보어 효과
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1. 개요
보어 효과는 혈액 내 이산화탄소 농도 증가와 pH 감소가 헤모글로빈의 산소 결합 능력을 감소시키는 현상이다. 1900년대 초 크리스티안 보어가 발견했으며, 이는 조직의 대사 활동 증가에 따라 발생하는 현상으로, 산소 공급을 효율적으로 조절하는 생리적 메커니즘으로 작용한다. 이 효과는 헤모글로빈의 알로스테릭 상호작용과 T 상태의 안정화를 통해 나타나며, 신체 크기에 따라 효과의 강도가 다르게 나타난다. 해양 포유류와 같은 특수한 경우나 일산화탄소 중독 시에도 보어 효과와 관련된 특징적인 현상이 관찰된다.
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| 보어 효과 | |
|---|---|
| 일반 정보 | |
| 명칭 | 보어 효과 |
| 분야 | 생리학, 생화학 |
| 발견자 | 크리스티안 보어 |
| 발견 시기 | 1904년 |
| 정의 | |
| 정의 | 혈액의 pH 감소 또는 이산화탄소 분압 증가 시 헤모글로빈의 산소 친화도가 감소하는 현상 |
| 생리학적 중요성 | |
| 중요성 | 조직에서 산소 방출 촉진 활발히 활동하는 조직에 산소 공급 증가 호흡 조절에 기여 |
| 관련 요인 | |
| 주요 요인 | pH 이산화탄소 분압 온도 2,3-DPG 농도 |
| 작용 기전 | |
| 기전 | pH 감소 시 헤모글로빈의 아미노산 잔기 양성자화 헤모글로빈 구조 변화 유발 산소 결합 친화도 감소 |
| 임상적 의의 | |
| 의의 | 산-염기 불균형 상태 이해 인공호흡기 설정 시 고려 고지대 적응 연구 |
| 추가 정보 | |
| 관련 물질 | 헤모글로빈 산소 이산화탄소 2,3-DPG |
2. 역사적 배경
1900년대 초, 크리스티안 보어는 덴마크 코펜하겐 대학교의 교수였으며, 호흡 생리학 분야에서 이미 명성을 얻고 있었다.[2] 그는 헤모글로빈과 산소의 친화성에 대한 광범위한 연구를 수행했다.[2]
보어 효과가 실제로 이산화탄소(CO2)와 산소 친화력의 관계를 최초로 발견한 사람이 보어였는지, 아니면 러시아 생리학자 Вериго, Бронислав Фортунатович|브로니스라프 베리고ru가 1898년에 이 효과를 발견하여 보어보다 6년 앞섰는지에 대한 논쟁이 있다.[5] 베리고는 1892년에 헤모글로빈과 이산화탄소(CO2) 관계에 대한 논문을 발표했다.[6]
2. 1. 실험적 발견
1900년대 초, 크리스티안 보어는 덴마크 코펜하겐 대학교 교수였으며, 호흡 생리학 분야에서 이미 명성이 높았다.[2] 그는 지난 20년 동안 다양한 액체에서 산소, 이산화탄소 및 기타 가스의 용해도를 연구했으며,[4] 헤모글로빈과 산소에 대한 친화성에 대한 광범위한 연구를 수행했다.[2] 1903년, 구스타프 폰 휘프너의 연구를 실험적으로 재현하기 위해 대학교 동료인 칼 하셀발흐와 오거스트 크로그와 긴밀히 협력하기 시작했는데, 헤모글로빈 용액 대신 전혈을 사용했다.[1] 휘프너는 산소-헤모글로빈 결합 곡선이 쌍곡선 모양이라고 제안했지만,[3] 코펜하겐 그룹은 광범위한 실험을 통해 곡선이 실제로 시그모이드 형태임을 밝혀냈다.[4] 또한, 수많은 해리 곡선을 플로팅하는 과정에서 이산화탄소의 높은 부분 압력이 곡선을 오른쪽으로 이동시킨다는 것이 곧 분명해졌다.[4] CO2 농도를 다양하게 변화시키면서 추가 실험을 통해 곧 보어 효과로 알려지게 될 현상의 존재를 확인하는 결정적인 증거를 빠르게 제공했다.[1]2. 2. 논란
보어 효과가 실제로 이산화탄소(CO2)와 산소 친화력의 관계를 최초로 발견한 사람이 보어였는지, 아니면 러시아 생리학자 Вериго, Бронислав Фортунатович|브로니스라프 베리고ru가 1898년에 이 효과를 발견하여 보어보다 6년 앞섰는지에 대한 논쟁이 있다.[5] 이는 증명된 적은 없지만, 베리고는 실제로 1892년에 헤모글로빈-CO2 관계에 대한 논문을 발표했다.[6] 그의 제안된 모델은 결함이 있었고, 보어는 자신의 출판물에서 이를 가혹하게 비판했다.[1]보어의 발견에 대한 또 다른 이의 제기는 그의 연구실 내부에서 나왔다. 보어가 전적인 공로를 인정받는 데에 속도를 냈지만, 실험에서 기체 농도를 측정하는 데 사용된 장치를 발명한 그의 동료 크로그(Krogh)[7]는 평생 동안 자신이 실제로 이 효과를 최초로 입증했다고 주장했다. 이를 뒷받침하는 몇 가지 증거가 있지만, 널리 알려진 현상의 이름을 소급하여 변경하는 것은 매우 비실용적이므로, 보어 효과로 알려져 있다.[4]
3. 생리적 역할
보어 효과는 혈액을 통한 산소 수송의 효율성을 증가시킨다. 높은 산소 농도로 인해 헤모글로빈이 폐에서 산소와 결합한 후, 보어 효과는 특히 산소를 가장 필요로 하는 조직에서 산소 방출을 촉진한다. 조직의 대사율이 증가하면 이산화탄소 폐기물 생산량도 증가한다. 혈류로 방출되면 이산화탄소는 다음 반응을 통해 중탄산염과 양성자를 형성한다.
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이 반응은 일반적으로 매우 느리게 진행되지만, 효소 탄산 탈수 효소(적혈구에 존재함)는 중탄산염과 양성자로의 전환을 급격히 가속화한다.[8] 이것은 혈액의 pH를 감소시켜 헤모글로빈에서 산소의 해리를 촉진하고 주변 조직이 요구 사항을 충족할 수 있도록 충분한 산소를 얻도록 한다. 날숨 동안 산소 농도가 높은 폐와 같은 영역에서는 산소 결합으로 인해 헤모글로빈이 양성자를 방출하여 중탄산염과 재결합하여 이산화탄소를 제거한다. 이러한 반대되는 양성자화 및 탈양성자화 반응은 평형 상태에서 발생하여 혈액 pH에 전체적인 변화가 거의 없다.
보어 효과를 통해 신체는 변화하는 조건에 적응할 수 있으며 가장 필요한 조직에 추가 산소를 공급할 수 있다. 예를 들어, 근육이 격렬한 활동을 할 때 세포 호흡을 수행하기 위해 많은 양의 산소가 필요하며, 이 과정에서 CO2 (따라서 HCO3− 및 H+)가 부산물로 생성된다. 이러한 폐기물은 혈액의 pH를 낮추어 활성 근육에 대한 산소 전달을 증가시킨다. 보어 효과를 유발할 수 있는 분자는 이산화탄소뿐만이 아니다. 근육 세포가 세포 호흡에 충분한 산소를 받지 못하면 젖산 발효에 의존하여 젖산을 부산물로 방출한다. 이는 CO2 만으로 혈액의 산성도를 훨씬 더 증가시켜 세포의 산소 요구량이 훨씬 더 크다는 것을 반영한다. 실제로 혐기성 조건에서 근육은 젖산을 너무 빨리 생성하여 근육을 통과하는 혈액의 pH가 약 7.2로 떨어지며, 이로 인해 헤모글로빈이 약 10% 더 많은 산소를 방출하기 시작한다.
적혈구에 흡수된 이산화탄소와 물은 탄산 탈수 효소에 의해 중탄산 이온과 프로톤으로 해리되어, 적혈구 내의 pH가 저하됨으로써 헤모글로빈의 산소 친화성이 저하되고 헤모글로빈은 산소를 해리하기 쉬워진다(산소 해리 곡선의 우측 변위). 반대로 이산화탄소가 적은 환경에서는 적혈구는 중탄산 이온과 프로톤으로부터 이산화탄소와 물을 생성하여 이산화탄소를 방출함으로써, 적혈구 내의 pH가 상승하고 헤모글로빈의 산소 친화성이 증가하므로 헤모글로빈은 산소와 결합하기 쉬워진다(산소 해리 곡선의 좌측 변위).[15]
pH 저하 외에도 온도 상승, 2,3-비스포스포글리세르산 (2,3-BPG) 농도 상승에 의해 헤모글로빈의 산소 해리 곡선은 우측 변위를 일으킨다. 반대로, pH 상승, 온도 저하, 2,3-BPG 농도 저하는 헤모글로빈의 산소 해리 곡선의 좌측 변위를 일으킨다.
4. 메커니즘
적혈구에 흡수된 이산화탄소와 물은 탄산 탈수 효소에 의해 중탄산 이온과 프로톤으로 해리되어, 적혈구 내의 pH가 저하된다. 이로 인해 헤모글로빈의 산소 친화성이 저하되고 헤모글로빈은 산소를 더 쉽게 해리한다(산소 해리 곡선의 우측 변위). 반대로 이산화탄소가 적은 환경에서는 적혈구가 중탄산 이온과 프로톤으로부터 이산화탄소와 물을 생성하여 이산화탄소를 방출함으로써, 적혈구 내의 pH가 상승하고 헤모글로빈의 산소 친화성이 증가하여 산소와 더 쉽게 결합한다(산소 해리 곡선의 좌측 변위).[15]
pH 변화 외에도 온도와 2,3-비스포스포글리세르산(2,3-BPG) 농도 또한 헤모글로빈의 산소 해리 곡선에 영향을 준다. 온도 상승이나 2,3-BPG 농도 상승은 산소 해리 곡선을 우측으로 이동시키고, 온도 저하나 2,3-BPG 농도 저하는 좌측으로 이동시킨다.
4. 1. 알로스테릭 상호작용
헤모글로빈은 고친화성 R 상태와 저친화성 T 상태, 두 가지 형태로 존재한다. 폐와 같이 산소 농도가 높을 때는 R 상태가 선호되어 헴에 최대한 많은 양의 산소가 결합될 수 있다. 모세혈관과 같이 산소 농도가 낮은 곳에서는 T 상태가 선호되어 조직으로의 산소 전달을 촉진한다. 보어 효과는 이산화탄소(CO2)와 수소 이온(H+)의 증가가 T 상태를 안정시키고 세포 호흡이 증가하는 동안 근육에 더 많은 산소를 전달하는 데 도움이 되기 때문에 이러한 알로스테리에 의존한다. 이는 알로스테리가 없는 단량체인 미오글로빈이 보어 효과를 나타내지 않는다는 사실로 입증된다.[9]
알로스테리가 약한 헤모글로빈 돌연변이는 보어 효과가 감소할 수 있다. 예를 들어, 히로시마 변이 혈색소병증의 경우 헤모글로빈의 알로스테리가 감소하고 보어 효과가 감소한다. 그 결과, 운동 중에는 돌연변이 헤모글로빈이 산소에 대한 친화력이 더 높아지고 조직은 경미한 저산소증을 겪을 수 있다.[10]
4. 2. T-상태 안정화
헤모글로빈이 T 상태에 있을 때, α-서브유닛의 N-말단 아미노기와 β-서브유닛의 C-말단 히스티딘은 양성자화되어 양전하를 띤다. 이 잔기들은 인접한 잔기의 카르복실기와 이온 결합에 참여하여 헤모글로빈을 T 상태로 유지한다. pH 감소(산성 증가)는 잔기들의 양성자화를 촉진하여 이온 상호작용을 강화하므로 T 상태를 더욱 안정화시킨다. R 상태에서는 이온 쌍이 존재하지 않아 pH가 증가할 때 안정성이 증가한다. 보어 효과는 고친화성 R 상태를 불안정하게 만들고 저친화성 T 상태를 안정화시켜 전반적인 산소 친화성을 감소시킨다. 이는 산소-헤모글로빈 해리 곡선에서 곡선이 오른쪽으로 이동하는 것으로 나타난다.이산화탄소는 N-말단 아미노기와 직접 반응하여 카바메이트를 형성한다.
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이산화탄소(CO2)는 T 상태에서 더 빈번하게 카바메이트를 형성하여 T 상태를 안정화시킨다. 이 과정은 양성자를 생성하여 카바메이트 형성이 이온 상호작용 강화에도 기여하고, T 상태를 더욱 안정화시킨다.
적혈구에 흡수된 이산화탄소와 물은 탄산 탈수 효소에 의해 중탄산 이온과 프로톤으로 해리되어, 적혈구 내의 pH가 저하됨으로써 헤모글로빈의 산소 친화성이 저하되고 헤모글로빈은 산소를 해리하기 쉬워진다(산소 해리 곡선의 우측 변위). 반대로 이산화탄소가 적은 환경에서는 적혈구는 중탄산 이온과 프로톤으로부터 이산화탄소와 물을 생성하여 이산화탄소를 방출함으로써, 적혈구 내의 pH가 상승하고 헤모글로빈의 산소 친화성이 증가하므로 헤모글로빈은 산소와 결합하기 쉬워진다(산소 해리 곡선의 좌측 변위).[15]
pH 저하 외에도 온도 상승, 2,3-비스포스포글리세르산 (2,3-BPG) 농도 상승에 의해 헤모글로빈의 산소 해리 곡선은 우측 변위를 일으킨다. 반대로, pH 상승, 온도 저하, 2,3-BPG 농도 저하는 헤모글로빈의 산소 해리 곡선의 좌측 변위를 일으킨다.
5. 보어 효과의 강도와 신체 크기
보어 효과의 강도는 유기체의 크기와 반비례 관계를 나타낸다. 크기와 무게가 감소할수록 강도가 증가한다. 예를 들어, 쥐는 매우 강한 보어 효과를 보이며( 값은 -0.96), H+ 또는 CO2 농도의 비교적 작은 변화를 필요로 하는 반면, 코끼리는 훨씬 약한 효과()를 얻기 위해 농도의 훨씬 큰 변화를 필요로 한다.[1]
6. 특수한 경우
일반적인 경우와 달리, 몇몇 특수한 경우에는 보어 효과의 크기가 예상과 다르게 나타나기도 한다. 대표적인 예로 해양 포유류와 일산화 탄소 중독의 경우가 있다.
6. 1. 해양 포유류
1961년, 동물의 몸 크기와 헤모글로빈의 pH 변화에 대한 민감도 사이의 연관성에 대한 예외가 발견되었다.[11] 많은 해양 포유류는 크기와 무게를 고려할 때 보어 효과가 매우 낮거나 거의 무시할 수 있을 것으로 예상되었다.[12] 그러나 혈액 검사 결과는 예상과 달랐다. 41,000kg의 혹등고래는 0.82의 |델타 로그 (P50) / 델타 pH}} 값을 보였는데, 이는 약 0.57kg의 기니피그의 보어 효과 크기와 거의 동일하다.[12] 이 극도로 강한 보어 효과는 해양 포유류가 깊고 오래 잠수하기 위한 적응 중 하나로 추정되며, 헤모글로빈에 결합된 거의 모든 산소가 해리되어 고래가 물속에 있는 동안 신체에 산소를 공급할 수 있게 한다.[11] 다른 해양 포유류 종에 대한 검사에서도 이를 뒷받침한다. 주로 수면에서 먹이를 먹고 몇 분 이상 잠수하는 경우가 드문 파일럿 고래와 돌고래의 |델타 로그 (P50) / 델타 pH}}는 0.52였으며, 이는 소와 비슷했다.[12] 이는 해당 크기 동물의 예상 보어 효과 크기에 훨씬 더 가깝다.[11]6. 2. 일산화 탄소
일산화 탄소는 산소에 대한 경쟁적 억제제 역할을 하며, 헤모글로빈에 결합하여 카르복시헤모글로빈을 형성한다.[14] 헤모글로빈의 일산화 탄소에 대한 친화도는 산소에 대한 친화도보다 약 210배 더 강하며,[13] 이는 해리가 매우 드물다는 것을 의미한다. 일산화 탄소는 일단 결합하면 해당 서브유닛에 산소의 결합을 차단하고, 동시에 카르복시헤모글로빈이 R 상태를 선호하게 하여 남은 점유되지 않은 서브유닛의 산소 친화도를 높인다. 이러한 조합은 신체 조직으로의 산소 전달을 크게 감소시켜 일산화 탄소 중독을 일으킨다. 카르복시헤모글로빈이 존재하면 보어 효과의 강도가 증가하면서 이러한 독성은 약간 감소한다. 이러한 증가는 산소화된 헤모글로빈에 비해 카르복시헤모글로빈 내의 헴 그룹 간의 상호 작용이 다르기 때문이다. 이는 산소 농도가 극도로 낮을 때, 산소 전달의 필요성이 중요해질 때 최후의 수단으로 가장 두드러지게 나타난다. 그러나 이 현상의 생리학적 의미는 여전히 불분명하다.[14]7. 기타 요인
pH 저하 외에도 온도 상승, 2,3-비스포스포글리세르산(2,3-BPG) 농도 상승은 헤모글로빈의 산소 해리 곡선을 오른쪽으로 이동시킨다.[15] 반대로 pH 상승, 온도 저하, 2,3-BPG 농도 저하는 헤모글로빈의 산소 해리 곡선을 왼쪽으로 이동시킨다.[15]
참조
[1]
학술지
Concerning a Biologically Important Relationship - The Influence of the Carbon Dioxide Content of Blood on its Oxygen Binding
http://www.udel.edu/[...]
[2]
학술지
Christian Bohr (On the Occasion of the 150th Anniversary of His Birth)
[3]
논문
"Ueber das Gesetz der Dissociation des Oxyharmoglobins und über einige daran sich knupfenden wichtigen Fragen aus der Biologie,"
Arch. Anat. Physiol.
[4]
학술지
Blood and Hemoglobin: The Evolution of Knowledge of Functional Adaptation in a Biochemical System. Part I: The Adaptation of Chemical Structure to Function in Hemoglobin
[5]
뉴스
Вериго эффект - это... Что такое Вериго эффект?
http://dic.academic.[...]
2016-11-08
[6]
논문
"Zur Frage uber die Wirkung des Sauerstoffs auf die Kohlensaureausscheidung in den Lungen,"
Pflügers Arch. ges. Physiol.
[7]
논문
"Apparat und Methoden zur Bestimmung der Aufnahme von Gasen im Blute bei verschiedenen Spannungen der Gase,"
Skand. Arch. Physiol.
[8]
서적
Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level
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[9]
서적
Science is Not a Quiet Life
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1998-01-15
[10]
학술지
The ligand-binding properties of hemoglobin Hiroshima ( 2 2 146asp )
1972-12
[11]
학술지
Bohr Effect in the Hæmoglobins of Marine Mammals
1961-04-01
[12]
학술지
The Nature and Significance of the Bohr Effect in Mammalian Hemoglobins
1960-03-01
[13]
서적
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology (12th ed.)
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[14]
학술지
Influence of carbon monoxide on hemoglobin-oxygen binding
1976-12-01
[15]
서적
『三輪血液病学』p178-179
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