미오신

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1. 개요

미오신은 머리, 목, 꼬리 영역으로 구성된 단백질 분자로, 액틴 필라멘트를 따라 움직이며 힘을 생성하는 역할을 한다. 미오신은 구조에 따라 근육형과 비근육형, 운동 특성에 따라 프로세시브형과 논프로세시브형으로 분류되며, 근육 수축, 세포 운동, 소포 수송 등 다양한 생체 내 기능에 관여한다. 인간 게놈에는 40개 이상의 미오신 유전자가 존재하며, 파라미오신은 무척추동물에서 발견되는 근육 단백질로 근육의 지속적인 수축을 가능하게 한다.

2. 구조 및 기능

미오신은 머리, 목, 꼬리 영역으로 구성되는 운동 단백질의 슈퍼 패밀리이다. 미오신은 아데노신 삼인산(ATP) 의존적이며 액틴 기반 운동성을 담당한다. 근육 수축에 관여하며, 골격근에 많이 존재한다.

미오신 II는 두 개의 중쇄와 각 중쇄에 두 개씩의 경쇄, 총 여섯 개의 폴리펩타이드 사슬로 구성된 복합체이다. 미오신 패밀리에는 이량체를 형성하는 미오신과 단량체로 작용하는 미오신이 존재하며, 중쇄에 결합하는 경쇄의 수는 패밀리마다 다르다.

근수축은 미오신 필라멘트와 액틴 필라멘트의 상대적 위치 변화에 의해 일어난다. ATP가 미오신에 결합하고 가수분해되어 아데노신 이인산(ADP)과 인산으로 분해되면, 미오신 머리 부분의 구조가 변화하여 액틴을 따라 이동하고 새로운 위치에 결합한다. 인산이 떨어지면서 더 강한 결합이 되고, ADP가 떨어지면서 미오신의 구조 변화로 인한 당김이 발생하여 수축이 일어난다.

이 과정은 세포질 내 칼슘 이온 농도 변화에 의해 조절된다. 칼슘 이온이 없을 경우, 트로포미오신이 액틴 위의 미오신 결합 부위를 막아 미오신이 액틴과 상호작용할 수 없다. 칼슘 이온이 존재하면 트로포닌 복합체에 칼슘이 결합하여 트로포닌 복합체 및 트로포미오신의 구조 변화를 촉진하고, 액틴 위의 미오신 결합 부위가 노출되어 상호작용이 가능해진다.

미오신의 돌연변이가 인류의 턱 근육 진화에 영향을 미쳐 뇌 발달에 차이를 유발했다는 학설^[64]이 제기되었으나, 이에 대한 논쟁도 존재한다.^[65]

2. 1. 머리 영역

머리 영역은 액틴 필라멘트에 결합하고, 아데노신삼인산(ATP) 가수분해를 이용하여 힘을 생성하여 필라멘트를 따라 가시가 있는 (+) 끝을 향해 "걸어간다" (미오신 VI는 뾰족한 (-) 끝을 향해 이동하는 것을 제외).^[66]

2. 2. 목 영역

목 영역은 촉매 운동 영역에서 생성된 힘을 전달하는 연결 부위이자 레버 암 역할을 한다. 목 영역은 미오신 경쇄의 결합 부위 역할을 하는데, 이는 거대분자 복합체의 일부를 형성하고 일반적으로 조절 기능을 하는 별개의 단백질이다.^[64]

2. 3. 꼬리 영역

꼬리 영역은 화물 분자나 다른 미오신 소단위체와의 상호작용을 매개하며, 경우에 따라 운동 활성 조절에도 관여한다.^[64]

2. 4. 동력 행정 (Power stroke)

여러 개의 미오신 II 분자는 ATP 가수분해에서 방출되는 에너지를 이용한 동력 행정 기전을 통해 골격근에서 힘을 발생시킨다.^[6] 동력 행정은 미오신이 액틴에 단단히 결합된 후 ATP 가수분해 과정에서 인산이 미오신 분자에서 방출될 때 발생한다. 이 방출의 결과로 분자의 구조 변화가 일어나 액틴을 당긴다. ADP 분자의 방출은 미오신의 이른바 강직 상태를 초래한다.^[7] 새로운 ATP 분자가 결합하면 미오신이 액틴에서 분리된다. 미오신 내부의 ATP 가수분해는 다시 액틴에 결합하여 순환 과정을 반복하게 한다. 수많은 동력 행정의 결합된 효과로 근육이 수축한다.

3. 미오신의 분류

미오신은 구조와 운동 특성에 따라 여러 유형으로 분류된다. 1970년대부터 연구자들은 단순 진핵생물에서 단량체로 작용하는 단백질을 암호화하는 새로운 미오신 유전자를 발견하기 시작했으며, 이는 I형 미오신으로 명명되었다. 이러한 새로운 미오신은 집합적으로 "비전통적 미오신"이라고 불렸으며 근육 이외의 많은 조직에서 발견되었다.^[66]

비전통적 미오신은 머리 영역의 아미노산 서열 비교에서 파생된 계통 발생적 관계에 따라 그룹화되었으며, 각 그룹에는 로마 숫자(계통 발생 나무 참조)가 할당되었다.^[66] 또한 비전통적 미오신은 발산된 꼬리 영역을 가지고 있어 고유한 기능을 시사한다.^[66] 현재 다양한 미오신은 조상 전구체로부터 진화했을 가능성이 높다(그림 참조).^[66]

다양한 미오신의 아미노산 서열을 분석한 결과, 꼬리 영역 간에는 큰 변이가 있지만 머리 영역 서열은 강하게 보존되어 있는 것으로 나타났다.^[66] 이는 미오신이 꼬리를 통해 다양한 화물과 상호작용할 수 있도록 하기 위한 것으로 보이며, 각각의 경우 목표인 액틴 필라멘트를 따라 이동하는 것은 동일하게 유지되므로 모터에서 동일한 기계 장치가 필요하기 때문일 것이다.^[66] 예를 들어, 인간 게놈에는 40개 이상의 서로 다른 미오신 유전자가 있다.^[66]

미오신은 크게 두 가지 방법으로 분류할 수 있다.

구조에 따른 분류: 근육형 미오신과 비근육형 미오신
운동 특성에 따른 분류: 프로세시브형 미오신(processive myosin)과 논프로세시브형 미오신(non-processive myosin)

3. 1. 구조에 따른 분류

미오신은 구조에 따라 근육형 미오신과 비근육형 미오신으로 분류된다.

3. 1. 1. 근육형 미오신

근육형 미오신(筋肉型 미오신)(근육형 II형 미오신)은 이합체를 형성한 후, 미오신끼리 중합하여 거대한 미오신 필라멘트를 구성한다.^[1] II형 미오신은 근육뿐만 아니라 일반적인 체세포에도 존재하지만, 비근육형 미오신은 미오신 필라멘트를 형성하지 않는다.^[1] 액틴은 고이온 강도 하에서 중합하여 필라멘트를 형성하는 반면, 미오신은 저이온 강도 하에서 중합하여 필라멘트를 형성한다.^[1] 과거 실험에서 근육에서 미오신 또는 액틴을 단리 정제할 때는 이러한 성질의 차이를 이용하여 분리하였다.^[1]

3. 1. 2. 비근육형 미오신

비근육형 미오신(非筋肉型 미오신)은 코일드 코일을 형성하여 이량체를 형성하거나, 이량체를 형성하지 않고 단량체로 작용하는 미오신이다. 반면 근육형 미오신(근육형 II형 미오신)은 이량체를 형성한 후, 미오신끼리 중합하여 거대한 미오신 필라멘트를 구성한다. II형 미오신은 근육뿐만 아니라 일반적인 체세포에도 존재하지만, 비근육형 미오신은 미오신 필라멘트를 형성하지 않는다. 액틴은 고이온 강도 하에서 중합하여 필라멘트를 형성하는 반면, 미오신은 저이온 강도 하에서 중합하여 필라멘트를 형성한다. 과거 실험에서 근육에서 미오신 또는 액틴을 단리 정제할 때 이러한 성질의 차이를 이용하였다.

3. 2. 운동 특성에 따른 분류

미오신은 운동 특성에 따라 프로세시브형 미오신(processive myosin)과 논프로세시브형 미오신(non-processive myosin)으로 분류할 수 있다. 프로세시브형 미오신은 액틴 필라멘트 위에서 연속적으로 운동하는 미오신이고, 논프로세시브형 미오신은 1회의 힘 발생 후 액틴 필라멘트에서 완전히 분리되어 연속 운동을 할 수 없는 미오신이다.

3. 2. 1. 논프로세시브형 미오신 (Non-processive myosin)

미오신은 연속적으로 액틴 필라멘트 위를 운동하는 것처럼 보이지만, 실제로는 그렇지 않은 미오신이 많다. 액틴 필라멘트 위에서 연속적인 운동을 할 수 있는 미오신을 프로세시브형 미오신(processive myosin), 1회의 힘 발생 후 액틴 필라멘트에서 완전히 해리되어 연속 운동을 할 수 없는 미오신을 논프로세시브형 미오신(non-processive myosin)이라고 각각 부른다.

잘 알려진 II형 미오신(근육형, 비근육형)은 논프로세시브형 미오신으로 분류된다. 근육에서 미오신 필라멘트가 액틴 필라멘트 위를 연속적으로 미끄러지는 것처럼 보이는 것은 다분자 미오신이 관여하기 때문이다. 즉, 각각의 미오신 II가 1회의 힘 발생마다 액틴 필라멘트에서 해리되더라도, 미오신 필라멘트 전체로서는 액틴 필라멘트에서 해리되지 않는다.

일반적으로 논프로세시브형 미오신의 ATP 가수분해 속도 결정 단계는 인산 방출 과정이다. 인산 방출 후에 일어나는 마그네슘 방출, ADP 해리는 인산 방출과 함께 즉시 일어난다. 단, 이것은 미오신에 분자 내 장력이 작용하지 않을 때의 이야기이며, 분자 내 장력의 ATP 가수분해 사이클에 대한 영향은 '프로세시브형 미오신' 항목을 참조해야 한다.

근수축이나 세포 소기관 수송처럼 다분자가 동시에 액틴 필라멘트와 상호 작용하여 작용하는 미오신은 논프로세시브형인 경우가 많다. 이는 다분자 미오신이 동시에 작용할 때, 힘 발생 시 이외에도 액틴과 상호 작용을 계속하는 미오신이 존재하면, 그 액토미오신 결합이 분자 마찰로 작용하여 운동의 효율을 저하시키기 때문으로 생각된다. 한편 소포 수송 등 소수의 분자에 의해 달성되는 운동은 프로세시브형 미오신에 의해 담당되는 경우가 많다.

3. 2. 2. 프로세시브형 미오신 (Processive myosin)

액틴 필라멘트 위에서 연속적인 운동을 할 수 있는 미오신을 프로세시브형 미오신(processive myosin)이라고 하며, 1회의 힘 발생 후 액틴 필라멘트에서 완전히 해리되어 연속 운동을 할 수 없는 미오신을 논프로세시브형 미오신(non-processive myosin)이라고 부른다.

프로세시브형 미오신의 대표적인 예로는 미오신 Va, b, VI, VII, IX 등이 알려져 있다. 특히 미오신 Va나 VI를 이용한 연구가 활발하게 진행되어 왔다. 미오신 Vc나 효모형 미오신 V는 미오신 V 패밀리에 속하지만, 이들은 논프로세시브형 미오신이며, 미오신 V 패밀리 전체가 프로세시브형 미오신은 아니다. 프로세시브형 미오신의 ATP 가수분해 사이클에서 속도 결정 단계는 ADP 방출 과정이다. ADP 결합형 미오신은 액틴 필라멘트에 대해 강한 결합 상태를 취하기 때문에, ADP 방출이 속도 결정 단계가 됨으로써 프로세시브형 미오신은 안정적으로 액틴 필라멘트에 결합할 수 있다고 생각된다.

미오신 XI를 제외하고, 다른 프로세시브형 미오신은 이량체를 형성하는 미오신이며, 인간이 보행하는 것처럼 번갈아 모터 도메인을 액틴 필라멘트 상에서 움직임으로써 연속 운동을 한다고 생각된다(핸드오버핸드 모델). 이 과정은 형광 표지된 미오신 분자를 이용한 단분자 측정이나 원자간력현미경 (AFM)을 이용한 단분자 측정에 의해 이미 직접 가시화되었다.

핸드오버핸드 모델에서는 이량체를 형성하는 두 개의 미오신 분자 사이에서 협조적인 ATP 결합 사이클이 일어나는 것이 필수적이다. 이 분자 간의 협조성을 달성하는 것은 분자 간에 작용하는 분자 내 장력이라고 생각된다. 분자 내 장력에 의한 ATP 가수분해 사이클 조절은 현재까지 많은 미오신 분자를 이용하여 레이저 트랩을 이용한 단분자 측정에 의해 확인되었다. 하나의 미오신 이량체 내에서, 진행 방향 쪽의 액틴 필라멘트에 결합한 미오신에는 진행 방향 반대쪽의 분자 내 장력이 작용하고, 진행 방향 뒤쪽(다음에 힘을 발생하는 미오신)에는 진행 방향 쪽의 분자 내 장력이 작용한다. 일반적인 속도 결정 단계도 ADP 방출이지만, 진행 방향 반대쪽의 분자 내 장력이 작용함으로써 미오신으로부터의 ADP 방출은 더욱 억제된다. 한편, 진행 방향 쪽의 분자 내 장력이 작용한 미오신으로부터의 ADP 방출은 촉진된다고 생각된다. 그 때문에 미오신 이량체에서 항상 진행 방향 뒤쪽의 미오신으로부터만 ADP 방출이 일어난다. ADP 해리가 일어난 미오신에는 ATP가 결합할 수 있기 때문에 다음 ATP 가수분해 사이클이 시작된다. 이와 같이 분자 내 장력에 의해 항상 진행 방향 뒤쪽의 미오신으로부터만 ADP 방출이 일어나고 ATP 결합이 일어나도록 조절되고 있다.

단량체의 미오신 IX에 의한 연속 보행 기구는 아직 해명되지 않은 점이 많지만, 액틴 필라멘트와 상호 작용을 한다고 생각되는 Loop2 구조가 미오신 IX에서는 다른 미오신 패밀리와 비교하여 특이적으로 길다는 점으로부터, 이 부분의 특수한 구조는 단량체에 의한 연속 운동을 가능하게 한다고 추측되고 있다.

4. 미오신 종류

진핵생물계 전반에 걸쳐 다양한 미오신 유전자가 발견되었으며, 발견 당시 서로 다른 방식으로 명명되어 혼란이 있을 수 있다. 처음에는 근육 섬유에 풍부하게 존재하는 골격근 미오신이 발견되었고, 이후 근육 이외의 조직에서 발견되는 비전통적 미오신들이 발견되었다. 비전통적 미오신은 머리 영역의 아미노산 서열 비교를 통해 계통 발생적으로 그룹화되며, 각 그룹에는 로마 숫자가 할당된다.^[66] 이들은 꼬리 영역이 다양하여 고유한 기능을 가진다.

미오신은 꼬리 영역은 다양하지만 머리 영역 서열은 보존되어 있는데, 이는 꼬리를 통해 다양한 화물과 상호작용하지만 액틴 필라멘트를 따라 이동하는 기전은 동일하게 유지되기 때문이다. 인간 게놈에는 40개 이상의 서로 다른 미오신 유전자가 존재한다.

미오신은 ATP 가수분해와 인산기 방출로 인한 "파워 스트로크"를 통해 액틴 필라멘트를 따라 이동하며, 레버 암의 길이에 따라 화물의 이동 거리가 결정된다. 미오신 모터의 속도는 ATP가 ADP로 방출되기까지의 완전한 운동학적 사이클 속도에 따라 달라진다.

4. 1. 미오신 I

미오신 I은 세포에 널리 존재하는 단백질로, 단량체로 기능하며 소포 수송에 관여한다.^[14] 보폭은 10nm이며, 내이의 유모세포의 적응 반응에 관여하는 것으로 알려져 있다.^[15]

4. 2. 미오신 II

미오신 II(일반 미오신이라고도 함)는 대부분의 동물 세포에서 근육 세포의 근육 수축을 일으키는 데 사용되는 미오신 유형이다.^[16] 또한 응력 섬유라고 하는 수축성 다발에서 비근육 세포에서도 발견된다.^[16]

미오신 II는 다음과 같은 구조를 가진다.

미오신 II는 각각 길이가 약 2000개의 아미노산으로 구성된 두 개의 무거운 사슬(heavy chain)을 포함하며, 이는 머리와 꼬리 영역을 구성한다.
이들 무거운 사슬 각각은 N말단 머리 영역을 포함하는 반면, C말단 꼬리는 코일 코일 구조를 취하여 두 개의 무거운 사슬을 서로 연결한다.
따라서 미오신 II는 두 개의 머리를 가지고 있다.
중간의 ''목'' 영역은 머리와 꼬리 사이의 각도를 만드는 영역이다.^[17]
평활근에서는 단일 유전자(''MYH11'')^[18]가 미오신 II의 무거운 사슬을 암호화하지만, 이 유전자의 스플라이스 변이체는 네 가지의 별개의 이소형을 생성한다.^[17]
또한 4개의 미오신 경사슬(MLC)을 포함하여 머리당 2개씩 있으며, 무게는 20(MLC₂₀)과 17(MLC₁₇) kDa이다.^[17]
이들은 머리와 꼬리 사이의 "목" 영역에서 무거운 사슬에 결합한다.
MLC₂₀는 ''조절 경사슬''로도 알려져 있으며 근육 수축에 적극적으로 참여한다.^[17]
MLC₁₇은 ''필수 경사슬''로도 알려져 있다.^[17]
정확한 기능은 불분명하지만 MLC₂₀와 함께 미오신 머리의 구조적 안정성에 기여하는 것으로 생각된다.^[17]
MLC₁₇ 유전자에서 대체 스플라이싱의 결과로 MLC₁₇(MLC_17a/b)의 두 가지 변이체가 존재한다.^[17]

근육 세포에서 개별 미오신 분자의 긴 코일 코일 꼬리는 10S 형태에서 활성 기능을 자동으로 억제할 수 있거나 인산화 시 6S 형태로 변화하여 결합하여 근절의 두꺼운 필라멘트를 형성한다.^[27]^[28] 힘을 생성하는 머리 영역은 두꺼운 필라멘트의 측면에서 튀어나와 적절한 화학적 신호에 반응하여 인접한 액틴 기반의 가는 필라멘트를 따라 이동할 준비가 되어 있으며, 자동 억제 또는 활성 형태일 수 있다. 활성 및 비활성 상태 간의 균형/전이는 광범위한 화학적 조절을 받는다.

미오신 II는 각각 두 개의 중쇄(Heavy chain)와 각 중쇄에 두 개씩의 경쇄(Light chain) 총 여섯 개의 폴리펩타이드 사슬로 구성된 복합체이다. 처음에는 골격근에서 분리되었다.

근수축은 미오신 필라멘트와 액틴 필라멘트의 상대적 위치 변화에 의해 일어난다.

단계	설명
ATP 결합	먼저 ATP가 미오신과 결합한다.
ATP 가수분해	가수분해에 의해 아데노신이인산(ADP)과 인산으로 분해된다.
구조 변화	이 분해로 미오신 머리 부분의 구조가 변화하여 액틴을 따라 이동하고 새로운 위치에 약하게 결합한다.
인산 방출	그러면 인산이 떨어지고 더 강한 결합이 된다.
ADP 방출	그 후, ADP가 미오신에서 떨어지고 미오신의 구조 변화에 의한 당김이 수축이 된다.

미오신 ATP 가수분해 사이클은 다음과 같다.

ATP 결합 → ATP 결합에 따른 미오신의 액틴으로부터 해리 → 해리 중 ATP 가수분해 → 액틴 필라멘트와의 재결합에 따른 인산 해리 → 마그네슘 방출에 따른 ADP 결합 상태 이성화 → ADP 방출

이 기구는 세포질 중의 칼슘 이온 농도의 변화에 의해 더욱 제어된다.

칼슘 이온 농도	트로포미오신과 트로포닌의 역할
낮음	액틴 필라멘트에 결합한 트로포미오신이 액틴 위의 미오신 결합 부위를 입체적으로 막고 있어 미오신이 액틴 필라멘트와 상호 작용할 수 없다.
높음	트로포미오신 위의 트로포닌(C, I, T) 복합체에 칼슘이 결합함으로써, 트로포닌 복합체 및 트로포미오신의 구조 변화가 촉진된다. 그 결과, 액틴 필라멘트 위의 미오신 결합 부위가 노출되어 액틴 필라멘트와 미오신의 상호 작용이 가능하게 된다.

4. 3. 미오신 III

미오신 III는 미오신 계열 중 잘 알려지지 않은 구성원이다. 초파리의 눈에서 ''생체 내'' 연구가 이루어졌으며, 광전환 과정에서 역할을 하는 것으로 여겨진다.^[29] 인간 게놈 프로젝트를 통해 미오신 III의 인간 상동 유전자인 MYO3A가 발견되었으며, 망막과 달팽이관에서 발현된다.^[30]

4. 4. 미오신 IV

단일 IQ 모티프와 코일 코일 형성 서열이 없는 꼬리를 가지고 있다. 미오신 VII 및 미오신 XV의 꼬리 도메인과 유사한 상동성을 가지고 있다.^[31]

4. 5. 미오신 V

마이오신 V는 비전형적인 마이오신 모터로, 이합체로서 프로세시브(processive)하며 36 nm의 보폭을 갖는다.^[32] 액틴 필라멘트를 따라 이동(보행)하며 필라멘트의 바브드 엔드(+ 엔드)를 향해 이동한다. 마이오신 V는 세포 중심에서 주변부로의 화물(예: RNA, 소포, 세포소기관, 미토콘드리아) 수송에 관여하지만, 액틴이 풍부한 세포 주변부에서 소포와 세포소기관을 유지하는 동적인 고정장치 역할을 하는 것으로도 나타났다.^[33]^[34] 최근 단일 분자 시험관내 재구성 연구에 따르면 액틴 필라멘트 조립 과정에서 마이오신 V는 새롭게 조립되는 (ADP-Pi가 풍부한) F-액틴에서 더 멀리 이동하는 반면, 오래된 (ADP가 풍부한) F-액틴에서는 프로세시브 이동 길이가 더 짧다.^[35]

마이오신 V 모터 헤드는 다음과 같은 기능 영역으로 세분화할 수 있다.^[36]

뉴클레오티드 결합 부위 - 이 요소들은 함께 2가 금속 양이온(일반적으로 마그네슘)을 조정하고 가수분해를 촉매한다.
스위치 I - 고도로 보존된 SSR 모티프를 포함한다. ATP 존재 하에 이성질화된다.
스위치 II - 워커 B 모티프 DxxG의 키나아제-GTPase 버전이다. ATP 존재 하에 이성질화된다.
P-루프 - 워커 A 모티프 GxxxxGK(S,T)를 포함한다. 이것은 주요 ATP 결합 부위이다.
트랜스듀서 - 모터 헤드 구조를 떠받치는 7개의 β-가닥^[37]
U50 및 L50 - 상부(U50) 및 하부(L50) 도메인은 각각 약 50kDa이다. 그들의 공간적 분리는^[38] 액틴 및 일부 조절 화합물과의 결합에 중요한 틈을 형성한다.
SH1 헬릭스 및 릴레이 - 이 요소들은 함께 모터 도메인의 효소적 상태를 파워스트로크 생성 영역(컨버터 도메인, 레버 암 및 경쇄)에 연결하는 필수 메커니즘을 제공한다.^[39]^[40]
컨버터 - 이것은 모터 헤드의 형태 변화를 레버 암의 각도 변위로 변환한다(대부분의 경우 경쇄로 강화됨).^[40]

4. 6. 미오신 VI

마이오신 VI는 비전형적인 미오신 모터 단백질로, 주로 이합체(dimer)를 형성하여 진행성 운동을 하지만, 비진행성 단량체(monomer)로도 작용한다. 액틴 필라멘트를 따라 이동하며, 필라멘트의 말단(-) 방향으로 이동한다.^[42] 마이오신 VI는 세포내이입 소낭을 세포 내로 수송하는 역할을 하는 것으로 알려져 있다.^[43]

4. 7. 미오신 VII

마이오신 VII은 꼬리 부분에 두 개의 FERM 도메인을 가진 비전형적인 마이오신이다. 5개의 칼모듈린 결합 IQ 모티프와 단일 알파 나선(SAH)으로 구성된 길어진 레버 암을 가지고 있다.^[44] 마이오신 VII은 ''디크티오스텔리움 디스코이데움''의 식세포작용, ''예쁜꼬마선충''의 정자 형성, 그리고 마우스와 제브라피시의 입체섬모 형성에 필요하다.^[45]

4. 8. 미오신 VIII

세포 분열과 관련이 있는 식물 특이적 미오신이다.^[46] 특히, 세포 간 세포질 흐름 조절^[47]과 소포의 세포판(phragmoplast) 국재화에 관여한다.^[48]

4. 9. 미오신 IX

미오신 IX는 단일 머리를 가진 운동 단백질 그룹이다. 처음에는 마이너스 말단으로 향하는 것으로 밝혀졌으나,^[49] 후속 연구에서는 플러스 말단으로 향하는 것으로 나타났다.^[50] 이 미오신의 이동 메커니즘은 아직 잘 알려져 있지 않다.

4. 10. 미오신 X

마이오신 X는 이합체로 기능하는 비전형적인 마이오신 모터이다. 마이오신 X의 이합체 형성은 역평행으로 여겨진다.^[51] 다른 마이오신에서는 이러한 거동이 관찰되지 않았다. 포유류 세포에서 이 모터는 필로포디아에 국한되는 것으로 나타났다. 마이오신 X는 필라멘트의 바브드 말단을 향해 이동한다. 일부 연구에 따르면 단일 필라멘트보다는 액틴 다발에서 우선적으로 이동하는 것으로 제시된다.^[52] 이는 이러한 거동을 보이는 최초의 마이오신 모터이다.

4. 11. 미오신 XI

마이오신 XI는 식물 세포에서 색소체와 미토콘드리아와 같은 세포소기관의 이동을 조절한다.^[53] 이는 빛의 세기에 따른 엽록체의 광주성 이동과 서로 다른 색소체를 연결하는 스트로물 형성에 관여한다. 마이오신 XI는 또한 뿌리 끝의 극성 성장에 중요한 역할을 하며 적절한 뿌리털 신장에 필요하다.^[54] 담배(''Nicotiana tabacum'')에서 발견된 특정 마이오신 XI는 알려진 가장 빠른 처리형 분자 모터로서, 액틴 필라멘트를 따라 초당 7um의 속도로 35 nm 간격으로 이동하는 것으로 밝혀졌다.^[55]

4. 12. 미오신 XII ~ XIX

아피콤플렉사 문에서 발견되었다.^[56] 이 미오신은 세포 내 기생충의 세포막에 위치하며, 세포 침입 과정에 관여할 수 있다.^[57]

이 미오신은 섬모성 원생동물인 ''테트라히메나''에서도 발견된다. 알려진 기능으로는 식포를 핵으로 수송하고 접합 중 핵의 발달 규제 제거를 방해하는 것이 있다.

5. 인간의 미오신 유전자

인간 게놈에는 40개 이상의 서로 다른 미오신 유전자가 존재한다. 각 미오신 유형별 유전자 목록은 다음과 같다.

유형	유전자
I형	MYO1A, MYO1B, MYO1C, MYO1D, MYO1E, MYO1F, MYO1G, MYO1H
II형	MYH1, MYH2, MYH3, MYH4, MYH6, MYH7, MYH7B, MYH8, MYH9, MYH10, MYH11, MYH13, MYH14, MYH15, MYH16
III형	MYO3A, MYO3B
V형	MYO5A, MYO5B, MYO5C
VI형	MYO6
VII형	MYO7A, MYO7B
IX형	MYO9A, MYO9B
X형	MYO10
XV형	MYO15A
XVI형	MYO16
XVIII형	MYO18A, MYO18B
XIX형	MYO19

미오신 경쇄는 독립적인 유전자를 가지며, 기능적인 미오신 효소를 구성하는 거대 분자 복합체의 구성 요소이다. 미오신 경쇄 유전자 목록은 다음과 같다.

경쇄: MYL1, MYL2, MYL3, MYL4, MYL5, MYL6, MYL6B, MYL7, MYL9, MYLIP, MYLK, MYLK2, MYLL1

6. 파라미오신 (Paramyosin)

파라미오신은 다양한 무척추동물에서 발견되는 큰(93~115kDa) 근육 단백질이다.^[59] 무척추동물의 굵은 필라멘트는 파라미오신을 핵으로 하여 미오신이 둘러싸고 있는 구조로 이루어져 있다. 미오신은 액틴과 상호작용하여 섬유 수축을 일으킨다.^[60] 파라미오신은 완족류, 엽형동물, 선형동물, 환형동물, 연체동물, 거미류 및 곤충류와 같은 다양한 무척추동물에서 발견된다.^[59] 파라미오신은 매우 적은 에너지 소비로 근육이 지속적으로 수축할 수 있게 하는 "잠금(catch)" 메커니즘을 담당하여 조개가 오랫동안 닫힌 상태를 유지할 수 있게 한다.

파라미오신은 해산물에서 발견될 수 있다. 최근 계산 연구에 따르면, 사람의 장내 소화 후 일반적인 문어, 훔볼트 오징어, 일본 전복, 일본 가리비, 지중해 담치, 태평양 굴, 해삼 및 백색 다리 새우의 파라미오신은 안지오텐신 전환 효소(ACE)와 디펩티딜 펩티다아제-4(DPP-4)의 효소 활성을 억제하는 짧은 펩타이드를 방출할 수 있다.^[61]

7. 생체 내 미오신의 기능

미오신은 근육 수축, 세포 운동, 세포 분열 시 수축환 형성, 소포 수송 등 직접적인 힘 발생에 관여한다.^[66] 미오신 V는 세포막 상 수용체와 상호작용하며, 미오신 X는 위족 형성에 주로 관여하고 세포 분열 시 방추체와 상호작용한다고 보고되었다. 핵 내 액틴과 미오신 I은 핵 내 전사 조절에 관여할 가능성도 제기되고 있다.^[66]

이러한 기능을 통해 미오신은 생체 내에서 다양한 생체 인자를 세포 골격 및 막 구조와 연결하는 역할을 수행하는 것으로 여겨진다.^[66]

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