아미노트랜스퍼레이스
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1. 개요
아미노트랜스퍼레이스는 아미노산의 아미노기를 케톤기와 교환하는 반응을 촉매하는 효소이다. 아스파르트산 아미노트랜스퍼레이스, 알라닌 아미노전이효소 등이 있으며, 피리독살 인산을 조효소로 사용한다. 이러한 효소는 아미노산 대사, 특히 동물의 단백질 대사에 중요한 역할을 하며, 혈액 내 농도 측정을 통해 간 및 심장 손상 등 다양한 질병을 진단하는 데 활용된다. 식물에서도 아미노산 합성에 관여한다.
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- EC 2.6.1 - 아스파르트산 아미노기전이효소
아스파르트산 아미노기전이효소(AST)는 L-아스파르트산과 α-케토글루타르산의 상호 전환 반응을 촉매하는 효소로, 피리독살 인산을 보조 인자로 사용하며, 사람에게는 세포질과 미토콘드리아에 동질효소가 존재하고, 임상적으로 간 기능 및 심근 경색 진단에 활용된다. - EC 2.6.1 - 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소
가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)는 L-아미노산의 α-아미노기를 α-케토산으로 전달하는 반응을 촉매하며, BCAA 대사 조절에 중요한 역할을 하는 효소이다.
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2. 기능 및 메커니즘
아스파르트산 아미노트랜스퍼레이스(aspartate aminotransferase)는 아미노산인 아스파르트산과 알파-케토글루타르산(α-ketoglutarate)을 글루탐산과 옥살로아세트산으로 전환시킬 수 있는 효소이다. 옥살아세트산은 포도당신생합성, 시트르산 회로, 지방산 합성에서의 지방산 대사, 요소 회로, 글리옥실산 회로, 아미노산 합성 등에 관여한다.
라이신과 피리독살 인산이 결합하는 반응에서 피리독살 인산의 시프 염기는 전자 이동을 조절하여 아미노기를 가져올 수 있다.
아미노산은 아미노기(NH2)를 포함하고 있다. 케토산은 케톤(=O)기를 포함하고 있다. 전이 아민화 반응에서 한 분자의 NH2기는 다른 분자의 =O기와 교환된다. 아미노산은 케토산이 되고, 케토산은 아미노산이 된다.
전이 아미나제는 조효소 피리독살 인산을 필요로 하는데, 이는 아미노산이 케토산으로 전환될 때 첫 번째 반쪽 반응에서 피리독사민으로 전환된다. 효소 결합된 피리독사민은 차례로 피루브산, 옥살로아세트산, 또는 알파-케토글루타르산과 반응하여 각각 알라닌, 아스파르트산, 또는 글루탐산을 생성한다. 많은 전이 아민화 반응은 조직에서 발생하며, 특정 아미노산/케토산 쌍에 특이적인 전이 아미나제에 의해 촉매된다. 반응은 쉽게 가역적이며, 반응물의 과잉에 따라 방향이 결정된다. 이러한 가역성은 귀중한 키랄 아민의 합성을 달성하기 위해 합성 화학 응용 분야에 활용될 수 있다. 특정 효소는 반응물 쌍 중 하나에서 이름을 따서 명명된다. 예를 들어, 글루탐산과 피루브산 사이의 반응으로 알파 케토글루타르산과 알라닌을 만드는 반응은 알라닌 아미노전이효소라고 불리며, 원래는 글루탐산-피루브산 전이효소 또는 GPT라고 불렸다.[1]
조직 전이 아미나제 활성은 다양한 아미노산/케토산 쌍을 사용하여 호모제네이트를 배양하여 조사할 수 있다. 전이 아민화 반응은 종이 크로마토그래피로 확인된 바와 같이, 해당 새로운 아미노산과 케토산이 형성되는 경우 입증된다. 가역성은 시작 반응물로 상보적인 케토/아미노산 쌍을 사용하여 입증된다. 크로마토그램이 용매에서 꺼내진 후, 크로마토그램은 반점을 찾기 위해 닌히드린으로 처리된다.[2]
2. 1. 반응 메커니즘
아미노트랜스퍼레이스는 아미노산의 아미노기(-NH2)를 케토산의 케톤기(=O)와 교환하는 전이 아민화 반응을 촉매한다. 이 반응은 가역적이며, 반응물의 농도에 따라 방향이 결정된다.[1]아미노트랜스퍼레이스는 조효소인 피리독살 인산을 필요로 한다. 첫 번째 반쪽 반응에서 아미노산이 케토산으로 전환될 때 피리독살 인산은 피리독사민으로 전환된다. 이후 효소에 결합된 피리독사민은 피루브산, 옥살로아세트산, 또는 알파-케토글루타르산과 반응하여 각각 알라닌, 아스파르트산, 글루탐산을 생성한다.[1] 아스파르트산 아미노트랜스퍼레이스(aspartate aminotransferase)는 아미노산인 아스파르트산과 알파-케토글루타르산을 글루탐산과 옥살로아세트산으로 전환시킬 수 있는 효소이다. 옥살아세트산은 포도당신생합성, 시트르산 회로, 지방산 합성에서의 지방산 대사, 요소 회로, 글리옥실산 회로, 아미노산 합성 등에 관여한다.
이러한 전이 아민화 반응은 특정 아미노산/케토산 쌍에 특이적인 아미노트랜스퍼레이스에 의해 촉매되며, 조직에서 다양한 형태로 일어난다. 예를 들어, 글루탐산과 피루브산 사이의 반응으로 알파-케토글루타르산과 알라닌을 생성하는 반응은 알라닌 아미노전이효소(GPT)라고 불린다.[1]
조직의 아미노트랜스퍼레이스 활성은 다양한 아미노산/케토산 쌍을 사용하여 호모제네이트를 배양하여 조사할 수 있다. 전이 아민화 반응은 종이 크로마토그래피를 통해 새로운 아미노산과 케토산이 형성되는 것을 확인하여 입증할 수 있으며, 닌히드린으로 처리하여 반점을 확인한다.[2]
2. 2. 주요 아미노기전이효소
아스파르트산 아미노트랜스퍼레이스는 아미노산인 아스파르트산과 알파-케토글루타르산을 글루탐산과 옥살로아세트산으로 전환시킬 수 있는 효소이다. 옥살아세트산은 포도당신생합성, 시트르산 회로, 지방산 합성에서의 지방산 대사, 요소 회로, 글리옥실산 회로, 아미노산 합성 등에 관여한다.[1]아미노산은 아미노기를, 케토산은 케톤기를 가지고 있으며, 전이 아민화 반응에서 한 분자의 아미노기는 다른 분자의 케톤기와 교환된다. 이 과정을 통해 아미노산은 케토산이 되고, 케토산은 아미노산이 된다.
전이 아미나제는 조효소 피리독살 인산을 필요로 하며, 이는 아미노산이 케토산으로 전환될 때 첫 번째 반쪽 반응에서 피리독사민으로 전환된다. 효소 결합된 피리독사민은 피루브산, 옥살아세트산, 알파-케토글루타르산과 반응하여 각각 알라닌, 아스파트산, 글루탐산을 생성한다.[1] 많은 전이 아민화 반응은 조직에서 발생하며, 특정 아미노산/케토산 쌍에 특이적인 전이 아미나제에 의해 촉매된다. 반응은 쉽게 가역적이며, 반응물의 과잉에 따라 방향이 결정된다.[1] 이러한 가역성은 귀중한 키랄 아민의 합성을 달성하기 위해 합성 화학 응용 분야에 활용될 수 있다.
글루탐산과 피루브산 사이의 반응으로 알파 케토글루타르산과 알라닌을 만드는 반응은 알라닌 아미노전이효소라고 불리며, 원래는 글루탐산-피루브산 전이효소(GPT)라고 불렸다.[1]
조직 전이 아미나제 활성은 다양한 아미노산/케토산 쌍을 사용하여 호모제네이트를 배양하여 조사할 수 있다. 전이 아민화 반응은 종이 크로마토그래피로 확인된 바와 같이, 해당 새로운 아미노산과 케토산이 형성되는 경우 입증된다. 가역성은 시작 반응물로 상보적인 케토/아미노산 쌍을 사용하여 입증된다. 크로마토그램은 용매에서 꺼내진 후, 닌히드린으로 처리하여 반점을 찾는다.[2]
3. 동물의 아미노산 대사
동물은 혈당이 낮을 때 근육 조직을 희생하여 단백질을 아미노산으로 대사해야 한다. 간 트랜스아미나제의 옥살아세트산 또는 알파-케토글루타르산 선호도는 아미노산 대사에서 아스파르트산과 글루탐산으로 질소를 유입하여 질소 배설을 위한 요소로 전환하는 데 중요한 역할을 한다. 이와 유사하게 근육에서는 피루브산을 트랜스아미네이션에 사용하여 알라닌을 생성하며, 알라닌은 혈류를 통해 간으로 운반된다(전체 반응을 ''포도당-알라닌 회로''라고 한다). 여기서 다른 트랜스아미나제는 피루브산을 재생성하며, 피루브산은 포도당신생합성의 귀중한 전구체를 제공한다. 이 알라닌 회로는 코리 회로와 유사하며, 근육의 무산소성 대사를 가능하게 한다.
3. 1. 포도당-알라닌 회로
동물은 혈당이 낮을 때 근육 조직을 희생하여 단백질을 아미노산으로 대사해야 한다. 간 트랜스아미나제의 옥살아세트산 또는 알파-케토글루타르산 선호도는 아미노산 대사에서 아스파르트산과 글루탐산으로 질소를 유입하여 질소 배설을 위한 요소로 전환하는 데 중요한 역할을 한다. 이와 유사하게 근육에서는 피루브산을 트랜스아미네이션에 사용하여 알라닌을 생성하며, 알라닌은 혈류를 통해 간으로 운반된다(전체 반응을 ''포도당-알라닌 회로''라고 한다). 여기서 다른 트랜스아미나제는 피루브산을 재생성하며, 피루브산은 포도당신생합성의 귀중한 전구체를 제공한다. 이 알라닌 회로는 코리 회로와 유사하며, 근육의 무산소성 대사를 가능하게 한다.4. 진단적 의의
아미노트랜스퍼레이스 효소는 다양한 아미노산 생산에 중요하며, 혈액 내 다양한 아미노트랜스퍼레이스 농도 측정은 많은 질병의 진단 및 추적에 중요하다. 예를 들어, 상승된 아미노트랜스퍼레이스의 존재는 간 및 심장 손상의 지표가 될 수 있다. 두 가지 중요한 아미노트랜스퍼레이스 효소는 아스파르테이트 아미노전이효소(AST)와 알라닌 아미노전이효소(ALT)이다. 이 효소들은 1954년에 발견되었으며[1][3][4], 1955년에 임상적 중요성이 기술되었다.[5][6][7][8]
간은 아미노산 합성 및 분해, 에너지 저장 분자 상호 변환을 위해 다양한 트랜스아미나제를 가지고 있으며, 이 효소들의 혈청 농도는 정상 시에는 낮다. 그러나 간 손상 시 간세포 막 투과성이 항진되어 혈류로 새어 나온다. 일반적으로 측정되는 두 종류의 트랜스아미나제는 ALT와 AST이며, 과거에는 각각 혈청 글루탐산-피루브산 트랜스아미나제(SGPT) 및 혈청 글루탐산-옥살아세트산 트랜스아미나제(SGOT)라고 불렸다. 이들의 농도 증가는 간 손상에 매우 민감하다. ALT는 간 이외에서는 발견되지 않고, AST도 간에서 가장 일반적으로 검출되지만, 심근 및 골격근에서도 상당량이 검출된다.
간에 대한 미세한 손상에도 트랜스아미나제는 일반적으로 어느 정도 상승한다. 진단을 위해서는 환자의 병력, 신체 소견 청취, 영상 진단 및 기타 검사 결과를 조합할 필요가 있다. 매우 높은 트랜스아미나제 농도는 바이러스성 간염, 허혈성 간부전, 약물이나 독소에 의한 간 손상과 같은 중대한 간 손상을 시사한다. 많은 병적 과정에서 ALT는 AST보다 높게 상승하고, 알코올성 간 질환의 경우에는 AST가 ALT의 2–3배로 상승한다.
4. 1. 간 기능 검사
아미노트랜스퍼레이스 효소는 다양한 아미노산 생산에 중요하며, 혈액 내 다양한 아미노트랜스퍼레이스 농도 측정은 많은 질병의 진단 및 추적에 중요하다. 예를 들어, 상승된 아미노트랜스퍼레이스의 존재는 간 및 심장 손상의 지표가 될 수 있다. 두 가지 중요한 아미노트랜스퍼레이스 효소는 아스파르테이트 아미노전이효소(AST)와 알라닌 아미노전이효소(ALT)이다. 이 효소들은 1954년에 발견되었으며[1][3][4], 1955년에 임상적 중요성이 기술되었다.[5][6][7][8]간은 아미노산 합성 및 분해, 에너지 저장 분자 상호 변환을 위해 다양한 트랜스아미나제를 가지고 있으며, 이 효소들의 혈청 농도는 정상 시에는 낮다. 그러나 간 손상 시 간세포 막 투과성이 항진되어 혈류로 새어 나온다. 일반적으로 측정되는 두 종류의 트랜스아미나제는 ALT와 AST이며, 과거에는 각각 혈청 글루탐산-피루브산 트랜스아미나제(SGPT) 및 혈청 글루탐산-옥살아세트산 트랜스아미나제(SGOT)라고 불렸다. 이들의 농도 증가는 간 손상에 매우 민감하다. ALT는 간 이외에서는 발견되지 않고, AST도 간에서 가장 일반적으로 검출되지만, 심근 및 골격근에서도 상당량이 검출된다.
간에 대한 미세한 손상에도 트랜스아미나제는 일반적으로 어느 정도 상승한다. 진단을 위해서는 환자의 병력, 신체 소견 청취, 영상 진단 및 기타 검사 결과를 조합할 필요가 있다. 매우 높은 트랜스아미나제 농도는 바이러스성 간염, 허혈성 간부전, 약물이나 독소에 의한 간 손상과 같은 중대한 간 손상을 시사한다. 많은 병적 과정에서 ALT는 AST보다 높게 상승하고, 알코올성 간 질환의 경우에는 AST가 ALT의 2–3배로 상승한다.
5. 식물에서의 역할
식물은 동물과 달리 음식으로부터 섭취한 단백질을 분해하여 단백질 생합성에 필요한 20가지 L-아미노산을 얻을 수 없다. 따라서 식물 세포에는 L-아미노산을 합성하기 위한 질소 동화라는 반응 과정이 존재한다. 질소 동화 과정에서 식물은 뿌리에서 흡수한 암모늄 이온과 구연산 회로에서 유래하는 각종 카르복실산을 아미노기 전이 효소의 촉매 작용으로 결합시켜 다양한 L-아미노산을 생성한다.
참조
[1]
간행물
Transaminase activity in human blood
1955-01
[2]
간행물
Application of Paper Chromatography to the Study of the Transaminase System
https://www.nature.c[...]
1952-04
[3]
간행물
A note on the spectrometric assay of glutamic-oxalacetic transaminase in human blood serum
1955-01
[4]
간행물
Serum glutamic oxaloacetic transaminase activity in human acute transmural myocardial infarction
1954-09
[5]
웹사이트
Biblioteca Nazionale di Napoli. News: Serata in onore di Mario Coltorti e Giuseppe Giusti
http://vecchiosito.b[...]
2017-09-10
[6]
웹사이트
E' morto il prof. Coltorti: scoprì le transaminasi
http://notizie-segre[...]
2017-09-10
[7]
웹사이트
Campania su Coltorti
http://www.istitutob[...]
2017-09-10
[8]
웹사이트
Il Resto Del Carlino - Macerata - E' morto Mario Coltorti: scoprì la transaminasi
http://www.ilrestode[...]
2017-09-10
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