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근소포체

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목차

1. 개요

근소포체는 근세포 내에 위치하며 근원섬유를 둘러싸는 세관 네트워크이다. 칼슘 이온의 저장 및 조절을 담당하며, 근육 수축과 이완에 필수적인 역할을 한다. 가로세관(T-세관)과 세동이를 통해 칼슘 방출이 조절되며, 칼슘 흡수, 저장, 방출 과정을 통해 흥분-수축 결합을 중재한다. 사후경직과 같은 현상에도 관여하며, 1902년 에밀리오 베라티에 의해 처음 발견되었다.

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근소포체
개요
골격근의 단면 그림, 두 개의 종말수조와 그에 접하는 근소포체 사이에서 세포 중심으로 깊숙이 들어가는 가로세관을 보여준다.
골격근의 단면 그림. 두 개의 종말수조와 그에 접하는 근소포체 사이에서 세포 중심으로 깊숙이 들어가는 가로세관을 보여준다. 두 개의 종말수조 사이를 수평으로 가로지르는 더 얇은 돌출부가 근소포체의 세로 부분이다.
종류세포 소기관
상위 구조근세포
영어sarcoplasmic reticulum
기능
주요 기능세포질 내 칼슘 이온 농도 조절
역할근육 수축 조절
세포 내 신호 전달
칼슘 저장 및 방출
구조
형태복잡한 망상 구조
위치근육 세포 내 근원섬유 주변
구성 요소세포막
칼슘 채널 (리아노딘 수용체)
칼슘 펌프 (SERCA)
칼슘 결합 단백질 (칼세퀘스트린)
특별한 구조가로세관 (T-tubule)
종말수조 (terminal cisternae)
상세 설명
칼슘 저장근소포체는 다량의 칼슘 이온을 저장하며, 근육 수축 신호에 따라 칼슘을 세포질로 방출한다.
칼슘 방출 메커니즘활동 전위가 가로세관을 통해 근소포체로 전달되면, 리아노딘 수용체가 열려 칼슘이 방출된다.
칼슘 재흡수 메커니즘SERCA 펌프는 ATP를 사용하여 세포질의 칼슘을 근소포체 내로 다시 운반하여 근육 이완을 유도한다.
관련 질병
악성 고열증리아노딘 수용체의 유전적 변이로 인해 발생하며, 마취제에 의해 유발될 수 있다.
중심핵 근병증리아노딘 수용체의 돌연변이로 인해 근육 약화가 발생한다.

2. 구조

근소포체는 근세포 전체로 뻗어 있는 소관 네트워크로, 세포의 수축성 단위인 근원섬유를 감싸고 있지만 직접적인 접촉은 하지 않는다. 심근과 골격근 세포에는 가로세관(T-세관), 세동이, 가로 방향 SR이라고 불리는 구조들이 있다.

2. 1. 가로세관 (T-세관)

심근과 골격근 세포에는 가로세관(T-세관)이라고 하는 구조가 있으며, 근소포체에서의 칼슘 방출이 세포 전체에서 동시에 발생하도록 하여 근세포가 더 강하게 수축할 수 있게 한다.[20] 가로세관은 세포 중앙으로 이동한 근초가 확장된 구조이다. T-세관은 근소포체(SR)의 특정 영역인 골격근의 종말수조와 밀접하게 관련되어 있으며 약 12nm의 거리를 두고 떨어져 있다. 두 개의 종말수조와 하나의 T-세관을 묶어서 세동이라고 부르며, 이는 칼슘이 세포 내부로 방출되는 과정에서의 주요한 부분이다.[21]

가로 방향 근소포체(SR)은 종말수조와 그에 접하는 근소포체(SR) 사이를 달리는 더 얇은 구조이며 칼슘 이온 흡수에 필요한 칼슘 통로가 가장 풍부하다.[22] 칼슘 이온의 이동 과정은 골격근, 심근, 평활근에서 일어나는 흥분-수축 결합 과정의 기본이 된다.

2. 2. 세동이 (Triad)

심근과 골격근 세포에는 가로세관(T-세관)이라고 하는 구조가 있으며, 근소포체에서의 칼슘 방출이 세포 전체에서 동시에 발생하도록 하여 근세포가 더 강하게 수축할 수 있게 한다.[20] 가로세관은 세포 중앙으로 이동한 근초가 확장된 구조이다. T-세관은 SR의 특정 영역인 골격근의 종말수조와 밀접하게 관련되어 있으며 약 12nm의 거리를 두고 떨어져 있다. 두 개의 종말수조와 하나의 T-세관을 묶어서 세동이라고 부르며, 이는 칼슘이 세포 내부로 방출되는 과정에서의 주요한 부분이다.[21]

2. 3. 가로 방향 SR

가로 방향 SR은 종말수조와 그에 접하는 SR 사이를 달리는 더 얇은 구조이며 칼슘 이온 흡수에 필요한 칼슘 통로가 가장 풍부하다.[22] 이러한 칼슘 이온의 이동 과정은 골격근, 심근, 평활근에서 일어나는 흥분-수축 결합 과정의 기본이 된다.

3. 칼슘 조절

근소포체(SR) 막에는 SR 내부로 Ca2+를 펌프질하는 이온 펌프가 있다. SR 내 칼슘 이온 농도는 세포의 다른 부분보다 높아 칼슘 이온이 세포 안에서 SR로 자유롭게 흐를 수 없으므로, 에너지를 사용하는 펌프가 필요하다. 이 펌프는 아데노신 삼인산(ATP)에서 에너지를 얻으며, SERCA(근소포체 칼슘 ATPase)라고 불린다.

칼슘 이온(Ca2+) 축적은 세포 소기관의 주요 역할 중 하나이다. 근소포체 내에는 칼시퀘스트린이라는 단백질이 있어 약 50개의 Ca2+에 결합할 수 있으며, SR 내 유리 Ca2+ 양을 감소시킨다.[26] 이는 칼슘 펌프의 작업량을 줄이고, 더 많은 칼슘을 저장하게 한다. 칼시퀘스트린은 완충제라고 불리며, 칼슘 방출 통로와 밀접하게 연관되어 접합부 SR/내강 공간 내에 위치한다.[27]

SR로부터의 칼슘 방출은 리아노딘 수용체(RyR)를 통해 접합부 SR/종말수조에서 일어난다.[29] RyR에는 세 가지 유형 (RyR1, RyR2, RyR3)이 있다.[30] 심근과 평활근에서는 활동전위가 L형 칼슘 통로를 통해 칼슘 이온을 세포로 유입시키고, 이 칼슘 이온이 RyR을 활성화시켜 SR에서 세포 내로 칼슘을 방출한다. 골격근에서는 L형 칼슘 통로가 RyR에 직접 결합되어, 활동전위가 L형 칼슘 통로를 활성화하면 RyR도 직접 활성화되어 칼슘이 방출된다.[31] 카페인은 RyR에 결합하여 자극할 수 있으며, RyR을 더 민감하게 만들어 칼슘 방출을 촉진한다.[32]

트리아딘과 ASPH는 RyR과 결합한 SR 막 단백질로, 칼시퀘스트린을 RyR에 고정시킨다. 정상적인 SR 칼슘 농도에서 칼시퀘스트린은 ASPH, 트리아딘, RyR에 결합하여 RyR 개방을 막는다.[33] 칼슘 농도 변화에 따라 칼시퀘스트린과 ASPH-트리아딘-RyR 복합체의 결합력이 달라져 RyR 개방 여부가 조절된다.[34]

단백질인산화효소 A(PKA)와 CaM 인산화효소 II는 RyR을 인산화시켜 칼슘에 더 민감하게 만들고, SR에서 더 많은 칼슘을 방출시켜 수축 속도를 증가시킨다.[35] RyR을 통한 칼슘 방출 종료 기전은 RyR의 무작위 폐쇄, RyR 비활성화, SR 칼슘 감소 등 다양한 가설이 존재한다.[36]

3. 1. 칼슘 흡수

근소포체(SR) 막은 SR 내부로 Ca2+를 펌핑하는 이온 펌프를 포함하고 있다. SR 내 칼슘 이온 농도는 세포의 나머지 부분보다 높기 때문에, 칼슘 이온은 세포 안에서 SR로 자유롭게 흐를 수 없다. 따라서 SR 내부로 칼슘을 이동시키기 위해서는 에너지를 사용하는 펌프가 필요하다. 이 펌프는 아데노신 삼인산(ATP)에서 에너지를 얻으며, SERCA(근소포체 칼슘 ATPase)라고 불린다. SERCA에는 다양한 형태가 있는데, SERCA 2a는 주로 심근과 골격근에서 발견된다.[23]

SERCA는 13개의 소단위(M1-M10, N, P, A)로 구성된다. 칼슘 이온은 막 내부에 위치한 M1-M10 소단위에 결합하고, ATP는 SR 외부에 위치한 N, P, A 소단위에 결합한다. 2개의 칼슘 이온과 ATP 분자가 펌프의 세포질 쪽(SR 바깥쪽)에 결합하면 펌프가 열린다. ATP가 3개의 인산기 중 하나를 방출하여 아데노신 이인산(ADP)이 되면, 방출된 인산기가 펌프에 결합하여 펌프 구조가 바뀐다. 이로 인해 펌프의 세포질 쪽이 열리고 두 개의 Ca2+가 들어간다. 그 후 펌프의 세포질 쪽은 닫히고 SR 쪽이 열려서 Ca2+가 SR로 흡수된다.[24]

심근에서 발견되는 포스포람반(PLB)이라는 단백질은 SERCA의 작동을 막는다. PLB는 SERCA에 결합하여 칼슘에 대한 친화성을 낮춰 칼슘이 SR로 흡수되는 것을 방해한다. 세포질에서 Ca2+를 제거하지 못하면 근이완이 일어나지 못하고 근수축도 감소한다. 그러나 아드레날린 및 노르에피네프린과 같은 호르몬은 PLB가 SERCA를 억제하는 것을 막을 수 있다. 이 호르몬들은 세포막의 베타-1 아드레날린 수용체에 결합하여 cAMP 의존적 경로를 시작, 단백질인산화효소 A(PKA)라는 효소를 생성한다. PKA는 PLB를 인산화시켜 SERCA 억제를 막고 근육 이완을 돕는다.[25]

3. 2. 칼슘 저장

근소포체와 소포체 내에는 칼시퀘스트린이라는 단백질이 있다. 칼시퀘스트린은 약 50개의 Ca2+에 결합할 수 있으며, Ca2+과 결합하면서 근소포체와 소포체 내에 있는 유리된 Ca2+ 양을 감소시킨다.[26][8] 따라서 유리 칼슘 농도가 낮아져 칼슘 펌프의 작업량이 줄어드는 효과가 있고, 더 많은 칼슘을 저장할 수 있게 된다. 칼시퀘스트린은 완충제라고 불리며, 주로 칼슘 방출 통로와 밀접하게 연관되어 접합부 근소포체/내강 공간 내에 위치한다.[27] [28] [9] 칼슘 이온(Ca2+)의 축적은 세포 소기관의 주요 역할중 하나이다.

3. 3. 칼슘 방출

근소포체(SR)로부터의 칼슘 방출은 리아노딘 수용체(RyR)를 통해 접합부 SR/종말수조에서 발생한다.[29] 리아노딘 수용체에는 RyR1(골격근에 존재), RyR2(심근에 존재), RyR3(뇌에 존재)의 세 가지 유형이 있다.[30] SR의 리아노딘 수용체를 통한 칼슘 방출은 근육마다 다르게 유발된다. 심근과 평활근에서 발생한 전기적 자극인 활동전위는 칼슘 이온이 세포막(평활근)이나 T-세관 막(심근)에 위치한 L형 칼슘 통로를 통해 세포로 들어가도록 만든다. 이 칼슘 이온은 RyR에 결합하고 활성화시켜 SR에서 세포 내로 칼슘이 나오도록 만들어, 세포 내 칼슘 농도를 더 많이 증가시킨다. 골격근에서는 L형 칼슘 통로가 RyR에 결합된 상태이다. 따라서 활동전위를 통해 L형 칼슘 통로가 활성화되면 RyR을 직접 활성화시켜 칼슘이 방출되도록 만든다.[31] 카페인은 RyR에 결합하여 RyR을 자극할 수 있다. 카페인은 RyR을 골격근에서는 활동전위, 또는 심장근이나 평활근에서는 칼슘 이온에 더 민감하게 만들어 칼슘이 더 자주 방출되도록 만든다. 이 과정은 카페인이 심박수를 증가시키는 부분적인 원인이기도 하다.[32]

트리아딘과 ASPH는 RyR과 결합한 SR 막에서 발견되는 단백질이다. 이러한 단백질의 주요 역할은 칼시퀘스트린을 리아노딘 수용체에 고정시키는 것이다. 생리학적으로 정상적인 SR의 칼슘 농도에서 칼시퀘스트린은 ASPH, 트리아딘, RyR에 결합하여 RyR이 열리는 것을 방지한다.[33] SR 내의 칼슘 농도가 너무 낮아지면 칼시퀘스트린에 결합된 칼슘이 줄어든다. 이로 인해 칼시퀘스트린에 ASPH, 트리아딘, RyR에 결합할 더 많은 공간이 생기므로 결합은 더 단단해진다. 그러나 SR 내의 칼슘 농도가 너무 높게 상승하면 더 많은 칼슘이 칼시퀘스트린에 결합하므로 칼시퀘스트린은 ASPH-트리아딘-RyR 복합체에 덜 단단히 결합하게 된다. 따라서 RyR이 열려서 칼슘 이온을 SR에서 세포 안으로 방출할 수 있다.[34]

PKA가 심근의 이완을 증가시키는 포스포람반에 미치는 영향 외에도 PKA와 CaM 인산화효소 II라는 다른 효소는 리아노딘 수용체를 인산화시킬 수도 있다. 인산화되면 RyR은 칼슘에 더 민감해지므로 더 자주, 그리고 더 오랜 기간 동안 열리고 SR에서 더 많은 칼슘이 방출되도록 해 수축 속도를 증가시킨다.[35] 따라서 심근에서 cAMP 경로를 통해 PKA가 활성화되면 RyR2 인산화를 통해 근수축을 증가시키고, 포스포람반 인산화를 통해 근이완을 증가시켜 심박수를 증가시킨다.

RyR을 통한 칼슘 방출 종료의 기전은 아직 완전히 이해되지 않았다. 일부 연구자들은 이것이 RyR의 무작위 폐쇄(확률적 감소) 또는 칼슘 방출 후에 RyR이 비활성화되기 때문이라고 생각하는 반면,[36] 다른 연구자들은 SR 칼슘의 감소가 RyR의 폐쇄를 유발한다고 주장한다.

4. 사후경직에서의 역할

포유류가 사망한 이후 근육이 수축하는 현상인 사후경직의 가장 직접적인 원인은 산소를 이용한 세포 호흡이 불가능해진 근세포가 해당과정과 축적되어 있던 크레아틴 인산을 이용하여 ATP를 생산하다가, 결국 이마저도 불가능해져 ATP가 고갈되기 때문이다.[37] 이때 근소포체의 칼슘 축적 능력은 소실되며, 칼슘 이온이 서서히 세포질로 새어 나온다.[38] 올라간 칼슘 이온 농도는 사후경직과 세포의 괴사를 촉진한다. 이 과정에는 단백질분해효소의 일종인 칼파인이 근세포 구성 물질을 분해하는 과정이 포함된다.[37]

5. 역사

1902년 에밀리오 베라티는 광학현미경을 통해 근형질의 그물 모양 구조를 최초로 발견하고 정확히 기술하였다.[39] 그러나 이 발견은 여러 세포생물학적 발견 때문에 잊혀졌고, 1940년대와 1950년대 근육에 관한 문헌에서는 근소포체의 구조를 완전히 무시하였다.[40] 1953년 전자현미경을 이용해 최초로 근소포체 구조를 관찰한 문헌이 발표되었고, 이후 2~3년간 전자현미경으로 근소포체의 상세한 구조를 기술하는 여러 연구들이 이루어졌다.[40] 그 덕분에 50년이 넘는 시간이 지나고 나서야 베라티의 발견은 다시 주목받게 되었다.[39]

참조

[1] 논문 Extracellular and intracellular regulation of calcium homeostasis 2003
[2] 논문 The role of calcium in cell injury. A review 1980
[3] 논문 The anatomy of the sarcoplasmic reticulum in vertebrate skeletal muscle: Its implications for excitation contraction coupling’
[4] 논문 Sarcoplasmic reticulum gene expression in cardiac hypertrophy and heart failure. http://circres.ahajo[...] 1994-04-01
[5] 논문 SERCA pump isoforms: Their role in calcium ion transport and disease 2007
[6] 논문 Calcium binding and allosteric signaling mechanisms for the sarcoplasmic reticulum Ca2+ ATPase 2012
[7] 논문 The structural basis for phospholamban inhibition of the calcium pump in sarcoplasmic reticulum 2013
[8] 논문 Calsequestrin and the calcium release channel of skeletal and cardiac muscle 2004-05-01
[9] 논문 Localization and characterization of the calsequestrin-binding domain of triadin 1. Evidence for a charged beta-strand in mediating the protein-protein interaction 2000
[10] 논문 Calcium sparks: elementary events underlying excitation-contraction coupling in heart muscle 1993-10-29
[11] 논문 Ryanodine receptors: Structure, expression, molecular details, and function in calcium release 2010
[12] 논문 Calcium sparks 2008
[13] 논문 Mechanisms of caffeine activation of single calcium-release channels of sheep cardiac sarcoplasmic reticulum 1990
[14] 논문 Complex formation between junctin, triadin, calsequestrin, and the ryanodine receptor: proteins of the cardiac junctional sarcoplasmic reticulum membrane
[15] 논문 The role of Calsequestrin, Triadin, and Junctin in conferring cardiac Ryanodine receptor responsiveness to Luminal calcium 2004
[16] 논문 Cardiac ryanodine receptor phosphorylation: Target sites and functional consequences 2006
[17] 논문 Termination of Ca2+ release by a local inactivation of ryanodine receptors in cardiac myocytes
[18] 논문 Extracellular and intracellular regulation of calcium homeostasis 2003
[19] 논문 The role of calcium in cell injury. A review 1980
[20] 저널 Cardiac T-Tubule Microanatomy and Function 2017-01-01
[21] 논문 The anatomy of the sarcoplasmic reticulum in vertebrate skeletal muscle: Its implications for excitation contraction coupling’
[22] 저널 Sarcoplasmic reticulum gene expression in cardiac hypertrophy and heart failure. http://circres.ahajo[...]
[23] 논문 SERCA pump isoforms: Their role in calcium ion transport and disease 2007
[24] 논문 Calcium binding and allosteric signaling mechanisms for the sarcoplasmic reticulum Ca2+ ATPase 2012
[25] 논문 The structural basis for phospholamban inhibition of the calcium pump in sarcoplasmic reticulum 2013
[26] 저널 Calsequestrin and the calcium release channel of skeletal and cardiac muscle
[27] 서적 생리학
[28] 논문 Localization and characterization of the calsequestrin-binding domain of triadin 1. Evidence for a charged beta-strand in mediating the protein-protein interaction 2000
[29] 저널 Calcium sparks: elementary events underlying excitation-contraction coupling in heart muscle
[30] 논문 Ryanodine receptors: Structure, expression, molecular details, and function in calcium release 2010
[31] 논문 Calcium sparks 2008
[32] 논문 Mechanisms of caffeine activation of single calcium-release channels of sheep cardiac sarcoplasmic reticulum 1990
[33] 저널 Complex formation between junctin, triadin, calsequestrin, and the ryanodine receptor: proteins of the cardiac junctional sarcoplasmic reticulum membrane
[34] 논문 The role of Calsequestrin, Triadin, and Junctin in conferring cardiac Ryanodine receptor responsiveness to Luminal calcium 2004
[35] 논문 Cardiac ryanodine receptor phosphorylation: Target sites and functional consequences 2006
[36] 논문 Termination of Ca2+ release by a local inactivation of ryanodine receptors in cardiac myocytes
[37] 논문 Coupling of Rigor Mortis and Intestinal Necrosis during C. elegans Organismal Death https://www.ncbi.nlm[...] 2018-03-06
[38] 논문 Changes in concentration of sarcoplasmic free calcium during post-mortem ageing of meat https://eprints.lib.[...] 2006-07-01
[39] 논문 The sarcoplasmic reticulum: its discovery and rediscovery https://pubmed.ncbi.[...] 2003-01
[40] 논문 The Sarcoplasmic Reticulum: Its Recent History and Present Status https://www.jstor.or[...] 1961


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