피리독살 인산
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1. 개요
피리독살 인산(PLP)은 아미노산의 대사 과정에 관여하는 조효소로, 아미노기 전이, 탈탄산, 탈아미노 반응을 촉매한다. PLP는 아미노산과 결합하여 다양한 퀴노이드 중간체를 형성하며, 이 과정에서 퀴노이드 중간체는 케토이민으로 변환되어 가수분해된다. PLP는 페로사민, 데소사민과 같은 당의 합성에도 관여하며, 세린 탈수소 효소, 헴 생합성에도 관여한다. 인체 내에서는 신경전달물질의 전환, 폴리아민 생성, 히스타민 생성 등 다양한 역할을 수행하며, 비타민 B6의 형태로 섭취되어 피리독살 키나아제에 의해 PLP로 변환된다. PLP 효소는 다양한 억제제에 의해 조절되며, 여러 진화적 계열을 통해 발전해왔다.
피리독살 인산(PLP)은 생체 내 다양한 효소 반응에서 필수적인 보조 효소로 작용한다. 특히 아미노산 대사에서 핵심적인 역할을 수행하며, 모든 아미노기 전이 반응과 일부 탈탄산 및 탈아미노 반응에 관여한다.[29] PLP의 알데히드기는 효소의 라이신 잔기와 시프 염기를 형성하며 반응을 시작하고, 기질인 아미노산과 반응하여 여러 중간체를 거치며 다양한 화학 반응을 촉진한다.
피리독살 인산(PLP)은 다양한 효소 반응에서 중요한 조효소로 작용한다. 특히 아미노산 대사와 관련된 여러 반응, 예를 들어 모든 아미노기 전이 반응을 비롯해 일부 탈카복실화 반응, 탈아미노화 반응, 래세미화 반응 등에서 필수적인 역할을 수행한다.[6]
피리독살 인산(PLP)은 다양한 생화학 반응에서 조효소로 작용한다. 주요 역할은 모든 아미노기 전이 반응을 비롯하여 일부 탈카복실화 반응, 탈아미노화 반응, 아미노산의 래세미화 반응을 촉매하는 것이다.[6]
피리독살 인산(PLP)은 피리독살 키나아제에 의해 피리독살로부터 합성되며, 이 과정에서 ATP 1분자가 필요하다. 체내에서 불필요하게 된 PLP는 탈인산화되어 피리독살로 되돌아가고, 이후 피리독살 탈수소효소에 의해 산화되어 4-피리독신산으로 변환되어 주로 신장을 통해 소변으로 배설된다.
2. 역할
PLP는 페로사민, 데소사민과 같은 특이한 당을 합성하는 아미노트랜스퍼라제(또는 트랜스아미네이즈)에서도 사용되며[30], 이 과정에서 피리독사민 인산(PMP) 형태로 전환되어 아미노기를 전달한다. 또한, 세린 탈수소 효소나 GDP-4-케토-6-데옥시만노스-3-데히드라타제 등이 관여하는 β탈리 반응[30] 및 헴 생합성의 축합 반응에도 필요하다.
신경계 기능 유지에도 중요한 역할을 하는데, 레보도파를 도파민으로 변환하고, 흥분성 신경 전달 물질인 글루탐산을 억제성 신경 전달 물질인 GABA로 전환하는 반응을 돕는다. 또한 S-아데노실메티오닌을 탈탄산하여 폴리아민의 전구체를 만들거나, 히스티딘을 탈탄산하여 히스타민을 생성하는 반응에도 관여한다. 단, 라이신 대사의 트랜스아미네이즈 반응에는 관여하지 않는다.
2. 1. 조효소로서의 역할
PLP는 다양한 생화학 반응에서 중요한 조효소로 작용한다. 특히 모든 아미노기 전이 반응과 일부 탈카복실화 반응, 탈아미노화 반응, 아미노산의 래세미화 반응에 필수적이다.[6]
PLP의 작용 메커니즘은 다음과 같다. 먼저 PLP의 알데히드기는 아미노전이효소의 특정 리신 잔기의 ε-아미노기와 쉬프 염기 결합(내부 알디민)을 형성한다. 아미노산 기질이 효소의 활성 부위에 결합하면, 기질의 α-아미노기가 알도민 전이 반응이라는 과정을 통해 기존의 리신 잔기를 대체하여 새로운 쉬프 염기(외부 알디민)를 형성한다. 이 외부 알디민은 양성자, 이산화 탄소 또는 아미노산 측쇄를 잃어 퀴노이드 중간체가 될 수 있으며, 이 중간체는 여러 반응 경로에서 친핵체로 작용할 수 있다.
아미노기 전이 반응에서는 탈양성자화 후 생성된 퀴노이드 중간체가 다른 위치에서 양성자를 받아 케티민으로 전환된다. 이 케티민은 가수분해되어 아미노기가 효소-조효소 복합체에 남게 된다.[7][29]
또한, PLP는 페로사민이나 데소사민과 같은 특이한 당 합성에 관여하는 아미노전이효소(트랜스아미나제)에서도 사용된다.[8][30] 이 반응에서 PLP는 글루탐산과 반응하여 α-아미노기를 받아 피리독사민 인산(PMP)을 형성한다. 이후 PMP는 이 아미노기를 당 분자로 전달하여 아미노당을 생성한다.
PLP는 세린 탈수소효소(EC 4.3.1.17)나 GDP-4-케토-6-데옥시마노스-3-탈수소효소(ColD) 등이 수행하는 다양한 베타-탈리 반응에도 관여하며,[8][30] 헴 합성에 필요한 축합 반응에도 활성을 보인다.
신경계에서도 PLP는 중요한 역할을 수행한다. 레보도파를 도파민으로 전환하는 반응을 촉매하며, 흥분성 신경전달물질인 글루탐산을 억제성 신경전달물질인 GABA로 전환하는 것을 돕는다. 또한, S-아데노실메티오닌(SAM)을 탈카복실화하여 폴리아민의 전구체인 프로필아민을 생성하거나, 히스티딘을 탈카복실화하여 히스타민을 만드는 반응에도 관여한다. 단, 리신 대사의 트랜스아미네이즈 반응에는 관여하지 않는다.
2. 2. 인체 내 역할
피리독살 인산(PLP)은 인체 내 다양한 생화학 반응에서 필수적인 조효소로 작용한다. 특히 모든 아미노기 전이 반응과 일부 탈카복실화 반응, 탈아미노화 반응, 아미노산의 래세미화 반응에 참여한다.[6] 또한 아미노산, 지방, 탄수화물의 분해와 합성, 그리고 호르몬, 신경 전달 물질, 헴의 생합성 과정에도 중요한 역할을 한다.[9][10] 헴 합성에 필요한 축합 반응에도 관여한다.
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특히 신경계에서 PLP는 다음과 같은 핵심적인 기능을 수행한다.
이 외에도 PLP는 다음과 같은 다양한 대사 과정에 관여한다.2. 3. 비고전적 PLP
피리독살 인산(PLP)은 간의 글리코겐 인산화효소에서도 발견되는데, 이 효소는 글루카곤이나 에피네프린의 신호에 따라 글리코겐을 분해(글리코겐 분해)하는 데 사용된다. 하지만 이 효소는 PLP의 반응성 알데히드기를 이용하는 일반적인 방식 대신, PLP 분자의 인산기를 활용하여 반응을 수행한다는 점에서 특징적이다.
대부분의 PLP 의존성 효소는 활성 부위의 라이신 잔기와 PLP 사이에 내부 알디민(쉬프 염기)을 형성하여 작용한다. 그러나 일부 PLP 의존성 효소는 이러한 라이신 잔기 대신 활성 부위에 히스티딘을 가지고 있다. 히스티딘은 내부 알디민을 형성할 수 없기 때문에, 이 효소들에서는 PLP가 효소에 공유 결합되지 않은 상태로 존재한다. GDP-4-케토-6-데옥시만노스-3-탈수소효소(ColD)가 이러한 유형의 효소에 해당한다.[11]
인간의 세린 하이드록시메틸전달효소 2 (SHMT2)는 아미노산 및 뉴클레오타이드 대사에 필수적인 일탄소 전달 반응을 조절하며, 이량체와 사량체 형태로 존재한다. SHMT2의 이량체 형태는 면역 관련 세포 신호를 조절하는 BRISC 탈유비퀴틴화효소 복합체의 강력한 억제제로 작용한다. 최근 연구에 따르면, PLP는 SHMT2가 사량체 형태를 이루도록 유도한다. 이 사량체화는 SHMT2가 BRISC 복합체와 상호작용하는 것을 방해하며, 이는 비타민 B6 수준 및 관련 대사 과정이 염증 반응과 연결될 수 있음을 시사한다.[12]
3. 촉매 메커니즘
PLP 의존성 효소들이 촉매하는 반응은 매우 다양하지만, 공통적인 핵심 원리가 존재한다. 반응의 시작은 PLP의 알데히드기가 효소 단백질 내 특정 리신 잔기의 ε-아미노기와 쉬프 염기 결합을 형성하여 내부 알디민을 만드는 것이다.[29] 이 상태에서 아미노산 기질이 효소의 활성 부위로 들어오면, 기질의 α-아미노기가 기존에 결합하고 있던 리신 잔기의 아미노기를 대체한다. 이 과정을 알도민 전이 반응이라고 하며, 결과적으로 기질과 PLP 사이에 새로운 쉬프 염기 결합, 즉 외부 알디민이 형성된다.[13]
외부 알디민이 형성된 이후의 반응 경로는 매우 다양하게 분기된다.[13] 외부 알디민은 양성자 이탈(탈양성자화), 이산화 탄소 이탈(탈카복실화), 또는 아미노산 곁사슬의 이탈 등 다양한 방식으로 변형되어 퀴노이드 중간체를 형성할 수 있다. 이 퀴노이드 중간체는 친핵체로서 작용하여 여러 후속 반응을 진행시킨다.[7][29] 예를 들어, 아미노기 전이 반응에서는 탈양성자화 후 퀴노이드 중간체가 다른 위치에서 양성자를 받아들여 케티민으로 전환된다. 결과적인 케티민은 가수분해되어 아미노기가 복합체에 남아 피리독사민 인산(PMP)을 형성하게 된다.[7][29] 또한, PLP는 페로사민이나 데소사민과 같은 특이한 아미노당 합성에 관여하는 아미노전이효소(또는 트랜스아미나제)에서도 사용된다. 이 반응에서는 PLP가 글루탐산과 반응하여 글루탐산의 α-아미노기를 받아 PMP를 형성하고, 이 PMP가 당에 아미노기를 전달하여 아미노당을 만든다.[8][30]
PLP가 특정 반응 경로를 선택하는 특이성은 몇 가지 요인에 의해 결정된다. 중요한 원리 중 하나는 더나탄 입체전자 가설이다. 이 가설에 따르면, 외부 알디민 상태에서 아미노산의 α-탄소에 결합된 네 개의 결합 중 피리딘 고리 평면에 수직인 방향의 결합이 우선적으로 끊어진다.[14][15] 따라서 효소가 기질을 활성 부위에 어떻게 결합시키는지, 즉 기질의 어떤 결합을 피리딘 고리에 수직 방향으로 배치하는지가 어떤 반응이 일어날지를 결정하는 핵심 요소가 된다.[14] 또한, 피리딘 고리 질소 원자의 양성자화 용이성도 반응 특이성에 영향을 미치는 추가적인 요인으로 작용한다.[16]
이 외에도 PLP는 세린 탈수소효소나 GDP-4-케토-6-데옥시만노스-3-데히드라타제(ColD)가 수행하는 β-탈리 반응[8][30], 헴 생합성 과정에서의 축합 반응 등 다양한 생화학 반응에 관여한다. 신경계에서는 레보도파를 도파민으로 전환하거나, 흥분성 신경전달물질인 글루탐산을 억제성 신경전달물질인 GABA로 전환하는 반응, SAM을 탈카복실화하여 폴리아민의 전구체인 프로필아민을 생성하는 반응, 히스티딘을 탈카복실화하여 히스타민을 생성하는 반응 등에도 PLP가 필수적이다.
4. PLP 효소
PLP의 알데히드기는 아미노전이효소 효소 내 특정 라이신 잔기의 ε-아미노기와 쉬프 염기 결합을 형성하여 내부 알디민을 만든다. 아미노산 기질이 효소에 결합하면, 기질의 α-아미노기가 라이신 잔기의 ε-아미노기를 대체하여 외부 알디민을 형성하는데, 이 과정을 알도민 전이 반응이라고 한다. 생성된 외부 알디민은 양성자, 이산화 탄소, 또는 아미노산 곁사슬을 잃고 퀴노이드 중간체로 전환될 수 있으며, 이 중간체는 여러 반응 경로에서 친핵체로 작용한다.
아미노기 전이 반응에서는 퀴노이드 중간체가 탈양성자화된 후 다른 위치에서 양성자를 받아 케티민으로 전환된다. 이 케티민이 가수 분해되면 아미노기가 효소 복합체에 남게 된다.[7][29] PLP는 또한 페로사민이나 데소사민과 같은 특이한 당을 합성하는 아미노전이효소(트랜스아미나제)에서도 사용된다.[8][30] 이 반응에서 PLP는 글루탐산과 반응하여 글루탐산의 α-아미노기를 받아 피리독사민 인산(PMP)을 형성하고, PMP는 다시 아미노기를 당에 전달하여 아미노당을 만든다.
PLP는 세린 탈수소효소나 GDP-4-케토-6-데옥시마노스-3-탈수소효소(ColD) 등이 관여하는 다양한 베타-탈리 반응에도 참여한다.[8][30] 또한, 헴 생합성에 필요한 축합 반응에도 활성을 보인다.
신경계에서도 중요한 역할을 하는데, 레보도파를 도파민으로 전환하고, 흥분성 신경전달물질인 글루탐산을 억제성 신경전달물질인 GABA로 전환하는 것을 촉진한다. 또한 SAM을 탈카복실화하여 폴리아민의 전구체인 프로필아민을 생성하며, 히스티딘을 탈카복실화하여 히스타민으로 전환하기도 한다. 단, 라이신 대사의 트랜스아미네이즈 반응에는 관여하지 않는다.
PLP는 여러 상호작용을 통해 효소의 활성 부위에 단단히 결합한다. 주된 결합 방식은 라이신 잔기와의 쉬프 염기 형성이며, 인산기와 활성 부위 내 인산 결합 포켓 사이의 상호작용 역시 중요하다. 또한, 피리딘 고리와 활성 부위의 방향족 아미노산 잔기(주로 티로신) 사이의 염기 스태킹 상호작용도 PLP 안정화에 기여한다. 이 티로신 잔기는 산-염기 촉매 작용에도 참여할 수 있다.[14]
이러한 결합 요구 조건에도 불구하고, PLP 의존성 효소들은 구조적으로 크게 다섯 가지 계열, 즉 폴드 타입(fold type)으로 분류된다. 이들 계열은 특정 반응 유형과 반드시 일치하지는 않는다.[14]폴드 타입 계열명 폴드 타입 I 아스파르트산 아미노전이효소 계열 폴드 타입 II 트립토판 합성효소 계열 폴드 타입 III 알라닌 라세마제 계열 (TIM 배럴) 폴드 타입 IV D-아미노산 아미노전이효소 계열 폴드 타입 V 글리코겐 인산화효소 계열
5. 생합성
5. 1. 비타민 B6로부터
동물은 피리독살 인산(PLP)을 직접 합성하지 못하는 영양 요구자이므로, 비타민 B6 형태로 섭취해야 한다. 이는 MoCo나 CoQ10과 같은 다른 보조 인자와는 다른 점이다.
PLP는 피리독살로부터 효소 피리독살 키나아제에 의해 합성되며, 이 과정에서 ATP 1분자가 소모된다. 합성된 PLP는 주로 간에서 대사된다.
체내에서 불필요해진 PLP는 탈인산화되어 다시 피리독살로 돌아가며, 이후 피리독살 탈수소효소에 의해 4-피리독신산으로 산화된다. 이 4-피리독신산은 주로 신장을 통해 소변으로 배설된다.
5. 2. DXP 의존적 생합성
DXP 의존적 생합성 경로는 여러 단계를 거치며, 한 가지는 에리트로스 4-인산으로부터 3-하이드록시-1-아미노아세톤 인산을 생성하고, 다른 하나는 글리세르알데히드 3-인산 (GAP)과 피루브산으로부터 데옥시자일룰로스 5-인산 (DXP)을 생성하는 두 개의 분기가 합쳐지는 과정을 거친다. 3-하이드록시-1-아미노아세톤 인산과 데옥시자일룰로스 5-인산의 축합 생성물은 피리독신 5'-인산 (PNP)이다. 이 축합 반응은 ''pdxJ'' 유전자에 의해 암호화된 PNP 합성효소에 의해 촉매된다.[18] 마지막 단계에서는 PNP 산화효소 (''pdxH'' 유전자 암호화)가 산소를 사용하여 PNP의 4' 위치 하이드록실기를 알데하이드로 산화시켜 최종 산물인 피리독살 인산 (PLP)을 생성하며, 이 과정에서 과산화수소가 부산물로 만들어진다.
3-하이드록시-1-아미노아세톤 인산을 생성하는 첫 번째 분기는 대장균 (''E. coli'')에서 ''epd'', ''pdxB'', ''serC'', ''pdxA'' 유전자에 의해 암호화된 효소들에 의해 촉매된다. 이 효소들은 세린 생합성 경로에 관여하는 세 가지 효소(''serA''(''pdxB''의 상동체), ''serC'', ''serB'')와 기계적 유사성 및 상동성을 공유한다. 특히 ''epd'' 유전자는 해당과정의 ''gap'' 유전자와 상동 관계에 있다. 이러한 유사성은 두 생합성 경로가 공통된 진화적 기원을 가질 수 있음을 시사한다.[19] 일부 종에서는 대장균의 ''serC'' 유전자에 해당하는 상동 유전자가 두 개 발견되기도 한다. 일반적으로 하나는 세린 오페론 내에 존재하며 ''serC''로 불리고, 다른 하나는 pdx 오페론 내에 존재하며 이 경우 ''pdxF''라고 불린다.
한편, 대장균에서 ''pdxB'' 유전자(에리트로네이트 4-인산 탈수소효소 암호화)가 결손된 돌연변이체의 영양 요구성을 극복할 수 있는 유전자를 찾기 위한 과발현 라이브러리 스크리닝 과정에서 "우연적 경로(serendipitous pathway)"가 발견되었다. 이 경로는 매우 비효율적이지만 다양한 효소들의 유연한 활성 덕분에 작동할 수 있었다. 이 우연적 경로는 세린 생합성 경로에서 ''serA'' 유전자가 암호화하는 효소의 생성물인 3-포스포하이드록시피루브산에서 시작하며, 에리트로네이트-4-인산을 필요로 하지 않는다. 3-포스포하이드록시피루브산은 탈인산화되어 불안정한 중간체를 형성하고, 이는 자발적으로 탈카복실화되어 글리콜알데하이드를 생성한다. 생성된 글리콜알데하이드는 글리신과 축합하여 인산화된 생성물인 4-포스포하이드록시트레오닌 (4PHT)을 만드는데, 이 4PHT는 4-PHT 탈수소효소(''pdxA'' 유전자 암호화)의 기질로 사용될 수 있다.[20]
5. 3. DXP 비의존적 생합성
DXP-비의존적 피리독살 인산(PLP) 생합성 경로는 두 개의 서브유닛으로 구성된 효소인 PLP-신테이스에 의해 촉매되는 단계를 포함한다. PdxS는 리불로스 5-인산, 글리세르알데히드 3-인산, 그리고 암모니아의 축합을 촉매하며, 이 암모니아는 글루타민으로부터 암모니아를 생성하는 것을 촉매하는 PdxT에 의해 생성된다. PdxS는 (β/α)8 배럴(TIM-배럴이라고도 함) 구조로 십이합체를 형성한다.[21]
5. 4. 무생물 합성 (Abiotic synthesis)
피리독살 인산(PLP)가 아미노산 생합성을 비롯한 중심 대사에서 광범위하게 활용되고 효소가 없는 환경에서도 활성을 나타낸다는 점은 PLP가 유기 생명체의 기원보다 앞선 "선구 생명" 화합물, 즉 유기 생명체 기원 이전의 화합물일 수 있음을 시사한다(유익한 박테리아의 먹이 공급원 역할을 하는 프리바이오틱스와 혼동해서는 안 된다).[22]
실제로 암모니아와 글리콜알데히드를 가열하면 피리독살을 비롯한 다양한 피리딘이 자발적으로 생성된다.[22] 특정 조건에서 PLP는 시아노아세틸렌, 다이아세틸렌, 일산화탄소, 수소, 물, 인산으로부터 형성될 수 있다.[23]
6. 억제제
피리독살 인산(PLP) 효소의 여러 억제제가 알려져 있다.
억제제는 작용 방식에 따라 몇 가지 종류로 나눌 수 있다. 한 종류는 PLP와 함께 친전자체를 형성하여 효소 활성 부위의 라이신과 비가역적으로 반응하는 방식이다. 아세틸렌 화합물(예: 프로파길글리신)과 비닐 화합물(예: 비닐글리신)이 이러한 억제제에 속한다. 다른 종류는 PLP 자체를 불활성화시키는 방식으로, α-메틸 기질 유사체나 아미노-옥시 기질 유사체(예: α-메틸글루탐산) 등이 있다. 또 다른 종류는 PLP를 친핵적으로 공격하는 좋은 이탈기를 가진 억제제이다. 클로로알라닌이 대표적인 예로, 다수의 효소를 억제하는 것으로 알려져 있다.[14]
구체적인 억제제의 예는 다음과 같다.
- 레보티록신: 쥐에게 15일 동안 매일 10 µg의 D, L-티록신을 투여했을 때, 간의 시스테인 데설프히드라제 활성이 사라지고, 세린 및 트레오닌 탈수소효소와 알라닌 글루탐산 트랜스아미나제 활성이 약 40% 감소했다. 생체 내에서 피리독살-5-인산을 투여하거나 시험관 내에서 간 제제에 보조 효소를 첨가하면 이러한 효소 활성이 완전히 회복되었다. 또한, 10−5 M 농도의 티록신이 시험관 내에서 보이는 약간의 억제 효과도 피리독살-5-인산에 의해 상쇄되었다.[24][25]
- 피리독신: 비타민 B6의 비활성 형태인 피리독신은 활성 형태인 피리독살-5'-인산(P5P)과 경쟁적으로 작용하여 효소를 억제할 수 있다. 따라서 피리독신 형태로 비타민 B6를 보충하면 오히려 비타민 B6 결핍과 유사한 증상이 나타날 수 있으며, 이는 P5P 형태로 보충함으로써 피할 수 있을 것으로 보인다.[26]
- 알라닌 포스포네이트(AlaP): 알라닌 라세마제를 억제하지만, 특정 효소에만 작용하는 특이성이 부족하여 알라닌 라세마제 억제제 개발 연구를 촉진하는 계기가 되었다.[27]
- 가바큘린과 비가바트린: GABA 아미노전이효소를 억제한다.
- 카날린과 5-플루오로메틸오르니틴: 오르니틴 아미노전이효소를 억제한다.
- 아미노-옥시 SAM: ACC 합성효소를 억제한다.
7. 진화
피리독살 5-인산 의존성 효소는 여러 진화적 기원을 가지고 있다. 전체적인 B6 효소는 네 개의 독립적인 진화 계열로 분화되었다: α 계열(예: 아스파테이트 아미노전이효소), β 계열(세린 탈수소효소), D-알라닌 아미노전이효소 계열 및 알라닌 라세마제 계열. β 계열에서 진화적 유사성의 한 예는 메커니즘에서 볼 수 있다. β 효소는 모두 리아제이며 Cα와 Cβ가 참여하는 반응을 촉매한다. 전반적으로, PLP 의존성 효소에서 PLP는 모든 경우에 활성 부위의 아미노기에 이민 결합을 통해 공유 결합적으로 부착된다.[28]
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[29]
문서
Reaction specificity in pyridoxal enzymes.
Archives of biochemistry and biophysics
2005
[30]
문서
Biosynthesis of O-antigens: genes and pathways invovled in nucleotide sugar precusor synthesis and O-antigen assembly.
Carbohydrate research
2003
[31]
간행물
A genomic overview of pyridoxal-phosphate-dependent enzymes
2003-09
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