이온화 상수

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1. 개요
2. 산 해리 상수
3. 단백질-리간드 결합
- 3.1. 항체-항원 결합
- 3.2. 여러 결합 부위를 가진 거대 분자
4. 물의 해리 상수
참조

1. 개요

이온화 상수는 산, 염기, 단백질과 리간드, 항체와 항원, 물 등 다양한 화학 반응에서 이온화 또는 결합의 정도를 나타내는 상수이다. 산 해리 상수(Ka)는 산이 수용액에서 이온화되어 수소 이온을 생성하는 정도를 나타내며, 염기의 이온화 상수와 함께 산-염기 세기를 측정하는 데 사용된다. 단백질-리간드 결합에서 해리 상수(Kd)는 리간드가 단백질에 결합하는 친화도를 나타내며, 항체-항원 결합에서는 친화도 상수(Ka)가 결합의 정도를 나타낸다. 물의 해리 상수(Kw)는 물의 자동 이온화 반응에서 수소 이온과 수산화 이온의 농도 곱을 나타낸다.

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해리는 분자, 복합체, 또는 이온이 더 작은 구성 요소로 분리되는 과정을 의미하며, 해리 상수는 화학 평형 상태에서 반응의 정도를 측정하는 데 사용된다.

이온화 상수
일반 정보
정의	화학에서 해리 반응의 정도를 나타내는 평형 상수
기호	K 또는 Kd
관련 개념	산 해리 상수
상세 정보
적용 분야	산-염기 반응, 금속-리간드 착물, 단백질 결합 등
영향 요인	온도, 압력, 이온 강도
측정 방법	분광법, 전기 전도도 측정법, 열량 측정법
해리도와의 관계	해리도는 해리 상수를 통해 계산 가능함
산 해리 상수 (Ka)	산의 해리 정도를 나타내는 해리 상수의 특별한 경우
염기 해리 상수 (Kb)	염기의 해리 정도를 나타내는 해리 상수의 특별한 경우
참고 사항
해리 상수 값의 의미	값이 클수록 해리가 잘 일어남
온도에 따른 변화	해리 상수는 온도에 따라 변함
용매 효과	용매의 종류에 따라 해리 상수가 달라짐

2. 산 해리 상수

산 해리 상수(acid dissociation constant, $K_a$ )는 산이 물과 같은 용매 속에서 얼마나 해리(이온화)되는지를 나타내는 평형 상수 값이다. 산 이온화 상수라고도 부르며, 이 값이 클수록 산이 더 많이 이온화되어 수소 이온(H⁺)을 내놓으므로 더 강한 산임을 의미한다. 반대로 $K_a$ 값이 작으면 약한 산이다. 예를 들어, 황산(H₂SO₄)이나 인산(H₃PO₄)과 같은 강산은 $K_a$ 값이 크고, 아세트산(CH₃COOH)과 같은 약산은 $K_a$ 값이 작다.

산-염기의 세기를 나타내는 척도로는 아레니우스의 개념( $K_\mathrm{H^+}$ , $K_\mathrm{OH^-}$ )도 있지만, 브뢴스테르-로우리나 루이스의 산-염기 개념이 더 넓은 범위의 화학 반응을 설명할 수 있기 때문에, 일반적으로 산 해리 상수( $K_a$ )가 산-염기 세기의 주요 척도로 사용된다.

산( $\mathrm H_x \mathrm B$ )이 탈양성자화(deprotonation)되어 양성자( $\mathrm H^+$ )를 내놓는 반응과 그 평형 상수인 산 해리 상수는 다음과 같이 일반식으로 나타낼 수 있다.

일반 반응식: $\mathrm H_x \mathrm B \rightleftharpoons\ x\mathrm H ^ + + \mathrm B ^ -$
산 해리 상수: $K_a = {[\mathrm H ^ +]^x \cdot [\mathrm B ^ -] \over [\mathrm H_x \mathrm B]}$

여기서

[\mathrm H ^ +]

,

[\mathrm B ^ -]

,

[\mathrm H_x \mathrm B]

는 각각 평형 상태에서의 수소 이온, 짝염기, 해리되지 않은 산의 농도를 의미한다.

하나의 분자가 내놓을 수 있는 양성자의 수에 따라 산 해리 상수의 개수가 달라진다.

일양성자산 (monoprotic acid): 양성자를 하나만 내놓을 수 있는 산 (예: 아세트산, 암모늄 이온). 해리 상수가 1개이다.
다양성자산 (polyprotic acid): 양성자를 두 개 이상 내놓을 수 있는 산. 여러 단계에 걸쳐 해리되며, 각 단계마다 별도의 산 해리 상수를 가진다.
이양성자산 (diprotic acid): 양성자를 두 개 내놓는 산 (예: 탄산, 중탄산염, 글리신). 해리 상수가 $K_{a1}$ , $K_{a2}$ 두 개이다.
삼양성자산 (triprotic acid): 양성자를 세 개 내놓는 산 (예: 인산). 해리 상수가 $K_{a1}$ , $K_{a2}$ , $K_{a3}$ 세 개이다.

예를 들어, 삼양성자산인 인산(

\mathrm{H_3PO_4}

)은 다음과 같이 세 단계로 해리되며, 각 단계의 산 해리 상수는 아래와 같다. (25 °C 기준)

\mathrm{ H_3 PO_4 \rightleftharpoons\ H ^ + + H_2 PO_4 ^ -} \qquad K_{a1} = \mathrm{[H ^ +] \cdot [H_2 PO_4 ^ -] \over [H_3 PO_4]} = 7.5 \times 10^{-3}

\mathrm{H_2 PO_4 ^ - \rightleftharpoons\ H ^ + + H PO_4 ^ {2-}} \qquad K_{a2} = \mathrm{[H ^ +] \cdot [H PO_4 ^{2-} ] \over [H_2 PO_4^ -]} = 6.2 \times 10^{-8}

\mathrm{H PO_4  ^{2-} \rightleftharpoons\ H ^ + +  PO_4 ^{3-}} \qquad K_{a3} = \mathrm{[H ^ +] \cdot [ PO_4 ^ {3-}] \over [H PO_4 ^ {2-} ]} = 4.8 \times 10^{-13}

아미노산과 같이 여러 작용기를 가진 분자도 여러 개의 해리 상수를 가질 수 있다. 아미노산의 경우 보통 p

K_{a1}

값은 카복실기(–COOH)의 해리, p

K_{a2}

값은 아미노기(–NH₃⁺)의 해리, 그리고 p

K_{a3}

값은 곁사슬에 있는 작용기의 해리에 해당한다.

산 해리 상수 값은 매우 넓은 범위에 걸쳐 분포하기 때문에, 계산 및 비교의 편의를 위해 로그 값을 사용하여 p

K_a

로 나타내는 경우가 많다. p

K_a

는 다음과 같이 정의된다.

:

\mathrm{p}K_a = -\log_{10}{K_a}

K_a

값이 클수록 강한 산이므로, p

K_a

값은 작을수록 강한 산임을 의미한다.

약산의 구체적인

K_a

값과 그 짝염기의 염기 이온화 상수(

K_b

)는 관련 자료를 통해 확인할 수 있다. 예를 들어 벤조산(C₆H₅COOH)은 약산의 하나로, 대한민국에서는 식품첨가물로 지정되어 식품 보존제로 사용된다.

2. 1. 염기의 이온화 상수

염기의 이온화 상수(

K_b

, base ionization constant)는 염기가 수용액에서 이온화하여 수산화 이온(OH⁻)을 생성하는 정도를 나타내는 평형 상수 값이다. 염기의 이온화 상수는 다음과 같이 표현된다.

:

K_b = \mathrm{[BH^+] \cdot [OH^-] \over [B]}

여기서 [BH⁺]는 짝산의 농도, [OH⁻]는 수산화 이온의 농도, [B]는 이온화되지 않은 염기의 농도를 의미한다.

예를 들어, 약염기인 암모니아(NH₃)가 물(H₂O)에 녹아 이온화되는 반응은 다음과 같다.

:

\mathrm{NH_3 + H_2O \rightleftharpoons NH_4^+ + OH^-}

이 반응의 평형 상수 K는 다음과 같다.

:

K = \mathrm{[NH_4^+] \cdot [OH^-] \over [NH_3]\cdot [H_2O]}

일반적으로 수용액에서 물의 농도([H₂O])는 반응 전후 거의 변하지 않으므로 상수로 취급할 수 있다. 따라서 암모니아의 염기 이온화 상수(

K_b

)는 다음과 같이 나타낼 수 있다.

:

K_b = K[\mathrm{H_2O}] = \mathrm{[NH_4^+] \cdot [OH^-] \over [NH_3]} = 1.8 \times 10^{-5}

(25 °C 기준)

K_b

값이 클수록 염기가 물에서 더 많이 이온화되어 더 강한 염기임을 의미한다.

아래 표는 몇 가지 약염기와 그 짝산의 25 °C에서의 이온화 상수를 보여준다. 이를 통해 염기의 상대적인 세기와 그 짝산의 산 해리 상수(

K_a

)와의 관계를 파악할 수 있다. 일반적으로 약염기의

K_b

값이 클수록 그 짝산의

K_a

값은 작아지는 경향을 보인다.

몇 가지 약염기와 그 짝산의 이온화 상수(25 °C)
약염기	화학식	이온화 상수(Kb)	짝산	이온화 상수(Ka)
에틸아민	C₂H₅NH₂	5.6×10⁻⁴	C₂H₅NH₃⁺	1.8×10⁻¹¹
메틸아민	CH₃NH₂	4.4×10⁻⁴	CH₃NH₃⁺	2.3×10⁻¹¹
암모니아	NH₃	1.8×10⁻⁵	NH₄⁺	5.6×10⁻¹⁰
피리딘	C₅H₅N	1.7×10⁻⁹	C₅H₅NH⁺	5.9×10⁻⁶
아닐린	C₆H₅NH₂	3.8×10⁻¹⁰	C₆H₅NH₃⁺	2.6×10⁻⁵
카페인	C₈H₁₀N₄O₂	5.3×10⁻¹⁴	C₈H₁₁N₄O₂⁺	0.19
요소	(NH₂)₂CO	1.5×10⁻¹⁴	(NH₂)₂COH⁺	0.67

2. 2. 약산과 짝염기의 이온화 상수 (25 °C)

wikitext

몇 가지 약산과 그 짝염기의 이온화 상수(25 °C)
약산	이온화 상수(K_a)	짝염기	이온화 상수(K_b)
플루오린화 수소산 (HF)	7.1×10^-4	F^-	1.4×10^-11
아질산 (HNO₂)	4.5×10^-4	NO₂^-	2.2×10^-11
아스피린 (C₉H₈O₄)	3.0×10^-4	C₉H₇O₄^-	3.3×10^-11
폼산 (HCOOH)	1.7×10^-4	HCOO^-	5.9×10^-11
아스코브산 (C₆H₈O₆)	8.0×10^-5	C₆H₇O₆^-	1.3×10^-10
벤조산 (C₇H₆O₂)	6.5×10^-5	C₆H₅COO^-	1.5×10^-10
아세트산 (CH₃COOH)	1.8×10^-5	CH₃COO^-	5.6×10^-10

2. 3. 약염기와 짝산의 이온화 상수 (25 °C)

wikitext

약염기	이온화 상수(K_b)	짝산	이온화 상수(K_a)
에틸아민(C₂H₇N)	5.6×10⁻⁴	C₂H₅NH₃⁺	1.8×10⁻¹¹
메틸아민(CH₅N)	4.4×10⁻⁴	CH₃NH₃⁺	2.3×10⁻¹¹
암모니아(NH₃)	1.8×10⁻⁵	NH₄⁺	5.6×10⁻¹⁰
피리딘(C₅H₅N)	1.7×10⁻⁹	C₅H₅NH⁺	5.9×10⁻⁶
아닐린(C₆H₇N)	3.8×10⁻¹⁰	C₆H₅NH₃⁺	2.6×10⁻⁵
카페인(C₈H₁₀N₄O₂)	5.3×10⁻¹⁴	C₈H₁₁N₄O₂⁺	0.19
요소( (NH₂)₂CO )	1.5×10⁻¹⁴	H₂NCONH₃⁺	0.67

3. 단백질-리간드 결합

해리 상수는 리간드(L, 예를 들어 약물)와 단백질(P) 사이의 화학적 친화도, 즉 리간드가 특정 단백질에 얼마나 강하게 결합하는지를 설명하는 데 일반적으로 사용된다. 리간드-단백질 친화도는 두 분자 사이의 비공유 결합(예: 수소 결합, 정전기적 상호작용, 소수성 및 반데르발스 힘)에 의해 영향을 받는다. 또한, 다른 거대분자의 고농도로 인해 발생하는 거대분자 혼잡의 영향을 받을 수도 있다.^[4]^[5]^[10]^[11]

단백질-리간드 복합체(LP)의 형성은 다음과 같은 두 상태 과정으로 설명할 수 있다.

: $L + P <=> LP$

해당 해리 상수는 다음과 같이 정의된다.

: $K_\mathrm{D} = \frac{\left[ \ce{L} \right] \left[ \ce{P} \right]}{\left[ \ce{LP} \right]}$

여기서 [P], [L] 및 [LP]는 각각 단백질, 리간드 및 단백질-리간드 복합체의 몰 농도를 나타낸다.

해리 상수는 몰 단위(M)를 가지며, 평형 상태에서 단백질의 절반이 점유되는 리간드 농도 [L]에 해당한다.^[6] 즉, 리간드가 결합된 단백질의 농도([LP])가 리간드가 결합되지 않은 단백질의 농도([P])와 같아지는 리간드의 농도이다. 해리 상수가 작을수록 리간드의 결합이 더 강하거나 리간드와 단백질 사이의 친화도가 더 높다. 예를 들어, 나노몰(nM) 해리 상수를 갖는 리간드는 마이크로몰(μM) 해리 상수를 갖는 리간드보다 특정 단백질에 더 단단히 결합한다.

두 분자 사이의 비공유 결합 상호작용으로 인한 피코몰(pM) 이하의 해리 상수는 드물지만, 몇 가지 중요한 예외가 있다. 비오틴과 아비딘은 약 10⁻¹⁵ M (= 1 fM = 0.000001 nM)의 해리 상수로 매우 강하게 결합한다.^[7]^[12] 또한, 리보뉴클레아제 억제제 단백질은 리보뉴클레아제에 유사한 10⁻¹⁵ M의 친화도로 결합할 수 있다.^[8]^[13]

특정 리간드-단백질 상호작용의 해리 상수는 용액 조건(예: 온도, pH 및 염 농도)에 따라 크게 달라질 수 있다. 다른 용액 조건의 영향은 특정 리간드-단백질 복합체를 함께 유지하는 모든 분자간 상호작용의 강도를 효과적으로 수정하기 때문이다.

약물은 의도하지 않은 단백질과의 상호 작용을 통해 유해한 부작용을 일으킬 수 있다. 따라서 많은 제약 연구는 표적 단백질에만 높은 친화도(일반적으로 0.1–10 nM)로 결합하는 약물을 설계하거나(네거티브 디자인), 특정 약물과 그 ''생체 내''(in vivo) 단백질 표적 사이의 친화도를 향상시키는 것(포지티브 디자인)을 목표로 한다.

실험적으로, 분자 복합체 [LP]의 농도는 자유 분자 [L] 또는 [P]의 농도 측정을 통해 간접적으로 얻어진다.^[3] 반응에 첨가된 분자 [L]₀ 및 [P]₀의 총량은 알려져 있으며, 질량 보존 법칙에 따라 자유 성분과 결합 성분으로 분리된다.

: $\begin{align} \ce{[P]_0} &= \ce{{[P]} + [LP]} \\ \ce{[L]_0} &= \ce{{[L]} + [LP]} \end{align}$

복합체 [LP]의 농도를 추적하기 위해, 자유 분자 농도([P] 또는 [L])를 해리 상수의 정의로 대체하여 복합체의 농도를 자유 분자 중 하나의 농도와 관련지을 수 있다.

: $[\ce P]_0 = K_\mathrm{D} \frac{[\ce{LP}]}{[\ce L]} + [\ce{LP}]$

: $\ce{[LP]} = \frac\ce{[P]_0 [L]}{K_\mathrm{D} + [\ce L]} = \frac\ce{[L]_0 [P]}{K_\mathrm{D} + [\ce P]}$

3. 1. 항체-항원 결합

항체(Ab)가 항원(Ag)에 결합하는 특정한 경우, 일반적으로 '''친화도 상수'''(K_a)는 결합 상수를 의미한다. 이는 해리 상수(K_d)의 역수이다.

\ce{Ab + Ag <=> AbAg}

K_\mathrm{a} = \frac{\left[ \ce{AbAg} \right]}{\left[ \ce{Ab} \right] \left[ \ce{Ag} \right]} = \frac{1}{K_\mathrm{d}}

이 화학 평형은 또한 결합 속도 상수(k_forward 또는 k_on)와 해리 속도 상수(k_back 또는 k_off)의 비율이기도 하다. 두 항체가 동일한 친화도를 가질 수 있지만, 하나는 높은 결합 속도 상수와 높은 해리 속도 상수를 모두 가질 수 있는 반면, 다른 하나는 낮은 결합 속도 상수와 낮은 해리 속도 상수를 모두 가질 수 있다.

K_a = \frac{k_\text{forward}}{k_\text{back}} = \frac{\text{on-rate}}{\text{off-rate}}

3. 2. 여러 결합 부위를 가진 거대 분자

많은 생물학적 단백질과 효소는 하나 이상의 결합 부위를 가질 수 있다.^[3] 일반적으로 리간드 L이 거대분자 M에 결합하면, 이는 거대분자에 결합하는 다른 리간드 L의 결합 동역학에 영향을 미칠 수 있다. 만약 거대분자에 결합된 리간드의 수에 관계없이 모든 결합 부위의 친화도가 서로 독립적이라고 가정할 수 있다면, 결합 메커니즘을 단순화하여 설명할 수 있다. 이러한 가정은 주로 동일한 여러 개의 소단위로 구성된 거대분자에 적용될 수 있다.

이 경우, 거대분자가 n개의 동일하고 대칭적인 소단위를 가지며, 각 소단위가 단 하나의 결합 부위만을 가진다고 가정한다. 그러면 결합된 리간드의 농도

\ce{[L]_{bound}}는 다음과 같이 표현된다.: \ce{[L]}_\text{bound} = \frac{n\ce{[M]}_0 \ce{[L]}}{K_\mathrm{D} + \ce{[L]}}

여기서

\ce{[L]_{bound}}는 단순히 \ce{[LM]}과 같지 않고, 거대분자의 모든 부분적으로 포화된 형태(리간드가 1개, 2개, ..., n개 결합된 모든 상태)를 포함한다.: \ce{[L]}_\text{bound} = \ce{[LM]} + \ce{2[L_2 M]} + \ce{3[L_3 M]} + \ldots + n \ce{[L_\mathit{n} M]}

결합은 단계적으로 일어난다. 각 단계는 다음과 같은 평형과 해리 상수로 나타낼 수 있다.

:

\begin{align}\ce \right) \left(1 + \frac\ce{[L]}{K_\mathrm{D}} \right)^{n - 1} }{\left(1 + \frac\ce{[L]}{K_\mathrm{D}} \right)^n}= \frac{n \left( \frac\ce{[L]}{K_\mathrm{D}} \right) }{\left(1 + \frac\ce{[L]}{K_\mathrm{D}} \right)}= \frac{n [\ce L]}{K_\mathrm{D} + [\ce L]}= \frac\ce{[L]_{bound}}\ce{[M]_0}

4. 물의 해리 상수

물의 해리상수는 ''K''_w로 표시하며, 물의 자동 이온화 반응의 평형 상수를 나타낸다. 순수한 물이 자동 이온화하여 평형 상태를 이룰 때 수소 이온(H⁺ 또는 H₃O⁺) 농도와 수산화 이온(OH⁻) 농도의 곱으로 정의된다.

: $K_{\rm w} = [\mbox{H}^+] [\mbox{OH}^-]$

이 식에서 물의 농도 $[\mbox{H}_2\mbox{O}]$ 는 반응 전후 거의 변하지 않아 일정하다고 간주하므로 관례적으로 생략한다. 따라서 ''K''_w의 값은 물의 농도를 포함하여 계산된 실제 평형 상수 ''K''_eq 값과는 다르다.

''K''_w 값은 온도에 따라 변하는데, 온도가 높을수록 커진다. 이는 물의 자동 이온화 과정이 흡열 반응이기 때문이다. 예를 들어, 25°C에서 ''K''_w 값은 약 1.0 × 10⁻¹⁴이며, 이때 순수한 물에서의 [H⁺]와 [OH⁻] 농도는 각각 1.0 × 10⁻⁷ M로 같다. pH와 같은 값을 정밀하게 측정할 때는 이러한 온도 변화를 고려해야 한다.

아래 표는 온도에 따른 ''K''_w 및 p''K''_w (-log ''K''_w) 값의 변화를 보여준다.

물의 온도	K_w / 10⁻¹⁴	pK_w^[14]
0°C	0.112	14.95
25°C	1.023	13.99
50°C	5.495	13.26
75°C	19.95	12.70
100°C	56.23	12.25

참조

_[1] 웹사이트 Dissociation Constant https://chem.librete[...] 2020-10-26
_[2] 서적 Bioanalytical Chemistry Textbook https://doi.org/10.1[...] De Gruyter
_[3] 서적 Enzyme Kinetics: Principles and Methods http://www.wiley-vch[...] Wiley-VCH
_[4] 논문 Macromolecular crowding and confinement: biochemical, biophysical, and potential physiological consequences
_[5] 논문 The influence of macromolecular crowding and macromolecular confinement on biochemical reactions in physiological media http://www.jbc.org/c[...]
_[6] 논문 Comparing the Epidermal Growth Factor Interaction with Four Different Cell Lines: Intriguing Effects Imply Strong Dependency of Cellular Context 2011-01-31
_[7] 논문 Three-dimensional structures of avidin and the avidin-biotin complex
_[8] 논문 Inhibition of human pancreatic ribonuclease by the human ribonuclease inhibitor protein
_[9] 논문 The Ionization Constant of Water over Wide Ranges of Temperature and Density https://www.nist.gov[...] 2017-07-13
_[10] 논문 Macromolecular crowding and confinement: biochemical, biophysical, and potential physiological consequences
_[11] 논문 The influence of macromolecular crowding and macromolecular confinement on biochemical reactions in physiological media
_[12] 논문 Three-dimensional structures of avidin and the avidin-biotin complex
_[13] 논문 Inhibition of human pancreatic ribonuclease by the human ribonuclease inhibitor protein
_[14] 논문 The Ionization Constant of Water over Wide Ranges of Temperature and Density http://www.nist.gov/[...]

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