트랜스알돌레이스
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1. 개요
트랜스알돌레이스는 오탄당 인산 경로와 해당과정을 연결하는 효소이다. 이 효소는 NADPH 생성 및 리보스 합성에 관여하며, 트랜스알돌레이스 결핍 시 에리트리톨, D-아라비톨, 리비톨이 축적될 수 있다. TALDO1 유전자 돌연변이는 트랜스알돌레이스 결핍을 유발하여 간경변 및 간비대증을 유발할 수 있으며, 다발성 경화증 환자의 자가면역 표적이 되기도 한다. 트랜스알돌레이스는 337개의 아미노산으로 구성된 단일 도메인으로, α/β 배럴 구조를 가지며, 활성 부위는 Lys142, Glu106, Asp27 잔기를 포함한다. 이 효소는 세도헵툴로스 7-인산과 글리세르알데하이드 3-인산으로부터 과당 6-인산을 생성하는 촉매 작용을 한다.
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| 트랜스알돌레이스 | |
|---|---|
| 효소 정보 | |
| 이름 | 트랜스알돌레이스 |
| EC 번호 | 2.2.1.2 |
| CAS 번호 | 9014-46-4 |
| GO 코드 | 0004801 |
| Pfam 정보 | |
| 심볼 | Transaldolase |
| 이름 | 트랜스알돌레이스 |
 | |
| Pfam | PF00923 |
| InterPro | IPR001585 |
| PROSITE | PDOC00741 |
| SCOP | 1ucw |
| PDB | 1f05 1i2n 1i2o 1i2p 1i2q 1i2r 1l6w 1onr 1ucw 1vpx 2cwn |
| 단백질 정보 (트랜스알돌레이스 1) | |
| 이름 | 트랜스알돌레이스 1 |
| HGNC ID | 11559 |
| 심볼 | TALDO1 |
| Entrez Gene | 6888 |
| OMIM | 602063 |
| RefSeq | NM_006755 |
| UniProt | P37837 |
| EC 번호 | 2.2.1.2 |
| 염색체 | 11 |
| 팔 | p |
| 띠 | 15.5-15.4 |
| 단백질 정보 (트랜스알돌레이스 B) | |
| 이름 | 트랜스알돌레이스 B |
| 심볼 | talB |
| Entrez Gene | 4199095 |
| RefSeq | NC_008245.1 |
| UniProt | P0A870 |
| PDB | 1onr |
| EC 번호 | 2.2.1.2 |
| 팔 | p |
| 띠 | 15.5? |
2. 임상적 중요성
오탄당 인산 경로는 환원적 생합성을 위한 니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드 인산(환원형인 NADPH)의 생성과 ATP, DNA, RNA의 필수 구성 성분인 리보스를 생성하는 두 가지 대사적 기능을 가지고 있다. 트랜스알돌레이스는 오탄당 인산 경로를 해당과정과 연결시킨다. 트랜스알돌레이스가 결핍된 환자의 경우 에리트리톨(에리트로스 4-인산으로부터 생성됨), D-아라비톨, 리비톨이 축적된다.[13][12][5][4]
TALDO1 유전자의 3개의 염기쌍의 결실은 고도로 보존된 영역의 일부인 트랜스알돌레이스의 171 위치에서 세린의 부재를 초래하며, 이는 돌연변이가 적혈구 및 림프아구에서 발견되는 트랜스알돌레이스의 결핍을 유발한다는 것을 시사한다.[13][5] 이 아미노산의 결실은 유아기 초기에 간경변과 간지라비대(간과 지라의 비대)로 이어질 수 있다. 트랜스알돌레이스는 다발성 경화증 환자의 자가면역 표적이기도 하다.[14][6]
2. 1. 트랜스알돌레이스 결핍증
오탄당 인산 경로는 환원적 생합성을 위한 NADPH의 생성과 ATP, DNA, RNA의 필수 구성 성분인 리보스를 생성하는 두 가지 대사적 기능을 가지고 있다. 트랜스알돌레이스는 오탄당 인산 경로를 해당과정과 연결시킨다. 트랜스알돌레이스가 결핍된 환자의 경우 에리트리톨(에리트로스 4-인산으로부터 생성됨), D-아라비톨, 리비톨이 축적된다.[13][12][5][4]''TALDO1'' 유전자의 3개 염기쌍 결실은 트랜스알돌레이스의 171 위치에서 세린의 부재를 초래하며, 이는 돌연변이가 적혈구 및 림프아구에서 발견되는 트랜스알돌레이스 결핍을 유발한다는 것을 시사한다.[13][5] 이 아미노산의 결실은 유아기 초기에 간경변과 간지라비대(간과 지라의 비대)로 이어질 수 있다. 트랜스알돌레이스는 다발성 경화증 환자의 자가면역 표적이기도 하다.[14][6]
2. 2. 다발성 경화증과의 관련성
오탄당 인산 경로는 환원적 생합성에 필요한 NADPH를 생성하고, ATP, DNA, RNA의 구성 성분인 리보스를 생성하는 두 가지 대사 기능을 수행한다. 트랜스알돌레이스는 오탄당 인산 경로를 해당과정과 연결시킨다. 트랜스알돌레이스가 결핍된 환자는 에리트리톨(에리트로스 4-인산으로부터 생성됨), D-아라비톨, 리비톨이 축적된다.[13][12][5][4]TALDO1 유전자의 3개 염기쌍 결실은 트랜스알돌레이스의 171 위치에서 세린이 결여되도록 하며, 이는 적혈구 및 림프아구에서 발견되는 트랜스알돌레이스 결핍을 유발한다.[13][5] 이 아미노산 결실은 유아기 초기에 간경변과 간지라비대(간과 지라의 비대)를 유발할 수 있다. 트랜스알돌레이스는 다발성 경화증 환자의 자가면역 표적이기도 하다.[14][6]
3. 구조
트랜스알돌레이스는 337개의 아미노산으로 구성된 단일 도메인이다. 핵심 구조는 다른 1형 알돌라제와 유사한 α/β 배럴로, 8개의 평행한 β-시트와 7개의 α-나선으로 구성된다. 배럴의 일부가 아닌 7개의 추가 α-나선도 있다. 소수성 아미노산은 배럴의 β-시트와 주변 α-나선 사이에 위치하여 Leu168, Phe170, Phe189, Gly311 및 Phe315를 포함하는 영역과 같이 패킹에 기여한다. 결정 상태에서 인간 트랜스알돌레이스는 이량체를 형성하며, 두 개의 서브유닛은 각 서브유닛에서 18개의 잔기로 연결된다.
활성 부위는 배럴의 중앙에 위치하며, Lys142, Glu106 및 Asp27의 세 가지 주요 잔기를 포함한다. 리신은 당을 제자리에 고정시키고, 글루탐산과 아스파르트산은 양성자 공여체와 수용체로 작용한다.[15]
3. 1. 3차원 구조
트랜스알돌레이스는 337개의 아미노산으로 구성된 단일 도메인이다. 핵심 구조는 8개의 평행한 β-시트와 7개의 α-나선으로 구성된 α/β 배럴이며, 이는 다른 클래스 I 알돌레이스와 유사한 단백질 접힘을 갖는다. 배럴의 일부가 아닌 7개의 추가 α-나선도 존재한다. 소수성 아미노산은 배럴의 β-시트와 주변 α-나선 사이에 위치하여 Leu168, Phe170, Phe189, Gly311, Phe315가 포함된 영역과 같이 구조를 안정화하는데 기여한다.[15][7]결정 구조에서 사람의 트랜스알돌레이스는 이량체를 형성하며, 두 개의 소단위체는 각 소단위체에서 18개의 잔기에 의해 연결된다. 활성 부위는 배럴의 가운데에 위치하며, Lys142, Glu106, Asp27의 세 가지 핵심적인 잔기들을 포함하고 있다. 리신은 당을 제자리에 위치시키는 것을 유지하며, 글루탐산과 아스파르트산은 양성자 공여체와 양성자 수용체 역할을 한다.[15][7]
3. 2. 이량체 형성
트랜스알돌레이스는 337개의 아미노산으로 구성된 단일 도메인이다. 핵심 구조는 8개의 평행한 β-시트와 7개의 α-나선으로 구성된 α/β 배럴로, 다른 클래스 I 알돌레이스와 유사하다. 배럴의 일부가 아닌 7개의 추가 α-나선도 있다. 소수성 아미노산은 배럴의 β-시트와 주변 α-나선 사이에 위치하여 Leu168, Phe170, Phe189, Gly311, Phe315가 포함된 영역과 같이 패킹에 기여한다. 사람의 트랜스알돌레이스는 결정 구조에서 이량체를 형성하며, 두 개의 소단위체는 각 소단위체에서 18개의 잔기에 의해 연결된다.[15][7]
활성 부위는 배럴의 가운데에 위치하며, Lys142, Glu106, Asp27의 세 가지 핵심적인 잔기들을 포함하고 있다. 리신은 당을 제자리에 위치시키는 것을 유지하며, 글루탐산과 아스파르트산은 양성자 공여체와 양성자 수용체 역할을 한다.[15][7]
3. 3. 활성 부위
트랜스알돌레이스는 337개의 아미노산으로 구성된 단일 도메인이다. 핵심 구조는 8개의 평행한 β-시트와 7개의 α-나선으로 구성된 α/β 배럴이며, 이는 다른 클래스 I 알돌레이스와 유사하다. 배럴의 일부가 아닌 7개의 추가 α-나선도 있다. 소수성 아미노산은 배럴의 β-시트와 주변 α-나선 사이에 위치하여 Leu168, Phe170, Phe189, Gly311, Phe315가 포함된 영역과 같이 패킹에 기여한다. 결정 구조에서 사람의 트랜스알돌레이스는 이량체를 형성하며, 두 개의 소단위체는 각 소단위체에서 18개의 잔기에 의해 연결된다.[15][7]배럴의 가운데에 위치한 활성 부위는 Lys142, Glu106, Asp27의 세 가지 핵심적인 잔기들을 포함하고 있다. 리신은 당을 제자리에 위치시키는 것을 유지하며, 글루탐산과 아스파르트산은 양성자 공여체와 양성자 수용체 역할을 한다.[15][7]
4. 촉매 메커니즘
트랜스알돌레이스의 활성 부위에 있는 라이신(Lys)142 잔기는 글루탐산(Glu)106에 의해 탈양성자화된 후 세도헵툴로스 7-인산의 카보닐기(케톤)와 시프 염기를 형성한다.[16] 이 반응 메커니즘은 알돌레이스가 촉매하는 역반응과 유사하다. 탄소 3번과 4번을 연결하는 결합이 끊어져 다이하이드록시아세톤이 시프 염기를 통해 효소에 결합된다. 이 절단 반응은 특이한 알도스 당인 에리트로스 4-인산을 생성한다. 그런 다음 트랜스알돌레이스는 글리세르알데하이드 3-인산과 다이하이드록시아세톤의 시프 염기를 축합하여 효소 결합 과당 6-인산을 생성한다. 시프 염기의 가수분해는 오탄당 인산 경로의 생성물 중 하나인 유리 과당 6-인산을 방출한다.[13]
참조
[1]
논문
UCSF Chimera–a visualization system for exploratory research and analysis
2004-10
[2]
웹사이트
Entrez Gene: transaldolase 1
https://www.ncbi.nlm[...]
[3]
논문
The human transaldolase gene (TALDO1) is located on chromosome 11 at p15.4-p15.5
1997-10
[4]
논문
The pathogenesis of transaldolase deficiency
2007-06
[5]
논문
Transaldolase deficiency: liver cirrhosis associated with a new inborn error in the pentose phosphate pathway
2001-05
[6]
서적
Autoimmunity
[7]
논문
The three-dimensional structure of human transaldolase
2000-06
[8]
논문
Crystal structure of the reduced Schiff-base intermediate complex of transaldolase B from Escherichia coli: mechanistic implications for class I aldolases
http://www.proteinsc[...]
2023-05-03
[9]
논문
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2004-10
[10]
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Entrez Gene: transaldolase 1
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The pathogenesis of transaldolase deficiency
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Transaldolase deficiency: liver cirrhosis associated with a new inborn error in the pentose phosphate pathway
2001-05
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The three-dimensional structure of human transaldolase
2000-06
[16]
논문
Crystal structure of the reduced Schiff-base intermediate complex of transaldolase B from Escherichia coli: mechanistic implications for class I aldolases
http://www.proteinsc[...]
2023-05-03
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