케라틴

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1. 개요
2. 케라틴의 종류
3. 케라틴의 구조
4. 케라틴 관련 유전자 (Genes)
5. 각화 (Cornification)
6. 케라틴과 실크 (Silk)
7. 케라틴 관련 질환 (Clinical significance)
8. 케라틴의 진단적 이용 (Diagnostic use)
참조

1. 개요

케라틴은 척추동물의 털, 피부, 손톱, 발톱 등을 구성하는 섬유상 단백질이다. 케라틴은 하드 케라틴과 소프트 케라틴으로 나뉘며, 알파 케라틴과 베타 케라틴의 두 가지 주요 형태로 존재한다. 알파 케라틴은 모든 척추동물에서 발견되며, 베타 케라틴은 사우롭시드(파충류, 조류)에서 주로 발견된다. 케라틴은 이황화 결합을 통해 강도와 강성을 가지며, 유전자 돌연변이, 진균 감염 등 다양한 질환과 관련이 있다. 또한, 케라틴 단백질 발현은 암의 기원을 파악하는 데 진단적으로 활용된다.

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케라틴

2. 케라틴의 종류

케라틴은 크게 알파 케라틴(α-케라틴)과 베타 케라틴(β-케라틴)으로 분류된다. 알파 케라틴(α-케라틴)은 모든 척추동물에서 발견되는 반면, 더 단단한 베타 케라틴(β-케라틴)은 사우롭시드(파충류, 조류)에서만 발견된다.

최근 연구에 따르면 사우롭시드 β-케라틴은 유전적 및 구조적 수준에서 α-케라틴과 근본적으로 다르다. α-케라틴과의 혼동을 피하기 위해 ''각질 베타 단백질''(CBP)이라는 새로운 용어가 제안되었다.^[12]

케라틴(또는 세포 케라틴으로 설명됨)은 I형과 II형 중간 섬유의 중합체이며, 척색동물(척추동물, 피낭류, 미삭동물)에서만 발견되었다. 선형동물과 다른 많은 무척추동물은 VI형 중간 섬유, 즉 핵막 구조를 이루는 섬유만 가지고 있는 것으로 보인다.

케라틴은 하드 케라틴과 소프트 케라틴의 두 가지로 나뉜다.^[37] 하드 케라틴은 사람의 머리카락과 손톱, 동물의 뿔, 발굽, 부리 등의 주성분이다.^[38] 소프트 케라틴은 피부와 혀 등의 조직에 포함되어 있다.

2. 1. 알파 케라틴 (α-케라틴)

알파 케라틴(α-케라틴)은 모든 척추동물에서 발견된다. 포유류의 털(양모 포함), 피부의 바깥층, 뿔, 손톱, 발톱, 발굽과 칠성장어의 점액실을 구성한다.^[4] 여과 섭식을 하는 고래의 수염판도 케라틴으로 만들어져 있다. 케라틴 필라멘트는 각질화된 표피층의 케라틴세포에 풍부하게 존재하는데, 이는 각질화 과정을 거친 단백질이다. 일반적으로 상피세포에도 존재한다. 예를 들어, 생쥐 흉선 상피 세포는 케라틴 5, 케라틴 8, 케라틴 14에 대한 항체와 반응한다. 이러한 항체는 흉선의 유전 연구에서 생쥐 흉선 상피 세포의 하위 집합을 구분하기 위한 형광 마커로 사용된다.

섬유상 케라틴 분자는 매우 안정적인 왼손잡이 초나선 모티프를 형성하도록 초나선 구조를 이루어 다량체화되고, 여러 개의 케라틴 단량체 사본으로 구성된 필라멘트를 형성한다.^[20] 나선형 세그먼트를 따라 케라틴의 무극성 잔기 사이의 소수성 상호작용은 코일-코일 구조를 유지하는 주요 힘이다.^[21]

2. 2. 베타 케라틴 (β-케라틴)

사우롭시드(파충류, 조류)에서만 발견되는 더 단단한 케라틴이다. 파충류의 손톱, 비늘, 발톱, 일부 파충류 껍질(거북목 예: 거북, 자라, 남생이) 그리고 조류의 깃털, 부리, 발톱에서 발견된다.^[10] 주로 베타시트로 형성되지만, 알파 케라틴(α-케라틴)에서도 베타시트가 발견된다.^[11]

최근 연구에 따르면 사우롭시드 β-케라틴은 유전적, 구조적 수준에서 α-케라틴과 근본적으로 다르다. α-케라틴과의 혼동을 피하기 위해 ''각질 베타 단백질''(CBP)이라는 새로운 용어가 제안되었다.^[12]

2. 3. 모 케라틴

모낭에서 합성되는 케라틴을 특별히 "모 케라틴"이라고 부른다.^[35] 모발은 약 85%가 케라틴으로 구성되어 있다.^[36]

3. 케라틴의 구조

케라틴(또는 세포 케라틴)은 I형과 II형 중간 섬유의 중합체이다.^[16] 1982년과 1983년에 이스라엘 하누쿨구(Israel Hanukoglu)와 일레인 푸흐스(Elaine Fuchs)가 케라틴의 첫 번째 서열을 결정했다.^[17] 이들은 케라틴과 다른 중간 섬유 단백질의 1차 구조를 분석하여, α-나선 구조의 네 개 세그먼트로 구분되고 세 개의 짧은 링커 세그먼트(β-턴 구조로 예측됨)에 의해 분리된 중앙의 약 310개 잔기 도메인을 포함하는 모델을 제시했다.^[18]

섬유상 케라틴 분자는 초나선 구조를 이루어 다량체화되고, 여러 개의 케라틴 단량체 사본으로 구성된 필라멘트를 형성하며, 매우 안정적인 왼손잡이 초나선 모티프를 형성한다.^[20] 나선형 세그먼트를 따라 케라틴의 무극성 잔기 사이의 소수성 상호작용은 코일-코일 구조를 유지하는 주요 힘이다.^[21]

분자 내 및 분자 간 수소 결합 외에도 케라틴은 많은 양의 황 함유 아미노산 시스테인을 가진다. 시스테인은 이황화 가교를 형성하여 케라틴에 강도와 강성을 더한다. 이황화 결합은 영구적이고 열적으로 안정적인 가교결합을 통해 추가적인 강도와 강성을 부여하는데,^[23] 이는 황화된 고무를 안정화하는 비단백질 황 가교와 매우 유사하다. 사람의 머리카락은 약 14%가 시스테인이다. 타는 머리카락과 피부의 매운 냄새는 생성된 휘발성 황 화합물 때문이다. 광범위한 이황화 결합은 소수의 용매(예: 해리 또는 환원제)를 제외하고 케라틴이 불용성이 되도록 한다.

경미한 외상 후 떨어져 나온 사람의 발톱. 아직 붙어 있을 때 세 개의 작은 구멍이 뚫렸다.

머리카락의 더 유연하고 탄력 있는 케라틴은 포유류 손톱, 발굽 및 발톱(상동 구조)의 케라틴보다 사슬 간 이황화 가교가 더 적다.^[24]

케라틴 필라멘트는 중간섬유이다. 모든 중간섬유와 마찬가지로, 케라틴 단백질은 이량체화를 시작으로 하는 일련의 조립 단계를 거쳐 필라멘트 중합체를 형성한다. 이량체는 사량체와 팔량체로 조립되며, 결국 현재 가설이 유지된다면, 끝에서 끝까지 결합하여 긴 필라멘트를 형성할 수 있는 단위 길이 필라멘트(ULF)로 조립된다.^[14]

3. 1. 단백질 구조

케라틴(또는 세포 케라틴으로 설명됨)은 I형과 II형 중간 섬유의 중합체이다.^[16] 케라틴의 첫 번째 서열은 이스라엘 하누쿨구(Israel Hanukoglu)와 일레인 푸흐스(Elaine Fuchs)에 의해 1982년과 1983년에 결정되었다.^[17] 하누쿨구와 푸흐스는 이러한 케라틴과 다른 중간 섬유 단백질의 1차 구조를 분석하여, 케라틴과 중간 섬유 단백질이 α-나선 구조의 네 개 세그먼트로 구분되고 세 개의 짧은 링커 세그먼트(β-턴 구조로 예측됨)에 의해 분리된 중앙의 약 310개 잔기 도메인을 포함하는 모델을 제시했다.^[18]

섬유상 케라틴 분자는 매우 안정적인 왼손잡이 초나선 모티프를 형성하도록 초나선 구조를 이루어 다량체화되고, 여러 개의 케라틴 단량체 사본으로 구성된 필라멘트를 형성한다.^[20] 나선형 세그먼트를 따라 케라틴의 무극성 잔기 사이의 소수성 상호작용은 코일-코일 구조를 유지하는 주요 힘이다.^[21]

3. 2. 이황화 결합 (Disulfide bridges)

분자 내 및 분자 간 수소 결합 외에도 케라틴의 특징은 많은 양의 황 함유 아미노산 시스테인이 존재한다는 것이다. 시스테인은 이황화 가교를 형성하여 케라틴에 강도와 강성을 더한다. 이황화 결합은 영구적이고 열적으로 안정적인 가교결합을 통해 추가적인 강도와 강성을 부여하는데^[23], 이는 황화된 고무를 안정화하는 비단백질 황 가교와 매우 유사하다. 사람의 머리카락은 약 14%가 시스테인이다. 타는 머리카락과 피부의 매운 냄새는 생성된 휘발성 황 화합물 때문이다. 광범위한 이황화 결합은 소수의 용매(예: 해리 또는 환원제)를 제외하고 케라틴이 불용성이 되도록 한다.

머리카락의 더 유연하고 탄력 있는 케라틴은 포유류 손톱, 발굽 및 발톱(상동 구조)의 케라틴보다 사슬 간 이황화 가교가 더 적다. 손톱, 발굽 및 발톱은 더 단단하고 다른 척추동물 종의 유사체와 더 유사하다.^[24]

3. 3. 필라멘트 형성

케라틴 필라멘트는 중간섬유이다. 모든 중간섬유와 마찬가지로, 케라틴 단백질은 이량체화를 시작으로 하는 일련의 조립 단계를 거쳐 필라멘트 중합체를 형성한다. 이량체는 사량체와 팔량체로 조립되며, 결국 현재 가설이 유지된다면, 끝에서 끝까지 결합하여 긴 필라멘트를 형성할 수 있는 단위 길이 필라멘트(ULF)로 조립된다.^[14]

4. 케라틴 관련 유전자 (Genes)

인간 게놈에는 54개의 기능성 케라틴 유전자가 있으며, 이들은 12번 염색체와 17번 염색체의 두 군집에 위치한다. 이는 케라틴 유전자가 염색체에서 일련의 유전자 중복을 통해 유래되었음을 시사한다.^[13]

케라틴 유전자에는 KRT23, KRT24, KRT25 등 다양한 종류가 있으며,^[14] 각 유전자는 특정 생물학적 과정에 관여한다.

케라틴 유전자와 생물학적 과정^[15]
유전자 기호	생물학적 과정
KRT1	보체 활성화(렉틴 경로), 망막 항상성, 산화 스트레스 반응, 펩타이드 가교 결합, 각질화, 섬유소 용해, 중간 필라멘트 조직화, 혈관 신생 조절, 염증 반응의 음성 조절, 단백질 헤테로테트라머화, 피부 장벽 형성
KRT10	상피 형태 형성, 표피 발달, 펩타이드 가교 결합, 각질 형성 세포 분화, 상피 세포 분화, 표피 발달의 양성 조절, 단백질 헤테로테트라머화
KRT12	상피 형태 형성, 시각 인지, 표피 발달, 상피 세포 분화, 카메라형 눈에서의 각막 발달
KRT13	세포골격 조직화, 상피 세포 분화, 스트레스 반응으로 번역 조절, 중간 필라멘트 조직화
KRT14	노화, 표피 발달, 각질 형성 세포 분화, 상피 세포 분화, 모낭 주기, 중간 필라멘트 조직화, 중간 필라멘트 다발 조립, 줄기 세포 분화
KRT15	표피 발달, 상피 세포 분화, 중간 필라멘트 조직화
KRT16	상피 형태 형성, 염증 반응, 세포골격 조직화, 노화, 각질 형성 세포 분화, 세포 이동의 음성 조절, 상피 세포 분화, 각질화, 모낭 주기, 선천 면역 반응, 중간 필라멘트 세포골격 조직화, 중간 필라멘트 조직화, 각질 형성 세포 이동, 피부 장벽 형성
KRT17	상피 형태 형성, 세포 성장의 양성 조절, 상피 세포 분화, 모낭 형태 형성, 각질화, 중간 필라멘트 조직화, 번역의 양성 조절, 모낭 발달의 양성 조절
KRT18	세포 주기, 해부학적 구조 형태 형성, 종양괴사인자 매개 신호 전달 경로, 쓸모없는 골지체에서 세포막 CFTR 단백질 수송, 골지체에서 세포막 단백질 수송, 세포자멸사 과정의 음성 조절, 중간 필라멘트 세포골격 조직화, 외인성 세포자멸사 신호 전달 경로, 간세포 세포자멸사 과정, 세포-세포 부착
KRT19	Notch 신호 전달 경로, 상피 세포 분화, 에스트로겐 반응, 중간 필라멘트 조직화, 근절 조직화, 태아 태반 발달에 관여하는 세포 분화
KRT2	각질 형성 세포 발달, 표피 발달, 펩타이드 가교 결합, 각질화, 각질 형성 세포 활성화, 각질 형성 세포 증식, 중간 필라멘트 조직화, 표피 발달의 양성 조절, 각질 형성 세포 이동
KRT20	세포자멸사 과정, 기아에 대한 세포 반응, 상피 세포 분화, 중간 필라멘트 조직화, 단백질 분비 조절
KRT23	상피 세포 분화, 중간 필라멘트 조직화
KRT24	생물학적 과정
KRT25	세포골격 조직화, 노화, 모낭 형태 형성, 모낭 주기, 중간 필라멘트 조직화
KRT26	(생물학적 과정 정보 없음)
KRT27	생물학적 과정, 모낭 형태 형성, 중간 필라멘트 조직화
KRT28	생물학적 과정
KRT3	상피 세포 분화, 각질화, 중간 필라멘트 세포골격 조직화, 중간 필라멘트 조직화
KRT31	표피 발달, 상피 세포 분화, 중간 필라멘트 조직화
KRT32	표피 발달, 상피 세포 분화, 중간 필라멘트 조직화
KRT33A	상피 세포 분화, 중간 필라멘트 조직화
KRT33B	노화, 상피 세포 분화, 모낭 주기, 중간 필라멘트 조직화
KRT34	표피 발달, 상피 세포 분화, 중간 필라멘트 조직화
KRT35	해부학적 구조 형태 형성, 상피 세포 분화, 중간 필라멘트 조직화
KRT36	생물학적 과정, 상피 세포 분화, 중간 필라멘트 조직화, 각질 형성 세포 분화 조절
KRT37	상피 세포 분화, 중간 필라멘트 조직화
KRT38	상피 세포 분화, 중간 필라멘트 조직화
KRT39	상피 세포 분화, 중간 필라멘트 조직화
KRT4	세포골격 조직화, 상피 세포 분화, 각질화, 중간 필라멘트 조직화, 상피 세포 증식의 음성 조절
KRT40	상피 세포 분화, 중간 필라멘트 조직화
KRT5	표피 발달, 기계적 자극에 대한 반응, 세포 이동 조절, 각질화, 단백질 위치 조절, 중간 필라멘트 중합, 중간 필라멘트 조직화
KRT6A	쓸모없는 숙주 세포의 공생체에 의한 세포 용해의 음성 조절, 상피 형태 형성, 세포 집단 증식의 양성 조절, 세포 분화, 각질화, 상처 치유, 중간 필라멘트 조직화, 그람 양성균에 대한 방어 반응, 숙주 세포의 공생체 세포에 의한 세포 용해, 항균 펩타이드에 의해 매개되는 항균 체액성 면역 반응, 세균이 숙주 세포로 들어가는 것을 음성적으로 조절
KRT6B	외배엽 발달, 각질화, 중간 필라멘트 조직화
KRT6C	각질화, 중간 필라멘트 세포골격 조직화, 중간 필라멘트 조직화
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KRT9	정자 형성, 표피 발달, 상피 세포 분화, 피부 발달, 중간 필라멘트 조직화

5. 각화 (Cornification)

각화는 중층편평상피 조직에서 표피 장벽을 형성하는 과정이다. 세포 수준에서 각화는 다음과 같은 특징을 지닌다.

케라틴 생성
소형 프롤린이 풍부한(SPRR) 단백질과 트랜스글루타미나아제 생성. 이는 결국 세포막 아래 각질 세포막을 형성한다.
종말 분화
각화의 최종 단계에서 핵과 세포 소기관의 소실

세포 대사는 중단되고 세포는 거의 완전히 케라틴으로 채워진다. 상피 분화 과정 동안 세포는 케라틴 단백질이 더 긴 케라틴 중간 섬유에 통합됨에 따라 각화된다. 결국 핵과 세포질 소기관은 사라지고, 신진대사는 중단되며, 세포는 완전히 각질화됨에 따라 프로그램된 세포 사멸을 겪는다.^[1] 진피 세포와 같은 다른 많은 세포 유형에서 케라틴 필라멘트와 다른 중간 섬유는 세포골격의 일부로 기능하여 물리적 스트레스에 대해 세포를 기계적으로 안정화시킨다. 이는 데스모솜(세포-세포 접합 플라크), 반데스모솜(세포-기저막 접착 구조)을 통한 연결을 통해 이루어진다.^[1]

표피의 세포는 케라틴의 구조적 기질을 포함하고 있으며, 이는 피부의 가장 바깥층을 거의 방수로 만들고, 콜라겐과 엘라스틴과 함께 피부에 강도를 제공한다. 마찰과 압력은 표피의 바깥쪽 각질층을 두껍게 하여 보호적인 굳은살을 형성하는데, 이는 운동선수나 현악기를 연주하는 음악가의 손가락 끝에 유용하다. 각질화된 표피 세포는 끊임없이 탈락하고 대체된다.^[1]

6. 케라틴과 실크 (Silk)

곤충과 거미가 생산하는 누에 피브로인은 종종 케라틴으로 분류되지만, 이것들이 척추동물 케라틴과 계통 발생학적으로 관련이 있는지는 불분명하다.

곤충의 번데기와 거미줄 및 알집에서 발견되는 실크 또한 더 큰 초분자 응집체로 감겨진 섬유에 통합된 비틀린 β-주름 시트를 가지고 있다. 거미 꼬리의 실젖 구조와 내부 샘의 기여는 빠른 압출을 놀라울 정도로 잘 조절할 수 있게 한다. 거미줄은 일반적으로 약 1μm~2μm 두께인데, 이는 사람 머리카락의 약 60μm 및 일부 포유류의 경우 그보다 더 두꺼운 것과 비교된다. 생물학적 및 상업적으로 유용한 거미줄 섬유의 특성은 여러 개의 인접한 단백질 사슬이 크기가 다른 단단한 결정 영역과 사슬이 무작위로 감겨진 유연한 비정질 영역이 번갈아 가며 배열되는 것에 달려 있다.^[30] 실크 대체물로 개발된 나일론과 같은 합성 폴리머에서도 다소 유사한 상황이 발생한다. 말벌 고치의 실크는 약 10μm 너비의 이중체를 포함하며, 이는 코어와 코팅을 가지고 있으며 최대 10개의 층으로 배열될 수 있으며, 모양이 다양한 판상으로도 배열될 수 있다. 성체 말벌도 거미와 마찬가지로 실크를 접착제로 사용한다.

7. 케라틴 관련 질환 (Clinical significance)

각화증, 과각화증, 각피증 등 다양한 질환에서 케라틴의 비정상적인 성장이 발생할 수 있다.

케라틴 유전자 발현의 돌연변이는 다음과 같은 질환을 유발할 수 있다.

원형탈모증
단순수포성표피박리증
지멘스 수포성어린선
표피용해성과각화증
다발성피지낭종
인두각화증
횡문근육종성 대세포 폐암에서의 횡문근육종 세포 형성^[31]^[32]

무좀이나 족부백선과 같은 여러 질병은 케라틴을 먹고 사는 진균 감염에 의해 발생한다.^[33]

케라틴은 섭취 시 소화액에 매우 강한 저항성을 가지고 있다. 고양이는 털손질 행동의 일부로 정기적으로 털을 섭취하며, 이는 구강으로 배출되거나 배설될 수 있는 헤어볼의 점진적인 형성으로 이어진다. 사람의 경우 모발섭식증은 매우 드물지만 잠재적으로 치명적인 장 질환인 라푼젤 증후군으로 이어질 수 있다.

8. 케라틴의 진단적 이용 (Diagnostic use)

케라틴 단백질 발현은 분화도가 낮은 암에서 상피 기원을 결정하는 데 도움이 된다. 케라틴 단백질을 발현하는 종양에는 암종, 흉선종, 육종, 영양막 신생물이 포함된다. 또한, 케라틴 단백질 아형의 정확한 발현 패턴은 전이를 평가할 때 원발 종양의 기원을 예측할 수 있게 한다. 예를 들어, 간세포암종은 일반적으로 CK8과 CK18을 발현하고, 담관암종은 CK7, CK8, CK18을 발현하는 반면, 대장암의 전이는 CK20을 발현하지만 CK7은 발현하지 않는다.^[34]

참조

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_[9] 웹사이트 Keratin https://www.vedantu.[...]
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케라틴