 고세균(극호염균)
[3Fe-4S]	[4Fe-4S]가 산화 상태에서 이 형태가 된다고 알려져 있지만, 이 형태를 생리적으로 이용하는 생물도 존재	진정세균, 고세균
[4Fe-4S]	완전한 정육면체를 형성하며, 페레독신과 고전위 철-황 단백질에서 볼 수 있다. 더 혐기적인 환경에서 기능	진정세균, 고세균(메탄생성균, 고온균)

하나의 페레독신 내에 여러 개의 클러스터를 가지는 것도 있으며, 그러한 페레독신은 다음과 같이 표기된다.

[3Fe-4S]와 [4Fe-4S]를 각각 하나씩 가지는 것 - '''[7Fe-8S] 페레독신'''
[4Fe-4S]를 두 개 가지는 것 - '''[8Fe-8S]''' 또는 '''2[4Fe-4S] 페레독신'''

메탄생성균은 폴리페레독신이라는 [4Fe-4S] 클러스터를 12개 가지는 페레독신을 가지고 있다. 이와 같이 페레독신 내의 Fe-S 클러스터의 종류와 수는 다양하다.

페레독신의 산화환원 양식은 각 클러스터에서 다음과 같다.

클러스터 종류	산화환원 양식
[2Fe-2S]	2 Fe³⁺ (산화형) $\rightleftarrows$ Fe³⁺•Fe²⁺ (환원형) $\rightleftarrows$ 2 Fe²⁺ (초환원형*)
[3Fe-4S]	3 Fe³⁺ (초산화형*) $\rightleftarrows$ 2Fe³⁺•Fe²⁺(산화형) $\rightleftarrows$ 1Fe³⁺•2Fe²⁺ (환원형)
[4Fe-4S]	3Fe³⁺•Fe²⁺ (초산화형*) $\rightleftarrows$ 2 Fe³⁺•2Fe²⁺ (산화형) $\rightleftarrows$ Fe³⁺•3Fe²⁺ (환원형)

표시가 된 상태는 생리 상태에서는 존재하지 않고, 정제한 페레독신에 환원제나 산화제를 가함으로써 볼 수 있는 상태이다. 이러한 산화환원 상태는 전자스핀공명(ESR, 또는 상자성공명, EPR)으로 조사할 수 있지만, 두 개의 철의 스핀이 서로 상쇄되기 때문에 [2Fe-2S]형의 스펙트럼은 환원 상태에서만 볼 수 있다.

3. 1. 환원 전위

페레독신은 가장 강력한 생물학적 전자 운반체 중 하나로, 중간점 전위는 일반적으로 -420 mV이다.^[6] 세포 내에서 페레독신의 환원 전위는 환원형과 산화형의 농도 비율에 따라 달라지는데, 농도 비율이 10배 변할 때마다 약 60 mV씩 전위가 변한다.^[7] 예를 들어 페레독신 풀(pool)이 약 95% 환원된 경우, 환원 전위는 약 -500 mV가 된다.^[7]

지지 단백질의 서열에 따라 페레독신의 환원 전위는 약 -500 mV^[6]^[8]에서 -340 mV^[9]까지 다양하다. 하나의 세포는 여러 종류의 페레독신을 가질 수 있으며, 각 페레독신은 서로 다른 반응을 최적으로 수행하도록 조정된다.^[17] 이는 페레독신이 다양한 생화학 반응에서 전자를 효과적으로 전달할 수 있음을 의미한다.

3. 2. 페레독신의 환원

페레독신은 다른 강력한 환원제를 사용하거나, 에너지원을 이용하여 환원력이 낮은 공급원으로부터 전자를 페레독신으로 "끌어올림"으로써 환원될 수 있다.^[10]

3. 2. 1. 직접 환원

강한 환원력을 가진 페레독신은 알데히드를 산으로 산화하는 반응(예: 글리세르알데히드를 글리세르산으로 산화 반응, -580 mV), 일산화탄소 탈수소효소 반응(-520 mV), 그리고 2-옥소산:Fd 산화환원효소 반응(-500 mV)^[11]^[8] (예: 피루브산 합성효소가 수행하는 반응)^[7] 등을 통해 환원될 수 있다.^[10]

3. 2. 2. 막 전위 결합 환원

페레독신은 NADH(-320 mV) 또는 H₂(-414 mV)를 사용하여 환원될 수도 있지만, 이러한 과정은 전자를 더 높은 에너지 상태로 "끌어올리기" 위해 막전위 소모와 결합되어 있다.^[6] Rnf 복합체는 세균에 널리 분포하는 막 단백질로, NADH와 페레독신 사이에서 가역적으로 전자를 전달하는 동시에 세포막을 가로질러 Na⁺ 또는 H⁺ 이온을 펌핑한다. 막의 화학삼투 전위는 NADH에 의한 페레독신의 불리한 환원을 추진하는 데 사용된다. 이 반응은 많은 독립 영양 생물에서 환원된 페레독신의 중요한 공급원이다. 세포가 과량의 환원된 페레독신을 제공하는 기질에서 성장하는 경우, Rnf 복합체는 이러한 전자를 NAD⁺로 전달하고 그 결과 생성된 에너지를 막 전위에 저장할 수 있다.^[12] 에너지 변환 수소화효소(Ech)는 페레독신과 H₂ 사이의 전자 전달을 가역적으로 연결하는 동시에 에너지 차이를 균형을 맞추기 위해 막을 가로질러 H⁺ 이온을 펌핑하는 효소군이다.^[13]

3. 2. 3. 전자 분기 (Electron bifurcation)

강한 환원력을 가진 페레독신은 다른 강력한 환원제를 사용하거나, 에너지원을 이용하여 환원력이 낮은 공급원으로부터 전자를 페레독신으로 "끌어올림"으로써 환원될 수 있다.^[10]

덜 환원적인 전자 공여체로부터의 페레독신(Fd)의 불리한 환원은 전자 분기 반응을 통해 유리한 산화제의 환원과 동시에 결합될 수 있다.^[6] 전자 분기 반응의 한 예로는 특정 호기성 질소고정균에서 질소 고정을 위한 환원형 페레독신(Fd_red⁻) 생성이 있다. 일반적으로 산화적 인산화에서 NADH로부터 유비퀴논(Q)으로의 전자 전달은 양성자 구동력(proton motive force)의 충전과 결합된다. ''아조토박터(Azotobacter)''에서 NADH로부터 Q로의 전자 하나를 전달함으로써 방출되는 에너지는 NADH로부터 Fd로의 전자 하나 전달을 동시에 증폭하는 데 사용된다.^[14]^[15]

3. 2. 4. 고전위 페레독신의 직접 환원

일부 페레독신은 산화환원 전위가 충분히 높아 NADPH에 의해 직접 환원될 수 있다. 그러한 페레독신에는 많은 포유류 스테로이드의 생합성에 관여하는 아드레녹신(-274 mV)과 질산염과 아황산염을 환원하는 식물 뿌리의 페레독신 Fd3(중간 전위 -337 mV)가 있다.^[16]^[17]

4. 페레독신의 생리적 역할

페레독신은 유기물 산화나 광합성을 통해 얻은 전자를 이용해 환원 물질을 생산하는 다양한 반응에 관여한다. 페레독신은 광범위한 전자 수용체를 가진다.

4. 1. 광합성에서의 역할

엽록체에서 Fe₂S₂ 페레독신은 광합성 전자 전달계에서 전자 운반체 역할을 한다. 광계 I에서는 환원 물질 NADPH가 생성되는데, 이때의 전자 공여체가 페레독신이다.^[22] 광계 I에 의해 여기된 전자가 이 낮은 산화환원 전위를 가진 전자 전달체에 전자를 전달하고, 페레독신:NADP⁺ 산화환원효소(FNR)의 촉매에 의해 NADPH가 생성된다.

[2Fe-2S]Fd_red + NADP⁺ → Fd_ox + NADPH (캘빈 회로로)

또한, 순환적 전자 전달계 (광합성 반응 참조)에서는 페레독신이 플라스토퀴논(PQ)에 전자를 전달하여 ATP의 광인산화에 기여한다.^[22]

Fd_red + PQ_ox → Fd_ox + PQ_red (시토크롬 ''b''₆/''f'' 복합체로)

그리고, 페레독신은 페레독신:티오레독신 산화환원효소에 의해 티오레독신(Tr)에도 전자를 전달하여 광합성 효소 (RuBisCO 등)의 광활성화를 담당한다.^[22]

Fd_red + Tr_ox → Fd_ox + Tr_red (효소의 S−S 결합을 술프히드릴기로)

4. 2. 수소 생산에서의 역할

페레독신은 산화환원 전위가 낮기 때문에, 히드로게나아제에 전자를 전달하여 수소를 생산할 수 있다. 황산환원균 등에서는 젖산의 산화에 의해 전자를 빼앗아 페레독신을 거쳐 수소를 생산한다고 생각된다.^[1]

:2 Fd_red + 2 H⁺ → 2 Fd_ox + H₂↑

4. 3. 질소 순환에서의 역할

페레독신은 질소고정 및 질산염 환원에도 관여한다.^[1]

8 Fd_red + N₂ + 8 H⁺ + 16 ATP → 8 Fd_ox + 2 NH₃ + H₂ +16 ADP + 16 P_i (질소고정)^[1]
6 Fd_red + NO₂^- + 8 H⁺ → 6 Fd_ox + NH₄⁺ + 2 H₂O (질산염 환원)^[1]

참조

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_[2] 논문 Bacterial Ferredoxin 1964-12-01
_[3] 논문 Ferredoxins as electron carriers in photosynthesis and in the biological production and consumption of hydrogen gas 1962-08-01
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