헴단백질
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1. 개요
헴단백질은 헴의 화학적 특성을 활용하여 다양한 생물학적 기능을 수행하는 단백질이다. 산소 운반, 효소 작용, 전자 전달, 감각 등 다양한 역할을 하며, 헤모글로빈, 미오글로빈, 사이토크롬 등이 대표적이다. 효소 활성, 전자 전달, 산소 운반 및 저장을 수행하며, 감각계에도 관여한다. 또한, 헴 분자의 다양한 기능 때문에 설계된 헴단백질 연구가 활발히 진행되고 있으며, 알파-나선형 및 베타-시트형 구조를 갖는 단백질 설계가 이루어지고 있다.
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| 헴단백질 | |
|---|---|
| 기본 정보 | |
 | |
| 설명 | 헴을 함유한 단백질 |
| 종류 | |
| 예시 | 헤모글로빈 미오글로빈 사이토크롬 카탈레이스 사이토크롬 P450 과산화효소 |
| 기능 | |
| 기능 설명 | 산소 운반 전자 전달 촉매 활성 |
2. 헴단백질의 역할
헴단백질은 헤모글로빈, 미오글로빈 등과 같이 생체 내에서 다양한 기능을 수행한다.[42] 이러한 기능은 헴의 독특한 화학적 성질에 기인한다. 헴단백질은 산소 운반 외에도 효소 작용, 전자 전달, 감각계에서의 신호 전달 등 다양한 역할을 수행한다.
일부 헴단백질은 사이토크롬 P450, 사이토크롬 c 산화효소 등과 같이 효소로 작용한다.[42] 이들은 산화 또는 하이드록실화를 위해 O2를 활성화하는 역할을 한다.
헴단백질은 전자전달계의 일부를 구성하여 전자 전달을 가능하게 한다. 사이토크롬 a, 사이토크롬 b, 사이토크롬 c 등이 이러한 기능을 수행하며, 사이토크롬 a와 사이토크롬 a3는 하나의 단백질(사이토크롬 aa3)을 구성한다.[43]
감각계에서 산소 센서인 FixL, 일산화탄소 센서인 CooA, 가용성 구아닐릴 고리화효소 등도 헴단백질의 한 종류이다.[43]
2. 1. 산소 운반 및 저장
헴단백질은 헤모글로빈, 미오글로빈, 뉴로글로빈, 사이토글로빈, 레그헤모글로빈 등을 통해 산소 운반 및 저장 기능을 수행한다.[42]헤모글로빈과 미오글로빈은 포유류와 일부 어류에서 각각 산소를 운반하고 저장하는 헴단백질이다.[44] 이들은 헴 보결분자단을 이용하여 산소와 결합하고 운반하는 역할을 하는 구상 단백질이다. 척추동물과 일부 무척추동물의 생물학적 체액으로 운반될 수 있는 산소 분자(O2)의 농도를 크게 향상시킨다.
미오글로빈의 His-F8 (근위 히스티딘)은 철의 5번째 배위 위치에 공유 결합되어 있다. 산소는 공유 결합이 아닌 수소 결합을 통해 원위 His와 상호작용을 한다. 이는 철의 6번째 배위 위치에 결합하고, 미오글로빈의 His-E7은 철에 공유 결합된 산소와 결합한다. 헤모글로빈의 경우에도 마찬가지이다.
뉴로글로빈은 신경 세포에서 발견되며, 일산화 질소를 유도하여 신경 세포의 생존을 촉진하는 역할을 한다.[11] 뉴로글로빈은 뉴런의 산소 공급을 증가시켜 ATP 생성을 유지하는 것으로 여겨지며, 저장 단백질의 기능도 한다.[12]
2. 1. 1. 헤모글로빈
헤모글로빈은 적혈구 내에 존재하며, 폐에서 산소와 결합하여 신체의 각 조직으로 운반하고, 조직에서는 이산화 탄소와 결합하여 폐로 다시 운반하는 역할을 하는 단백질이다.[45][10] 헤모글로빈은 4개의 소단위체로 구성된 4차 단백질이며, 총 4개의 헴 단위를 포함하고 있어 4개의 산소 분자와 결합할 수 있다. 헤모글로빈의 산소 결합 능력은 헴 분자와 글로빈 단백질의 상호작용에 의해 조절된다. 척추동물에서 헤모글로빈은 적혈구의 세포질에서 발견되며, 산소 운반 단백질이라고도 불린다.2. 1. 2. 미오글로빈
미오글로빈은 척추동물의 근육 세포에서 발견되는 구상 단백질로, 물에 잘 녹는다.[10] 근육 세포는 활동 시 많은 양의 산소가 필요하기 때문에, 미오글로빈은 산소 확산을 가속화하고 격렬하게 호흡할 때 국부적인 산소 저장소 역할을 한다.[45] 또한 필요한 양의 산소를 저장하여 근육 세포의 미토콘드리아가 산소를 사용할 수 있도록 한다.[45]미오글로빈은 헴 보결분자단을 포함하고 있어 산소와 결합할 수 있다. 근위 히스티딘(His-F8)은 철의 5번째 배위 위치에 공유 결합하고, 산소는 철의 6번째 배위 위치에 결합한다. 이때 산소는 원위 히스티딘(His-E7)과 수소 결합을 통해 상호작용한다.[44]
헤모글로빈과 비교했을 때, 미오글로빈은 3차 단백질이고 하나의 헴 단위를 가지는 반면, 헤모글로빈은 4차 단백질이고 4개의 헴 단위를 가진다. 따라서 헤모글로빈은 4개의 산소 분자와 결합할 수 있지만, 미오글로빈은 하나의 산소 분자만 결합할 수 있다.[44]
2. 1. 3. 뉴로글로빈
뉴런에서 발견되는 뉴로글로빈은 산화 질소를 유도하여 뉴런 세포의 생존을 촉진하는 역할을 한다.[46] 뉴로글로빈은 뉴런의 산소 공급을 증가시켜 ATP 생성을 유지하는 것으로 알려져 있지만 저장 단백질로도 기능한다.[47]2. 2. 효소 활성
일부 헴단백질은 효소로 작용하여 생화학 반응을 촉매한다. 대표적인 예로는 사이토크롬 P450, 사이토크롬 c 산화효소, 리그닌 분해 효소, 카탈레이스, 과산화효소 등이 있다.[42] 이들은 주로 산화 또는 하이드록실화 반응을 위해 O2를 활성화한다.- '''사이토크롬 P450'''
- '''리그닌 분해 효소'''
2. 2. 1. 사이토크롬 c 산화효소
사이토크롬 c 산화효소는 미토콘드리아 내막에 내장되어 있는 효소이다. 사이토크롬 c 산화효소의 주요 기능은 사이토크롬 c 단백질을 산화시키는 것이다. 사이토크롬 c 산화효소에는 여러 금속 활성 부위가 포함되어 있다.[1]사이토크롬, 사이토크롬 c 산화 효소, 코엔자임 Q-사이토크롬 c 환원 효소는 미토콘드리아의 내막에 내장된 헴을 포함하는 단백질 또는 단백질 소단위체로, 세포 호흡에 필수적인 역할을 한다.[1]
2. 2. 2. 카탈레이스
카탈레이스는 과산화 수소를 물과 산소로 전환하는 반응을 촉매하는 헴단백질이다.[14] 이 효소는 4개의 소단위체로 구성되어 있으며, 각 소단위체는 Fe3+ 헴 그룹을 가지고 있다. 평균 분자량은 약 240,000 g/mol이다.[49]2. 2. 3. 과산화효소
과산화효소는 과산화수소를 이용하여 다양한 기질을 산화시키는 반응을 촉매하는 효소군이다. 글루타티온 과산화효소를 제외한 거의 모든 과산화효소는 헴단백질이다.[48] 이들은 과산화 수소를 기질로 사용하며, 금속효소는 과산화물을 산화제로 사용하여 반응을 촉매한다.[48][13]할로과산화효소는 선천 면역계에 관여하며, 헴 보조 인자를 포함한다.
2. 3. 전자 전달
헴단백질은 전자전달계의 일부를 형성하기 때문에 전자 전달을 가능하게 한다. 사이토크롬 a, 사이토크롬 b, 사이토크롬 c는 이러한 전자 전달 기능을 가지고 있다. 현재 사이토크롬 a와 사이토크롬 a3는 하나의 단백질을 구성하는 것으로 알려져 있으며 사이토크롬 aa3라는 이름으로 간주된다.[43]2. 4. 감각계
일부 헴단백질은 감각계에서 신호 전달 물질로 작용한다. 산소 센서인 FixL, 일산화탄소 센서인 CooA, 가용성 구아닐릴 고리화효소 등이 대표적인 예시이다.[43]3. 설계된 헴단백질
헴 분자는 전자 운반체, 산소 운반체, 효소 보조 인자 등 다양한 기능을 수행하기 때문에, 헴 결합 단백질은 단백질 설계자들의 지속적인 관심을 받아왔다. 헴 결합 단백질을 인공적으로 설계하는 연구는 헴단백질의 기능을 모방하거나 개선하는 것을 목표로 한다. 초기에는 α-나선형 헴 결합 단백질 설계에 집중했지만, 이후에는 산화환원효소, 과산화효소와 같이 기능을 갖는 헴 결합 나선형 다발을 만들거나, 자연계에 드문 새로운 위상 배치를 갖는 올-베타 헴 결합 단백질을 만드는 연구도 진행되었다. 또한, 일부에서는 가혹한 조건을 견디는 헴단백질에 보조 인자를 통합하려는 시도도 이루어지고 있다.
3. 1. 알파-나선형 헴단백질
헴 분자는 전자 운반체, 산소 운반체, 효소 보조 인자 등 다양한 기능을 수행하기 때문에 헴 결합 단백질은 단백질 설계자들의 지속적인 관심을 받아왔다. 초기 설계는 부분적으로 자체 조립 나선형 다발을 설계하는 것이 상대적으로 단순했기 때문에 α-나선형 헴 결합 단백질에 집중되었다. 헴 결합 부위는 나선형 소수성 홈 내부에 설계되었다. 이러한 설계의 예는 다음과 같다.3. 2. 베타-시트형 헴단백질
최근에는 자연에서 매우 드문 새로운 위상 배치를 갖는 올-베타(all-beta) 헴 결합 단백질을 만드는 연구가 진행되고 있다. 이러한 설계에는 다음이 포함된다.
3. 3. 기능성 헴단백질 설계
헴 분자는 전자 운반체, 산소 운반체, 효소 보조 인자 등 다양한 기능을 수행하기 때문에 헴 결합 단백질은 단백질 설계자들의 꾸준한 관심을 받아왔다. 초기에는 자체 조립 나선형 다발을 설계하는 것이 비교적 간단했기 때문에 α-나선형 헴 결합 단백질 설계에 초점을 맞추었다. 헴 결합 부위는 나선형 소수성 홈 내부에 설계되었다. 이러한 설계의 예는 다음과 같다.이후에는 산화환원효소[60][61], 과산화효소[62][63], 전자 전달 단백질[64], 산소 운반 단백질[65], 광민감성 단백질[60]과 같은 기능을 갖는 헴 결합 나선형 다발을 만드는 데 주력했다.
이제 설계 기술은 헴 결합 나선형 단백질의 전체 라이브러리를 생성할 수 있을 정도로 발전했다.[66]
최근에는 자연에서 매우 드문 새로운 위상 배치를 갖는 올-베타 헴 결합 단백질을 만드는 데 초점을 맞추고 있다. 이러한 설계에는 다음이 포함된다.
일부 방법론에서는 일반적으로 가혹한 조건을 견디는 헴단백질에 보조 인자를 통합하려고 시도한다. 합성 보조 인자를 통합하기 위해서는 먼저 홀로단백질을 변성시켜 헴을 제거해야 한다. 그런 다음 아포단백질은 보조 인자와 함께 재구성된다.[70]
3. 4. 보조 인자 통합 연구
일부 방법론에서는 일반적으로 가혹한 조건을 견디는 헴단백질에 보조 인자를 통합하려고 시도한다. 합성 보조 인자를 통합하기 위해 먼저 헴을 제거하기 위해 홀로단백질을 변성시킨다. 그런 다음 아포단백질은 보조 인자와 함께 재건된다.[70][35]참조
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