맨위로가기

내재성 막 단백질

"오늘의AI위키"는 AI 기술로 일관성 있고 체계적인 최신 지식을 제공하는 혁신 플랫폼입니다.
"오늘의AI위키"의 AI를 통해 더욱 풍부하고 폭넓은 지식 경험을 누리세요.
목차

1. 개요

내재성 막 단백질은 생체막에 영구적으로 결합되어 있는 막 단백질의 한 종류이다. X선 결정학 및 핵자기 공명 분광학을 통해 3차원 구조가 밝혀졌으며, 막관통 단백질과 단일막 단백질로 분류된다. 막관통 단백질은 생체막을 한 번 이상 통과하며, 단일 통과, 다중 통과, 유형 I, II, III, IV, V, VI 단백질로 나뉜다. 단일막 단백질은 세포막의 한 면에만 결합하며, α-나선, 소수성 루프, 지질과의 상호작용을 통해 막에 고정된다. 내재성 막 단백질은 수송, 연결, 채널, 수용체, 효소, 세포 부착 등 다양한 기능을 수행하며, 박테리오로돕신, 인슐린 수용체, 인테그린 등이 대표적인 예시이다.

더 읽어볼만한 페이지

  • 내재성 막 단백질 - 광계
    광계는 틸라코이드 막에 위치하며 빛 에너지를 화학 에너지로 전환하는 단백질 복합체로, 광수집 복합체에 둘러싸인 반응 중심을 가지며 물 분해를 통해 전자를 얻고 산소를 방출하는 광계 II와 NADPH를 생성하는 광계 I 두 가지 주요 유형으로 나뉜다.
  • 내재성 막 단백질 - 사이토크롬 b6f 복합체
    사이토크롬 b6f 복합체는 광합성에서 광계 II와 광계 I 사이의 전자 및 에너지 전달을 매개하고 틸라코이드 막을 가로질러 양성자를 수송하여 ATP 합성을 촉진하는 단백질 복합체로서, 순환적 광인산화에도 중요한 역할을 하며 사이토크롬 bc1 복합체와 구조적 유사성을 갖는 8개의 소단위체로 구성된 이량체이다.
  • 단백질 구조 - 메틸화
    메틸화는 메틸기를 분자에 첨가하는 과정으로, 생물학에서 유전자 발현 조절 등 생명현상에 관여하고 유기화학에서 유기 합성에 활용되며, 다양한 생물종에 존재하는 중요한 생리적 과정이다.
  • 단백질 구조 - 녹색 형광 단백질
    녹색 형광 단백질(GFP)은 해파리에서 발견된 단백질로, 특정 파장의 빛을 흡수하여 녹색 형광을 방출하며, 자체 발색단 형성 능력과 유전자 조작을 통한 개량형 개발로 생물학 연구에서 리포터 유전자로 널리 사용되지만, 실험 결과 해석 시 주의가 필요하고 대체 기술 또한 개발 중이다.
내재성 막 단백질
기본 정보
유형막 단백질
위치생체막
기능막을 가로질러 분자를 수송, 세포 신호 전달
구조하나 이상의 막 횡단 영역을 가짐
상세 정보
정의생물학적 막에 영구적으로 부착된 막 단백질의 유형
특성소수성 상호작용을 통해 막 지질과 직접 상호작용
막에서 분리하려면 막을 파괴하는 파괴적 조건이 필요
구성하나 이상의 막 횡단 영역으로 구성, 알파 나선 또는 베타 시트 구조를 가짐
기능적 역할
수송 단백질이온, 작은 분자, 거대 분자와 같은 분자를 막을 가로질러 수송
막 앵커세포막에 다른 단백질을 부착
수용체세포 외부에서 신호를 수신하고 세포 내부로 전달
효소막 근처에서 화학 반응을 촉매
참고 문헌

2. 구조

X선 결정학이나 핵자기 공명 분광학과 같은 방법을 통해 약 160여 개의 내재성 막 단백질(IMP) 3차원 구조가 원자 수준에서 밝혀졌다. 하지만, 이러한 단백질은 추출 및 결정화가 어렵기 때문에 연구하기가 쉽지 않다. 단백질 정보 은행(Protein Data Bank)에서는 막 고정 α-나선을 제거하여 추출 및 결정을 용이하게 만든, 수용액-가용성 단백질 도메인 구조를 확인할 수 있다.

내재성 막 단백질은 크게 두 그룹으로 나눌 수 있다.

# 통합 폴리토프 단백질

# 내재성 모노토프 단백질

2. 1. 막관통 단백질 (Integral polytopic protein)

막관통 단백질(통합 폴리토프 단백질)은 전체 생체막에 걸쳐 있는 가장 일반적인 유형의 내재성 막 단백질이다. 이들은 다음과 같이 분류할 수 있다.

  • '''단일 통과 막 단백질''': 막을 한 번만 통과한다.
  • 유형 I: 카복실 말단(C-말단)이 세포질을 향한다.
  • 유형 II: 아미노 말단(N-말단)이 세포질을 향한다.
  • '''다중 통과 막 단백질''': 막을 여러 번 통과한다.
  • 유형 III: 단일 폴리펩타이드에 여러 개의 막관통 도메인을 가진다.
  • 유형 IV: 막을 통과하는 채널에서 함께 조립된 여러 개의 서로 다른 폴리펩타이드로 구성된다.
  • 유형 V: 공유 결합된 지질을 통해 지질 이중층에 고정된다.
  • 유형 VI: 막관통 도메인과 지질 앵커를 모두 가진다.[13][4]


그룹 I 및 II 막 단백질은 반대 방향을 갖는다. 그룹 I 단백질은 N-말단이 반대쪽에 있고 C-말단이 세포질 쪽에 있다. 그룹 II 단백질은 C-말단이 반대쪽에 있고 N-말단이 세포질에 있다.


약 160개의 서로 다른 내재성 막 단백질의 3차원 구조가 X선 결정학 또는 핵 자기 공명 분광학으로 원자 수준에서 밝혀졌다. 그러나 추출 및 결정화의 어려움으로 인해 연구하기가 쉽지 않다.

2. 2. 단일막 단백질 (Integral monotopic protein)

내재성 단일막 단백질(Integral monotopic protein)은 세포막의 한쪽 면에만 영구적으로 결합하는 단백질이다.[5] 이들은 지질 이중층을 완전히 관통하지 않는다.

내재성 단일막 단백질과 세포막 간의 상호작용은 다음과 같은 방식으로 이루어진다.

1. 막면에 평행한 양쪽성 α-나선에 의한 상호작용

2. 소수성 루프에 의한 상호작용

3. 공유 결합된 막 지질에 의한 상호작용 (지질화)

4. 막 지질과의 정전기적 또는 이온 상호작용 (예: 칼슘 이온을 통해)

다음은 3차원 구조가 밝혀진 내재성 단일막 단백질의 예시이다.

  • 프로스타글란딘 H2 합성효소 1 및 2 (사이클로옥시게나아제)
  • 라노스테롤 합성효소 및 스쿠알렌-호펜 시클라제
  • 미세소체 프로스타글란딘 E 합성효소
  • 카르니틴 O-팔미토일트랜스퍼라제 2
  • 포스포글리코실 트랜스퍼라제 C


또한, 막횡단 단백질의 내재성 단일위치 도메인의 구조도 알려져 있다.

  • 모노아민 산화 효소 A 및 B
  • 지방산 아미드 가수분해 효소
  • 포유류 시토크롬 P450 산화 효소
  • 코르티코스테로이드 11-베타-탈수소 효소

2. 3. 단백질 구조 결정

X선 결정학 또는 핵 자기 공명 분광학을 통해 약 160개의 서로 다른 내재성 막 단백질(IMP)의 3차원 구조가 원자 분해능 수준에서 밝혀졌다. 그러나 내재성 막 단백질은 추출 및 결정화가 어려워 연구하기 까다로운 대상이다.[14] Protein Data Bank에서는 막 고정 α-나선을 제거하여 추출 및 단백질 결정화를 용이하게 만든, 내재성 막 단백질의 많은 수용성 단백질 도메인의 구조를 확인할 수 있다.

미국 국립보건원(NIH) 산하 국립 일반 의학 연구소(NIGMS)가 지원하는 단백질 구조 계획(PSI)은 막 단백질을 포함한 구조 생물학 연구를 위한 3차원 단백질 구조 결정 및 관련 기술 개발을 목표로 한다. 상동성 모델링 기법은 아미노산 서열과 상동성을 갖는 단백질의 실험적 3차원 구조를 바탕으로 "표적" 내재성 막 단백질의 원자 수준 모델을 구축하는 데 사용될 수 있다. 이 방법은 리간드 -G 단백질 결합 수용체(GPCR) 및 그 복합체의 구조 예측에 널리 활용되었다.[7]

3. 기능

내재성 막 단백질은 수송체, 링커, 채널, 수용체, 효소, 구조적 막 고정 도메인, 에너지 축적 및 변환에 관여하는 단백질, 세포 부착을 담당하는 단백질을 포함한다.[15] 수송체의 분류는 수송체 분류 데이터베이스에서 찾을 수 있다.[15]

내재성 막 단백질과 인지질 이중층에 의해 형성된 막 사이의 관계 예시는 세균성 광포착 색소인 박테리오로돕신이다. 박테리오로돕신의 경우 통합 막 단백질은 인지질 이중층에 7번 걸쳐 있다. 이중층의 소수성 영역에 포함된 단백질 부분은 알파 나선이며 주로 소수성 아미노산으로 구성된다. 단백질의 C 말단은 세포질에 있고 N 말단 영역은 세포 외부에 있다. 이 단백질을 포함하는 막은 광합성에서 기능할 수 있다.[16]

4. 예시

참조

[1] 웹사이트 intrinsic protein ! biology https://www.britanni[...] 2022-07-04
[2] 서적 Medical cell biology https://books.google[...] Academic Press 2010-11-24
[3] 학술지 Genome-wide analysis of integral membrane proteins from eubacterial, archaean, and eukaryotic organisms
[4] 서적 Principles of Biochemistry W.H. Freeman and Company
[5] 학술지 A Computational Protocol for the Integration of the Monotopic Protein Prostaglandin H2 Synthase into a Phospholipid Bilayer 2006-07
[6] 학술지 Cytosolic and Transmembrane Protein Extraction Methods of Breast and Ovarian Cancer Cells: A Comparative Study 2018
[7] 학술지 Structural model of ligand-G protein-coupled receptor (GPCR) complex based on experimental double mutant cycle data: MT7 snake toxin bound to dimeric hM1 muscarinic receptor. 2011-09
[8] 학술지 The Transporter Classification Database: recent advances null 2009-01
[9] 웹사이트 Integral membrane proteins https://web.archive.[...] 2015-01-29
[10] 학술지 Structure, function and organization of the Photosystem I reaction center complex https://pubmed.ncbi.[...] 1987
[11] 서적 Medical cell biology https://books.google[...] Academic Press 2010-11-24
[12] 학술지 Genome-wide analysis of integral membrane proteins from eubacterial, archaean, and eukaryotic organisms
[13] 서적 Principles of Biochemistry W.H. Freeman and Company
[14] 학술지 Structural model of ligand-G protein-coupled receptor (GPCR) complex based on experimental double mutant cycle data: MT7 snake toxin bound to dimeric hM1 muscarinic receptor. 2011-09
[15] 학술지 The Transporter Classification Database: recent advances null 2009-01
[16] 웹인용 Integral membrane proteins https://web.archive.[...] 2015-01-29


본 사이트는 AI가 위키백과와 뉴스 기사,정부 간행물,학술 논문등을 바탕으로 정보를 가공하여 제공하는 백과사전형 서비스입니다.
모든 문서는 AI에 의해 자동 생성되며, CC BY-SA 4.0 라이선스에 따라 이용할 수 있습니다.
하지만, 위키백과나 뉴스 기사 자체에 오류, 부정확한 정보, 또는 가짜 뉴스가 포함될 수 있으며, AI는 이러한 내용을 완벽하게 걸러내지 못할 수 있습니다.
따라서 제공되는 정보에 일부 오류나 편향이 있을 수 있으므로, 중요한 정보는 반드시 다른 출처를 통해 교차 검증하시기 바랍니다.

문의하기 : help@durumis.com